Константа скорости набухания определяется по формуле (19.21)

Среднее значение константы скорости набухания составит

_ С

г

-=6£2КГ³мин\

4. Определите массу поглощенной воды при набухании за 300 мин, если константа скорости набухания равна 1,9.10~³ мин~⁷, а предельная масса поглощенной жидкости составляет 0,334 кг.

Воспользуемся формулой (19.21) и подставим в нее значение ее

; а =

1 ¹ о -> 1 ^а-
к_н = -2,3 lg---------

т0

т а -а_т

тогда

т т°° —т

Обозначим х = к_н-х/2,3 = 1,9-10³-300/2,3=0,247,

 

т"(\О^х -l) т = ——------- - = 10^х пГ(\0^х -l) 0,334(10^0'^247 -l) _ 0,334(1,766-1,0) ~ ИГ ~ Ш°^ ~ I/766 "

Тогда

= 0,145 КГ.

5. Рассчитайте интегральную и дифференциальную теплоту набухания желатина в воде, если масса поглощенной воды составляет О,103 кг, коэффициенты уравнения (19.22) А = 87,4, В = 0,384.

Интегральную теплоту набухания определим при помощи формулы (19.22):

_{Q =} ±m^₌ 87,4-0,103 ₌,_8>48д_ж,

В + т_ж 0,384 + 0,103 По формуле (19.23) находим дифференциальную теплоту набухания

АВ ^,4-0,384

(B + mJ² (0,384 +0,1 ОЗ)²

Глава 20

БЕЛКИ (ПОЛИЭЛЕКТРОЛИТЫ)

Белки являются основным субстратом жизни. Они входят в состав всех животных организмов.

Белки составляют необходимую часть продуктов питания. Микробиологические и биохимические процессы в организме, а также в некоторых технологических циклах во многом определяются свойствами белков. Белки являются высокомоле­кулярными соединениями и одновременно содержат ионизиру­ющие группы, т.е. обладают свойствами полиэлектролитов; они проявляют ряд специфических коллоидно-химических свойств.

Политэлектролиты делятся на поликислоты, полиоснования и полиамфолиты. Сильные электролиты в отличие от слабых в водных растворах полностью ионизированы. Сильные электролиты содержат сульфо-, сульфатные или фосфатные группы, например, поливинилсульфокислотные [-CH₂CH(SO₃H)-], а сильные основания — четвертичные аммониевые группы (CH₃)₂-N⁺(CH₃)₂. К слабым относятся поликислоты, содержащие карбоксильную группу, а слабыми основаниями являются соединения, включающие первичные, вторичные и третичные аминогруппы.

Белки как полиэлектролиты

Полиэлектролиты — это ВМС, в состав макромолекул кото­рых входят группы, способные к ионизации в растворе. Поли­электролиты содержат большое число ионогенных групп («поли»), а их растворы способны пропускать электрический ток («элект-

ролиты»). Ионогенные группы могут быть кислотными или ос­новными, а также одновременно кислотными и основными.

К полиэлектролитам относятся некоторые иониты и флокулянты (см. параграфы 6.5 и 10.7)

Кислотную карбоксильную группу (—СООН) содержит ра­створимая часть крахмала, а сульфогруппу (—SO₃) — раствори­мая часть агар-агара. Основные свойства полиэлектролитов оп­ределяются аминогруппой —NH₂.

Белки являются наиболее распространенными полиэлект­ролитами. Помимо кислотных (-СООН) белки содержат еще и основные группы (—NH₂) и др. По этой причине их можно счи­тать амфолитами.

Макромолекулы белков формируются из аминокислот (NH₂~ R-COOH). При взаимодействии карбоксильных и аминогрупп

О

II

образуются пептидные связи —С—NH-, которые формируют по­липептидные цепи белков.

-HN-CH R

СН R

«J-NHJ о-

-NH

С II о-

СН-С- (20.1)

R О-

В прямоугольники заключены пептидные связи, а знаки «-» и «+» указывают на избыточный заряд, обусловленный смеще­нием электронного облака и определяющий гидрофильность макромолекул.

В макромолекулах белков возможно различное сочетание полипептидных цепей, формирующихся всего из 20 простых аминокислот. Число различных сочетаний этих кислот опреде­ляется числом образующих макромолекул атомов (порядка 10³— 10⁴) и значительным количеством конформационных степеней свободы (10²—10³). По этой причине полипептидная цепь может принимать множество микроскопических, конформационных состояний, порядка 10" (п — число аминокислотных остатков, достигающее несколько сотен), что и обусловливает многообра­зие белков.

Полипептидные цепи образуют первичную структуру белков, под которой подразумеваются ковалентная структурная основа макромолекул и определенная последовательность аминокислот­ных остатков. Молекулярная масса макромолекул белков может колебаться в пределах от 1,2 10⁴ до 10⁶.

Все молекулы данного природного белка идентичны по ами­нокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной связи. Так, гемоглобин крови

10—766

человека состоит из 574 аминокислотных остатков и имеет мо­лекулярную массу, равную 64500.

