Изоэлектрическая точка белков.

ЭЛЕМЕНТАРНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.

При анализе белковых веществбыли найдены в определённых соотношениях углерод, кислород, водород, азот, фосфор, сера. Так, например, в белках содержится углерода от 50,6 до 54,5%,кислорода от 21,5 до 23,5%,азота от15,0 до 17,6%,водорода от 6,5 до 7,3%,серы от 0,3 до 2,5%фосфора от 0,5 до 0,6%.

Количество белков в тканях определяют по содержанию в них общего азота, умножая полученное число на коэффициент 6,25.Этим методом вычисляют содержание белка в тканях, жидкостях, препаратах и т.п.

В сухом веществе мозга содержится белков почти в два раза меньше по сравнению с мышечной тканью. Наименьшее количество белков имеется в костной ткани и зубах.

МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ВЕС БЕЛКОВ.

Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Молекулярный вес белков колеблется в больших пределах - от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Используя метод ультрацентрифугирования, шведский физик и химик Сведберг получил данные, которые были подтверждены немецким исследователем Бергманом при помощи химического анализа продуктов гидролиза белка, т.е. аминокислот.

Молекулярные веса белков различаются между собой. Наименьшим молекулярным весом обладает рибонуклеаза, а наибольшим - фибриноген крови.

Цифры, характеризующие молекулярные веса белков, у различных авторов довольно близки, несмотря на то, что они определяли их различными методами. Кон определял молекулярные веса белков по содержанию серы и железа, Сведберг – методом ультрацентрифугирования, а Бергман - по аминокислотному составу.

Определение молекулярного веса методом криоскопии (по температуре замерзания растворов) и эмбулиоскопии (по температуре кипения) для исследования белков не подходит, так как их растворы не дают резкого снижения температуры, а при нагревании белки разрушаются.

ФОРМА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ.

В природе встречаются белковые частицы, как в виде нитей - фибрилл, так и в виде шариков - глобул. Иногда фибриллярная и шаровидная форма встречаются в виде комплекса, как, например, в мышечной ткани комплекс актина с миозином.

Фибриллярные белки содержатся и в крови в виде фибриногена. Глобулярными белками являются альбумин и глобулин крови.

В настоящее время считают, что белковые вещества мышцы, выполняюшие сократительную функцию, имеют фибрилярную форму, а белковые вещества, выполняющие питательную функцию, - шаровидную форму.

РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ.

Белковые вещества как высокомолекулярные соединения в водной среде дают коллоидные растворы. Каждая коллоидная частица вступает во взаимодействие с водой, в результате чего вокруг неё образуется водная или сольватная оболочка. В водной среде белковые соединения обладают электрическим зарядом благодаря наличию в аминокислотах полярных групп:

ОСАЖДАЕМОСТЬ БЕЛКОВ.

В растворах белки крайне не устойчивы и легко выпадают в осадок от прибавления различных солей и водоотнимающих средств. Белки можно осадить спиртом, ацетоном, растворами сернокислого аммония, крепкой соляной кислотой, трихлоруксусной и пикриновыми кислотами, танином и многими другими реактивами. В зависимости от задачи, которую ставит исследователь, он использует тот или иной осадитель. Если необходимо выделить из раствора белки неизменными, то используют чаще всего соли сернокислого аммония. При этом в зависимости от концентрации соли в осадок будут переходить разные белковые фракции. Так, например, альбумин крови осаждается только при полном насыщении сернокислым аммонием, а глобулин - при полунасыщении.

Для выделения ферментов широко используется ацетон. Как соль сернокислого аммония, так и ацетон почти не денатурируют белковые вещества, в то время как этиловый спирт, хотя и является хорошим осадителем белков, вызывает их денатурацию. Этим пользуются исследователи тогда, когда нужно законсервировать какие-либо ткани животных и растений. Танин используется как хорошее средство при дублении кожи и предотвращения сильной интоксикации продуктами распада белков.

Денатурация белка приводит к нарушению упорядоченной структуры белковой молекулы, к снижению растворимости и биологической активности, увеличению вязкости и т.п.

 

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.

