И путей расходования аминокислот в тканях

 

Совокупность свободных аминокислот в живых организмах образует так называемый аминокислотный фонд. У взрослого человека этот фонд составляет примерно 35 г. Обычно процессы расходования и пополнения аминокислотного фонда уравновешены, то есть он находится в состоянии динамического равновесия.

Пополнение аминокислотного фонда осуществляется за счет эндогенных и экзогенных источников. За счет эндогенных источников пополняется 2/3, а за счет экзогенных – 1/3 аминокислотного фонда.

Одним из эндогенных источников аминокислот в организме является синтез заменимых аминокислот. Из 20-ти входящих в состав белков аминокислот у человека могут синтезироваться 10 (табл.1). Остальные 10 аминокислот должны поступать с пищевым белком. Следует отметить, что такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, являются частично заменимыми, поскольку они синтезируются в организме, однако со скоростью, не достаточной для того, чтобы обеспечить рост организма в детском возрасте.

Таблица 1

Аминокислоты
Заменимые	Незаменимые
Аланин Аспарагин Аспартат Глицин Глутамат Глутамин Пролин Серин Тирозин (условно заменимая) Цистеин	Фенилаланин Триптофан Треонин Метионин Лизин Лейцин Изолейцин Валин Аргинин (для детей) Гистидин (для детей)

 

Вторым эндогенным источником пополнения аминокислотного фонда является распад белков организма. У здорового человека обновление белков составляет 1–2% от общего количества белков тела, или 30–40 г в сутки. При этом примерно 75–80% высвободившихся аминокислот снова используется в синтезе белков. Оставшаяся часть подвергается катаболизму до конечных продуктов азотистого обмена, превращается в глюкозу, кетоновые тела или жирные кислоты.

Поступление аминокислот в составе пищевого белка является экзогенным источником пополнения амикислотного фонда. Для поддержания стационарного состояния аминокислотного фонда взрослый организм нуждается в потреблении примерно 60 г белка. При этом важным является качество пищевого белка, которое оценивается по наличию незаменимых аминокислот в пищевом белке и соответствию их соотношения в синтезируемых организмом белках. С учетом аминокислотного скора (наличия и соотношения незаменимых аминокислот), а также перевариваемости и усвояемости, пищевые белки можно расположить по ценности в следующем порядке: яичный белок, альбумин молока, белки рыбы, мяса, белки растительных продуктов. Недостаточное содержание в рационе полноценных белков приводит к развитию кахексии и квашиоркора (детская дистрофия).

Расходование аминокислотного фонда связано со следующими процессами:

1. Синтез белков и пептидов.

2. Синтез соединений других классов:

а) пуриновых и пиримидиновых оснований (Гли, Глн, Асп);

б) катехоламинов и йодтиронинов (Тир);

в) биогенных аминов (Глу, Гис, 5-гидрокситриптофан);

г) порфиринов (Гли);

д) глицерофосфолипидов (Сер, Мет);

е) креатина (Арг, Мет);

ж) меланинов (Тир, Цис);

з) витамина РР (Три).

3. Распад ради энергии. Около 10% от общего количества АТФ при смешанной диете образуется за счет окисления аминокислот.

4. Образование глюкозы (все аминокислоты, за исключением Лиз и Лей).

5. Образование кетоновых тел и жирных кислот (Лей, Йле, Лиз, Тир, Фен).

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ

Поскольку белки организма отличаются видовой и тканевой специфичностью, живой организм способен использовать вводимый с пищей белок только после полного его расщепления в ЖКТ до аминокислот, из которых в клетках синтезируются специфические для данного вида белки.

Процесс высвобождения аминокислот из белков катализируется специальными ферментами, получившими название протеиназы.

Протеиназы – это ферменты, которые относятся к классу гидролаз. По характеру действия их разделяют на эндопептидазы и экзопептидазы.

Эндопептидазы разрывают пептидные связи внутри пептидной цепи. К ним относятся: пепсин и гастриксин желудка; трипсин, химотрипсин, эластаза поджелудочной железы.

Экзопептидазы катализируют разрыв концевой пептидной связи с отделением концевой аминокислоты. К ним относятся карбоксипептидазы А и В поджелудочной железы, аминопептидазы и дипептидазы тонкого кишечника (мембраносвязанные ферменты).

Ферменты, участвующие в переваривании белков, обладают относительной субстратной специфичностью, которая обусловлена тем, что пептидазы быстрее гидролизуют пептидные связи между определенными аминокислотами, что позволяет за более короткое время расщепить белковую молекулу (табл. 2).

Таблица 2

Характеристика протеолитических ферментов

Желудочно-кишечного тракта

 

Место синтеза	Место действия	рН-оптимум	Активация протеиназ	Специфичность действия
Профермент	Активатор	Активный фермент
Слизистая оболочка желудка	Полость желудка	1,5–2,0	Пепсиноген	НС1 – медленно; пепсин – быстро	Пепсин	- X -Тир- - X -Фен- -Лей-Глу-
Поджелу- дочная железа	Полость тонкой кишки	7,0–8,0	Трипсиноген	Энтеропептидаза	Трипсин	-Арг- X - -Лиз- X -
7,0–8,0	Химотрипсиноген	Трипсин	Химотрипсин	-Три- X - -Фен- X - -Тир- X -
7,0–8,0	Проэластаза	Трипсин	Эластаза	-Гли-Ала-
7,0–8,0	Прокарбоксипептидазы А, В	Трипсин	Карбоксипетидазы А, В	C-конце-вая аминокислота
Тонкая кишка	Присте- ночный слой	7,0–8,0	Аминопептидазы   Ди- и трипептидазы	N-конце-вая аминокислота, ди- и трипептиды

Примечание: Х – любая аминокислота.

