Соляной раствор фибрина, отделенный от микрозимов, содержит смесь альбуминоидных веществ, растворимых и нерастворимых в воде.

Прозрачный раствор, который был получен с добавлением фенола или без него, имеет ярко выраженную кислотную реакцию и не действует на насыщенную кислородом воду. Раствор действительно является одной из соляных комбинаций с альбуминоидными веществами, большая часть которых нерастворима в воде. Фактически, при добавлении разбавленного аммиака, так что щелок становится слабощелочным, образуется обильный мертвый белый хлопьевидный осадок, который собирают на фильтре, хорошо промывают дистиллированной водой, спиртом и эфиром и быстро сушат в сухом вакууме., образует пылевидное вещество. Был ли это весь фибрин за вычетом его микрозимов? Если да, фибрин просто растворяется; если нет, решение было результатом реакции. Альтернатива будет определяться дозированием.

Манипуляция 60 граммов свежего фибрина, содержащего 11,5 гр. вещества, высушенного при 100 ° C, дает 7,6 гр. этого нерастворимого вещества также сушат при 100 ° C; то есть только 66 процентов от веса сухого фибрина; следовательно, 34 процента вещества осталось в растворе. Если реакция продолжается дольше до разделения микрозимов, количество вещества, осажденного аммиаком, уменьшается, а растворенная часть увеличивается.

Нерастворимое в воде вещество - осадки аммиака - имеет, кроме того, тот же элементарный состав, что и фибрин, но отличается от интермикрозимного вещества тем, что он непосредственно растворяется в очень разбавленной соляной кислоте, а также в уксусной кислоте и в аммиаке. Я дал ему название фибринин.

Кроме того, фибринин не разлагает насыщенную кислородом воду и не разжижает фекальный крахмал.

Среди веществ, не осаждаемых аммиаком, находится вещество, которое спирт осаждает после отделения фибринина. Этот осадок представляет собой смесь; одна часть растворима в воде, другая не растворяется повторно. Я дал название фибримин. до той части, которая окончательно растворима в воде.

Но часть, осаждаемая спиртом, представляет собой меньшую часть материала, не осаждаемую аммиаком; остальное можно более или менее уподобить экстрактам, содержащимся в желудочном пищеварении; Я добавляю, что фибримин обладает свойством разжижения крахмала, и я сожалею, что не подумал исследовать, обладает ли он или некоторые из сопутствующих ему соединений свойством разлагать насыщенную кислородом воду.

Как бы то ни было, вращательные способности соляного раствора фибрина в целом, а также фибринина и фибримина следующие:

Фибрин (из крови овцы, коровы и свиньи):
роликовая способность соляного раствора
всего фибрина...................... (a) j = - 72,5 °
Фибринин:
Сила вращения в соляном растворе........ (a) j - 67 °.4
Фибримин:
Сила вращения в водном растворе................. (а) j = - 80 ° ¹

Сравнение этих различных и разных вращательных способностей, отвечающих другим свойствам, не менее различным, тел, которые ими обладают, достаточно, чтобы показать, что идентификация, сделанная Бушардо, заставила его поверить в наличие существенного единства среди альбуминоидов., не имело оснований в реальной природе вещей. Тем не менее это