В настоящее время в природных белках найдено 20 различных аминокислот, которые разделяются по числу аминных и карбоксильных групп на: 1.)моноаминомонокарбоновые; 2.)диаминомонокарбоновые; 3.)моноаминодикарбоновые; 4.)диаминодикарбоновые; 5.)гомоциклические; 6.)гетероциклические.

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)

АЛЬБУМИНЫ И ГЛОБУЛИНЫ.

Альбумины и глобулины широко распространены в природе. Их много в плазме крови, сыворотке молока и в тканях организмов.В сыворотке крови между альбуминами и глобулинами имеется определённое соотношение ─ альбумино-глобулиновый коэффициент (А\Г). Альбумины отличаются от глобулинов незначительным содержанием гликокола и большим количеством серусодержащих аминокислот. Альбумины легко растворяются в воде, в то время как глобулины в воде практически нерастворимы, но легко растворяются в растворах слабой солевой концентрации, чем и пользуются для отделения альбуминов от глобулинов. Альбумины находятся в более мелком дисперсном состоянии, чем глобулины, поэтому, они труднее выпадают в осадок. Их молекулярный вес меньше, чем у глобулинов.

В практике получения белковых препаратов чаще используется метод высаливания сернокислым аммонием. Так, для получения антитоксичной сыворотки (противодифтерийной, против полиемилита, противококлюшной и др.) используется метод осаждения белков сернокислым аммонием, так как антитоксины по своей химической природе являются α - глобулинами крови.

Опытами с меченой по сере молекулой альбумина Мюллер в 1954 г. доказал превращение альбулина в глобулин. В биологических жидкостях (кровь, спиномозговая жидкость) всегда содержится альбуминов больше, чем глобулинов.

 

ГИСТОНЫ.

Гистоны широко распространены в природе в составе сложных белков, главным образом в ядерных белках.

Молекулярный вес их значительно меньше по сравнению с альбуминами и глобулинами - около 14300.Они состоят в основном из диаминокислот: аргинина, гистидина и лизина и содержат очень мало триптофана и серусодержащих аминокислот. Благодаря содержанию диаминокислот эти белки имеют резко щелочной характер.

Установлено, что гистоны ─ это белки, которые на 80% состоят из гексоновых оснований, т.е. аминокислот, содержащих 6 углеродных атомов,- аргинина, лизина и гистидина. Представителем гистонов является белок глобин, входящий в состав белка крови гемоглобина. Через молекулу гистидина этот белок соединён с гемом, образуя гемоглобин.

 

ПРОТАМИНЫ.

Протамины были открыты в 1868 г. Мишером в сперматозоидах, а их белковая природа была расшифрована Косселем в 1886 г. Получают их в чистом виде при помощи пикратов. Молекулярный вес колеблется от 2000 до10000.Содержание азота составляет 30%,в то время как в других простых белках азота всего 16-17%.Основное ядро в этих белках составляет пептидная цепочка из аргинина, поэтому они легко вступают в реакцию с соеди- нениями кислого характера.

 

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ.

В группу сложных белков входят такие соединения, которые при гидролизе распадаются не только на аминокислоты, но и небелковую часть.

 

НУКЛЕПРОТЕИДЫ.

В лаборатории Гоппе-Зейлера в Германии в конце прошлого века Мишер выделил из спермы вещество, которое он назвал нуклеином. В нуклеине основной частью являются белковые вещества. Позднее было установлено, что эти белковые вещества относятся к группе гистонов и протаминов, обладающими щелочными свойствами.

По данным современных исследований, нуклеопротеиды встречаются и в составе цитоплазмы клеток.

Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся

 вирусы, вызывающие заболевание.

Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты.

В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований - аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2,6-диоксипиримидин), тимин (2,6-диокси-5-метилпиримидин).

 

ХРОМОПРОТЕИДЫ.

К хромопротеидам относятся сложные белковые вещества, содержащие, кроме белка, небелковый компонент─ красящее вещество ─ гем. К числу хромопротеидов относятся гемоглобин, миоглобин и геминовые ферменты ─ каталаза, пероксидаза и цитохромы. Сюда же относятся и сложные белки ─ флавопротеиды, в состав которых входят красящие вещества - флавины.

