Свойства ферментов и механизм их действия.

Ферменты, как и все катализаторы, обладают свойством не расходоваться в процессе катали-зируемых ими реакций, ускорять эти реакции в малых количествах и, наконец, одинаково ускорять обратимые реакции в обоих направлениях.Свойство фер-ментов ускорять как прямую, так и обратную реакцию получило название об-ратимости действия фермента. Направление реакции зависит от изменений энергии при реакции, от разности свободных энергий исходных и образую-щихся веществ (реакция всегда идет в сторону уменьшения свободной энер-гии). Фермент ускоряет достижение положения равновесия реакции. С обратимостью действия ферментов часто встречаются при изучении внутриклеточных процессов обмена веществ. Однако из продуктов распада синтез сложного начального вещества в организме происходит более сложным путем, при участии иных ферментов и по другому механизму. В живом орга-низме расщепление и синтез катализируются в большинстве случаев разными ферментами даже тогда, когда данный фермент способен ускорять реакцию в обоих направлениях. Синтез осуществляют ферменты, использующие энергию АТФ или аналогичного макроэргического соединения. Так, при ферментатив-ном гидролизе в печени с помощью амилазы и мальтазы из гликогена образу-ется глюкоза. Из глюкозы в печени может синтезироваться гликоген, но этот синтез не является следствием обратимости реакций гидролиза.При синтезе глюкоза при участии одного фермента присоединяет к себе фосфорную кисло-ту, а затем уже при участии других ферментов превращается в гликоген. При этом используется энергия АТФ.Наряду с неспецифическими свойствами ферментам присущ ряд специ-фических свойств. К характерным свойствам ферментов относится их чувст-вительность к изменению реакции среды. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную ак-тивность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки и соответствующей изоэлектрической точке фермента. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты (пепсин – рН=1,5-2,5; аргиназа – рН=9,5-9,9). Для ферментов характерна зависимость их активности от температуры. Помимо температуры и рН, большое влияние на активность ферментов оказывает присутствие в растворе ряда химических соединений,так называе-мых активаторов и ингибиторов

Механизм действия.. Каждая химическая ре-акция должна быть термодинамически возможной,т.е. реакция будет проис-ходить только тогда, когда конечные продукты ее по своему энергосодержа-нию приблизительно равны или меньше, чем исходные вещества. Иначе гово-ря, реакция всегда идет в сторону уменьшения свободной энергии.Однако, несмотря на большое различие в энергосодержании исходных компонентов и конечных продуктов, реакция может и не идти. Для начала ре-акции нужно преодолеть ее энергетический барьер. Это можно сделать, подво-дя к системе энергию, необходимую для перевода в активированное (возбуж-денное) состояние компоненты реакции. Энергия, необходимая для запуска химической реакции, без которой реакция не начинается, несмотря на ее тер-модинамическую вероятность, называется энергией активации. Она использу-ется для преодоления энергетического барьера реакции.

При химических процессах в реакцию могут вступать лишь те молекулы, запас энергии которых превышает энергетический барьер данной реакции. Та-ким запасом энергии обладают немногие молекулы реагирующих веществ. Для повышения реакционной способности молекул или иначе– чтобы повы-сить скорость химической реакции, необходимо снизить энергетический барь-ер реакций, или другими словами, понизить энергию активации молекул. Ус-тановлено, что катализатор способен снижать энергию активации (энергетиче-ский барьер), причем эта способность, по сравнению с обычным катализато-ром, значительно выше у биокатализатора-фермента.