Значение денатурации в пищевой технологии

Денатурация белков имеет большое значение во многих технологических процессах пищевой промышленности – при выпечке хлеба, сушке макарон, овощей, зерна и семян, отжиме растительного масла на прессах, консервировании, кулинарной обработке пищевых продуктов и ряде других.

Под влиянием денатурации белки пищевых продуктов приобретают большую доступность действию протеолитических ферментов, возрастает реакционная способность химических групп, входящих в состав белковой молекулы, изменяется форма белковой молекулы – она «разрыхляется» или становится более компактной в зависимости от условий денатурации, гидрофобность белка растет.

Изоэлектрическая точка

Белки, как и аминокислоты, - амфотерные электролиты, которые мигрируют в электрическом поле со скоростью, зависящей от их суммарного заряда и рН среды. При определенном для каждого белка значении рН его молекулы электронейтральны. Это значение рН называется изоэлектрической точкой белка. Изоэлектрическая точка белка зависит от числа и природы заряженных групп в молекуле. Белковая молекула заряжена положительно, если рН среды ниже величины ее изоэлектрической точки, и отрицательно, если рН среды выше значения изоэлектрической точки данного белка. В изоэлектрической точке белок обладает наименьшей растворимостью и наибольшей вязкостью, в результате чего происходит наиболее легкое осаждение белка из раствора – коагуляция белка. Изоэлектрическая точка – одна из характерных констант белков. Однако если довести раствор белка до изоэлектрической точки, то сам по себе белок все же не выпадает в осадок. Это объясняется гидрофильностью белковой молекулы.

 

Гидрофильность белка

На поверхности белков расположены различные гидрофильные группы, притягивающие дипольные молекулы воды. Гидрофильность различных групп разная.

Пептидная связь связывает одну молекулу воды,

 

карбоксильная группа –СОО^– - 4 молекулы воды, – NН⁺₃-аминная группа – 1 и т.д. Поэтому вокруг белковой молекулы находится так называемая гидратационная оболочка, придающая устойчивость белковым растворам и препятствующая осаждению молекулы белка.

 

Высаливание белков

Если удалить эту водную оболочку у белковой глобулы, т.е. уменьшить ее гидратацию, то молекулы белка начнут агрегировать, образуя более крупные частицы, и под действием собственной силы тяжести начнут оседать из раствора в виде осадка.

Удалить водную оболочку можно с помощью органических растворителей (спирта, ацетона) или солей щелочных или щелочно-земельных металлов. Поскольку молекулы солей, спирта или ацетона более гидрофильны, чем белковые глобулы, они снимают с белка водную оболочку, в результате чего он легко выпадает в осадок.

Так как осаждение белка из раствора достигается путем добавления к белковому раствору достаточного количества солей, процесс выделения белка из раствора под влиянием солей носит название высаливания. Осаждающая способность соли зависит от химической природы как катиона, так и аниона. По своей осаждающей способности катионы и анионы объединены в так называемые лиотропные ряды, где они размещены по уменьшающейся слева направо осаждающейся способности.

 

Набухание белков

При определенных условиях белковые растворы набухают, превращаются в коллоидные системы – гели. В гелях растворитель и белок образуют одну внешне гомогенную массу, подобную студню. Высушенный гель, помещенный в воду, впитывает ее в очень больших количествах. Это впитывание воды называется набуханием геля. Процессы набухания белков играют важную роль в пищевой промышленности. Набухание зерна при его обработке – замочке, кондиционировании и прорастании, набухание муки при изготовлении теста, образование студней при добавлении желатина к различным кондитерским изделиям – все эти процессы связаны с набуханием белков. Явление, обратное набуханию, т.е. выделение воды из геля, называется синерезисом.