Технологічні і біохімічні зміни при переробці м’ясопродуктів.

УДК 637.5.047(073)

ББК 36.92я73

Технологічні та біохімічні властивості м’яса та м'ясопродуктів. Навчальний посібник (методичні вказівки і завдання для студентів заочної форми навчання) для студентів спеціальності 204 – Технологія виробництва і переробки продукції тваринництва. / доц. Васильєва Ю.О. //Харківська державна зооветеринарна академія. Кафедра технології переробки і стандартизації продуктів тваринництва. –Х.:РВВ ХДЗВА, 2016р. – 36с.

 

ЗАТВЕРДЖЕНО

Начальник відділ заочного та дистанційного навчання

___________________ Данилова Т.М.

“________” _______________2016 р.

 

 

Рецензент: І.В. Гноєвий, доктор с.-г. наук, професор, завідувач кафедри технології кормів та годівлі

 

Робоча програма навчальної дисципліни розглянута і схвалена на засіданні кафедри технології переробки і стандартизації продуктів тваринництва 2016 року протокол №.

 

Відповідальна за випуск Васильєва Ю.О.
Структурний план навчальної дисципліни

Освітньо-кваліфікаційний рівень – Бакалавр

 

Види занять та форми контролю	Обсяг дисципліни за навчальним планом	У тому числі по семестрам
Денне навчання	Заочне навчання
5,9
кредит	годин	V	VІ
Всього годин по плану	3,0
У т.ч. аудиторних	0,6
самостійних	0,9
Із аудиторних: лекцій	0,3
лабораторних	0,3
практичних
семінарських
Модуль (заліковий кредит)	I
II
Контрольна робота					*
Курсовий проект
Залік				*	*
Екзамен підсумк.

Модуль 1. Біохімічні властивості м’яса та м’ясопродуктів. Вивчає біохімічні перетворення в м’ясі протягом автолізу та зміну технологічних властивостей м'яса та інших продуктів забою.

Модуль 2

Технологічні і біохімічні зміни при зберіганні м’ясопродуктів. Вивчає біохімічні основи посолу м’яса; зміни властивостей м’яса під дією мікроорганізмів, при заморожуванні та зберіганні.

Технологічні і біохімічні зміни при переробці м’ясопродуктів.

Вивчає біохімічні основи і зміни властивостей м’яса при термічній обробці, при гарячому і холодному копченні. Технологічні і біохімічні зміни при переробці додаткових продуктів забою.

Відповідальний за курс: доцент Васильєва Юлія Олександрівна

Закріплені викладачі: доцент Васильєва Ю.О., асистент Боднарчук І.М.

Електронна адреса кафедри: [e-mail]

Лекція №1. Вступ. хімічний склад та будова тканин живих організмів.

1. Елементарна будова живих організмів

2. Клітинна та гістологічна будова живих організмів.

3. Біохімічні властивості білків, ліпідів, вуглеводів.

 

Елементарна будова організмів

У живих організмах зустрічаються чотири основних типа макромолекул: білки, нуклеїнові кислоти, полісахариди та ліпіди. Макромолекули різних груп поєднуються між собою та створюють надмолекулярні комплекси. Надмолекулярні комплекси складають клітинні органели та клітини.

Хімічний склад організмів зумовлений хімічними елементами, які зустрічаються у різних концентраціях:

І група хімічних елементів (основні): кисень - 65-75%; вуглець – 15-18%; водень – 8-10%; азот – 1,5 -3%. разом 98% маси організму тварин.

ІІ група (макроелементи): K, S, P, Cl, Mg, Na, Ca, Fe – разом складають 1,9% маси організму.

ІІІ група (мікроелементи): Zn, Cu, J, F та інші – 0,1%.

Структура білків

Білки – полімери амінокислот. Існує 20 амінокислот (α-амінокислот).

Радикал – R – CH₂ – COOH – карбоксильна група

\\

аміногрупа - NH₂

1. Первинна структура обумовлюється пептидним зв’язком (ангідридно– ковалентним) між амінокислотами.

O Н O O Н O

|| | || || | ||

NH₂–СH₂–С + N–CH₂–C NH₂–СH₂–C–N–СH₂–C + H₂O

| | | |

OH Н OH OH

2. Вторинна структура – конформація білкової молекули у α-спіраль (іноді β – спіраль) за рахунок водневих зв’язків між NH₂ – COOH групами різних витків.