Белки в их естественном состоянии называют нативными, а их коллоидные свойства зависят от структуры макромолекул; различают глобулярную и фибриллярную структуру белков.

Макромолекулы фибриллярных белков представляют собой полипептидные цепи, вытянутые вдоль одной оси. Фибрилляр­ные белки обычно нерастворимы в воде. На рис 20.1 приведена структура фибриллярного белка — кератина волос. Макромоле­кулы кератина навиты одна на другую подобно канату. В орга­низме фибриллярные белки часто выполняют механические функции. Так, например, к фибриллярным белкам относятся коллаген и желатин — составные части кожи и сухожилий, а также миозин, входящий в состав мышц.

Белки, которые способны к образованию глобул, называют глобулярными (рис. 20.2, а). Глобулярные белки характеризуются специфической формой свертывания полипептидной цепи в про­странстве. Коллоидио-химические свойства у глобулярных бел­ков проявляются в большей степени, чем у фибриллярных. Боль­шая часть полярных гидрофильных центров [см. формулу (20.1)] макромолекул белков находится снаружи глобул, что и опреде­ляет их гидрофильность, хорошую растворимость в воде и высо­кую реакционную способность.

Рис. 20.1. Структура макромолекулы фибриллярного белка кератина

Рис. 20.2. Структура глобулярного белка: нативная (а) и после денатурации (б)

Глобулярные белки содержатся в крови, лимфе, протоплаз­ме клеток. К белкам этой группы относятся альбумины и глобу­лины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желу­дочного сока и др.

Главная особенность белков, определяющая их индивидуальность, заключается в способности самопроизвольно формировать помимо первичной пространственную структуру, свойственную только данному белку, что можно охарактеризовать как своеобразную самоорганизацию структуры.

Одним из центральных вопросов теории и практики является определение нативной структуры белковой макромолекулы. В значительной части исследований корреляция между аминокислотной последовательностью и структурой макромолекул сводится к свернутой в спираль полипептидной цепи (так называемая а-спираль) и гидрофобной концепции, согласно которой глобула состоит из гидрофобного ядра и гидрофильной внешней оболочки. Результаты исследований более 300 различных белков показали \ что содержание регулярных структур в белках сравнительно невелико.

Согласно концепции структурно-функциональной организации белковой макромолекулы, нативная трехмерная структура макромолекул белка полностью определяется аминокислотной последовательностью, отвечает минимуму внутренней энергии, а на всех стадиях самопроизвольного свертывания белковой цепи преобладают внутримолекулярные взаимодействия валентно-несвязанных атомов над межмолекулярными взаимодействиями; причем нативная конформация макромолекулы белка обязана согласованному внутримолеку­лярному взаимодействию валентно-несвязанных атомов.

Внутримолекулярные взаимодействия, которые реализуются за счет водородных связей, ван-дер-ваальсовых и электростатических сил, могут быть ближними, средними и дальними. Ближние определяют минимальные конформационные возможности внутри каждого аминокислотного остатка, сред­ние — сочетание наиболее выгодных конформационных остатков на локальных участках белковой цепи, а дальние взаимодействия сводятся к образованию между всеми участками белковой цепи стабилизирующих контактов.

В организации глобул белков важнейшими внутримолекулярными взаимодействиями являются гидрофобные (см. параграф 5.5). Углеводородные небоковые цепи кислотных остатков контактируют преимущественно друг с другом, а не с полярными молекулами воды. Наоборот, боковые цепи предпочитают взаимодействовать с водой. В результате белковая цепь может свернуться в глобулу таким образом, что неполярные остатки за счет гидрофобных взаимодействий окажутся во внутренней части макромолекулы, а полярные остатки расположатся на поверхности глобулы, соприкасающейся с водой.

Кроме простых белков, состоящих из остатков аминокислот, существуют сложные белки, содержащие различные группы атомов. К сложным белкам относятся: гемоглобин, в состав которого входит железопорфириновый комплекс; гликопротеиды, содержащие молекулы углеводородов; нуклеопро-теиды, которые содержат нуклеиновые кислоты, а также липопротеиды, в состав которых входят молекулы жиров и стероидов.

Помимо белков к биологическим ВМС относятся нуклеиновые кислоты, которые содержатся во всех видах живой материи. Остатки фосфорной кислоты, входящие в макромолекулы нуклеиновых кислот, обусловливают их свойства как кислотных полиэлектролитов. Кроме остатков фосфорной кислоты, в состав нуклеиновых кислот входят и другие группы молекул, в частности пептозано-вых сахаридов.

Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) содержит дезоксирибозу. ДНК совместно с рибонуклеиновой кислотой (РНК) выполняет в живом организме важную биологическую функцию: определяет наследственность и программирует синтез белка.

Если белка с присущей им способностью к самоорганизации являются активным началом жизни, то ДНК выступает в роли ее потенциального начала. Синтез белков в организме происходит согласно генетическому коду, заложен­ному в структуре нуклеиновых кислот.

 

Белки — уникальное творение живых организмов. Будучи продуктами их жизнедеяельности, они сами обеспечивают воз­можность существования и развития организма.