По темам: «обмен белков и нуклеиновых кислот. Витамины и минеральный обмен.

Биохимические основы регуляции»

По специальности (название, код) - ЛЕЧЕБНОЕ ДЕЛО - 060101

Дисциплина: 2.Б.4 - Биохимия

Форма обучения: очная

Курс - 2

Семестры - III-IV

 

Структура теста
Объем банка тестовых заданий
из них:
открытой формы
закрытой формы
на упорядочение
на соответствие
Контрольный тест (заданий)
Предполагаемое время тестирования (мин)	30 мин

 

 

Критерий оценки: 90-100% - отлично, 80-89% - хорошо, 70-79% - удовлетворительно

менее 70% - неудовлетворительно

 

Фамилия И.О. разработчика (ов) тестовых материалов	Должность	Ученая степень, ученое звание	Кафедра	Отметка об обучении в ОКО (№ протокола, дата)
Суменкова Д.В.	Зав. кафедрой	д.б.н., доцент	медицинской химии
Шарапов В.И.	профессор	д.м.н., профессор	медицинской химии

 

Тест рассмотрен и утвержден на заседании кафедры медицинской химии.

Протокол № _ 17 _ от «_ 21 _»_ _03 __2013г.

 

Зав. Кафедрой медицинской

д.б.н., доцент _____________________________ Д.В. Суменкова

(подпись)

Обмен белков и аминокислот

 

1. Ферменты, переваривающие белок пищи относятся к классу:

Гидролаз

2) трансфераз

3) лигаз

4) лиаз

 

1. Расщепление белков в желудке катализирует:

1) дипептидаза

2) эластаза

Пепсин

4) трипсин

 

1. Расщепление белков в кишечнике катализирует:

1) пепсин

2) реннин

3) гастриксин

Химотрипсин

 

1. Механизм активации пепсиногена:

1) дефосфорилирование

2) аллостерическая регуляция

3) фосфорилирование

Ограниченный протеолиз

 

5. Активатор трипсиногена:

1) химотрипсин

2) пепсин

Энтеропептидаза

4) аминопептидаза

 

1. Обкладочные клетки желудка содержат большое количество:

1) лизосом

2) рибосом

Митохондрий

4) пероксисом

 

1. Активатор синтеза соляной кислоты:

1) глутамат

Гистамин

3) гистидин

4) глутатион

 

8. Соляная кислота образуется в:

1) митохондриях обкладочных клеток

2) цитоплазме обкладочных клеток

Полости желудка

4) гепатоцитах

 

9. Образование соляной кислоты снижает:

1) глюкоза

Метилметионин

3) витамин В6

4) кофеин

 

 

1. Транспорт протонов в просвет желудка осуществляет:

1) Na+, K+-АТФаза

2) Н+, K+-АТФаза

3) АДФ-АТФ-транслоказа

4) Ca2+-АТФаза

 

 

1. К функциям соляной кислоты не относится:

1) денатурация

Гидролиз белков

3) активация пепсиногена

4) бактерицидное действие

 

 

12. Ферментом поджелудочной железы не является:

Аминопептидаза

2) карбоксипептидаза

3) трипсин

4) химотрипсин

 

 

13. Экзопептидазой является:

1) трипсин

2) химотрипсин

Карбоксипептидаза

4) пепсин

 

14. Фермент пристеночного переваривании:

1) эластаза

Дипептидаза

3) карбоксипептидаза

4) реннин

 

 

15. Гниение белков происходит в:

1) желудке

Кишечнике

3) почках

4) печени

 

1. Под действием микрофлоры кишечника из триптофана образуется:

1) фенол

Индол

3) кадаверин

4) путресцин

 

1. Под действием микрофлоры кишечника из тирозина образуется:

Фенол

2) индол

3) скатол

4) путресцин

 

18. В обезвреживании фенола в печени участвует:

1) амило-1,6-гликозидаза

Глюкуронилтрансфераза

3)моноаминооксидаза

4)цитохром Р-450

 

19. В обезвреживании индола в печени участвует:

Цитохром Р-450

2)альдолаза

3)моноаминоксидаза

4)ксантиноксидаза

 

20. Наиболее активно трансаминирование аминокислот протекает в:

1) поджелудочной железе

2)кишечнике

Печени

4)эритроцитах

 

21. В результате трансаминирования аминокислота превращается в:

1) альфа-оксикислоту

Альфа-кетокислоту

3) бета-оксикислоту

4)альдегидокислоту

 

22. В реакциях трансаминирования аминокислот участвует витамин:

1) В1

2) В2

3) В3

В6

 

23.Окислительноедезаминирование аминокислот приводит к образованию:

1) альфа-оксикислот

Альфа-кетокислот

3) бета-оксикислот

4)альдегидокислот

 

24.Окислительноедезаминирование аминокислот осуществляет:

1)глутаминаза

Глутаматдегидрогеназа

3)аспарагиназа

4) аргиназа

 

25. Коферментом глутаматдегидрогеназы является:

1) ФАД

2) ФМН

3) НАД+

4)пиридоксальфосфат

 

26.Непрямое дезаминирование аминокислот протекает через образование:

1) метионина

Глутамата

3) орнитина

4) аргинина

 

27. Последовательность этапов дезаминированиялейцина в мышечной ткани:

1) Трансаминированиеглутамата с оксалоацетатом 2, 1, 4,3

2) Трансаминирование лейцина с альфа-кетоглутаратом

3) Дезаминирование АМФ

4) Взаимодействие аспартата с ИМФ

 

28. Соответствие аминокислоты и способа ее дезаминирования:

1)глутамат в

2)серин б

3)гистидин г

4) аспартат а

А)непрямое окислительное дезаминирвоание

Б)прямое неокислительное дезаминирование

В)прямое окислительное дезаминирование

Г) внутримолекулярное дезаминирование

 

29.Дезаминированию не подвергается:

1) метионина

Лизин

3)глутамат

4)аланин

 

30.Трансаминированию подвергается:

1)лизин

Аспартат

3)треонин

4)пролин

 

31.Активность этого фермента в почках увеличивается при ацидозе:

1) гексокиназа

Глутаминаза

3)карбамоилфосфатсинтетаза

4)гистидаза

 

32. В реакциях альфа-декарбоксилирования аминокислот участвует витамин:

1) В1

2) В2

3) В5

В6

 

33. Реакции альфа-декарбоксилирования аминокислот приводят к:

1) образованию альфа-кетокислот

2) образованию биологически активных аминов

3) обезвреживанию аммиака

4)инактивации биологически активных аминов

 

34. Гистамин образуется из гистидина в результате реакции:

Декарбоксилирования

2)дезаминирования

3)трансаминирования

4)трансдезаминирования

 

35. Гамма-аминомасляная кислота образуется из:

Глутамата

2)глутамина

3)аспартата

4) аспарагина

 

36. Источник образования ацетилхолина:

1) триптофан

Серин

3) гистидин

4)глутамат

 

37. Источник образования серотонина:

Триптофан

2)серин

3) гистидин

4)глутамат

 

38. Источник образования гистамина:

1) триптофан

2)серин

Гистидин

4)глутамат

 

39. Источник образования адреналина:

1)серин

2) гистидин

3)глутамат

Тирозин

 

40. Способ инактивации биогенных аминов: