Б. Особенности структуры и функции разных типов коллагенов

19 типов коллагена подразделяют на несколько классов в зависимости от того, какие структуры они могут образовывать. Эти структуры представлены в табл. 15-2.

Фибриллообразующие (I, II, III, V и XI) типы

95% всего коллагена в организме человека составляют коллагены I, II и III типов, ко-

Таблица 15-2. Классификация коллагенов по видам структур, которые они образуют

торые образуют очень прочные фибриллы. Значительное содержание именно этих типов коллагена объясняется тем, что они являются основными структурными компонентами органов и тканей, которые испытывают постоянную или периодическую механическую нагрузку (кости, сухожилия, хрящи, межпозвоночные диски, кровеносные сосуды), а также участвуют в образовании стромы паренхиматозных органов. Поэтому коллагены I, II и III типов часто называют интерстициальными. К классу фибриллообразующих относят также минорные коллагены V и XI типов.

Структура фибрилл коллагена и их формирование

Основа структурной организации коллаге-новых фибрилл - ступенчато расположенные параллельные ряды молекул тропоколлагена, которые сдвинуты на 1/4 относительно друг друга (рис. 15-3).

На схеме хорошо видно, что молекулы коллагена не связаны между собой «конец в конец», а между ними имеется промежуток в 35-40 нм. Предполагается, что в костной ткани эти промежутки выполняют роль центров минерализации, где откладываются кристаллы фосфата кальция. При электронной микроскопии фиксированные и контрастированные фибриллы коллагена выглядят поперечно исчерченными с периодом 67 нм, который включает одну тёмную и одну светлую полоски. Считают, что такое строение максимально повышает сопротивление всего агрегата растягивающим нагрузкам.

Фибриллы коллагена образуются спонтанно, путём самосборки. Но эти фибриллы ещё не являются зрелыми, так как не обладают достаточной прочностью (известно, что зрелое колла-геновое волокно толщиной в 1 мм выдерживает нагрузку до 10 кг).

Образовавшиеся коллагеновые фибриллы укрепляются внутри- и межцепочечными кова-лентными сшивками (они встречаются только в коллагене и эластине). Эти сшивки образуются следующим образом:

• внеклеточный медьсодержащий фермент лизилоксидаза осуществляет окислительное дезаминирование ε-аминогрупп в некоторых остатках лизина и гидроксилизина с образованием реактивных альдегидов (аллизина

Рис. 15-3. Схема ступенчатого расположения молекул коллагена в коллагеновой фибрилле.

и гидроксиаллизина). Для этих реакций необходимо присутствие витаминов РР и

^В6 ^{(рис. 15-4).}

• образовавшиеся реактивные альдегиды участвуют в формировании ковалентных связей между собой, а также с другими остатками лизина или гидроксилизина соседних молекул тропоколлагена, и в результате возникают поперечные «Лиз-Лиз-сшивки», стабилизирующие фибриллы коллагена

(рис. 15-5).

Количество поперечных связей в фибриллах коллагена зависит от функции и возраста ткани. Например, между молекулами коллагена ахиллова сухожилия сшивок особенно много, так как для этой структуры важна большая прочность. С возрастом количество поперечных связей в фибриллах коллагена возрастает, что приводит к замедлению скорости его обмена у пожилых и старых людей.

При снижении активности лизилоксидазы, а также при недостатке меди или витаминов РР или В₆ нарушается образование поперечных сшивок и, как следствие, снижаются прочность и упругость коллагеновых волокон. Такие структуры, как кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, становятся хрупкими, легко разрываются. Подробнее эти вопросы рассматриваются ниже в подразделе, посвящённом эластину.