Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Повреждения оснований ДНК химическими мутагенами
Азотистые основания в ДНК могут подвергаться разнообразным повреждениям: алкилированию, окислению, восстановлению или связыванию основания с формамидными группировками. Репарация начинается с присоединения ДНК-N-гликозилазы к повреждённому основанию. Существует множество ДНК-М-гликозилаз, специфичных к разным модифицированным основаниям. Ферменты гидролитически расщепляют N-гликозидную связь между изменённым основанием и дезоксирибозой, это приводит к образованию АП-сайта в цепи ДНК (первый этап). Репарация АП-сайта может происходить или только при участии ДНК-инсертазы, которая присоединяет к дезоксирибозе основание в соответствии с правилом комплементарности, или при участии всего комплекса ферментов, участвующих в репарации: АП-эндонуклеазы, АП-экзонуклеазы, ДНК-полимеразы β и ДНК-лигазы. В. Дефекты репарационных систем и наследственные болезни Репарация необходима для сохранения нативной структуры генетического материала на протяжении всей жизни организма. Снижение активности ферментов репарационных систем приводит к накоплению повреждений (мутаций) в ДНК. Причиной многих наследственных болезней человека выступает нарушение отдельных этапов процесса репарации. Типы РНК: особенности строения, размеры и разнообразие молекул, локализация в клетке, функции. Биосинтез РНК (транскрипция). Строение рибосом и полирибосом. Синтез аминоацил-тРНК. Субстратная специфичность аминоацил-тРНК-синтетаз. ТРНК — модель «клеверный лист». В каждой молекуле тРНК есть участки не учавствующие в образовании водородных связей между нуклеотидными остатками. К ним относится участок, ответственный за связывание с аминокислотой на 3*конце молекулы и антикодон — специфический триплет нуклеотидов, взаимодействующий комплементарно с с кодоном мРНК. В состав входят минорные основания — метилированные основания, изомеры и аналоги пиримидинов. Функции — обеспечивают устойчивость тРНК к действию нуклеаз цитоплазмы и поддерживают определнную третичную структуру молекулы, тк не могут учавствовать в образовании комплементарных пар, и препятствуют спирализации определенных участков тРНК. МРНК — первичная структура у всех идентична 5*-конец (+кэп) и 3*-конец. ….НТ отделяют кэп от инициирующего кодона, за кодирующим обычно терминирующий участок.
РРНК — многочисленные спирализованные участки. Содержат несколько модифицированных НТ, чаще всего это метилированные производные азотистых оснований или рибозы. РРНК образует комплексы с белками — рибосомы. Транскрипция. В ходе процесса образуются молекулы мРНК, служащие матрицей для синтеза белков, а также другие виды РНК. Место — ядро. Принцип — комплементарное спаривание оснований в молекуле РНК. ДНК служит матрицей и в ходе транскрипции не изменяется. Рибонуклеозидтрифосфаты (ЦТФ,ГТФ,АТФ,УТФ) — субстраты и источники энергии для протекания полимеразной реакции, образования фосфодиэфирной связи между рибонуклеозидмонофосфатами. Начало в промоторах, конец в терминаторах. Единица транскрипции — транскриптон. Фермент — РНК-полимераза. Инициация — активация промотора ТАТА-фактором (облегчение взаимодействия с РНК-полимеразой). Факторы инициации вызывают изменение конформации РНК-полимеразы и обеспечивают раскручивание примерного одного витка спирали ДНК (транскрипционная вилка) Элонгация — факторы элонгации повышают активность полимеразы и облегчают расхождение цепей ДНК. Синтез молекулы РНК идет от 5* к 3* концу комплементарно матричной цепи ДНК. После пройденного участка ДНК соединяется. Терминация — завершение в терминаторах, факторы терминации облегчают отделение первичного транскрипта, комплементарного матрице и полимеразы от матрицы. Строение рибосом и полисом. Аминокислота взаимодействует с АТФ и активируется, образуя аминоациладенилат, который, не освобождаясь из связи с ферментом (Е), отдаёт активированную аминокислоту тРНК с образованием аминоацил-тРНК (аа-тРНК). Суммарную реакцию, катализируемую аминоацил-тРНК синтетазами в присутствии ионов Mg2+, можно представить следующим образом: Аминокислота +тРНК + АТФ -" аминоацил - тРНК + АМФ + PPi. Для каждой аминокислоты существует свой фермент - своя аминоацил тРНК синтетаза: для глутамата - глутамил-тРНК синтетаза, гистидина - гистидил-тРНК синтетаза и т.д. Энергия, заключённая в макроэргической сложноэфирной связи аминоацил-тРНК, впоследствии используется на образование пептидной связи в ходе синтеза белка.
Чрезвычайно высокая специфичность аа-тРНК синтетаз в связывании аминокислоты с соответствующими тРНК лежит в основе точности трансляции генетической информации. В активном центре этих ферментов есть 4 специфических участка для узнавания: аминокислоты, тРНК, АТФ и четвёртый - для присоединения молекулы Н2О, которая участвует в гидролизе неправильных аминоациладенилатов. За счёт существования в активном центре этих ферментов корректирующего механизма, обеспечивающего немедленное удаление ошибочно присоединённого аминокислотного остатка, достигается поразительно высокая точность работы: на 1300 связанных с тРНК аминокислот встречается только одна ошибка. Аминокислота, присоединяясь к тРНК, в дальнейшем не определяет специфических свойств аа-тРНК, так как её структуру не узнаёт ни рибосома, ни мРНК. Участие в синтезе белка зависит только от структуры тРНК, а точнее, от комплементарного взаимодействия антикодона аминоацил-тРНК с кодоном мРНК. Антикодон расположен в центральной (антикодоновой) петле тРНК. Узнавание тРНК аа-тРНК синтетазами не всегда происходит по антикодоновой петле. Активный центр некоторых ферментов обнаруживает комплементарное соответствие другим участкам пространственной структуры тРНК.
|
||||||
Последнее изменение этой страницы: 2021-05-12; просмотров: 44; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.144.193.129 (0.005 с.) |