1. Завершить эти сравнения, чтобы лучше понять специфическую индивидуальность каждого ближайшего принципа альбуминоидов и еще больше продемонстрировать ценность нового метода исследования, который я для краткости называю антисептическим методом. Я добавляю следующее:
мы знаем, что фибрин, предоставленный самому себе в карбонизированной воде, изменяется при растворении в большой емкости, не становясь зловонным, оставляя остатки микрозимов, окутанные нерастворимой альбуминоидной атмосферой.
Короче говоря, при спонтанном преобразовании фибрин производит одни растворенные материалы, а другие - нерастворимые. Вся растворенная часть, альбуминоид и другие нелетучие вещества, имели вращательную способность (а) j = от -29 дюймов до -30 °, что доказывает, что в этих условиях растворимые продукты отличаются от продуктов, образующихся при изменении при контакте с очень разбавленная соляная кислота. Среди растворенных продуктов, которые вместе обладают вышеуказанной вращательной способностью, были один zymas и несколько растворимых альбуминоидов, коагулируемых при нагревании и имеющих фактически отличную от соляного раствора вращательную способность (см. «Memoire sur les»). matieres albuminoides, стр. 425.)
Спустя более чем десять лет после доклада Дюма и публикации моих мемуаров по вопросам альбуминоидов ученый физиолог М.А. Дастре пришел к тем же выводам относительно применения антисептического метода к изучению фибрина. Он также обнаружил, что неочищенный фибрин «при контакте с растворами антисептических солей (фторид и хлорид натрия) не просто растворяется, но превращается» в различные вещества, называемые глобулинами, протеозами, пропептонами, пептонами, как это происходит при влияние желудочного сока. М. Дастре также обнаружил, что спонтанная трансформация фибрина приводит к образованию растворимых и нерастворимых продуктов без учета микрозимов, и далее он обобщил, применяя тот же метод к неочищенным альбуминоидным веществам без каких-либо различий,, глобулины, применяются к множеству самых разных вещей. Чтобы показать, что это утверждение хорошо обосновано, вот вращательная способность растворимых продуктов переваривания некоторых альбуминоидов, перевариваемых желудочным соком собаки:
Фибрин (бычий или свиней).......................................................................... (a) j = - 64 ° до - 66 °
Первичный альбумин яичного белка птицы........................................ (а) j = от - 42 ° до - 48 °
Альбумин сыворотки....................................................................... (а) j = - 633,9
Казеин......................................................................................... (а) j = от –101 ° до –112 °
Глютен......................................................................................... (а) j = —122,7 Глютин
...................................................................................... (а) j = от –134 ° до –140 °.5 *
* CR, Vol. XCVIII, стр. 959 и 1157.
«Memoire sur les matieres albuminoides», стр. 406.

была основана на этой идентификации и на результатах элементарных анализов смесей, а не на реальных приблизительных принципах, которые основывались на мнении, которое рассматривало фибрин как коагулированный белок или как стадию предполагаемых изменений в белке яичного белка. Хотя было установлено, что этот белок, коагулированный или нет, не выделял свободную кислородсодержащую воду, эта огромная разница не принималась во внимание, как и тот факт, который последовал за неполным растворением фибрина в разбавленной соляной кислоте, откуда было очевидно, что фибрин был не приблизительный принцип. Поэтому неудивительно, что долгое время мышечный фибрин смешивали с фибрином крови, и что даже сегодня фибрин, полученный из крови, считается одним и тем же, независимо от животного или части сосудистой системы, из которой он поступает. даже фибрины хилуса, лимфы и патологических серозов. Денис (из Commercy) уже установил, что одни фибрины венозной крови растворяются в растворе селитры (нитрата калия), тогда как другие, в том числе фибрины артериальной крови, в нем не растворяются. Мы с Эстором продемонстрировали, что фибрин крови очень молодых котят разжижается и исчезает в разжиженном крахмале, в то время как его микрозимы развиваются. С другой стороны, я обнаружил, что фибрин бычьей крови не растворяется в условиях, указанных Бушардатом, и что необходимо использовать соляную кислоту в количестве 3 из 1000. В другом эксперименте фибрин крови молодого цыпленка, обработанного соляной кислотой в концентрации 2 промилле, не набухал даже после длительного пребывания в печи, а по истечении нескольких дней кислота растворила очень мало ее, и жидкость почти не образовала осадка с аммиаком. Тем не менее, этот фибрин перед обработкой разлагал кислородсодержащую воду; он разложил его также после обработки, когда кислота была удалена промыванием водой. Короче говоря, чтобы убедиться, что фибрин представляет собой гораздо более изменчивую анатомическую субстанцию, чем определенный химический принцип, всегда один и тот же, достаточно вспомнить прежние наблюдения Маршала де Кальви, Мажанди и Клода Бернара, а также наблюдения J. Birot и J. Bechamp. Тем не менее, этот фибрин перед обработкой разлагал кислородсодержащую воду; он разложил его также после обработки, когда кислота была удалена промыванием водой. Короче говоря, чтобы убедиться, что фибрин представляет собой гораздо более изменчивую анатомическую субстанцию, чем определенный химический принцип, всегда один и тот же, достаточно вспомнить прежние наблюдения Маршала де Кальви, Мажанди и Клода Бернара, а также наблюдения J. Birot и J. Bechamp. Тем не менее, этот фибрин перед обработкой разлагал кислородсодержащую воду; он разложил его также после обработки, когда кислота была удалена промыванием водой. Короче говоря, чтобы убедиться, что фибрин представляет собой гораздо более изменчивую анатомическую субстанцию, чем определенный химический принцип, всегда один и тот же, достаточно вспомнить прежние наблюдения Маршала де Кальви, Мажанди и Клода Бернара, а также наблюдения J. Birot и J. Bechamp.¹