 Большинство сложных белков содержат в своём составе тот или иной металл. Гемоглобин крови и геминовыеферменты (каталаза, пероксидаза, цитохромоксидаза) содержат железо, а аскорбинксидаза, тирозиназа и др. - медь.

Металлопротеиды и флавопртеиды играют важную роль в процессах биологического окисления в тканях.

 

ГЕМОГЛОБИН.

Приоритет в изучении химической природы красящего вещества гемоглобина принадлежит М. В. Ненцкому. Им было установлено, что в основе красящего вещества крови содержится порфиновое кольцо, состоящее из четырёх пирроловых колец, связаных друг с другом при помощи метиновых групп (=CH-).Гемоглобин благодаря наличию в нём 4 атомов железа обладает способностью переносить кислород из лёгких к тканям, обеспечивая дыхательную функцию крови. В настоящее время доказано, что гемоглобины отдельных видов животных различаются между собой не красящим веществом, а белковыми компонентами. Имеется гемоглобин А, гемоглобин S, гемоглобин F.

МИОГЛОБИН.

 В составе мышечной ткани имеется гемопротеид - миоглобин, который и придаёт мышцам красную окраску. Белок миоглобина хоть и близок к составу гемоглобина, но отличается от него аминокислотным составом. Кроме того, миоглобин более прочно связан с кислородом. Это имеет важное значение для мышечной ткани. В молекуле миоглобина содержится один атом железа, а значит одно порфировое кольцо. В мышцах находится в видеоксимиоглобина 14% миоглобина, что обеспечивает резерв кислорода в мышцах и предотвращает кислородное голодание. У некоторых морских животных содержание оксимиоглобина составляет более 50%,что даёт им возможность долгое время находиться под водой без кислорода воздуха (тюлени и другие морские животные).

 

ГЛЮКОПРОТЕИДЫ.

К глюкопротеидам относятся сложные белки, в составе которых, кроме белка, имеется простетическая группа, содержащая различные производные углеводов: D-глюкозамин, D-галактозамин, D-глюкуроновая кислота, соединённых с серной и уксусной кислотами.Представителями этих белков являются муцин (слюны, желудка, слизистой кишечника, стекловидного тела глаза), гепарин, хондроитин костной ткани и групповые вещества крови и др.

Глюкопротеиды в отличие от других сложных белков легко выпадают в осадок при действии крепких растворов уксусной кислоты, чем и пользуются при их разделении.

При гидролизе глюкопротеидов возникают мукаполисахариды, гиалуроновая и хондротинсерная кислоты. Гиалуроновая кислота, находящееся в стенках кровеносных сосудов обеспечивает нормальную проницаемость их.

 

ФОСФОПРОТЕИДЫ.

К фосфопртеидам относятся белки, в составе которых наряду с аминокислотами встречается фосфорная кислота. Фосфопротеиды отличаются от нуклеопротеидов тем, что в их составе нет нуклеиновых кислот, но есть фосфорная кислота, связанная с белком через гидроксильную группу аминокислот серина и треонина.

К этой группе белков относятся казеинооген молока и вителлин яичного желтка. Эти белки служат питательным материалом для развития эмбрионов. Наличие фосфорной кислоты в указанных выше белках обеспечивает нормальное развитие костного скелета.

 

ЛИПОПРОТЕИДЫ.

 

Липопротеидами называются сложные белки, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты, нейтральные жиры, фосфатиды и стерины. Они являются важнейшей составной частью структурных образований клеток и жидкостей организма. Так, например, в крови липоиды связаны с альбуминами и глобулинами и дают комплексы разной устойчивости. Обычными жировыми растворителями - эфиром, хлороформом - извлекаются они с трудом, но после предварительного разрушения этих комплексов липоиды уже легко переходят в раствор.

Липодопротеидные комплексы белка с холестерином и фосфатидами играют большую роль.

 В состав α - липротеидных комплексов входят α- глобулин крови и липоиды (холестерин и фосфатиды) в соотношении 1:1.В состав α - липопротеидных комплексов α - глобулины крови, причем соотношение между белками и липоидами 1:4.

