Аминокислотный состав белков

Белки состоят из б-аминокислот. Основными являются 20 видов б-аминокислот, хотя в клетках и тканях их найдено свыше 170.

В организме человека и других животных выделяют:

- заменимые аминокислоты - могут образовываться;

- незаменимые аминокислоты - образовываться не могут.

Незаменимые аминокислоты попадают в организм вместе с пищей. Растения образуют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава различают белки:

- полноценные - включают все аминокислоты;

- неполноценные - включают только некоторые аминокислоты.

Выделяют белки простые и сложные:

- простые - состоят только из аминокислот;

- сложные - включают кроме аминокислот неаминокислотный компонент (простетическую группу). Она состоит из металлов (металлопротеинов), углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов), нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов).

В аминокислотах различают:

1) карбоксильную группу (-СООН),

2) аминогруппу (-NH2),

3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы), отличается у разных видов аминокислот.

В зависимости от аминогрупп и карбоксильных групп различают:

- нейтральные аминокислоты, содержащие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу;

- основные аминокислоты, содержащие более одной аминогруппы;

- кислые аминокислоты, содержащие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты проявляют амфотерные свойства.

 

Классификация белков в зависимости от строения

В зависимости от строения выделяют группы белков:

- Фибриллярные белки, их строение высокорегулярно, формируют полимерные соединения.

- Глобулярные белки имеют сферическую форму, являются водорастворимыми.

- Мембранные белки - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки.

Различают простые и сложные белки:

- простые содержат только полипептидные цепи;

- сложные включают дополнительно неаминокислотные группы. Их подразделяют:

- Гликопротеины, включают углеводы;

- Липопротеины включают липиды;

- Металлопротеиды включают ионы металлов;

- Нуклеопротеиды включают ДНК или РНК;

- Фосфопротеины включают части фосфорной кислоты;

- Хромопротеиды включают окрашенные остатки различной химической природы.

 

Строение белков

Молекулы белков выглядят как линейные полимеры. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто обозначают пептидами, при большей степени полимеризации - белками, но такое деление очень относительно.

Пептидные связи в белке формируются в результате взаимодействия б-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с б-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура - последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Важными характеристиками первичной структуры становятся устойчивые сочетания аминокислотных остатков, несущие определённую функцию.

2. Вторичная структура - локальное упорядочивание части полипептидной цепи, уравновешенное водородными связями.

Основные типы вторичной структуры белков:

- б-спирали - плотные витки вокруг длинной оси молекулы.

- в-листы (складчатые слои) - несколько зигзагообразных полипептидных цепей.

- р-спирали и др.

3. Третичная структура - пространственная форма полипептидной цепи. Включает части вторичной структуры, уравновешенные разными видами взаимодействий, но основная роль принадлежит гидрофобным.

4. Четвертичная структура (субъединичная, доменная) - взаимное местоположение нескольких полипептидных цепей в структуре единого белкового комплекса. Молекулы белка с четвертичной структурой синтезируются на рибосомах по отдельности и только затем формируют общую надмолекулярную структуру. В структуре такого белка могут быть идентичные и различающиеся полипептидные цепочки. В уравновешивании четвертичной формы выделяют взаимодействия, как в третичной структуре. Надмолекулярные комплексы могут включать десятки молекул белка.

• первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

 

 

• вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α -спираль и β - структура.

 

α -спираль На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

β-структура. Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

• третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α -спираль или β -структуры в пространстве:

 

 

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

• четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

 

Функции белков в организме

Белки - это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Поскольку один и тот же белок может выполнять несколько функций, то классификация белков по ним достаточно условная.

Каталитическая функция

Ферменты - это белки, катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул (катаболизм), их образованию (анаболизм) и др. Активный центр - это часть белка, отвечающая за связывание субстрата.

Выделяют 6 классов ферментов:

КФ 1: Оксидоредуктазы активизируют окислительно-восстановительные реакции;

КФ 2: Трансферазы активизируют перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;

КФ 3: Гидролазы активизируют гидролиз химических связей;

КФ 4: Лиазы активизируют разрыв химических связей без гидролиза с формированием двойной связи в одном из продуктов;

КФ 5: Изомеразы активизируют структурные или геометрические превращения в молекуле субстрата;

КФ 6: Лигазы активизируют формирование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или трифосфата.

Структурная функция

Структурные белки отвечают за форму клеток и органов. Многие из них являются филаментозными: например, глобулярные, растворимые мономеры актина и тубулина после полимеризации образуют длинные нити скелета клетки. Коллаген и эластин - главные части межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из кератина формируются волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

У белка выделяют следующие виды защитных функций:

- Физическая защита организма. В основном это белки со структурной функцией.

- Химическая защита заключается в соединении токсинов белками, т.е. в детоксикации.

- Иммунная защита - белки отвечают на повреждение и на атаку патогенов.

Регуляторная функция

Все реакции клетки управляются белками, они регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, трансляцию, транскрипцию, сплайсинг, активность других белков и др. Данную функцию белки проявляют за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо в результате специфичного связывания с другими молекулами.

Сигнальная функция

Это способность молекул передавать сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Часто данную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные управляющие белки также выполняют передачу сигналов.

Такую функцию проявляют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Транспортная функция

Белки, участвующие в транспорте, обладают высоким сродством (аффинность) к субстрату, когда его много, и легко высвобождают его там, где его мало.

Некоторые мембранные белки осуществляют транспорт малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Белки-каналы состоят из заполненных водой внутренних пор, которые помогают веществам перемещаться через мембрану.