Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Молекулярні механізми м’язового скорочення та розслаблення м’язів
м'язове скорочення, в основі якого лежить переміщення товстих і тонких філаментів, потребує участі АТФ; циклічне перетворення АТФ в АДФ є необхідною передумовою як скорочення, так і розслаблення м'язів. Гідроліз АТФ до АДФ та Фн здійснюється завдяки АТФ-азній активності глобулярних головок S1 міозину. A. У м'язі, що перебуває в стані спокою, S1-головки міозину не сполучені з актиновими філамен-тами. Продукти гідролізу АТФ (АДФ та Фн) зв'язані з міозином. B. При збудженні м'яза S1-головки зсуваються в напрямку тонких філаментів і сполучаються з нитками актину (G-субодиницями). Фн вивільняється з комплексу з міозином. C. Вивільнення АДФ з комплексу з міозином супроводжується конформаційним зсувом у просторовому розташуванні головки S1, що зв'язана з актином (зміщенням кута між головкою і віссю міофібрили з 90° на 45°). D. Взаємодія з актином молекули АТФ супроводжується розривом зв'язку між актином і міозином. S1-головка знову віддаляється від тонкого філамента. E. АТФ, що вивільнився, гідролізується до АДФ та Фн, завдяки АТФ-азній активності вільних головок міозину. Продукти гідролізу знову сполучаються з міозином. Актинові та міозинові філамента готові до нового циклу взаємодії та пересування. Головним біохімічним регулятором скорочення та розслаблення м'язів є зміни цитозольноїконцентрації іонів Са2+, яка у стані спокою (розслаблення) становить близько 10"8-10-7 моль/л. Поширення потенціалу дії з сарколеми на трубочки Т-системи, що контактують із мембранами саркоплазматичного ретикулуму, спричиняє вихід Са2+ з канальців СР, які відіграють роль депо Са2+ в міоцитах (у комплексі з білком секве-стрином). Внаслідок цих процесів концентрація Са2+ в саркоплазмі досягає 10~5 моль/л, що ініціює молекулярні процеси, які є м'язовим скороченням. Енергетичний обмін в головному мозку людини. Значення аеробного окислення глюкози. Загальний хімічний склад головного мозку характеризється наявністю білків (близько 8 % загальної маси тканин), значною кількістю ліпідів (10-12 %), вуглеводів (близько 1 %), інших низькомолекулярних біомолекул, неорганічних солей і води (77-78 %). надзвичайно високому вмісті ліпідів різноманітної хімічної структури. Біоенергетика мозку характеризується значною залежністю від постачання киснем, який використовується переважно на аеробне окислення глюкози. Основним споживачем метаболічної енергії в головному мозку, що використовується у формі АТФ, є процес генерації нервового потенціалу на мембрані нейронів, який вимагає постійного функціонування натрієвого насоса - мембранної Na+, К+-АТФази. Головною особливістю енергетичного обміну головного мозку є значне переважання рівня використання глюкози над іншими субстратами енергетичного обміну. У тканині головного мозку в реакції гідролітичного дезамінування АМФ постійно утворюється вільний аміак, який знешкоджується шляхом взаємодії з глутаматом, утворюючи глутамін, що виходить у кров.
Схема синтезу ІМФ (1) взаємодія а-0-рибозо-5-фосфату з АТФ з утворенням 5-фосфорибозил-1-піро- фосфату (ФРПФ); (2) взаємодія ФРПФ із глутаміном з утворенням 5-фосфорибозиламіну; (3) взаємодія 5-фосфорибозиламіну з гліцином з утворенням гліцинамід-рибозил-5- фосфату (ГАР); о (4) взаємодія ГАР з активною формою форміату (—С—Н) (К5,К10-метеніл-Н4-фо- латом) з утворенням форміл-ГАР; (5) взаємодія форміл-ГАР з глутаміном (донором аміногрупи) з утворенням форміл- гліцинамідин-рибозил-5-фосфату(форміл-ГАМ); (6) взаємодія форміл-ГАМ з АТФ із замиканням імідазольного кільця, тобто утворенням сполуки, що містить п'ятичленне кільце пуринового циклу - аміноімідазол- рибозил-5-фосфату (АІР); (7) карбоксилування АІР з утворенням аміноімідазолкарбоксилат-рибозил-5-фос- фату (АІКР); (8) взаємодія АІКР із аспартатом (донором аміногрупи) з утворенням проміжної сполуки - аміноімідазолсукцинілкарбоксамід-рибозил-5-фосфату (АІСКР); (9) розщеплення АІСКР з елімінацією фумарату та утворенням аміноімідазолкарбо- ксамід-рибозил-5-фосфату (АІКАР); О (10) форматування АІКАР за рахунок (—С—Н)-групи №°-форміл-Н4-фолату з утворенням формамідоімідазолкарбоксамід-рибозил-5-фосфату (ФАІКАР); (11) дегідратація та циклізація ФАІКАР з утворенням першого пуринового нуклео- тиду - інозинмонофосфорної (інозинової) кислоти, (ІМФ). Білет 6
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 129; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.14.15.94 (0.005 с.) |