Гидролиз белков. Денатурация белков.

Вспомним то, что мы уже знаем о белках из прошлых уроков химии и уроков биологии.

Молекула белка напоминает нитку, унизанную разноцветными бусинами и скрученную в виде спирали. «Бусины» - это аминокислоты. Белки разного размера включают в себя от нескольких десятков до нескольких сотен и даже тысяч аминокислот. В среднем длина белка - около 300 аминокислот.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Углерод карбонильной группы, азот и связанные с ними четыре атома лежат в одной плоскости. Валентные углы при sp²-гибридном атоме углерода близки к 120°, при sp³-гибридном атоме углерода - 110°.

Группа атомов –СО – NH -, с помощью которой связаны две ά- аминокислоты, называется пептидной связью.

Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остатка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы!) вызывает тяжелейшее заболевание — анемию, приводящую к смертельному исходу.

Вторичная структура - это спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами СО и NH.

Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение спирали или структуры в пространстве. получило название третичной структуры.

Третичная структура - пространственная конфигурация спирали в пространстве. Эта структура поддерживается за счет водородных, дисульфидных, ионных связей.

По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

      Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань).

В некоторых случаях отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют более сложные структуры.

Четвертичная структура - способ совместной укладки нескольких глобул. Есть не у всех белков.

Биологическая активность белков определяется третичной и четвертичной структурами.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Физические свойства белков определяются тем, к какому классу они относятся. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал тканей: сухожилий, мускульных и покровных тканей. Такие белки в воде нерастворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см² выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАЗ весом 20 т.

Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности и, следовательно, растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образующиеся растворы являются коллоидными.