Затем мы должны вычеркнуть фибрины из списка ближайших принципов, чтобы увидеть в них только то, чем они являются на самом деле, а именно ложные микрозимальные мембраны. Межмикрозимный материал этих фибринов, вероятно, не у всех одинаков. Как бы то ни было, несомненно, что межмикрозимный материал фибрина, общего для бычьей или овечьей крови, не является коагулированным альбумином; что он естественно нерастворим, растворяясь в очень разбавленной соляной кислоте только в результате своего рода самопереваривания, микрозимы, содержащиеся в нем, образуют зиму; и это не только не коагулированный белок, но и сам коагулируется при нагревании, становясь неспособным соединяться с разбавленной соляной кислотой и затем растворяться в ней.

В своем докладе Академии наук Дюма не преминул привлечь внимание ученых к тому факту, что фибрин обязан своим свойством разлагать кислородсодержащую ² воду той ее части, которая нерастворима в разбавленной соляной кислоте. Вскоре после М.М. Пол Берт и П. Регнард опубликовали мемуары о действии насыщенной кислородом воды на органические вещества ^{3, в} которых поднимались деликатные исторические вопросы химии и физиологии, а также факты, на которые я не мог оставить без ответа. Этот ответ был предметом нескольких заметок. ⁴

1. См. По этим вопросам «Les Microzymas», стр. 233–258, и «Nouvelles Recherches sur les album Normales et patologiques» Дж. Бешана, стр. 93.
2. CR, Vol. XCIV, стр. 1276.
3. CR, Vol. XCIV, стр. 1333.
4. ib., P. 1601 и др.

В сообщении М.М. Берта и Реньяра я в основном обращался к следующему утверждению: «Что кровь даже дефибринировалась, с большой интенсивностью действовала на насыщенную кислородом воду и что это действие, казалось, полностью заключалось в сыворотке; и, кроме того, что оссеин очень четко разлагает насыщенную кислородом воду».

Я также заметил, что авторы не делали различий между выражениями «органические вещества» и «вещества животных», что соответствовало тогдашнему состоянию науки. Но я знал, чему верить в отношении того факта, что дефибринированная кровь разлагает насыщенную кислородом воду, и я выяснил природу непосредственного принципа, который был его агентом.

И сначала позвольте нам не сомневаться в том, что не сыворотка в дефибринированной крови имеет наибольшую долю в этом разложении. Свежая желтая (цитроновая) сыворотка, которую сначала выдавливают из сгустка, несомненно, выделяет свободный кислород из насыщенной кислородом воды, что может быть связано с остатками фибрина во взвешенном состоянии. Но та же самая сыворотка, отфильтрованная несколько раз через фильтр, покрытый сульфатом бариты, все меньше и меньше действует на насыщенную кислородом воду, никогда полностью не прекращая этого, что очень просто объясняется секрецией в сыворотке вещества, которое в фибринозные микрозимы, вызывающие разложение; но когда сыворотка начинает окрашиваться в красный цвет, действие на насыщенную кислородом воду становится несравненно более энергичным, объяснение этому следующее:

Дефибринированная кровь содержит красные шарики, которые содержат красное красящее вещество и свои собственные (особые) микрозимы. Много было написано об этом красном веществе, получившем название гемоглобина; и который сначала рассматривался как смесь бесцветного альбуминоидного вещества, называемого глобулин, и гематозина. Многое было написано о гемоглобине, вплоть до утверждения, что он не является альбуминоидом, поскольку содержит железо. Именно Дж. Б. Дюма первым изучил и проанализировал красящее вещество крови глобул как ближайший альбуминоидный принцип.