Вторинна структура має з себе поєднання спіралізованих та лінійних ділянок і петель (дисульфідні містики між залишками амінокислоти цистеїну).

3. Третинна структура – конфігурація, яку приймає білок у розчинах за рахунок гідрофобних взаємодій та дисульфідних зв’язків.

4. Четвертинна структура - зв’язок між кількома молекулами (гідрофобний, дисульфідний). У вільних радикалах амінокислот білків є різні функціональні групи: амінні, карбоксильні, гідроксильні. Склеропротеїди, та складні білки мають окрім амінокислот ще й простетичні групи (вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти): нуклеопротеїди, ліпопротеїди, металопротеїди.

Колоїдний стан білків

У організмі білки можуть знаходитись у розчинному стані (білки молока, плазма крові), у твердому стані (білок волосся, нігтів, ратиці), у напіврідкому – м’язи. Білкам притаманна різна властивість розчинятися: у дистильованій воді, у слабких сольових розчинах, у спирті. Чим вища температура розчину (до температури коагуляції), тим більше розчиняється білок. Розчин білку – це золь (розмір часток 0,001 – 0,1 мкм).

Білки –гідрофільні колоїди, тому мають навколо себе водну оболонку. Диполі води зорієнтовані до молекули білку відповідно до дії електростатичних сил. Коли білок знаходиться у ізоелектричній крапці (таке значення рН середовища, у якому білок стає електрично нейтральним), він не має заряду і тому не орієнтує диполі води навколо себе, втрачає гідратну оболонку, та стає більше здатним випадати в осад.

Денатурація –порушення нативної конформації білкової молекули, яке супроводжується втратою характерних ознак (порушення структур білкової молекули). В присутності води та високої температури денатураційні зміни прискорюються.

Денатуровані білки мають на поверхні гідрофобні групи і тому їх розчинність знижуються. Поява випадкових зв’язків між активними групами білків спричиняє їх коагуляцію.

Функції білків

Білки в організмі тварин виконують наступні функції: каталітична (ферменти), пластична (колаген, актин, міозин), інформативна (передача спадкової інформації - нуклеопротеїди), транспортна (еритроцит, міоглобін), захисні механізми (навколишні і внутрішні), енергетична.

Одна з важливіших функцій білків – ферментативна (біокаталі-заторна). Фермент має активний центр, який формується його третинною (четвертинною) структурою. Активному центру ферменту притаманна компліментарність до субстрату.

Компліментарність буває відносна – коли для дії ферменту має значення від зв’язку; групова – вид зв’язку та функціональна група; абсолютна – фермент діє тільки на певні молекули.

На дію ферментів впливає температура, рН середовища, концентрація фермента та субстрата, наявність активаторів чи інгібіторів.

Л і п і д и

Ліпіди – нерозчинні у воді органічні сполуки. Вони поділяються на жири та жироподібні речовини (ліпоїди). Жири – складні ефіри гліцерину та жирних кислот.

Функції: структурна – є складовою частиною усіх клітин та тканин (протоплазматичний жир – ліпопротеїди; при голодуванні кількість цього жиру не зменшуються).

Ліпоїди представлені наступними групами:

фосфоліпіди (мозок, жовток яйця, еритроцити, сперма);

гліколіпіди (ліпіди + вуглеводи);

стериди і стерини (циклічні спирти + жирні кислоти, холестерин, статеві гормони);

воски (жирні кислоти + високомолекулярні одноатомні спирти, захисні змазки).

Вуглеводи

У рослинних організмах міститься 70 – 80% вуглеводів, у тваринних 2 – 3% від сухої речовини.

Функції вуглеводів – енергетична, пластична. Глюкоза (альдегідоспирт) відкладається у вигляді глікогену у печінці (до 10% сухої речовини), та у м’язах (до 2 % сухої речовини).

Моносахариди – тріози, тетрози, пентози (рибоза, дезоксірибоза), гексози (глюкоза, фруктоза, галактоза).

Дисахариди – включають від 2 до 10 моносахаридних одиниць (сахароза = глюкоза + фруктоза, лактоза = глюкоза + галактоза).

