Дайте определение термину «пищевые продукты», согласно закону рк «о безопасности пищевой продукции».

Дайте определение термину «пищевые продукты», согласно Закону РК «О безопасности пищевой продукции»?

2. Пищевые токсикоинфекции (сальмонеллез, колибактериальная токсикоинфекция).
3. Какую роль играет биокатализатор в метаболическом процессе?

В настоящее время нет необходимости доказывать целесообразность применения природных биокатализаторов - ферментов в химико-фармацевтической промышленности и медицине. Но при всех положительных факторах, применение нативных ферментов лимитируетсядвумя основными причинами известной нестабильностью при воздействии внещней среды, влиянием защитных сил организма, что, в свою очередь, приводит к снижению каталитического действия , и, в отдельных случаях, невозможностью выведения их из реакции в технологических процессах. [c.206]

    Каталитическая активность биокатализаторов (ферментов) превосходит активность неорганических катализаторов. Различие между ними заключается и в степени специфичности и избирательности их действия. [c.519]

    Каталитические процессы могут быть гомогенными (катализатор находится в растворе реакционной смеси) и гетерогенными (реакция, протекающая в жидкой или газовой фазе, осуществляется на поверхности катализатора). Роль катализатора заключается в активации реагирующихмолекул. Это достигается либо присоединением катализатора к веществу, что вызывает дальнейшие реакции, либо адсорбцией вещества на активных центрах катализатора, что активирует определенные связи, вызывает их диссоциацию и т. и. Особое место занимают биокатализаторы — ферменты, представляющие собой сложные белки . Ферменты ускоряют строго определенные реакции. [c.74]

 

 

Какова структура ферментов?

Структура и механизм действия ферментов

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.
Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата.
Поскольку все ферменты являются белками (но не все белки - ферменты) остановимся подробнее на структуре белков

   

 

Микробиологические критерии безопасности сырья, полупродуктов и готовых изделий.

Основные фазы ферментации

В начале ферментации некоторое время микроорганизмы как бы приспосабливаются к новой среде, их концентрация не меняется. Этот период называется лаг-фаза. В этот период клетки не только адаптируются к новым условиям, но и частично изменяют среду, делая ее пригодной для себя. Чем полноценнее субстрат, тем короче лаг-фаза. Далее начинается рост клеток — это фаза ускорения роста. Третья фаза — экспоненциального роста, это фаза наиболее интенсивного роста клеток, здесь происходит наибольший относительный прирост биомассы. Затем относительная скорость роста начинает уменьшаться — это фаза замедления роста. Достигнув некоторой максимальной величины, концентрация биомассы далее перестает возрастать. В этой фазе — стационарной — в среде истощаются питательные вещества и накапливаются продукты обмена, тормозящие рост. Биомасса растет и одновременно происходит гибель части клеток (автолиз), так что общая концентрация клеток сохраняется постоянной. Наконец в фазе отмирания автолиз начинает преобладать над ростом, и концентрация биомассы микроорганизмов снижается.

В процессе роста культуры изменяется морфология клеток, их химический состав и физиологическое состояние. Культура может неопределенно долго задержаться на стадии интенсивного роста и высокой физиологической активности. Это определяется действием факторов среды. Создавая соответствующие условия, можно остановить развитие культуры на любой точке кривой роста и таким образом заставить микроорганизмы «работать» с наибольшей интенсивностью.

 

 

Пищевой продукции»?

Свойства ферментов

Ферменты обладают всеми свойствами белков. Однако по сравнению с белками, выполняющими другие функции в клетке, ферменты имеют ряд специфических, присущих только им свойств.

Зависимость активности ферментов от температуры. Температура может влиять по-разному на активность фермента. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных (оптимальных) значениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая увеличение скорости реакции. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента. Различные клеточные ферменты имеют собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Для ферментов животного происхождения температурный оптимум находится в интервале 40 - 50°С (рис. 8).

Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты "работают" в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина - фермента, гидролизующего белки в желудке, - максимальна при рН 1,5 - 2,5. В щелочной среде "работают" ферменты, локализованные в кишечнике. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться

51

ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-субстратного комплекса. Влияние рН-среды на активность фермента показано на рисунке 9.

 

Защите прав потребителей»?

2. Пищевая безопасность, оценка и контроль удовлетворенности потребителя
3. Определение белков в качестве химических соединений. Дайте характеристику химического состава и молекулярной массы.

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды ^[1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения пространственной структурыданного белка

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобинабыли получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов^[2][3], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

 

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Дефицит белка в организме.

При дефиците белка в организме нарушается белковый баланс, возникает распад собственных белков организма и его истощение.

Избыток белка в организме.

Лишний белок не идет нам на пользу: ухудшается аппетит, увеличивается отложение жира в печени, повышается возбудимость желез внутренней секреции, центральной нервной системы. Поэтому не рекомендуется употреблять богатые белком продукты перед сном.

Дайте определение термину «пищевые продукты», согласно Закону РК «О безопасности пищевой продукции»?

2. Пищевые токсикоинфекции (сальмонеллез, колибактериальная токсикоинфекция).
3. Какую роль играет биокатализатор в метаболическом процессе?

В настоящее время нет необходимости доказывать целесообразность применения природных биокатализаторов - ферментов в химико-фармацевтической промышленности и медицине. Но при всех положительных факторах, применение нативных ферментов лимитируетсядвумя основными причинами известной нестабильностью при воздействии внещней среды, влиянием защитных сил организма, что, в свою очередь, приводит к снижению каталитического действия , и, в отдельных случаях, невозможностью выведения их из реакции в технологических процессах. [c.206]

    Каталитическая активность биокатализаторов (ферментов) превосходит активность неорганических катализаторов. Различие между ними заключается и в степени специфичности и избирательности их действия. [c.519]

    Каталитические процессы могут быть гомогенными (катализатор находится в растворе реакционной смеси) и гетерогенными (реакция, протекающая в жидкой или газовой фазе, осуществляется на поверхности катализатора). Роль катализатора заключается в активации реагирующихмолекул. Это достигается либо присоединением катализатора к веществу, что вызывает дальнейшие реакции, либо адсорбцией вещества на активных центрах катализатора, что активирует определенные связи, вызывает их диссоциацию и т. и. Особое место занимают биокатализаторы — ферменты, представляющие собой сложные белки . Ферменты ускоряют строго определенные реакции. [c.74]

 

 

Какова структура ферментов?