Я изучал гемоглобин с той же точки зрения, что и другие альбуминоиды; Признавая, что он существует в сочетании с калием в глобулах, мне удалось объединить его с оксидом свинца в форме гемоглобината. Но гемоглобинат свинца, разлагаемый угольной кислотой, дает растворимый гемоглобин в состоянии абсолютного непосредственного принципа. ¹

1. CR, Vol. LXXVIII, стр. 850 (1874 г.) и «Memoire sur les Matieres albuminoides», стр. 270.

Раствор чистого гемоглобина коагулируется под действием тепла и спирта; в обоих случаях коагулят абсолютно нерастворим в воде. Раствор темно-красного цвета, спиртовой сгусток кирпично-красного цвета.

Гемоглобин, даже коагулированный спиртом, разлагается в присутствии спиртованного эфира под действием серной кислоты на гематозин и бесцветное альбуминоидное вещество.

На этом все закончилось, и, если быть более точным, в связи с сообщением М. М. Берта и Реньяра, давайте вспомним, что Тенар признал, что действие органических тканей на насыщенную кислородом воду было того же порядка, что и действие платины и т. Д. Тем не менее он это сделал. Следует отметить, что пока эти металлы разлагаются, «бесконечное количество» Для насыщенной кислородом воды это было не то же самое с органическими тканями и фибрином, одни разлагали его в течение длительного времени, другие - в течение более короткого периода. В первую категорию он отнес ткани легкого, печени, селезенки и фибрин, недавно извлеченные из крови; во втором он поместил ногти, фибро-хрящевую ткань ребер, сухожилия, кожу; они, по его словам, «вскоре совсем перестали действовать», и, очень удивившись, Тенар попытался объяснить эти различия. Сейчас мы узнаем, что различия, отмеченные выдающимся наблюдателем, связаны с различной природой микрозимов тканей; Между тем отмечу лишь, что наиболее активные органические ткани относятся к сосудистой и дыхательной системам. Но нельзя забывать, что Тенар принимал фибрин для изолированная животная материя: то есть непосредственный принцип животного происхождения. Давайте тогда сравним действие фибрина в этом отношении с действием гемоглобина, который на самом деле является непосредственным принципом животных.

Для иллюстрации: возьмем, допустим, 30 граммов свежего влажного фибрина и 6 граммов свежих влажных фибринозных микрозимов. За 48 часов 30 граммов фибрина высвободят 1600 куб. См кислорода из 180 куб. См насыщенной кислородом воды до 10,5 объемов кислорода; то есть 53 см3 кислорода на грамм свежего фибрина или 0,193 грамма, высушенного при 100 ° C.

За 48 часов 6 граммов фибринозных микрозимов высвободят 1000 см3 кислорода из 160 см3 воды, насыщенной кислородом, до 10 объемов кислорода, то есть 166 см3 кислорода на грамм влажных микрозимов или 0,139 грамма, высушенных при 100 ° C.

Теперь по поводу гемоглобина. В одном эксперименте из 10 см3 раствора этого чистого вещества, содержащего 0,338 грамма вещества и 4 см3 воды, насыщенной кислородом до 10,5 объемов кислорода, высвободилось 30 см3 газа за три четверти часа и 34 см3 за 24 часа. часов. Далее, как только началось выделение газа, щелок стал мутным, появились хлопьевидные вещества, и в конце обесцвечивание было полным. Тогда это явление коррелирует с изменением и окислением, поскольку насыщенная кислородом вода, способная освободить 42 куб. См кислорода, высвободила только 34 куб. кислородсодержащая вода, кроме того, почти полностью разлагается. Если работать с достаточно большими количествами, выделяется тепло, и углекислота, смешанная с кислородом, высвобождается. Что касается других продуктов изменения цвета в результате окисления гемоглобина, то их много, среди них альбуминоид и другие растворимые продукты, и в то же время нерастворимое тело, содержащее железо. Таким образом, гемоглобин, ближайший принцип, разлагает насыщенную кислородом воду, изменяясь при этом, как фибрин и его микрозимы; но при равном весе гемоглобин вызывает меньшее выделение кислорода, чем они.

