Полипептидная теория строения белков.

1888 год. Профессор Данилевский предположил, что аминокислоты соединяются в молекулу белка при помощи пептидной связи. Предположения Данилевского были подтверждены и экспериментально доказаны Фишером, и на основании этого была разработана полипептидная теория строения белка, согласно которой аминокислоты соединяются между собой пептидными связями, образуя полипептидную цепочку.

Пептидная связь образуется при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой аминокислоты, при этом отнимается молекула воды.

Глицин + аланин => (-H2O) глицилаланин (дипептид). C=O—N—H – пептидная связь.

Аминокислота, у которой на образование пептидной связи используется карбоксильная группа, меняет своё окончание на ил.

Аминокислотная последовательность определяет первичную структуру белка. Белки характеризуются особой пространственной конфигурацией, называемой вторичной, третичной и четвертичной структурой белка. Закручивание полипептидной цепочки в виде спирали определяет вторичную структуру белка. Третичная структура – спираль укладывается в клубочек. Четвертичная структура – гемоглобин – несколько глобул, соединённых определёнными связями.

 

4.5. Уровни структурной организации молекулы белка, специфичность его строения. Белки имеют 4 основных структуры: первичную, вторичную, третичную, четвертичную.

1. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции. Рибонуклеаза, инсулин Значительное совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные функции. Замена всего лишь одной аминокислоты в одной из цепей может изменить функцию молекулы белка. Например, замена глутаминовой кислоты на валин приводит к образованию аномального гемоглобина и к заболеванию, которое называется серповидноклеточная анемия.

2. Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей.

3. Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.

4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.

Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, при нагревании и облучении. Если при денатурации не нарушены первичные структуры, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздать свою структуру. Этот процесс носит название ренатурация. Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой.

 

4.6. Классификация белков. Характеристики протеинов. Белки по своей структуре делятся на 2 большие группы:

1. Простые белки (протеины) состоят только из остатков аминокислот.

2. Сложные белки (протеиды) состоят из веществ небелковой природы (липиды, углеводы, фосфорная кислота), небелкового компонента (простетическая группа).

Простые белки (протеины) – это альбумины, глобулины, проламины, глютеины, протамины, гистоны, коллагены, кератины, эластины. Из простых белков наиболее распространёнными являются альбумины и глобулины. Они встречаются в животных и растительных организмах, а также в плазме крови, сыворотке молока, сыворотке крови и других жидкостях.

Глобулины не растворимы в воде, но растворимы в кислотах щелочей, выпадают в осадок при 50%-ной концентрации сульфата аммония. Данные белки были определены методом электрофореза. Протамины и гистоны – имеют слабощелочной характер, т.к. в их составе преобладают диаминомонокарбоновые кислоты: лизин, гистидин и аргенин. Протамины найдены в большом количестве в сперме рыб, а гистоны входят в состав зобной железы и белка эритроцитов. Являются составной частью сложных белков. Глютеины и проламины – белки растений. Основная концентрация в злаках. Данные белки – это основа клейковины зерна.

Кератины, коллагены и эластины – белки опорных тканей (кости, хрящи, волосы, копыта, рога...). Отличительная особенность данных белков состоит в том, что они полностью нерастворимы в воде, по структуре являются волокнистыми, многие из них не перевариваются в ЖКТ. Коллаген входит в состав сухожилий, костей, связок и легко набухает, образуя студень. При длительном кипячении, частично гидролизуется и становится растворимым. Кератин входит в состав шерсти, волос, ногтей – не переваривается в ЖКТ. Эти белки содержат серосодержащие аминокислоты: метиамин, цистин, цисилин.