Полісахариди:

– крохмаль (рослинні організми), складається з амілози, амілопектина, з йодом дає синє забарвлення;

– глікоген (тваринні організми)– гілляста структура L –глюкози; з йодом дає червоно – буре забарвлення;

– целюлоза – складається з B – глюкози (не перетравлюється ферментами тварин).

Гетерополісахариди – сполуки вуглеводів з органічними кислотами, азотистими основами тощо.

Питання для самоконтролю.

1. У живому організмі енергія запасається:

2. До складу м¢язової клітини входять такі органели:

3. До складу м¢язової клітини входять такі білки:

 

Питання для самоконтролю

1. порушення нативної конформації білкової молекули, яке супроводжується втратою характерних ознак (порушення структур білкової молекули) називається

2. Білок, що становить 12 - 15 % від усіх м'язових білків, є основним компонентом тонких ниток у структурі міофібрил м'язового волокна називається ______________.

3. повноцінний фібрилярний білок, що становить близько 40 % білкових волокон, добре перетравлюється; його молекули мають виражену ферментативну активність, мають високу водозв'язувальну, гелеутворювальну і емульгуючу здатності називається ___________.

4. Який з білків м’язового волокна має ферментативну активність, каталізує гідролітичний розпад аденозинтрифосфорної кислоти на аденозиндифосфорну і фосфорну кислоти

Питання для самоконтролю.

1. Основи достигання м’яса.

2. Характеристика достигання.

3. Період достигання.

4. Придатність м’яса різного періоду достигання до використання.

5. Катепсини, їх дія.

Питання для самоконтролю

1. Вологоз’язуюча здатність м’яса.

2. Речовини, які обумовлюють аромат і смак.

3. Засмага м’яса.

Питання для самоконтролю

1. Визначення гниття.

2. Зміна показників м'яса.

3. Механізм протеолітичного розпаду білків м'яса.

4. Шляхи утворення продуктів гниття.

5. Фактори, які пригнічують життєдіяльність мікрофлори.

Лекція № 7. Основні зміни при заморожуванні м’яса.

1. Зміни властивостей білків м’язової тканини при заморожуванні.

2.Особливості змін властивостей м’яса при холодильній обробці.

3. Технологічні основи розморожування сировини.

Для запобігання м'яса і м'ясопродуктів від псування і збільшення термінів їхнього збереження застосовують низькі температури. При цьому затримується чи запобігається мікробіальне псування і гальмуються автолітичні процеси, що ведуть до глибокого розпаду компонентів сировини тваринного походження. Заморожування, збереження в замороженому вигляді і наступне розморожування викликають у тканинах зміни, що відбиваються на якості м'яса і м'ясопродуктів.

Фізичні зміни при заморожуванні та зберіганні м’яса.

Процес кришталеутворення відбувається в такий спосіб. При зниженні температури збільшується в'язкість рідини і зменшується швидкість руху часток. У тих частинах рідини, де досягається переохолодження нижче кріоскопічної точки, утворюються зародки кришталів. Це перша фаза кришталеутворення. У цей момент виділяється схована теплота кришталізації, тому температура переохолодженої рідини підвищується й утворення нових зародків стає неможливим. Починається друга фаза кришталеутворення— ріст кришталів, що утворилися. Чим вище швидкість тепловідтводу в зовнішнє середовище, тим більша кількість кришталів, що утворяться, і менше розміри кожного з них.

При заморожуванні тканин центри кришталізації утворяться раніш у міжклітинному просторі, тому що міжклітинна рідина має трохи меншу концентрацію, а виходить, більш високе значення кріоскопічної точки, чим внутрішньоклітинна. Але як тільки вони утворяться, концентрація міжклітинної рідини і її осмотичний тиск зростають. Вода дифундує з клітини в міжклітинний простір.