То, что отличает способ существования гемоглобина, заключается в том, что даже при коагуляции спиртом, а затем при нагревании до 120 ° C (= 248 ° F) он становится еще более обесцвеченным при разложении насыщенной кислородом воды с выделением кислорода во время приготовления. фибрин становится неактивным.

Но гемоглобин может быть превращен в бесцветное альбуминоидное вещество и в гематозин; то есть на два новых близких принципа. Бесцветное альбуминоидное вещество разложения, освобожденное от серной кислоты, с которой оно было связано, не выделяет кислород из насыщенной кислородом воды. С другой стороны, нерастворимый гематозин и насыщенная кислородом вода сильно реагируют с выделением тепла и кислорода, смешанного с угольной кислотой, в то время как, поглощая часть кислорода, он полностью превращается в растворимые продукты. И, что прямо противоположно тому, что происходит с фибрином и фибринозными микрозимами, свободная серная кислота не препятствует реакции.

Из этого очевидно, что гемоглобин обязан железистой молекуле гематозина, которая является одной из составляющих молекул его собственной молекулы, свойством разлагать насыщенную кислородом воду, разрушаясь за счет окисления. Таким образом, некоторые близкие принципы фибринозных микрозимов и насыщенной кислородом воды вступают в реакцию, вызывая разложение последней с выделением кислорода.

Таким образом, существует множество неоспоримых непосредственных принципов, которые действуют на насыщенную кислородом воду по образцу органических тканей, о которых говорил Тенар, и по образцу фибрина, который также является органической тканью. Полезно связать факты, касающиеся гемоглобина и гематозина, с обратной реакцией синильной кислоты и насыщенной кислородом воды, чтобы показать, что они не являются изолированными фактами. Кроме того, сам Тенард заметил, что насыщенная кислородом вода определенной концентрации реагирует на тростниковый сахар с выделением кислорода и угольной кислоты.

В дефибринированной крови именно гемоглобин глобул крови является агентом разложения насыщенной кислородом воды; и если сыворотка лимонного цвета (всегда с небольшой интенсивностью) влияет на это разложение, то это потому, что она содержит, помимо своего собственного белка, какой-то приблизительный принцип, zymas или другой, который способен на это. На самом деле альбумин сыворотки, ¹ выдел ют и чист, это всего лишь наделен этим свойством, как это белое яйцо и бесцветный альбуминоид разложения гемоглобина.

1. Белок сыворотки! Вращательная сила этого белка приведена в вышеприведенной таблице, чтобы отличить его от альбуминоидных веществ, которые Бушардат смешал с названием альбуминозы. Но его определение настолько важно для точного знания крови, что оно заслужило бы отдельную главу; но благодаря тому, что было сказано выше, этой заметки будет достаточно.
Во-первых, давайте вспомним, что Денис (Коммерсант) (1856 г.) предположил, что плазмин плазмы разложился после кровотечения на конкретный фибрин и растворенный фибрин, впоследствии названный металлом.. Таким образом, согласно этой гипотезе, сыворотка, изгнанная из сгустка, содержит этот металлический буфер и свой собственный альбумин. Денис думал, что может проверить эту гипотезу, выделив из сыворотки растворенный фибрин или металлы следующим образом: когда к сыворотке добавляются кристаллы сульфата магнезии, эта соль растворяется в ней, и наступает время, когда сыворотка становится такой насыщенный, что больше не будет растворяться и образуется осадок. Это была субстанция этого осадка, нерастворимая в насыщенном растворе сульфата магнезии, но растворимая в воде, которая должна была быть растворенным фибрином. Один был уверен в этом тем более, что в тех же условиях яичный белок. белок обыкновенный, не дает осадка сульфату магнезии. Таков эксперимент, который привел к введению плазмина и его уменьшению, что привело бы к образованию металлического буфера, который растворялся бы в сыворотке со своим собственным белком, предположительно идентичным белку яиц. Но все это ошибочно. Кровь не содержит плазмина, а сыворотка не содержит двух альбуминов, один из которых является металлическим. Фактически, профессор Дж. Бешам в его «Нормальных и патологических альбуминах», стр. 31, продемонстрировал, что осадок, определенный в сыворотке с помощью сульфата магнезии, представляет собой то же самое вещество, наделенное такой же вращательной способностью, как и сывороточный альбумин, упомянутый в таблице. Далее он доказал, что некоторые альбумины птичьего яйца также осаждаются сульфатом магнезии, как это известно при определенных патологических серозах. но осадки, полученные таким образом из этих патологических белково-жидкостей, также называемых металлическими бумингами, обладают другой вращательной способностью, чем белки яичного белка некоторых птиц. Отсюда вывод, что мелальбумина или растворенного фибрина нет.
Кроме того, спецификация опирается не только на разницу во вращающих силах, но и на всех свойствах, взятых вместе.
Но будет дано прямое доказательство того, что в крови нет ничего похожего на гипотетическое тело под названием плазмин.