 

Начальные стадии гидролиза белков осуществляются за счет полостного пищеварения эндопептидазами желудочного и поджелудочного соков. В результате полипептиды расщепляются до полипептидов меньшего размера.

Главным механизмом промежуточных и заключительных стадий гидролиза является мембранное пищеварение. Оно осуществляется адсорбированными ферментами поджелудочного сока и кишечными мембраносвязанными ферментами.

У детей грудного возраста в желудке находится фермент реннин, который отщепляет от основного белка молока казеина гликопротеин, в результате чего образуется параказеин. Параказеин присоединяет ионы кальция, что приводит к створаживанию молока и задержке его выхода из желудка в кишечник. Это создает условия для проявления протеолитической активности пепсина. У взрослых людей створаживание молока происходит под действием соляной кислоты и пепсина.

Роль соляной кислоты в переваривании белков

 

1. Вызывает денатурацию и набухание белков, способствуя тем самым лучшему их гидролизу.

2. Создает рН-оптимум для пепсина (1,5–2,5) и гастриксина (3,5).

3. Осуществляет частичный протеолиз пепсиногена и переводит его в пепсин, т.е. является активатором пепсина.

4. Способствует секреции секретина – гормона пищеварения.

5. Обладает антимикробным действием.

От денатурирующего влияния соляной кислоты и переваривающего действия пепсина собственные белки стенок желудка предохраняет слизистый секрет, содержащий гликопротеины.

 

 

НОРМАЛЬНЫЕ СОСТАВНЫЕ ЧАСТИ

ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА

В состав нормального желудочного сока входят: вода, белки, пепсин, гастриксин, липаза, муцин, соляная кислота, хлорид натрия, кислые фосфаты, гликопротеин – так называемый внутренний фактор Кастла и другие вещества.

Кислотность желудочного сока формируется за счет следующих компонентов: свободная соляная кислота, связанная соляная кислота, кислореагирующие фосфаты, органические кислоты. Соляную кислоту, находящуюся в солеобразном соединении с белками и продуктами их гидролиза, называют связанной соляной кислотой. Несвязанную с белками кислоту называют свободной соляной кислотой. У здорового взрослого человека содержание свободной соляной кислоты составляет 20–40 ммоль/л. Сумма всех кислореагирующих веществ желудочного сока составляет общую кислотность желудочного сока, которая у здорового взрослого человека составляет 40–60 ммоль/л.

Одним из основных методов исследования желудочной секреции является зондовый, с его помощью производится отбор проб желудочного сока с последующим исследованием его компонентов и состояния кислотности. Этот метод является нефизиологичным и травматичным, в связи с чем противопоказан некоторым людям (сужение пищевода, нарушения психики). Существуют и беззондовые методы, основанные на использовании ионообменных смол, способных обменивать ионы в кислой среде. При применении этого метода кислотность желудочного сока оценивается по изменению цвета мочи.

Кроме того, используется десмоидная проба, которая основана на использовании резинового мешочка с метиленовым синим, перевязанного кетгутовой нитью № 3. Этот мешочек заглатывается. Если кислотность желудочного сока нормальная, кетгутовая нить перева-ривается под действием пепсина, метиленовый синий всасывается. Этот факт устанавливается по изменению цвета мочи. Если моча сохраняет обычный цвет, кислотность желудочного сока понижена или в нем отсутствует соляная кислота.

Определение кислотности желудочного сока важно для диагностики различных заболеваний желудка. Повышенная кислотность желудочного сока сопровождается изжогой, диареей и может быть симптомом язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, а также гиперацидного гастрита. Пониженная кислотность или полное отсутствие соляной кислоты наблюдается при атрофических гастритах и часто сопровождается анемией вследствие недостаточной выработки фактора Кастла. Анацидность, или ахлоргидрия, свидетельствует о значительной потере слизистой оболочкой обкладочных клеток, что может быть при раке желудка.

Желудочный сок ребенка до года характеризуется невысокой кислотностью (рН 3,0–4,0, в единицах кислотности). Причем до 4–5-месячного возраста кислотность обусловлена присутствием молочной кислоты, а позже и соляной. Интенсивность секреции желудочного сока возрастает примерно в два раза при смешанном вскармливании. Первые 2 месяца жизни главную роль в переваривании белков играет ренин, а затем гастриксин и пепсин. Однако первые два года активность протеиназ остается низкой и достигает максимального уровня к 3-м годам. Ферментативная активность слизистой кишечника высокая, преобладает мембранное пищеварение. Женское молоко в желудке находится 2–3 часа, питательная смесь с коровьим молоком – 3–4 часа. Белки женского молока перевариваются и всасываются лучше, чем коровьего, и усваиваются на 90–95%, а коровьего – на 60–70%.