При повільному заморожуванні швидкість тепловідводу відносно невелика й у міжклітинній речовині утворяться великі криштали. У клітинах криштали не утворяться, але клітини зневоднюються. Утворення великих кришталів у практиці заморожування м'яса — явище небажане: своїми гострими гранями вони руйнують сполучнотканинний прошарок, давлять на клітки, викликаючи їхнє розтягання. При цьому м'язові волокна не тільки деформуються, але іноді і руйнуються. Тканина розпушується. Від розмірів кришталів льоду, що утворяться, залежить ступінь збереження цілісності природної структури тканин. Чим більше порушена структура тканин при заморожуванні, тим більше втрати м'ясного соку при розморожуванні м'яса і його наступній механічній обробці.

Порівняно швидке заморожування м'яса при температурі —35—40 °С приводить до утворення кришталів льоду не тільки в міжклітинних просторах, але й у клітках. Швидкість утворення їх вище швидкості переміщення вологи, тому велика частина рідини виявляється замороженою там, де вона знаходилася до заморожування. При такому способі заморожування утворяться дрібні криштали льоду. У цьому випадку характер розподілу вимороженої води мало відрізняється від характеру розподілу її у свіжому м'ясі і майже не спостерігається гістологічних змін у м'язовій тканині.

При тривалому збереженні тканин в. замороженому вигляді на їхній стан впливають різні зміни, що супроводжують кришталізацію.Однією з них є агрегаційні взаємодії скорочувальних білків, обумовлених вимерзанням води. Виморожування води сприяє кращому контакту білкових часток, створює сприятливі умови для взаємодії активних груп білкових макромолекул з утворенням міцних зв'язків між ними. Це позначається на властивостях м'яса: воно гірше перетравлюється, знижується розчинність білків і їх гідрофільність, зменшується кількість адсорбційно зв'язаної води.

Внаслідок виморожування води з тканинних рідин виникають гіпертонічні розчини. Вплив гіпертонічних розчинів обумовлює денатурацію білків і розпад білкових структур, насамперед ліпопротеідів, а потім і інших білкових комплексів. Ступінь зазначених змін
залежить від тривалості впливу гіпертонічного середовища в процесі заморожування і тривалого збереження. Навіть невеликі денатураційні зміни в миофібрилах викликають значне зменшення вологозв’язуючої здатності м'язових волокон. Шкідливого впливу
гіпертонічних розчинів можна уникнути, якщо тканини
заморожувати швидко і зберігати при —35—40 °С, коли солі вже
не знаходяться в розчиненому стані.

 

Питання для самоконтролю:

1. Мета холодильної обробки.

2. Процес кришталеутворення.

3. Вплив швидкості тепловідводу на якість продукту.

4. Вплив тривалого зберігання у замороженому вигляді на його якість.

Зміна ліпідів

При варінні м'яса жир плавиться і значна частина його переходить у воду. Виплавлений жир спливає в основному на поверхню бульйону; невелика частка його емульгується, що додає мутнуватість бульйону.

При досить тривалому нагріванні в умовах контакту з водою і температурі вище 100 °С жир хімічно змінюється. При помірному нагріванні зміни невеликі, але все таки легко можуть бути виявлені.

Зміна вітамінів

Теплова обробка м’яса призводить до зменшення вітамінів в результаті їх хімічних змін, Зміна вмісту вітамінів у м'ясі при нагріванні залежить від їхньої стійкості до теплового впливу, а також від умов обробки м'яса, головним чином від рН
і присутності кисню. Теплова обробка м'яса, навіть при помірних температурах, приводить до зниження вітамінної цінності, а при нагріванні вище 100 °С вітаміни значно руйнуються (від 40 до 70 %).З водорозчинних вітамінів найменш стійкі вітаміни В і аскорбінова кислота (вітамін С), з жиророзчинних - вітамін D. Вітамін А витримує температуру до 130 °С. Однак сухе нагрівання в контакті з повітрям, наприклад жаріння м'ясопродуктів, супроводжується руйнуванням вітаміну А та інших вітамінів, особливо тих, котрі легко окисляються (Е, С).

Утворення компонентів смаку й аромату

У створенні специфічного смаку й аромату м'яса і різних м'ясопродуктів беруть участь численні речовини. Вони з'являються в процесі автолізу з білків, ліпідів, вуглеводів та інших складових частин м'яса та у процесі теплової обробки. У результаті нагрівання м'яса відбуваються складні реакції, що приводять до утворення нових продуктів, які мають смакові та ароматичні властивостями.