Этот бесцветный альбуминоид разложения гемоглобина своей вращательной способностью и другими свойствами полностью отличается от альбуминов и альбуминоидов таблицы. Но глобулы крови также содержат микрозимы, которые разлагают насыщенную кислородом воду. Изучая их, необходимо заметить, что органические ткани, вызывающие это разложение, обязаны этой силой прежде всего своим анатомическим элементам или какому-то непосредственному принципу, выделяемому ими. Другими словами, свойство разлагать насыщенную кислородом воду не характеризует органические ткани или тела, как полагал Тенард.

Изучение этих альбуминоидов в целом, и особенно альбуминов крови, доказывает, что азотистое межмикрозимное вещество фибрина имеет особую природу, отличную от всех других альбуминоидов, особенно от типа альбумина, который может коагулироваться., который сам коагулируется при нагревании, становясь, таким образом, абсолютно нерастворимым в очень разбавленной соляной кислоте. ¹

Но специальное исследование фибрина, которое выявило фибринозные микрозимы, ничему не научило нас в отношении состояния фибрина в крови в течение жизни, то есть ничего не говорило о связи межмикрозимного вещества и микрозимов. Это будет предметом следующей главы.

1. Чтобы объяснить, как фибрин в своих спонтанных изменениях может дать начало множеству продуктов разложения, хорошо бы добавить следующее к тому, что я сказал о сложности молекулы альбуминоидов. Обычно говорят, что альбуминоидные вещества представляют собой азотистые четвертичные соединения. Но я показал, что казеин, абсолютно не содержащий минеральных веществ, содержит фосфор, и, поскольку казеин в молочной железе является результатом преобразования альбуминоидных веществ крови, отсюда следует, что они также фосфорируются; казеин также содержит серу, что было известно, но предполагалось, что это случайно. Тогда в гемоглобине было железо. Таким образом, молекула альбуминоида может содержать помимо углерода, водорода, азота и кислорода, фосфора, железа и серы семь элементов вместо четырех.
Я заметил, что в альбуминоидных веществах вителлиновых микрозимов сера не производит серной кислоты, осаждаемой баритой, когда они окисляются гиперманганатом калия; в этом он похож на Таурина, "Memoire sur les matieres albuminoides", стр. 389.

ГЛАВА III.

СОСТОЯНИЯ ФИБРИНА КРОВИ В МОМЕНТ ВЕНЕЗЕКЦИИ И МОЛЕКУЛЯРНЫХ ГРАНУЛЯЦИЙ. ФИБРИН БЕЗ МИКРОЗИМ. ГЕМАТИЧЕСКИЕ МИКРОЗИМОВЫЕ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ГРАНУЛЯЦИИ.

Третий анатомический элемент крови и молекулярные грануляции глобул крови.

Обработка гематических молекулярных грануляций очень разбавленной соляной кислотой.

Эксперимент над кровью, разбавленной насыщенным водным раствором сульфата соды.

Эксперименты, которые продемонстрировали, что фибрин представляет собой единое целое, образованное из особого альбуминоидного вещества, принадлежащего ему, и микрозимов, а не ближайшего принципа, не решили проблему, поставленную Дюма, чтобы установить, при каких условиях это вещество находится в составе существовал в крови; Также это не решило проблемы, существовало ли в нем такое вещество ранее или оно было результатом химического превращения, осуществленного после кровотечения.

