Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Фосфолипиды, строение, биологическая роль.
Фосфолипиды — сложные липиды, сложные эфиры многоатомных спиртов и высших жирных кислот. Содержат остаток фосфорной кислоты и соединённую с ней добавочную группу атомов различной химической природы. Фосфолипиды — амфифильные вещества. Состоят из полярной «головки», в состав которой входит глицерин или другой многоатомный спирт, отрицательно заряженный остаток фосфорной кислоты и часто несущая положительный заряд группа атомов, и двух неполярных «хвостов» из остатков жирных кислот. Главная особенность фосфолипидов состоит в том, что «головка» у них гидрофильна, а «хвосты» гидрофобны. Это позволяет при нахождении в толще водной среды образовывать бислой — двойной слой фосфолипидных молекул, где гидрофильные головы с обеих сторон соприкасаются с водой, а гидрофобные хвосты упрятаны внутрь бислоя и тем самым защищены от контакта с водой.
Это определяет многие физические и химические свойства фосфолипидов, например, способность формировать липосомы и биологические мембраны (липидный бислой). Химическая структура полярной «головки» определяет суммарный электрический заряд и ионное состояние фосфолипида. Содержатся в нервной ткани, участвуют в доставке жиров, жирных кислот и холестерина. Служат источником фосфорной кислоты.
Окислительное дезаминирование аминокислот. Глутаматдегидрогеназа. Значение этой реакции. Окислительное дезаминирование - отщепление аминогруппы с высвобождением аммиака. 1 стадия - ферментативная: Глутамат + НАД+ = имминоглутамат (промежуточный неустойчивый продукт) + НАДН2 (глутаматдегидрогеназа); 2 стадия: Имминоглутарат + Н2О = альфа-кетоглутарат + NH3 Глутаматдегидрогеназа. Различают три разных типа глутаматдегидрогеназ: один использует в качестве кофермента как НАД, так и НАДФ (клетки животных); два других используют или НАД, или НАДФ (микроорганизмы, клетки растений и грибов). Восстановленный НАДН2 далее окисляется флавиновыми ферментами и цитохромной системой с образованием воды. Аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции в присутствии НАДН2 может участвовать в восстановительном аминировании альфа-кетоглутаровой кислоты с образованием глутамата.
Про кальций. (ну вообще зашибись, конечно, подробно)
Ответ: Норма кальция в крови взрослого человека - 2,15 - 2,5 ммоль/л Уровень кальция в крови уменьшает кальцитонин, увеличивает – паратгормон (за счёт увеличения реабсорбции)
Билет 14 Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации субстрата и фермента. Зависимость скорости от температуры - скорость хим. реакции увеличивается в 2 раза при повышении температуры на 10 ℃. Оптимальная температура - не превышающая 45-50 ℃. При температуре выше 50 ℃ на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса. При 100 ℃ почти все ферменты утрачивают свою активность, исключение составляет миокиназа. Зависимость скорости от pH - оптимум pH среды - точка, при которой фермент проявляет максимальную активность. Пепсин - 1,5-2,5; амилаза слюны - 6,8-7,0; каталаза - 6,8-7,0; уреаза - 7,0-7,2; липаза панкреатическая - 7,0-8,5; трипсин - 7,5-8,5; аргиназа - 9,5-10,0. Зависимость скорости от концентрации субстрата - при низкой концентраци субстрата скорость реакции прямо пропорциональна концентрации субстрата. При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна и становится постоянной и не зависящей от концентрации субстрата. Константа Михаэлиса - показатель концентрации субстрата - численно равна концентрации субстрата (моль/л), при которой скорость данной ферментативной реакции составляет половину от максимальной. Константа Михаэлиса характеризует сродство фермента и субстрата: чем меньше константа, тем сродство выше.
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2021-07-18; просмотров: 55; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.222.179.186 (0.004 с.) |