 Образование комплекса белка с липоидами способствует растворимости липоидов и транспортировке в их в ткани. Большинство витаминов, растворимых в жирах (А, Е и каротины), также транспортируются в ткани при помощи белков сыворотки крови - 2-глобулинов.

 

ВИТАМИНЫ.

 Витаминами называется группа органических соединений разнообразной химической природы, крайне необходимых для нормальной жизнедеятельности животных организмов и человека в ничтожно малых количествах по сравнению с основными питательными веществами - белками, жирами и углеводами.

 Впервые на важную роль этих соединений указал русский учёный Н.И. Лунин. В 1881 г. в опытах на мышах он установил, что искусственно составленная для них диета из белков, жиров, углеводов и минеральных солей в тех же пропорциях, что и в естественном продукте - молоке, приводила мышей к гибели, в то время как контрольная группа мышей, питающихся молоком, развивалась нормально. Отсюда Н.И.Лунин сделал вывод, что в естественных продуктах питания содержатся какие-то дополнительные вещества, необходимые для нормальной жизни животных.

Эти вещества, вначале получившие название добавочных факторов питания, позднее - витаминов.

 В 1896 г. голландский врач Эйкман, работавший на острове Ява, заметил у кур, питавшихся остатками пищи заключённых, появление таких же признаков болезни, которые наблюдались у людей при болезни бери-бери, широко распространённой среди жителей восточных стран, где очищенный рис является основным продуктом питания.

В 1909 г. английский учёный Степп в опытах на животных показал, что кормление мышей чёрным хлебом, обработанным спиртом и эфиром, также приводило животных к гибели. Добавление спиртовых и эфирных экстрактов, полученных из чёрного хлеба, к пище другой группы мышей предохраняло их от смерти. Автор сделал вывод о том, что в спирто-эфирный экстракт вместе с жирами переходят какие-то вещества, весьма необходимые для жизни.

Этот жировой фактор Степп назвал фактором А, который впоследствии получил название витамина А.

В 1912 г. польский учёный Казимир Функ в опытах на голубях установил, что кормление их полированым рисом вызывало заболевание, сходное с проявлением пилонефрита у человека. Кормление голубей неочищенным рисом не вызывало этого заболевания. Следовательно, при очистке рисовых зерен удаляется вещество, предоохраняющее голубей от заболевания пилонефритом.

 Позднее Функу удалось получить из отрубей риса вещество, добавление к которому азотистой кислоты давало положительную реакцию,что указывало на наличие аминогруппы. Поэтому Функ назвал это вещество витамином жизненным амином (vita-жизнь). С тех пор все добавочные факторы питания и стали называть витаминами, хотя не все витамины содержат в своём составе аминогруппу.

В настоящее время известно более 20 витаминов. По способности их растворяться в воде или жировых растворителях их делят на две группы - водорастворимые и жирорастворимые.

Как видно из предложенных выше данных большинство витаминов растворяется в воде, что имеет важное биологическое значение.

На связь витаминов с определённым заболеваниями, возникающие вследствии одностороннего питания, указывал русский патофизиолог В.В.Пашутин ещё в 1900 г. Отсутствие в пище витаминов приводит к состояниям, известным под названием авитоминоза.

 Ещё в 1922 г. Н.Д.Зелинский высказал мысль о том, что витамины являются составной частью ферментов, играющих важную роль в биохимических процессах в клетках животных и растений, а поэтому при недостатке или отсутствии витаминов в пище не образуются ферменты, и обмен веществ нарушается.

 Потребность в различных витаминах в разные моменты жизни организмов неодинакова, поэтому необходимо это учитывать при составлении пищевых рационов.

ОБРАЗОВАНИЕ ВИТАМИНОВ D.

Как установлено, превращение стеринов в витамины группы D происходит под влиянием ультрафиолетовой области спектра с длиной волны в 255-313 m (миллимикрон). Витамин D2 устойчив в кристаллическом состоянии при отсутствии света и кислорода при температуре +2 градуса и разрушается на 90% через 6 месяцев, если он находится в виде водной эмульсии. Он устойчив к щелочам и не разрушается при омылении жиров, но не устойчив к минеральным кислотам перекиси водорода. Длительное нагревание при температуре 77- 115 градусов не разрушает витамин D2.

ПРИМЕНЕНИЕ ВИТАМИНА D.

 В качестве лечебного препарата применяется рыбий жир, богатый витамином D3,который хорошо усваивается (холекальциферол). Натуральный рыбий жир содержит в 1 г. 30 МЕ витамина D3,а витаминизированный жир - в 5 раз больше, т.е. 150 МЕ. Используется масляный, спиртовой и водный растворы витамина D2 и D3,а также витамин D в виде драже в дозах 12,5 до 25  (гамма).

АНТИВИТАМИНЫ К.

В 1952 г. М.Д.Машковский обнаружил, что дикумарин понижает прочность каппиляров и вызывает мелкие кровоизлияния. Б.А.Кудряшов показал, что введение 0,5мг дикумарина снижает прочность каппиляров на 35%.

 Введение 15-20 мг викасола снимало это вредное действие дикумарина. Естественным антикоагулянтом, т.е. антагонистом витамина К является гепарин ─гетерополисахарид, вырабатываемый в тканях печени и лёгких, он задерживает процесс превращения протромбина в тромбин, что способствует замедлению процесса свёртывания крови.

 Таким образом, дикумарин и гепарин являются антикоагулянтами и находят широкое применение в практике при повышенной свёртываемости крови, которая нередко приводит к возникновению инфарктов вследствии

 образования тромбов. Окисляется дикумарин в тканях и выводится с мочой в виде эфиров с глюкороновой кислотой - глюкоронидов.

 

ПРИМЕНЕНИЕ ВИТАМИНА Е.

 Витамин Е находит широкое применение в лечебной практике при дегенеративных и воспалительных изменениях в сетчатке глаза. Что касается приенения этого витамина для борьбы с бесплодием у человека, то данные по этому вопросу разноречивы.

 Выпускается витамин Е в виде масла из зародышей пшеницы. В 1мл содержится 3г витамина. В последнее время используют как источник витамина Е масло облепихи, в котором содержится 110-165мг% витамина Е.

 

АНТАГОНИСТЫ ВИТАМИНА Е.

К числу антагонистов витамина Е относятся химические вещества самой различной природы - пиридин, четырёххлористый углерод, сульфаниламидные препараты и насыщенные жирные кислоты.

Сильное Е─витаминное действие оказывает рыбьий жир. При добавлении его в пищу у свиней наступает некроз печени и дистрофия мышц, легко предупреждаемые введением витамина Е.

 

ВОДОРАСТВОРИМЫЕ ВИТАМИНЫ.

Как уже говорилось ранее, витамины разделяются на жирорастворимые и водорастворимые. К числу водорастворимых относятся витамины группы В (В1,В2,В6,В12,В13,В15) и витаминыС, Р, РР и др.

ПРИМЕНЕНИЕ ВИТАМИНА В1.

 Витамин В1 в виде хлороводородной или бромистовой солей находит широкое применение при заболеваниях центральной нервной системы, но главным образом при невритах - воспаление периферических нервов. Выпускается в виде таблеток, порошка и в ампулах для внутревенных, подкожных, внутримышечных инекций.

 

АНТИВИТАМИНЫ В1.

 В 1944 г. в СССР было синтезировано соединение окситиамин, близкое по структуре к витамину В1,но отличающееся от него тем, что вместо аминогруппы в нём имеется оксигруппа.

 Второе вещество, обладающее антивитаминным действием было названо пиритиамином, так как в его молекуле вместо тиазолового кольца имеется пиридиновое.

 Оба эти соединения, имея близкое химическое строение с витамином В1,конкурируют с ним, вытесняя его из соединения с белком, благодаря чему активный фермент не образуется и обмен углеводов нарушается.

 

 ВИТАМИН В2 - РИБОФЛАВИН (антисеборейный).

 Витамин В2 является одним из витаминов группы В.

 Характерными признаками недостаточности витамина В2 в пище являются: ангулярный стоматит и себорея лица, интерсциальный кератит, мышечная слабость и другие симптомы. Шелушение кожи чаще всего наблюдается в углах глаз, рта и на мочках ушей. Совокупность этих симптомов называют арибофламинозом.

 В 1933 г. Кун выделил этот витамин из сыворотки молока и дал ему название лактофлавина, так как он жёлтого цвета (lactum - молоко,flavum - жёлтый). Несколько позже этот витамин был выделен из печени, дрожжей, цветов одуванчика, солода и др.

 В1935 г. Каррер синтезировал ряд производных лактофлавина, из которых 6,7-диметил-9-рибитил-изоаллоксазин вполне идентичен по своим биолгическим и физическим свойствам витамину В2,выделенному из естественных продуктов.

 

БИОСИНТЕЗ ВИТАМИНА В2.

В настоящее время рибофлавин получают синтетически по методу, разработанному советским учёным Н.А.Преображенским. В природных условиях витамин В2 синтезируется в организме высших и низших растений, особенно интенсивно синтезируют его многочисленные виды грибов и дрожжей.

Жвачные животные не нуждаются в поступлении витамина В2 с пищей, так как в их кишечнике многие микроорганизмы синтезируют этот витамин.

В опытах с применением меченой глюкозы, уксусной и муравьиной кислот доказано образование меченого рибофлавина-витамина В2.

ПРИМЕНЕНИЕ ВИТАМИНА В6.

Витамин В6 применяется при нарушениях деятельности центральной нервной системы, при пеллагре и хорее, дерматитах, токсикозах беременных и других заболеваниях. Выпускают витамин В6 в виде 1%,2,5% и 5% растворов.

 

ВИТАМИН В12 - ЦИАНОКОБАЛИН.

 В середине XIX столетия была описана болезнь, известная под названием пернициозной анемии или болезни Аддисона-Бирмера, которая характеризовалась атрофией слизистой облочки желудка и наличием в крови незрелых, больших по размеру,красных кровяных шариков. Эту болезнь считали инфекционной и долгое время не находили эффективных средств лечения. В 1926 г. было установлено, что сырая печень, которую стали давать

 малокровным больным, значительно улучшила состав крови. Таким образом, оказалось что пернициозная - злокачественная - анемия вследствии недостатка в пище какого-то нового фактора.

 Кастл предполагал, что болезнь вызывается отсутствием двух факторов - “внешнего”, который содержится в пищевых продуктах - яйцах, мясе, печени и “внутреннего”, образующегося в слизистой оболочке желудка.

 В 1948 г. фактор, названный Кастлом “внешним”, был выделен из печени в кристаллическом виде; он оказался сложным соединением, близким по структуре к геминам крови содержащим кобальт. Он получил название витамина В12 или цианокобалина.

 Было установлено, что витамин В12 поступающий с пищевыми веществами, предохраняется от разрушения

 в кишечнике благодаря тому, что он соединяется с “внутренним” фактором Кастла, природа которого также была выявлена. Он оказался мукопротеином - белком, находящимся в желудочном соке здорового человека и содержащим в своём составе 11-12% гексозамина. Этот фактор был найден также в желтке яиц, в молоке и других пищевых продуктах.

ПРИМЕНЕНИЕ ВИТАМИНА Р.

Витамин Р (цитрин,рутин) применяют не только как средство профилактики кровоточивости каппиляров,его назначают как хорошое лечебное средство при ревматизме, воспалении почек (гломерулонефрит), при гипертонической болезни и др. Этот препарат противопоказан при повышенной свёртываемости крови, так как он будет ускорять образование тромбов, могущих закупорить сосуды сердца.

ПАРААМИНОБЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА.

 В 1942 г. Вудсом было установлено, что сульфаниламидные препараты действуют бактериостатически на гемолитический стрептококк. Как оказалось, бактериостатическое действие сульфаниламидов обусловлено вытеснением какого-то фактора, крайне необходимого для жизни микробов.

 Исследования показали, что этим веществом оказалась парааминобензойная кислота, котороя широко распротранена в природе. Особено много её содержится в дрожжах, печени, молоке, яйцах, в отрубях риса и других продуктах.

 Парааминобензойная кислота является очень активным соединением. Одна грамм-молекула её тормозит действие 23000 грамм─молекул сульфаниламида.

 В опытах было показано, что недостаток парааминобензойной кислоты приводит к поседению волос ─ архомотрихии.

