Биологические функции белков. Взаимодействие с лигандами.

Функции пептидов:

Структурная. Белки входят в состав клеточных мембран, составляет оболочки (капсиды) вирусов. Коллаген - компонент соединительной ткани и кожи. Кератин - компонент перьев, шерсти, волос, рогов, копыт, ногтей, когтей. Эластин - входит в состав соединительной ткани связок, стенок кровеносных сосудов.

Транспортная. Белки учувствуют в активном транспорте веществ через клеточные мембраны, обеспечивают работу Na - K насоса. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. Различные глобулины переносят ионы гормонов и металлов.

Двигательная. Тубулины микротрубочек обеспечивают работу веретена деления. Актин и миозин обеспечивают сокращение волокон поперечнополосатой мускулатуры, обеспечивая движение тела в пространстве.

Рецепторная. Опсин - составная часть светочувствительных ферментов. Фитохром - белок регулирующий реакции на изменение длины дня (фотопереодизм) у растений.

Защитная. Антитела - связывающие инородные белки, образуя с ними комплексы. Тромбопластин, тромбин и фибриноген предохраняющий организм от кровопотери, образуя тромб.

Пищевая. Белки пищи основной источник аминокислот. Казеин молока - источник аминокислот для детенышей млекопитающих животных.

Запасающая. Ферритин - запасает железо в печени, селезенке, яичном желтке. Миоглобин - запас кислорода в мышцах позвоночных. Альбумин - запасает воду в яичном желтке. Семена бобовых - запас белка для питания зародыша растения.

Регуляторная. Гормоны: белок инсулин - регуляция глюкозы в крови человека, нейропептиды - пептиды присутствующие в мозге и влияющие на функции центральной нервной систамы.

Ферментативная - это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции

. Активный центр белка и его взаимодействие с лигандом. В процессе формирования третичной структуры на поверхности функционально активного белка, обычно в углублении, образуется участок, сформированный радикалами аминокислот, далеко стоящими друг от друга в первичной структуре. Этот участок, имеющий уникальное строение для данного белка и способный специфично взаимодействовать с определенной молекулой или группой похожих молекул, называется центром связывания белка с лигандом или активным центром. Лигандами называются молекулы, взаимодействующие с белками.

Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра структуре лиганда.

Комплементарность - это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей. Активный центр должен не только пространственно соответствовать входящему в него лиганду, но и между функциональными группами радикалов, входящих в активный центр, и лигандом должны образоваться связи (ионные, водородные, а также гидрофобные взаимодействия), которые удерживают лиганд в активном центре.

Некоторые лиганды, присоединяясь к активному центру белка, выполняют вспомогательную роль в функционировании белков. Такие лиганды называются кофакторами, а белки, имеющие в своем составе небелковую часть, - сложными белками. Небелковая часть, прочно соединенная с белком, носит название простетической группы
При присоединении к белкам специфических лигандов проявляется функция этих белков.
Лигандами, взаимодействующими с трехмерной структурой пептидной цепи, могут быть не только низкомолекулярные органические и неорганические молекулы, но и макромолекулы:

• ДНК (рассмотренные выше примеры с ДНК-связывающими белками);

• РНК;

• полисахариды;

• белки.

3) Физико-химические свойства белков (растворимость, ионизация, амфотерность, гидратация, форма молекулы, молекулярная масса). Денатурация белков.

Индивидуальные белки различаются по своим физико-химическим свойствам: форме молекул, молекулярной массе, суммарному заряду молекулы, соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка, растворимости белков, а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов.

Различия белков по молекулярной массе. Белки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Да и выше. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков - и от количества входящих в него протомеров (или субъединиц).

Различия белков по форме молекул. По форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях организма, чем фибриллярные белки (исключение составляют мембранные белки).

Различия по растворимости белков. Растворимость белков в воде зависит от формы, молекулярной массы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных функциональных групп на поверхности белка. Кроме этого, растворимость белка определяется составом растворителя, т.е. наличием в растворе других растворённых веществ. Например, некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, чем в дистиллированной воде.

Различия по гидратации. На поверхности большинства внутриклеточных белков преобладают полярные радикалы, однако соотношение полярных и неполярных групп отлично для разных индивидуальных белков. Так, протомеры олигомерных белков в области контактов друг с другом часто содержат гидрофобные радикалы. Поверхности белков, функционирующих в составе мембран или прикрепляющиеся к ним в процессе функционирования, также обогащены гидрофобными радикалами. Такие белки лучше растворимы в липидах, чем в воде. Различия по ионизации. Белки имеют в своём составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспарагиновой кислот, содержащие функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные группы). Кроме того, на N- и С-концах полипептидных цепей имеются α-амино- и α-карбоксильная группы, также способные к ионизации.

Амфотерность имеет значение для выполнения белками некоторых функций. Например, буферные свойства белков, т.е. способность поддерживать неизменным рН крови, основаны на способности присоединять ионы Н⁺ при закислении среды или отдавать их при защелачивании.

Денатурация белков – это разрушение тонкой структуры белков (конформации), вызванная разрывом слабых связей и приводящая к изменению их свойств и потерей функций(кроме первичной).

Факторы:

· Нагревание (более 50 градусов) – разрыв Н-связи

· Кислоты и щёлочи – нарушение ионный связи

· Органические вещества (спирт) - изменение конформации, разрыв связей

· Соли тяжёлых металлов –взаимодействуют с SH-группой

· Детергенты - изменение конформации

·  Ионизирующее излучение -

· Механическое воздействие – изменение конформации

4) Пептидная связь. Первичная структура белков. Видовая специфичность белков.

Первичная структура белка – это линейная последовательность аминокислотных остатков в пептидной цепи. В образовании этой структуры участвуют пептидные связи, частично дисульфидные. Первичная структура закодирована в генах, она определяет остальные уровни организации белка.

Белки состоят из аминокислот. В состав белков может входить 20 различных аминокислот.

· Аминокислоты содержат аминогруппу (—NH2) и карбоксильную группу (—СООН). Аминокислоты образуют полимеры, соединяясь друг с другом через характерные связи, называемые пептидными связями. Пептидная связь образуется при участии аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты.

В состав белков может входить 20 различных аминокислот.

Белки отличаются друг от друга последовательностью аминокислот, которая образует его первичную структуру. Она, в свою очередь, зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок.

Пептидная цепь имеет одно направление и два разных конца — N-конец, несущий свободную аминогруппу первой аминокислоты, и С-конец, несущий карбоксильную группу последней аминокислоты. Напомним, что в белках и пептидах аминокислотные остатки связаны в цепочку последовательно. Для того чтобы назвать конкретный пептид, достаточно перечислить (начиная с N-конца)последовательность входящих в его состав аминокислотных остатков в трехбуквенном или однобуквенном коде.