Вирішальну роль в утворенні смаку і запаху вареного м'яса грають екстрактивні речовини. Ретельно відмите від розчинних у воді речовин м'ясо після варіння не смачне і має дуже слабкий запах. Екстрактивні речовини м'яса накопичуються в результаті розпаду високомолекулярних сполук, і в той же час кількість їх зменшується в результаті розпаду під впливом нагрівання.

Важливу роль в утворенні смаку вареного м'яса грають L-глутамінова кислота і її натрієва сіль. Навіть у незначній кількості (порядку 0,03%) вони додають продукту смак. L-глутамінова кислота може з'явитися при тепловому впливі на м'ясо в результаті вивільнення з білків, при дезамінуванні глутаміна (аміду глутамінової кислоти), що міститься в м'язовій тканині. Можливим джерелом утворення глутамінової кислоти є і глютатіон. При виготовленні бульйонних кубиків, для додавання насиченого смаку бульйону, додають глутамінову кислоту чи її сіль — глутамат натрію. Їх одержують з білку крові — фібрину, який має 14% глутамінової кислоти, білка молока —казеіна, що містить 15—20 % глутамінової кислоти та інших джерел. В утворенні смаку бере участь один з компонентів м'яса — креатинін, що утворюється з креатину при варінні. Важливе значення в утворенні і смаку м'яса при нагріванні грає реакція Майара. Це реакція взаємодії між аміногрупами амінокислот, чи поліпептидів білків з вуглеводами. Реакція меланоїдиноутворення дуже повільно протікає в сирому м'ясі, але різко прискорюється при нагріванні. Так, при 60 °С вона йде в 20 разів швидше, ніж при 37 °С, але і при цій температурі швидкість її достатня. У найбільш значні формі її наслідки виявляються при жарінні. Внаслідок високої температури, яка використовується при жарінні м'яса (130—180 °С), у зовнішньому шарі його виникають процеси, у результаті яких і з'являється характерне коричневе забарвлення і формуються аромат і смак смажених продуктів. Утворення коричневого забарвлення — необхідна умова жаріння. Однак харчові меланоїдини, що утворюються при кулінарній обробці продуктів, знижують їхню харчову цінність. Справа в тім, що меланоїдини не розщеплюються травними ферментами людини і, отже, не засвоюються, а з ними і частина білків, амінокислот та вітамінів.

Питання для самоконтролю:

1. Мета теплової обробки.

2. Денатурація білків

3. Зміна міоглобіну.

4. Вплив на водозв’язуючу здатність.

5. Зміна ліпідів.

6. Зміна вітамінів.

7. Речовини, які обумовлюють смак і запах.

8. Реакція Майара.

Склад коптильного диму.

Дим — це суміш дрібних твердих і рідких часток, зважених у газовому середовищі. Він складається з продуктів термічного розпаду та окислювання деревини.

До складу коптильного диму входять різноманітні хімічні сполуки, кількість яких нараховує близько 200. Серед них можна виділити наступні основні групи речовин:

1. Низькомолекулярні жирні кислоти (оцтова, мурашина,, капронова та ін.).

2. Кетокарбонові кислоти (кетоглутарова), двохосновні кислоти
(малонова, бурштинова, фумарова), ароматичні оксікислоти (бузкова).

3. Аліфатичні (мурашиний формальдегід, оцтовий і т.д.),ароматичні (бензальдегід, бузковий альдегід і ін.), гетероцик­лічні (фурфурол, метилфурфурол та ін.) альдегіди.

4. Спирти — метиловий, етиловий, бутиловий, ізоаміловий та ін.

5. Феноли одноатомні — фенол (карболова кислота), крезол та ін.,
двохатомні — пірокатехін, гідрохінон, гваякол; триатомні — пірогалол.

6. Аміни— метиламін, етиламін, бутиламін та ін.

7. Різні прості і складні ефіри (наприклад, монометиловий ефір пірогалола).

8. Смолисті речовини (наприклад, фенолформальдегідні смоли).

9. Вуглеводні.

Останні можуть служити джерелом утворення речовин, що мають канцерогенну дію, наприклад 3,4-бензпирен та ін.

Зміни властивостей м’яса при коптінні.

В процесі коптіння деякі речовини коптильного диму осаджуються на поверхні, інші проникають у продукт, дифундуючи під час коптіння та сушіння.

