Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Ингибирование ферментов ЦПЭ.
А. Сукцинил-КоА → сукцинат фумарат → малат сукцинатдегидрогеназа (ФАД) 5 реакция ЦТК. Превращение сукцинил-КоА в сукцинат, катализируемая ферментом сукцинатдегидрогеназой. Сукцинил-КоА – высокоэнергетическое соединение. В митохондриях разрыв тиоэфирной связи сукцинил-КоА сопряжен с реакцией фосфорилирования гуанозиндифосфата до гуанозинтрифосфата. Промежуточный этап реакции – фосфорилирование молекулы фермента по одному из гистидиновых осттков активного центра. Затем остаток фосфорной кислоты присоединяется к ГДФ с образованием ГТФ.Эту сопряженную реакцию катализирует сукцинаттиокиназа. 6 реакция ЦТК. ДЕГИДРИРОВАНИЕ сукцината. Сукцинат превращается в фумарат под действием сукцинатдегидрогеназы. Этот фермент – флавопротеин, молекула которого содержит прочно связанный кофермент ФАД. Сукцинатдегидрогеназа прочно связана с внутренней митохондриальной мембраной. Она состоит из 2 субъединиц, одна из которых связана с ФАД. Кроме того, обе субъединицы содержат железо-серные центры: одна Fe2S2? A другая Fe4S4. В железо-серных центрах атомы железа меняют свою валентность, учавствуя в транспорте электронов. 7 реакция ЦТК. Образование малата из фумарата.. Образование малата происходит при участии фермента фумаратгидратазы,более известным как фумараза. Фумараза – олигомерный белок, состоящй из 4 идентичных полипептидных цепей. Он располоен в матриксе митохондрий. Фумаразу относят к ферментам с абсолютной субстратной спецфичностью: она катализирует гидратацию только транс-формы фумарата. Б.СООН СООН
СН2 СН 2 2е- │ QH2 цитохром с 1/2 О2 Н2О СН2 ГТФ СН 2 СДГ цитохром-с- цитохром-с- │ редуктаза (b, c1) оксидаза (а, а3) СО-SКоА СООН СукцинилКоА Сукцинат Сукцинат → сукцинатдегидрогеназа (ФАДН2) → QН2 → цитохром-с-редуктаза (b,c1) → цитохром c → цитохром-с-оксидаза (а, а3) → 1/2 О2 → Н2О. Если донором водорода является молекула ФАДН2, то электроны в дыхательной цепи проходят 2 участка сопряжения окисления и фосфорилирования (III и IV ферментные комплексы дыхательной цепи). Таким образом, максимально может образоваться 2 молекулы АТФ (2 АДФ + 2 Н3РО4 → 2 АТФ). Затрачивается, как и в предыдущем случае, 1 атом кислорода (2 Н + О → Н2О).
Рабочей частью ФАД служит изоаллоксазиновая сопряженная циклическая система. В результате окисления сукцината его электроны переносятся на ФАД, а затем передаются по цепи из железосерных кластеров от кластера [Fe-S] к [3Fe-4S]. Электронный транспорт в комплексе не сопровождается генерацией протонного градиента. Образовавшиеся при окислении сукцината 2H+ остаются на той же стороне мембраны, то есть в матриксе, и затем снова поглощаются при восстановлении хинона. Таким образом комплекс II не вносит вклада в создание протонного градиента на мембране он обеспеченивает передачу электронов от ФАДН2 на железосерные белки внутренней мембраны митохондрий. Далее эти электроны попадают на коэнзим Q.В ходе реакции ФАД присоединяет 2 электрона и оба теряемым субстратом (сукцинатом) протона. ФАД +2Н +2е→ФАДН2.Там эти электроны переносятся на ожидающую в сайте связывания молекулу убихинона. Убихинон выполняет коллекторную функцию, присоединяя электроны от дегидрогеназ. QH2-дегидрогеназа или коэнзим Q-цитохрос-с-редуктаза, комплекс 3 состоит из 2 типов цитохромов(b1 и b2) и цитохорма с1. QH2-дегидрогеназа переносит электроны от убихинола на цитохром с. Внутри комплекс 3 электроны передаются от цитохромов b на FeS-центры, на цитохром с1, а затем на цитохром с. Цитохромоксидаза (комплекс 4) состоит из 2 цитохромов типа аа3, каждый из которых имеет центр связывания с кислородом. Цитохромы а и а3 имеют характерную железопорфириновую простетическую группу, называемую гемом А. Гем А содержит формильную группу и углеводородную цепь. Также комплекс а-а3 характеризуется наличием ионов меди,связанных с белковой частью в СuA-центрах. Перенос электронов комплексом а-а3 включает реакции: Cu+→ Cu 2+ +e Fe+→ Fe 3++ e Комплекс цитохромов а-а3 непосредственно реагирует с молекулярным кислородом. В. 3 моль АТФ Если донором водорода будет молекула ФАДН2, то электроны в дыхательной цепи проходят 2 участка сопряжения окисления и фосфорилирования (III и IV ферментные комплексы дыхательной цепи). Таким образом, максимально может образоваться 2 молекулы АТФ (2 АДФ + 2 Н3РО4 → 2 АТФ). Затрачивается, как и в предыдущем случае, 1 атом кислорода (2 Н + О → Н2О). Значение коэффициента Р/О = 2/1 = 2.
