Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Применение Международной системы единиц (СИ) в международной лабораторной практике ⇐ ПредыдущаяСтр 2 из 2
Для усвоения данного материала используются учебные пособия и таблицы единиц СИ.
Особенности работы в биохимической лаборатории Студенты знакомятся с правилами проведения занятий и правилами работы в биохимической лаборатории.
Инструктаж по технике безопасности Студенты знакомятся с инструкциями по технике безопасности и пожаробезопасности, получают дополнительный инструктаж от преподавателя и расписываются в журнале техники безопасности.
Лабораторные работы Лаборатоpная работа. Устройства и приборы, применяемые в биохимической лаборатории. Правила работы с ними. Студенты под руководством преподавателя знакомятся с проведением исследований в биохимической лаборатории, а также с правилами пользования пипетками, центрифугой, термостатом, фотоэлектроколориметром и рефрактометром. Работа с микропипетками включает ряд навыков и умений: сменять наконечник, правильно использовать 2 упора хода поршня (первый упор – для точного отмеривания заданного количества, второй упор – для внесения образца в пробирку или колбу). Перед внесением пробы убедиться, что в отобранном образце нет пузырьков воздуха. В пипетках с вариабельным объемом требуемый объем устанавливается путем вращения лимба с цифровым индикатором.
Рекомендуемая литература Основная 1 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 69-73. 2 Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии. – 4-е изд. – М.: Агар, 1999. – С. 15-22. 3 Марри, Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С. 16-20.
Занятие 2 Строение и функции белков Цель занятия: Изучить структуру и физико-химические свойства белков. Научиться определять содержание общего белка в плазме крови биуретовым методом.
Исходный уровень знаний и навыков Студент должен знать: 1 Основные правила техники безопасности при работе в химической лаборатории. 2 Строение и классификацию альфа-аминокислот. 3 Кислотно-основные свойства аминокислот. Реакции на их функциональные группы. 4 Уровни структурной организации белка. 5 Особенности строения пептидной связи. 6 Качественные реакции на белки и пептиды. 7 Комплексные соединения (комплекс меди в биуретовой реакции).
Студент должен уметь: 1 Проводить качественные реакции на белки и пептиды. Структура занятия Теоретическая часть 1.1 Введение в биохимию. Краткая история биохимии. История отечественной биохимии. Общая характеристика обмена веществ. Понятие об анаболизме, катаболизме и метаболизме. 1.2 Белки – важнейшие компоненты организма. Функции белков, строение, классификация и свойства аминокислот. Обзор уровней структурной организации белковой молекулы. Молекулярная масса белков. Форма и размеры белковой молекулы. 1.3 Принципы определения структуры белка: 1.3.1 Кислотный гидролиз белка; 1.3.1.1 Разделение аминокислот с помощью ионообменной хроматографии; 1.3.1.2 Количественный анализ полученных фракций; 1.3.2 Определение аминокислотной последовательности в белках и олигопептидах; 1.3.2.1 Ферментативное расщепление пептидов (пепсином, трипсином, химотрипсином, папаином); 1.3.2.2 Химическое расщепление пептидов (бромцианом); 1.3.2.3 Определение С-концевых аминокислот (карбоксипептидазами); 1.3.2.4 Определение N-концевых аминокислот (дансил-хлоридом, динитрофторбензолом, фенилизотиоцианатом); 1.3.2.5 определение первичной структуры белка (аминокислотной последовательности); 1.3.2.6 методы пептидных карт («метод отпечатков пальцев»). 1.3.3 Изучение пространственной структуры белковой молекулы (вторичная, третичная, четвертичная структуры): 1.3.3.1 Рентгеноструктурный анализ. 1.3.3.2 Изучение трехмерных моделей белка (Protein Data Bank). 1.3.4 Представление о нативно-развернутых белках – функционально-активной форме белков в клетке.