МАЛОИЗВЕСТНЫЕ ВИТАМИНЫ.

 К числу малоизвестных витаминов относятся витамин В13,витамин В15,витамин В и витамин F.

 

ВИТАМИН F.

 Такое название этот витамин получил потому, что является соединением, имеющим отношение к жирным кислотам, которые по-английски называются fatty acids.

 Витамин F является комплексом витаминов, представляющих собой ненасыщенные жирные кислоты, в молекуле которых имеются по две, три и четыре двойных связи. Сюда относятся: линолевая, линоленовая и арахидоновоя кислоты и др.

 В лечебной практике применяется препарат линол, представляющий собой прозрачную жидкость светло-жёлтого цвета. В химическом отношении линол является смесью метиловых эфиров линоловой, линоленовой и олеиновой кислот. Используется этот препарат для лечения повреждённой кожи после лучевых поражений.

 Витамин F играет большую роль в обмене веществ - он препятствует образованию холестерина и отложению

 его в сосудистых стенках, способствует заживлению ран. Вот почему широко рекомендуется вводить в состав пищевого рациона растительные масла: подсолнечное, кукурузное, хлопковое, льняное, конопляное, содержащие указанные выше непредельные кислоты.

Заканчивая рассмотрение вопроса о витаминах, необходимо ещё раз указать на их важную биологическую роль.

 Витамины нужны организму для нормального течения обмена веществ, т.е. превращение белков, жиров и углеводов, а также для осуществления взаимодействия эндокринных желез.

В нормальных условиях витамины в тканях и клетках, соединяясь со специфическими белками, образуют ферменты - биокатализаторы, т.е. ускорители химических реакций.

Исследованиями было установлено, что нарушение в обмене веществ могут быть вызваны как отсутствием тех или иных витаминов в пище, так и введением веществ, близких по структуре к витаминам, но не обладающими витаминными свойствами. Эти вещества стали называть антивитаминами.

Многие лекарственные препараты, применяемые в медицине при различных инфекционных заболеваниях, являются антивитаминами. Антивитамины образуют с белками комплексы, которые биологически неактивны, вследствии чего и наступает нарушение нормального хода обмена веществ у микроорганизмов.

 

 

 

ВИТАМИНЫ ВОДОРАСТВОРИМЫЕ	ДОЗА	ВИТАМИНЫ ЖИРОРАСТВОРИМЫЕ	ДОЗА
ТИАМИН - ВИТАМИН В1 РИБОФЛАВИН - ВИТАМИН В2 ПИРИДОКСИН - ВИТАМИН В6 ЦИАНОКОБАЛИН - ВИТАМИН В12 НИКОТИНОАМИД - ВИТАМИН РР АСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА - ВИТАМИН С ФЛАВОНЫ - ВИТАМИН Р	2 МГ    2 МГ    2 МГ    10-20     15 МГ    50-100 МГ	РЕТИНОЛ - ВИТАМИН А КАЛЬЦИФЕРОЛ - ВИТАМИН D ФИЛЛОХИНОН - ВИТАМИН К ТОКОФЕРОЛ - ВИТАМИН Е	3300 МЕ  (1 МГ) 1000 МЕ (25)   15 МГ    100 МГ

 

ЭЛЕМЕНТАРНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.

При анализе белковых веществбыли найдены в определённых соотношениях углерод, кислород, водород, азот, фосфор, сера. Так, например, в белках содержится углерода от 50,6 до 54,5%,кислорода от 21,5 до 23,5%,азота от15,0 до 17,6%,водорода от 6,5 до 7,3%,серы от 0,3 до 2,5%фосфора от 0,5 до 0,6%.

Количество белков в тканях определяют по содержанию в них общего азота, умножая полученное число на коэффициент 6,25.Этим методом вычисляют содержание белка в тканях, жидкостях, препаратах и т.п.

В сухом веществе мозга содержится белков почти в два раза меньше по сравнению с мышечной тканью. Наименьшее количество белков имеется в костной ткани и зубах.

МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ВЕС БЕЛКОВ.

Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Молекулярный вес белков колеблется в больших пределах - от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Используя метод ультрацентрифугирования, шведский физик и химик Сведберг получил данные, которые были подтверждены немецким исследователем Бергманом при помощи химического анализа продуктов гидролиза белка, т.е. аминокислот.

Молекулярные веса белков различаются между собой. Наименьшим молекулярным весом обладает рибонуклеаза, а наибольшим - фибриноген крови.

Цифры, характеризующие молекулярные веса белков, у различных авторов довольно близки, несмотря на то, что они определяли их различными методами. Кон определял молекулярные веса белков по содержанию серы и железа, Сведберг – методом ультрацентрифугирования, а Бергман - по аминокислотному составу.

Определение молекулярного веса методом криоскопии (по температуре замерзания растворов) и эмбулиоскопии (по температуре кипения) для исследования белков не подходит, так как их растворы не дают резкого снижения температуры, а при нагревании белки разрушаются.

ФОРМА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ.

В природе встречаются белковые частицы, как в виде нитей - фибрилл, так и в виде шариков - глобул. Иногда фибриллярная и шаровидная форма встречаются в виде комплекса, как, например, в мышечной ткани комплекс актина с миозином.

Фибриллярные белки содержатся и в крови в виде фибриногена. Глобулярными белками являются альбумин и глобулин крови.

В настоящее время считают, что белковые вещества мышцы, выполняюшие сократительную функцию, имеют фибрилярную форму, а белковые вещества, выполняющие питательную функцию, - шаровидную форму.

РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ.

Белковые вещества как высокомолекулярные соединения в водной среде дают коллоидные растворы. Каждая коллоидная частица вступает во взаимодействие с водой, в результате чего вокруг неё образуется водная или сольватная оболочка. В водной среде белковые соединения обладают электрическим зарядом благодаря наличию в аминокислотах полярных групп:

ОСАЖДАЕМОСТЬ БЕЛКОВ.

В растворах белки крайне не устойчивы и легко выпадают в осадок от прибавления различных солей и водоотнимающих средств. Белки можно осадить спиртом, ацетоном, растворами сернокислого аммония, крепкой соляной кислотой, трихлоруксусной и пикриновыми кислотами, танином и многими другими реактивами. В зависимости от задачи, которую ставит исследователь, он использует тот или иной осадитель. Если необходимо выделить из раствора белки неизменными, то используют чаще всего соли сернокислого аммония. При этом в зависимости от концентрации соли в осадок будут переходить разные белковые фракции. Так, например, альбумин крови осаждается только при полном насыщении сернокислым аммонием, а глобулин - при полунасыщении.

Для выделения ферментов широко используется ацетон. Как соль сернокислого аммония, так и ацетон почти не денатурируют белковые вещества, в то время как этиловый спирт, хотя и является хорошим осадителем белков, вызывает их денатурацию. Этим пользуются исследователи тогда, когда нужно законсервировать какие-либо ткани животных и растений. Танин используется как хорошее средство при дублении кожи и предотвращения сильной интоксикации продуктами распада белков.

Денатурация белка приводит к нарушению упорядоченной структуры белковой молекулы, к снижению растворимости и биологической активности, увеличению вязкости и т.п.

 

ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА БЕЛКОВ.

Изоэлектрической точкой называют такую концентрацию водородных ионов, т.е. такое значение , при котором имеется равновесная концентрация положительных и отрицательных зарядов у белковой молекулы.

При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле.

В таком состоянии молекулы белка легко могут выпасть в осадок, чем и пользуются при разделении белковых веществ при их совместном присутствии.

 Большинство белков имеют изоэлектрическую точку при  от 4 до 8.Изоэлектрическая точка фермента желудочного сока пепсина находятся в резко кислой среде,=1,0,а цитохрома  - в резко щелочной среде,=10,65.

Белковые вещества в водной среде проявляют свойства амфотерности, т.е. они ведут себя и как кислоты, имея карбоксильные группы, и как основания, благодаря наличию аминных групп. Но если раствор белка подкислять, то его кислотная диссоциация будет подавляться, и белок будет заряжаться положительно - образуется катион белка. Если добавлять щёлочь, то щёлочная диссоциация белка будет подавляться, белок будет заряжаться отрицательно, появится анион белка.