Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Качественные реакции белков: биуретовая и ксантопротеиновая реакции.Стр 1 из 3Следующая ⇒
Мая. Химия Качественные реакции белков: биуретовая и ксантопротеиновая реакции. Гидролиз белков. Денатурация белков. Вспомним то, что мы уже знаем о белках из прошлых уроков химии и уроков биологии. Молекула белка напоминает нитку, унизанную разноцветными бусинами и скрученную в виде спирали. «Бусины» - это аминокислоты. Белки разного размера включают в себя от нескольких десятков до нескольких сотен и даже тысяч аминокислот. В среднем длина белка - около 300 аминокислот. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Углерод карбонильной группы, азот и связанные с ними четыре атома лежат в одной плоскости. Валентные углы при sp2-гибридном атоме углерода близки к 120°, при sp3-гибридном атоме углерода - 110°. Группа атомов –СО – NH -, с помощью которой связаны две ά- аминокислоты, называется пептидной связью. Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остатка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы!) вызывает тяжелейшее заболевание — анемию, приводящую к смертельному исходу. Вторичная структура - это спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами СО и NH. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение спирали или структуры в пространстве. получило название третичной структуры. Третичная структура - пространственная конфигурация спирали в пространстве. Эта структура поддерживается за счет водородных, дисульфидных, ионных связей. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки. Для глобулярных белков более характерна спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.
Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань). В некоторых случаях отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют более сложные структуры. Четвертичная структура - способ совместной укладки нескольких глобул. Есть не у всех белков. Биологическая активность белков определяется третичной и четвертичной структурами. ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Физические свойства белков определяются тем, к какому классу они относятся. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал тканей: сухожилий, мускульных и покровных тканей. Такие белки в воде нерастворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см2 выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАЗ весом 20 т. Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности и, следовательно, растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образующиеся растворы являются коллоидными.
Амфотерные свойства белков Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце группу -NH2, а на другом конце – группу -СООН. Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи: При действии же кислот он выступает в форме катиона: Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований.
Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма. Белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами. Гидролиз белков Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков. Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул. В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз. В ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер: Мая. Химия Качественные реакции белков: биуретовая и ксантопротеиновая реакции.
|
||||||
Последнее изменение этой страницы: 2021-05-12; просмотров: 53; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.218.129.100 (0.006 с.) |