Это была не первая попытка, которую я решил проблему в смысле вывода, к которому я пришел в этой главе, а именно, что кровь действительно содержит фибрин в состоянии микрозимальных молекулярных грануляций, где микрозима и особое альбуминоидное вещество находятся тесно связаны в совершенно особенном анатомическом элементе. Решение этой проблемы может быть дано полностью только после сбора наблюдений, которые были суммированы в первых двух главах, и тех, которые мне еще предстоит описать.

Напомним сначала, каковы были мнения в 1869 году относительно, во-первых, предсуществования фибрина в крови; во-вторых, его выработка в крови после выхода из сосудов. По поводу предсуществования фибрина существовало два мнения: согласно одному, которое принадлежало Хьюсону, Милн-Эдвардсу и Дюма, фибрин присутствует в крови в состоянии крайнего деления, в виде мелких молекул, которые после кровотечение стало обычным

фибрин. Согласно другому, также принадлежавшему Хьюсону и, в некотором смысле, Дюма, он существовал в нем в состоянии решения или квазирешения. Cl. Бернар ¹ присоединился к этому, признав, что кровь содержит альбумино-фибриновую жидкость, которая может оставаться жидкой только в хозяйстве, принимая форму фибрина после кровотечения.

1. CL Bernard, "Liquides dc 1'organisme." Vol. I, стр. 152 (1859 г.).

Эти мнения, тем не менее, не сыграли роли в решении проблемы. Они были так полностью потеряны из виду, что мы с Эстором молча причислили себя к тем, кто не признавал предсуществование фибрина. В самом деле, после доказательства наличия микрозимов крови в фибрине фактом их вибрионной эволюции в самом веществе, мы сказали в феврале 1869 года:

«То, что называется фибрином крови, представляет собой ложную мембрану, образованную микрозимами крови, связанную с веществом, которое они выделяют в кислотном состоянии из альбуминоидных элементов этой жидкости». ¹

Именно потому, что мы искали и обнаружили молекулярные грануляции в крови, прежде чем доказать наличие микрозимов в фибрине, мы сравнили их с микрозимами печени, обнаружив, что они меньше и более прозрачны, чем последние. ²

Тем не менее, эти микрозимы в крови нами не выделялись. Учет того, что в печени микрозимы входят в состав печеночных клеток, побудило нас искать аналогичным образом микрозимы в глобулах крови. Именно в этом случае мы провели эксперимент, подсказанный этим наблюдением, а именно:

1. CR, Vol. LXVIII.p. 408.
2. фунт.. Т. LXIV. п. 713.

Доктор Клемент Комбескюр, который вместе со мной экспериментировал с кровью с точки зрения ее предполагаемого свертывания в сосуде за счет чрезмерного употребления спиртных напитков, давно обнаружил, что кровь, поступающая непосредственно из сосудов в спирт от 40% до 45%, далек от коагуляции, растворенный в нем. ¹

Повторяя эксперимент в тех же условиях, мы обнаружили, что смесь крови и алкоголя оставалась жидкой, выглядела прозрачной, не оставляя ни глобул, ни фибрина, но постепенно она давала обильные отложения, которые, как показал микроскоп, были почти полностью образованы молекулярными массами. грануляции, оживленные броуновским движением. ² Именно благодаря этому результату мы наконец пришли к решению проблемы, но только спустя долгое время после того, как я возобновил изучение фибрина и его изменений.

Как и в 1869 году, я сначала рассматривал молекулярные грануляции осадка из алкоголизированной крови как микрозимы крови или микрозимы глобул. Но когда я выделил фибринозные микрозимы очень малых размеров и после изучения молекулярных грануляций спонтанно измененного фибрина, разжиженного, но не зловонного, я усомнился. Вот последствия этого сомнения:

1. Доктор К. Комбескюр, Тезисы о терапевтических эффектах аммиака. п. 82. Тезисы медицинского факультета Монпелье (1861 г.).
2. CR. Vol. LXX, стр. 265 (1870 г.).