Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Тропоколлаген, как это представлено на схеме, синтезируется фибробластами в виде проколлагена.
Полипептидные цепи проколлагена имеют дополнительные пептидные участки на концах полипептидных цепей (рис. Превращение проколлагена в тропоколлаген). Эти пептидные участки называются N -концевые и С-концевые пептиды. Схема формирования зрелого коллагенового волокна Фибробласт
Пучки Пучки тропоколлагена проколлагена 5. Гидролитическое 6. Сборка вблизи отщепление N - и C - поверхности пептида клетки Коллагеновое волокно 7. Образование поперечных сшивок Зрелое коллагеновое волокно С-концевые пептиды этих цепей предшественников связаны межцепочечными дисульфидными связями, отсутствующими в коллагене. Полипептидные цепи проколлагена с дополнительными пептидами синтезируются в фибробластах и секретируются в межклеточное пространство соединительной ткани. Здесь дополнительные пептиды отщепляются протеолитическими ферментами – проколлагенпептидазами. После их отщепления из образовавшегося тропоколлагена формируется коллагеновое волокно. Причем ряд молекул тропоколлагена смещен по отношению к соседнему ряду молекул примерно на ¼ длины молекулы тропоколлагена (рис. Расположение молекулы тропоколлагена в четыре ряда). Проколлаген N -концевой пептид С-концевой
пептид Проколлагенпептидаза Тропоколлаген Рис. Превращение проколлагена в тропоколлаген. Перекрывание 64-67 нм
40 нм 400 нм Рис. Расположение молекулы тропоколлагена в четыре ряда. Коллагеновым волокнам свойственно два типа поперечных связей: внутримолекулярные – в пределах одной тропоколлагеновой единицы между N Н и СО и межмолекулярные – между отдельными тропоколлагеновыми единицами. В образовании внутримолекулярных поперечных связей в коллагене участвуют боковые цепи лизина. Внеклеточный медь-содержащий фермент, лизилоксидаза, осуществляет окислительное дезаминирование ε-аминогрупп некоторых лизиловых и гидроксилизиловых радикалов.
Именно они могут образовывать поперечные связи, реагируя с остатками лизина и оксилизина, а также друг с другом, с образованием шиффовых оснований и альдолей - между полипептидами Р1 и Р2.
Эти шиффовы основания подвергаются химической перегруппировке, обеспечивая стабильные ковалентные сшивки. При дефиците лизилоксидазы или нарушении метаболизма меди нарушается образование поперечных связей, что ведет к аномалиям коллагена - причиной наследственных болезней. Наиболее известные среди них: синдром Марфана, синдром Элерса-Данлоса и синдром Менке (синдром курчавых волос). При этом наблюдается дефекты в развитии скелета повышенная растворимость коллагенов, поражения кожи, сосудов.
|
|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2022-01-22; просмотров: 26; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.140.242.165 (0.005 с.) |