Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Патологий, связанных с уменьшением эластичности сосудов. При недостаточной активности металлопротеиназ развивается фиброз тканей и неадекватный иммунный ответ.
Некоторые виды патогенных бактерий способны вырабатывать коллагеназу, обладающую высокой активностью, что способствует их инвазии в ткани и распространению патологического процесса. Особенности обмена коллагена. Коллаген - медленно обменивающийся белок, о скорости его обмена судят по содержанию гидроксипролина (Hyp) в крови и моче. Обмен коллагена более активен у молодых (до 20 лет), у пожилых и старых людей он заметно снижается, так как с возрастом повышается количество поперечных сшивок в коллагене, которые затрудняют действие коллагеназы. 6. В некоторых ситуациях синтез коллагена заметно увеличивается: например, в заживающую рану мигрируют фибробласты и начинают активно синтезировать основные компоненты межклеточного матрикса: коллаген (I и III типа), гиалуроновую кислоту, хондроитин- и дерматансульфаты. При этом повышается активность пролилгидроксилазы и гликозилтрансфераз. Достаточное поступление О2 и витамина С, необходимых для гидроксилирования пролина, способствует более быстрому заживлению ран. 7. Основная причина ряда заболеваний, связанных с нарушением синтеза коллагена, - мутации в генах коллагена. Гены коллагена находятся в разных хромосомах, они очень большие, имеют много коротких экзонов, между которыми располагаются протяженные интроны. Молекула коллагена имеет самую длинную полипептидную цепь (1000 аминокислот), образованию которой предшествует многоэтапный сплайсинг мРНК; следовательно, ген, кодирующий препро-а-цепь, занимает большой участок ДНК, что увеличивает вероятность мутаций. Примеры некоторых наследственных болезней, связанных с дефектами разных типов коллагена: • I тип - несовершенный остеогенез, сопровождающийся повышенной ломкостью костей, аномалиями зубов, гиперподвижностью суставов; • II тип - а) хондродисплазии (около 40); б) синдром Стиклера и Вагнера - нарушение синтеза коллагена в стекловидном теле, осложняющееся отслойкой сетчатки; • III тип - а) синдром Элерса-Данлоса с поражением кожи, сосудов, толстого кишечника; б) семейная аневризма аорты; в) прогрессирующая миопия; • IV тип - синдром Альпорта с нарушением фильтрационной функции почек; • VII тип - буллезный эпидермолиз, сопровождающийся образованием на коже пузырей, которые легко травмируются и эрозируются;
• IX тип - множественная эпифизальная дисплазия. ТЕМА 7.2. ЭЛАСТИН Эластин - это основной структурный компонент волокон, которые содержатся в тканях, обладающих значительной эластичностью (кровеносные сосуды, связки, легкие). Для этих тканей характерна высокая растяжимость при нагрузке и быстрое восстановление исходной формы и размера после ее снятия. Эластин - гликопротеин с молекулярной массой 70 000 Да, он содержит около 800 аминокислотных остатков; 70% составляют гидрофобные аминокислоты с небольшими радикалами (Гли, Вал, Ала, Лей, Про), гидроксипролина мало, гидроксилизина нет, нет также цистеина, метионина и триптофана. В отличие от большинства белков пептидные цепи эластина не приобретают характерную третичную структуру, а сохраняют гибкую случайную конформацию. В межклеточном матриксе из молекул эластина формируются волокна, сети, слои, в которых отдельные молекулы связаны множеством сшивок. При этом образуются такие структуры, как лизиннорлейцин и десмозин. Образованию этих структур предшествует посттрансляционная модификация остатков лизина. Медьсодержащая лизилоксидаза катализирует образование радикалов аллизина (реактивных альдегидов), которые участвуют в формировании десмозина (см. рис. 7.4). Образованная структура похожа на пиридиновое кольцо, очень прочное и не подвергающееся даже кислотному гидролизу. Структура десмозина связывает между собой две, три или четыре молекулы эластина. Наличие гибкой случайной конформации молекул эластина и большого количества поперечных сшивок (десмозина и норлейцина) позволяют эластическим волокнам проявлять свои резиноподобные свойства (рис. 7.8). Рис. 7.8. Молекулы эластина связаны ковалентными сшивками в обширную сеть Нарушения образования десмозина, вызванные дефектами ферментов или нарушениями всасывания меди, проявляются серьезной патологией со стороны сердца, легких, сосудов (дефекты сердечных клапанов, аневризмы аорты, варикозная болезнь, эмфизема легких).
|
|||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 194; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.224.39.74 (0.012 с.) |