В результаті хімічних, фізико – хімічних і біохімічних процесів змінюються складові частини продукту, після чого готові вироби приймають характерну для них консистенцію.

Питання для самоконтролю:

1.Визначення та мета коптіння.

2. Режим та способи коптінн.

3.Склад коптильного диму.

4.Зміни білків при коптінні.

 

РЕКОМЕНДОВАНА ЛІТЕРАТУРА

 

1. Крылова Н.Н. Лясковская Ю.Н. Биохимия мяса. Пищевая промышленность, 1968.- 250 с.

2. Месхе А.И. Биохимия мяса, мясопродуктов и птицепродуктов. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984.- 280 с.

3. Павловский П.Е., Пальмин В.В. Биохимия мяса. М.: Пищевая промышленность, 1975.- 342 с.

4. Технологія м’яса та м’ясних продуктів: Підручник / М.М. Клименко, Л.Г.Віннікова, І.Г. Береза та ін. – К., 2006. – 640 с.

5. Ветеринарно-санітарна експертиза з основами технології і стандартизації продуктів тваринництва. К.: Сільгоспосвіта, 1998.- 710 с.

6. Журавская Н.К., Алехина Л.Т., Отряженкова Л.М. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов. М.: Агропромиздат, 1985. - 296 с.

7. Лори Р.А. Наука о мясе. М.: Пищевая промышленность 1973.- 195 с.

8. Янчева Л.О. Фізико-хімічні та біохімічні основи технології мяса та м’ясопродуктів / Л.О. Янчева - К., 2008. – 358 с.

 

УДК 637.5.047(073)

ББК 36.92я73

Технологічні та біохімічні властивості м’яса та м'ясопродуктів. Навчальний посібник (методичні вказівки і завдання для студентів заочної форми навчання) для студентів спеціальності 204 – Технологія виробництва і переробки продукції тваринництва. / доц. Васильєва Ю.О. //Харківська державна зооветеринарна академія. Кафедра технології переробки і стандартизації продуктів тваринництва. –Х.:РВВ ХДЗВА, 2016р. – 36с.

 

ЗАТВЕРДЖЕНО

Начальник відділ заочного та дистанційного навчання

___________________ Данилова Т.М.

“________” _______________2016 р.

 

 

Рецензент: І.В. Гноєвий, доктор с.-г. наук, професор, завідувач кафедри технології кормів та годівлі

 

Робоча програма навчальної дисципліни розглянута і схвалена на засіданні кафедри технології переробки і стандартизації продуктів тваринництва 2016 року протокол №.

 

Відповідальна за випуск Васильєва Ю.О.
Структурний план навчальної дисципліни

Освітньо-кваліфікаційний рівень – Бакалавр

 

Види занять та форми контролю	Обсяг дисципліни за навчальним планом	У тому числі по семестрам
Денне навчання	Заочне навчання
5,9
кредит	годин	V	VІ
Всього годин по плану	3,0
У т.ч. аудиторних	0,6
самостійних	0,9
Із аудиторних: лекцій	0,3
лабораторних	0,3
практичних
семінарських
Модуль (заліковий кредит)	I
II
Контрольна робота					*
Курсовий проект
Залік				*	*
Екзамен підсумк.

Модуль 1. Біохімічні властивості м’яса та м’ясопродуктів. Вивчає біохімічні перетворення в м’ясі протягом автолізу та зміну технологічних властивостей м'яса та інших продуктів забою.

Модуль 2

Технологічні і біохімічні зміни при зберіганні м’ясопродуктів. Вивчає біохімічні основи посолу м’яса; зміни властивостей м’яса під дією мікроорганізмів, при заморожуванні та зберіганні.

Технологічні і біохімічні зміни при переробці м’ясопродуктів.

Вивчає біохімічні основи і зміни властивостей м’яса при термічній обробці, при гарячому і холодному копченні. Технологічні і біохімічні зміни при переробці додаткових продуктів забою.

Відповідальний за курс: доцент Васильєва Юлія Олександрівна

Закріплені викладачі: доцент Васильєва Ю.О., асистент Боднарчук І.М.

Електронна адреса кафедри: [e-mail]