Фосфолипид содержит аминоспирт этаноламин. Название фосфолипида:

а) кефалин                   б) лецитин  в) фосфатидовая кислота  

г) фосфатидилсерин д) диацилглицерин

10. Дано название одного из представителей класса липидов: 1-олео-2-линолео-3-стеарин. Это вещество является:

а) триглицеридом         б) фосфатидом     

в) воском                          г) нет верного ответа

Липидными компонентами мембраны клетки являются вещества:

1. триглицериды           2. фосфолипиды    

3. высшие кислоты           4. свободный холестерин    

5. эфиры холестерина

а) 1, 2, 5      б) 2, 3, 4     в) 2, 4, 5    г) 2, 4    д) 1, 2

12. В состав витамина F входят:

а) смесь фосфолипидов;    

б) насыщенные жирные кислоты; 

в) полиненасыщенные жирные кислоты;    

г) триглицериды – твердые жиры;

д) природные жиры – масла.

13. «Йодное число» характеризует количество двойных связей в липидах и его рассчитывают:

а) на 1 моль вещества              б) на 1 г вещества    

в) на 10 г вещества                              г) на 100 г вещества

д) на 1 кг вещества

14. Природная ненасыщенная высшая карбоновая кислота содержит двойные связи в пространственной конфигурации:

а) только цис-               б) только транс -    

в) цис- и транс-             г) изомерия отсутствует

15. Состав природной кислоты С₁₇Н₃₃СООН, двойная связь в транс-конфигурации. Назовите эту кислоту:   

а) олеиновая                б) линолевая      

в) элаидиновая             г) пальмитиновая

д) стеариновая

 

Ответы к теме VI

1а;  2в;  3 г;   4б;  5г; 6в;  7д;   8б;  9а;  10а;  11г;  12в;  13г;  14а; 15в.

Тема VII. Аминокислоты

 

Аминокислоты – органические соединения, содержащие в молекулах не менее одной карбоксильной (СООН) и не менее одной аминогруппы (NH₂), очень разнообразные по происхождению, строению и физико-химическим свойствам.

Природные аминокислоты (около 300) входят в состав пептидов и белков и выполняют ряд метаболических функций в живых организмах. Выделяют 20 аминокислот, кодируемых генетическим кодом, а также модифицированные аминокислоты.

Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом, подразделяются на незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые – незаменимые у детей (аргинин и гистидин) и заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин       (цистин)).

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека из углеводов и аминокислот, в т.ч. незаменимых.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в белках пищи хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие детского организма, в любом возрасте развивается тяжелое системное заболевание – белковая недостаточность.

Аминокислоты всасываются в кишечнике и с кровью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным превращениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. Концентрация аминокислот и их производных в крови позволяет судить о здоровье и функциональном состоянии нервной системы, печени, почек.

Ряд аминокислот и их синтетических производных применяются в качестве лекарственных средств.

По теме занятия студент должен:

знать:

-  классификацию, номенклатуру, особенности химического строения 20 природных аминокислот, входящих в состав белков;

-  стереоизомерию, химические свойства аминокислот in vitro (поведение при нагревании, амфотерность, положение изоэлектрической точки, реакции комплексообразования) и in vivo (реакции образования пептидов, переаминирования с α-кетокислотами, дезаминирования, декарбоксилирования);

-  заменимые и незаменимые аминокислоты, их биологическое значение, применение в медицине (гли, глу, цис, ГАМК);

-  биологическое значение важнейших биогенных аминов (коламин, меркамин, ГАМК, гистамин, серотонин, дофамин);

Уметь:

-   узнавать и записывать структурные формулы 20 α-аминокислот;

-  составлять уравнения реакций, подтверждающих химические свойства аминокислот;

-  записывать уравнения биологически значимых реакций аминокислот: декарбоксилирование, переаминирование, окислительное дезаминирование глу, образование пептидов;

-  прогнозировать положение изоэлектрической точки и заряд аминокислоты в водном растворе в зависимости от природы аминокислоты и величины рН ее раствора;

-  проводить реакции, доказывающие кислотно-основные свойства аминокислот;

Владеть:

-  знаниями о значении изучения структуры и свойств природных аминокислот для применения их в медицине.

 

Вопросы для подготовки

1. Особенности строения 20 природных аминокислот, входящих в состав белков: L - конфигурация, α (альфа)-строение. Структурные формулы природных аминокислот. Номенклатура - тривиальные названия, условные трехбуквенные обозначения.

2. Классификация аминокислот:

- по кислотно-основным свойствам: нейтральные, кислые, основные;

- по строению радикала и функциональным группам в радикале: алифатические, ароматические, гидроксисодержащие, серусодержащие, диаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые;

- по биологической ценности: незаменимые и заменимые.

3. Физические свойства природных аминокислот.

4. Поведение аминокислот в кристаллическом состоянии и в водных растворах:

– образование цвиттер-ионов - следствие дополнительной ионизации карбоксильной или аминогруппы;

- изоэлектрическая точка аминокислот (рI);

- изменение заряда и электрофоретической подвижности в зависимости от рН-среды.

5. Химические свойства аминокислот in vitro:

- образование солей с кислотами, основаниями, хелатов – с ионами меди;

- свойства карбоксильной группы: образование сложных эфиров, амидов.

6. Химические свойства природных аминокислот in vivo: декарбоксилирование, дезаминирование, окислительное дезаминирование, реакции поликонденсации.

       7. Применение аминокислот и их производных в качестве лекарственных препаратов (гистидин, гистамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, ГАМК, цистеин, меркамин, метионин, триптофан, глицин).

 

Задачи и упражнения

1. Почему возникло разделение аминокислот на заменимые и незаменимые? Какие из них наиболее важны для организма?

2. Составьте структурные формулы стереоизомеров аминокислот: аланина, глутаминовой кислоты, аргинина,        серина.

3. Запишите схемы диссоциации аминокислот: аспарагиновой, аргинина, фенилаланина. В какой среде они существуют в виде цвиттер-иона? Область рI?

4. Запишите схемы диссоциации аминокислот: глицина, лизина, глутаминовой кислоты. В какой форме будут существовать эти кислоты в растворах при рН равном 2, 7, 12? К какому электроду будут смещаться при данных значениях рН?

5. Напишите уравнения реакций декарбоксилирования аминокислот: гис, глу, цис, сер, лиз. Назовите полученные     соединения.

6. Запишите уравнения реакций:

а) переаминирования:

         фен + α-кетоглутаровая кислота

            глу + пировиноградная кислота

б) окислительного дезаминирования:

  глу + НАД⁺

       7. Химические свойства аминокислот in vitro. Запишите уравнения реакций:

- взаимодействие глицина с соляной кислотой, гидроксидом натрия;

- свойства карбоксильной группы: образование сложных эфиров, амидов;

- декарбоксилирование при нагревании с Ва(ОН)₂.

8. Составьте последовательность превращений:

яблочная кислота → щавелевоуксусная кислота → аспарагиновая кислота → 3-аминопропановая (β-аланин) (в виде биполярного иона).

       9. Химические свойства природных аминокислот in vivo:

9.1. Декарбоксилирование – ферментативная реакция образования биогенных аминов с участием витамина В₆. Запишите реакции декарбоксилирования: АК → биогенный амин + СО₂.

а) глутаминовая кислота → 4-аминобутановая (γ–аминомасля-ная, ГАМК);

б) гистидин → гистамин

в) триптофан → триптамин

г) серин → 2-аминоэтанол (коламин)

д) цистеин → 2-аминоэтантиол (меркамин)

е) аспарагиновая кислота → 3-аминопропановая (β-аланин)

ж) лизин → кадаверин

з) 3,4-дигидроксифенилаланин (L-ДОФА) → дофамин

9.2. Внутримолекулярное дезаминирование

аспарагиновая кислота → фумаровая кислота + NH ₃

9.3. Трансаминирование (переаминирование) аминокислота (1) + кетокислота (2) → кетокислота (1) + аминокислота (2)

Запишите уравнение реакции трансаминирования:

а) ала + щук ↔ ПВК + асп     

б) ала + α-кетоглутаровая ↔ ПВК + глу

в) асп + ПВК ↔ щук + ала    

г) асп + α-кетоглутаровая ↔ щук + глу              

д) тир + α-кетоглутаровая кислота

 

Тесты

1. Выберите набор незаменимых аминокислот

а) тре, цис, мет   б) глу, три, лей   в) тре, лей, мет   

г) тре, ала, лей   д) цис, три, про