Аллостерическая регуляция активности фермента

Характерна для ферментов с четвертичной структурой, у которых субъединицы формируют аллостерический центр. Этот центр предназначен для присоединения активаторов и ингибиторов, при этом активность ферментов увеличивается и снижается соответственно.

Фосфофруктокиназа имеет аллостерический центр, катализирующий одну из реакций гликолиза. Роль процесса: образование АТФ. Если в клетке достаточный уровень АТФ, АТФ присоединяется к аллостерическому центру фермента и активность фермента понижается, то есть, АТФ является ингибитором фосфофруктокиназы.

Если клетка нуждается в энергии, то АТФ гидролизуется с образованием АДФ и АМФ, уровень АТФ снижается, а АДФ и АМФ нарастает. АТФ не может оказывать ингибирующего влияния на фосфофруктокиназу. АДФ и АМФ присоединяются к аллостерисческому центру фермента и активируют его с целью образования АТФ.

Реакции фосфорилирования ферментов: пример

Ф это процесс присоединения фосфата к молекуле фермента. Источником фосфата является АТФ. Фосфат присоединяется к ОН-группам аминокислот серина, треонина и тирозина. Процесс катализируется протеинкиназой.

Роль процесса: изменение активности фермента.

Примеры: фосфорилирование никотинамида (витамина PP) образуется никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ), являющийся коферментом во многих важнейших окислительно-восстановительных реакциях

Реакции дефосфорилирования ферментов: пример

ДФ - процесс отщепления фосфата от ферментаю Катализируется фосфопротеинфосфатазой.

Роль процесса: изменение активности фермента.

Пример: ковалентной модификацией регулируется активность ферментов метаболизма гликогена -

1) гликогенсинтетаза (ГС) способствует синтезу гликогена из глюкозы.

2) гликогенфосфорелаза (ГФ) способствует распаду гликогена до глюкозы.

Частичный протеолиз

Некоторые ферменты в неактивном состоянии содержат N-концевой пептид, который препятствует формированию активного центра фермента. Необходимо отщепить N-концевой пептид для активации фермента.

Например: трипсиноген - неактивный фермент, образуется в клетках поджелудочной железы. Для осуществления своей функции трипсиноген перемещается в полость двенадцатиперстной кишки, где активируется частичным протеолизом при участии кишечного фермента энтеропептидазы.

Ассоциация и диссоциация субъединиц фермента

Протеинкиназы – группа ферментов, катализирующих перенос остатка фосфорной кислоты с АТФ на специфические ОН-группы аминокислотных остатков белков.

Протеинкиназа в активной форме состоит из 4 субъединиц: 2R и 2C. R-субъединицы - регуляторные, С - каталититические.

При действии гормона происходит распад субъединичного комплекса, высвобождаются активные С-субъединицы, катализирующие Ф ферментов.

В крови больного обнаружено повышение активности АСТ, ЛДГ, КФК. Какую патологию можно подозревать у пациента.

Высокая активность АСТ выявляется при патологии миокарда, скелетных мышц и митохондриях гепатоцитов.

Высокая активность ЛДГ выявляется при патологии миокарда, почек, печени и скелетных мышц.

Высокая активность КФК выявляется при патологии скелетных мышц, миокарда и мозга.

Таким образом, можно подозревать у пациента патологии миокарда и скелетных мышц.

В крови больного обнаружено повышение активности АЛТ, щелочной фосфатазы. Какую патологию можно подозревать у пациента.

Высокая активность АЛТ выявляется при патологии скелетных мышц, миокарда, в цитоплазме гепатоцитов.

Высокая активность щелочной фосфатазы выявляется при патологии клеток печени, желчевыводящих путей и костной ткани.

Таким образом, можно подозревать у пациента патологию клеток печени.