А также 1 моль АТФ образуется за счет субстратного фосфорилирования (Реакция превращения сукцинил-КоА в сцкцинат сопряжена с реакцией фосфорилирования ГДФ, до ГТФ, Эту реакцию катализирует сукцинаттиокиназа. Далее происходит фосфорилирование молекулы фермента по одному из гистидиновых остатков активного центра. Остаток фосфорной кислоты присоединяется к ГДФ с образованием ГТФ. С ГТФ концевая фосфатная группа может переносится на АДФ с образованием АТФ, эту обратимую реакцию катализирует нуклеозиддифосфаткиназа: ГТФ+АДФ→ГДФ+АТФ. Образование высокоэнергетической фосфоангидридной связи за счет энергии субстрата (сукцинил-КоА) – и есть субстратное фосфорилирование) Г. Во всех случаях происходит уменьшение скорости образования АТФ. а) при отравлении угарным газом (СО). Высокое сродство окиси углерода к железу обусловливает вступление его в реакцию с тканевым дыхательным ферментом (цитохромоксидазы), содержащим двухвалентное железо, а это вызывает нарушение тканевого дыхания, окислительно-восстановительных процессов и формирование тканевой гипоксии. б) в присутствии малоновой кислоты. Малоновая кислота является ингибитором СДГ (субстратный аналог конкурирует за фермент с сукцинатом), поэтому идёт накопление сукцината. В присутствии кислоты снижается потребление О2, и синтез АТФ. в) в присутствии 2,4-динитрофенола. 2,4 – динитрофенол является липофильным разобщителем. Он переносит протоны из межмембранного пространства через мембрану в матрикс, минуя протонные каналы АТФ-синтазы. В результате чего изчезает электрохимический потензиал и прекращается синтез АТФ. г) при отравлении цианидами. Цианид, точнее CN-ион, вследствие особого химического сродства к трехвалентному железу избирательно взаимодействует с окисленными молекулами цитохромоксидазы. Тем самым тормозится течение нормального процесса тканевого дыхания. Таким образом, блокируя один из железосодержащих дыхательных ферментов, цианиды вызывают парадоксальное явление: в клетках и тканях имеется избыток кислорода, а усвоить его они не могут, так как он химически неактивен. Д. а - 5, т.к. СО связывается с гемом цитохромов, блокируют активность цитохромоксидазы; б – 3, т.к. малонат- конкурентный ингибитор сукцинатдегидрогеназы; в - 1, т.к. переносит Н+ из межмембранного пространства в матрикс митохондрий, минуя ионные каналы и АТФ-синтетазу; г – 5, т.к. цианиды являются чрезвычайно мощными клеточными ядами, которые при поступлении в организм человека могут вызвать смерть, вследствие блокирования цитохромоксидазы. 60 Покажите, используя метаболическую карту, как цитрат превращается в α-кетоглутаровую кислоту.
|
||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2021-09-26; просмотров: 151; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.17.75.227 (0.009 с.) |