Практическая часть 2.1 Решение задач. 2.2 Лабораторные работы. 2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.
Задачи 1 Рассмотрите указанные группы аминокислот и отметьте, какие из них являются гидрофобными: а) тир, асп, глу; б) ала, лиз, сер; в) иле, лей, лиз; г) вал, лей, ала; д) арг, гли, цис? 2 Многие белки, содержащие 2 и более доменов, обнаруживают гомологию аминокислот. Эти белки образуются путем: а) посттрансляционной модификации (процессинга); б) генетических изменений; в) дупликации генов и их слияния; г) аллостерической кооперации; д) транспептидных образований.
3 Остатки каких аминокислот в белках-гликопротеидах ковалентно связывают углеводы? Напишите пентапептид с этими аминокислотами (-ала- X -трп- Y -гли), где X и Y – названные аминокислоты. 4 Остатки каких аминокислот в белках-гистонах обладают положительным зарядом? Напишите пентапептид с этими аминокислотами (-ала- X -мет- Y -гли), где X и Y ‑ названные аминокислоты. 5 К фибриллярным белкам относятся: а) альбумины; б) гистоны; в) коллагены; г) глобулины. Лабораторные работы Лабораторная работа. Количественное определение общего белка в сыворотке крови биуретовым методом (УИРС) ВНИМАНИЕ! Соблюдать меры безопасности при работе с раствором гидроксида натрия. Принцип метода. В щелочной среде пептидные связи белка образуют с ионами двухвалентной меди комплекс фиолетового цвета (см. уравнение). Интенсивность окраски раствора прямо пропорциональна концентрации белка, определяемой фотометрически. Ход работы. В пробирку наливают 0,05 мл сыворотки крови, затем добавляют 2,5 мл биуретового реактива. Содержимое пробирки осторожно перемешивают, избегая пенообразования, и через 30 мин фотометрируют в кюветах 5 мм при 540 нм (зеленый светофильтр) против контрольного раствора (дистиллированная вода). Измерив экстинкцию исследуемого раствора, по калибровочной кривой определяют концентрацию белка. Клинико-диагностическое значение. Нормальное содержание белка в сыворотке крови у взрослых людей – 65–85 г/л, у детей – 58–85 г/л. Повышенное содержание белка в сыворотке крови (гиперпротеинемия) встречается сравнительно редко. Прежде всего, при сгущении крови из-за значительных потерь внеклеточной жидкости, например, при усиленном потоотделении, неукротимой рвоте, профузных поносах (диареи), несахарном диабете, холере, обширных ожогах. Кратковременная относительная гиперпротеинемия отмечается также при ревматизме и миеломной болезни. Снижение уровня белка в крови (гипопротеинемия) наблюдается при длительном голодании, нефритах, злокачественных опухолях, тяжелых гнойных процессах, обширных ожогах и др. Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагностическую оценку. ____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
_ _ _ _ Рекомендуемая литература Основная 1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 3-4, 7-40. 2 Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 9-69. 3 Филиппович, Ю. Б. Основы биохимии. – 4-е изд. – М.: Агар, 1999. – С. 5-14, 23-78. 4 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2004. – С. 24-60. 5 Марри, Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С. 16-19, 42-51. 6 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.: Медицина, 1998. – С. 19-77. Дополнительная 7 Ленинджер, А. Л. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 1. С. 107–225. 8 Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия. М.: Медицина, 1991. С. 313–376. 9 Албертс Б. и др. Молекулярная биология клетки, М.: Мир, 1994. Т. 1. С. 113–171. Раздел 2 Энзимология и биологическое окисление Занятие 3 Ферменты-1. Строение и функции белков.
Цель занятия: закрепить знания по структуре белков, сформировать представления о строении и свойствах, номенклатуре и классификации ферментов. Научиться выполнять качественные реакции на аминокислоты и пептиды.
|
||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 226; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.220.64.128 (0.013 с.) |