Митохондриальная цепь переноса электронов и компоненты дыхательной цепи.

Цепь переноса электронов (дыхательная цепь) представляет собой организованную совокупность белковых и небелковых переносчиков электронов локализованную во внутренней митохондриальной мембране. Электроны перемещаются по цепи ступенчато, в одном направлении, от переносчика с низким редокс-потенциалом к переносчику с более высоким редокс потенциалом. Многоступенчатый транспорт электронов от НАДН и ФАДН₂ к О₂ по цепи этих переносчиков приводит к выбросу Н⁺ из митохондриального матрикса в межмембранное пространство и генерированию протонного градиента. Протоны перекачиваются тремя видами электронпереносящих комплексов. АТФ синтезируется при обратном токе Н⁺ через АТФ-синтетазный комплекс. Сопряжение окисления и фосфорилирования обеспечивается протонным градиентом через внутреннюю мембрану.

Дыхательная цепь включает в себя три основных белковых ферментативных комплекса (комплексы I, III и IV), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану и две подвижные молекулы-переносчика (кофермент Q и цитохром С).

Сукцинатдегирогеназа, работающая в цикле трикарбоновых кислот, в цепи переноса электронов рассматривается как комплекс II. Комплексом V иногда называют АТФ-синтазу, хотя этот фермент не принимает участия в транспорте электронов. Комплексы (I-IV) дыхательной цепи состоят из большого числа полипептидных цепей и содержат ряд различных окислительно-восстановительных коферментов, связанных с белками. К ним относятся ФМН (флавинмононуклеотид), ФАД (флавинадениндинуклеотид) в комплексах I и II; железо-серные (FeS) центры в комплексах I, II и III и группы гема в комплексах II, III и IV.

Коэнзим Q и цитохром С — мобильные переносчики электронов дыхательной цепи. Все другие белковые переносчики — интегральные белки, занимают в мембране строго фиксированное положение и ориентированы определенным образом.

Система цитохромов дыхательной цепи, убихинол-дегидрогеназа (цитохром с-редуктаза). Цитохром с - оксидаза.

Гем-содержащие белки-переносчики электоронов в дыхательной цепи называются цитохромами. В зависимости от спектральных характеристик выделяют три группы цитохромов a, b и c. Их структурные особенности определяют различия в электрохимических потенциалах этих белков. Все цитохромы, кроме цитохрома С, включены в состав ферментативных комплексов дыхательной цепи.

QH₂-Дегидрогеназа (Коэнзим Q-цитохром с-редуктаза, комплекс III) состоит из 2 типов цитохромов (b₁ и b₂) и цитохрома с₁. QH₂-Дегидрогеназа переносит электроны от убихинола (QH₂) на цитохром C. В комплексе III электроны передаются от цитохромов b на FeS-центры, затем на цитохром с₁ и затем на цитохром С.

Цитохром С выполняет роль переносчика электронов от комплекса III к комплексу IV. Это водорастворимый белок массой 12,5 кДа, содержит 104 аминокислотных остатка, который перемещается по внешней стороне внутренней митохондриальной мембраны.

Цитохром с-оксидаза (комплекс IV) состоит из двух цитохромов типа аа₃, каждый из которых имеет центр связывания с кислородом. Гем цитохромов типа а-а₃ называют гем А. Он содержит вместо метильной (-СН₃) и винильной (-СН=СН₂) групп формильную (-СОН) группу и углеводородную цепь соответственно. Вторая особенность – наличие ионов меди в специальных белковых центрах (CuA-центры). Перенос электронов комплексом IV связан с изменением степени окисления ионов меди и железа в составе этого комплекса: Cu⁺ ↔ Cu²⁺ + e^- и Fe²⁺ ↔ Fe³⁺ + e^-. Этот ферментативный комплекс непосредственно переносит электроны на молекулярный кислород. При переносе электронов на О₂ образуется, супероксид анион-радикал (супероксид радикал), далее гидропероксид-анион Н О₂‾, который связывая протон из митохондриального матрикса, превращается в пероксид водорода и далее восстанавливается до воды.

 

Окислительное фосфорилирование — синтез АТФ за счет энергии электронов мигрирующих по дыхательной цепи. Также окислительным фосфорилированием называют синтез АТФ за счет энергии трансмембранного электрохимического потенциала. Электрохимический потенциал является результатом переноса протонов из митохондриального матрикса в межмембранное пространство. Перенос протонов обусловлен движением электронов по дыхательной цепи. Окислительное фосфорилирование состоит из двух независимых, но функционально тесно связанных процессов:

• перенос электронов по дыхательной цепи, который катализируют ферментативные комплексы (от НАДН или QН₂ к молекулярному кислороду), из-за высокой разности в электрохимических потенциалов доноров электронов (НАДН и QН₂) и акцептора (О₂) этот процесс является высоко экзергоническим и большая часть выделяющейся энергии используется для созданияпротонного градиента;

• синтез АТФ с помощью ферментативного комплекса (комплекс V), называемого протон-транспортирующая АТФ-синтаза, фосфорилирование АДФ с образованием АТФ процесс эндергонический, при этом используется энергия уже созданного протонного градиента.

Коэффициент Р/О (коэффициент окислительного фосфорилирования) является мерой эффективности дыхания как поставщика энергии для синтеза АТФ. Коэффициент Р/О (или Р/2е^-) численно равен отношению количества синтезированного АТФ к количеству атомов потребленного кислорода. Чем выше коэффициент, тем больше синтезируется АТФ в расчете на каждые 2 моль перенесенных электронов. В случае полной дыхательной цепи Р/О близок к 2,5 и в случае укороченной к 1,5.