Методы исследования секреторной функции желудка

Основными компонентами желудочного сока являются пепсин (неактивная форма – пепсиноген), гастриксин, HCl, Са²⁺, K⁺, фактор Касла, гастрин. Стимулятором секреции является гастрин. Секреторную функцию желудка оценивают, исследуя показатели кислотности, протеолитической активности и интенсивности сокоотделения.

Для оценки секреции НCl используют метод интрагастральной рН-метрии. рН-зонд представляет собой поливинилхлоридную трубку с сурьмяными электродами. Метод позволяет регистрировать рН в различных отделах желудка и пищеводе. Если зонд проведен через биопсийный канал эндоскопа, можно осуществлять пристеночную рН-мет­рию. Степень кислотности выражается показателем рН. Как нормо­ацидность у здорового человека рассматривается уровень базальной секреции (без использования стимуляторов) от 1,7 до 2,2. Использование рН-метрии позволяет выявить наличие рефлюксов (дуоденогастральный, гастроэзофагальный).

Другой метод – фракционное зондирование с использованием тонкого зонда и извлечением содержимого желудка. При этом исследуется базальная секреция (без использования стимуляторов) и гистаминовая кислотная продукция. Гистамин является одним из сильнейших стимуляторов секреции HCl. Отмечается прямая зависимость между массой функционирующих обкладочных клеток и дебитом HCl после максимальной гистаминовой стимуляции. Уменьшение количества функционирующих обкладочных клеток отражается соответственно на объеме кислотной продукции. Поэтому применение такого стимулятора, как гистамин, и его аналогов позволяет получить более полное представление о состоянии слизистой оболочки желудка. В частности, гистамин применяется для отличия органической ахлоргидрии (истинной) от ахлоргидрии функциональной. Органическая ахлоргидрия связана с атрофическими изменениями слизистой оболочки желез желудка, когда уменьшается количество париетальных клеток. Органической ахлоргидрией сопровождаются В₁₂-дефицитная анемия (пернициозная, или мегалобластная, анемия, или болезнь Аддисона–Бирмера), атрофический гастрит и часто рак желудка. А хлоргидрия функциональная возникает вследствие переходящих нарушений нейрогуморальной регуляции, которые приводят к торможению желудочной секреции, без органических поражений железистого аппарата желудка. Этот вид ахлоргидрии возникает под влиянием различных интоксикаций, нервного и физического переутомления. В ряде случаев функциональная ахлоргидрия может быть реакцией на само зондирование. Функциональная ахлоргидрия может наблюдаться при многих патологических процессах, сопровождающихся угнетением желудочной секреции. Простой и двойной гистаминовый тесты относятся к методам субмаксимальной стимуляции желудочной секреции. При проведении простого гистаминового теста вначале извлекают содержимое желудка натощак. После этого подкожно вводят гистамин (0,08 мл гистамина гидрохлорида на 1 кг массы тела обследуемого). Затем в течение 1 ч с помощью вакуумного насоса извлекают четыре 15-минутные порции желудочного сока. Если при этом исследовании в желудочном соке обнаруживают HCl, то ахлоргидрия, выявленная ранее зондированием без применения гистамина, расценивается как функциональная. При органической ахлоргидрии после введения гистамина свободная HCl не появляется. Проведение двойного гистаминового теста предусматривает введение указанной дозы гистамина дважды: непосредственно после извлечения желудочного содержимого натощак и повторно через 30 мин. Общая продолжительность исследования та же – 1 ч; число 15-минутных порций, как и при простом тесте, – четыре: две – после 1-го введения гистамина и две – после 2-й инъекции. Вторая инъекция гистамина позволяет более полно выявить истинное состояние секреторной способности слизистой оболочки желудка. Показатели оценивают, используя титрометрический метод.

Принцип метода. Различные формы НСl и общая кислотность желудочного сока оттитровываются 0,1н NаОН при различных значениях рН (свободная НСl – 3,0; общая НС1 – 6,0; общая кислотность – 8,0). Применяя смеси индикаторов (фенолфталеин и парадиметиламидоазобензол) можно в одной пробе определить все виды НСl и общую кислотность. Титрование включает три этапа: 1) оранжевое окрашивание, 2) лимонно-желтое окрашивание, 3) малиновое. Первый этап соответствует свободной НСl, среднее арифметическое между вторым и третьим этапами – общей НСl, третий этап – общей кислотности.

 

Важным показателем является кислотная продукция – количество соляной кислоты, выделяемое желудком в единицу времени, что зависит от работы железистого аппарата и нейрогуморальной стимуляции. За норму при базальной секреции принимается от 1,5 до 5,5 ммоль/ч, при субмаксимальной стимуляции гистамином – 8–14 ммоль/ч.

Полученные результаты позволяют дифференцировать анацидные состояния, развивающиеся при пернициозной анемии; ахлоргидрию, связанную с атрофией слизистой желудка и гипохлоргидрию.

Секреторную функцию желудка позволяет оценить метод неэлектрометрического определения кислотности и протеолитической активности (КПА) в верхних отделах пищеварительного тракта. Он основан на использовании субстратной цепочки – серии сегментов поливинилхлоридной трубки, заполненной субстратом, чувствительным к HCl и протеиназам.

Принцип метода. Интегральная протеолитическая активность желудочного сока оценивается по объему интрагастрального гидролиза субстрата; общая кислотность оценивается по величине диффузии Н⁺ в субстрате. Цепочка вводится пациенту интраназально. По окончании исследования (6 ч, 12 ч, 24 ч) цепочка извлекается и в каждом ее сегменте определяется расстояние (мм) переваренного участка субстрата и величина диффузии протонов. По полученным результатам регистрируют усредненную величину кислотности и протеолитической активности. Кислотность выражают в концентрации Н⁺ в ммоль/л, протеолитическую активность желудка (ПАЖ) – в г/м². Норма (24 ч): кислотность 17,0±1,0 ммоль/л, ПАЖ 450±9,4 г/м². О пепсинообразующей функции желудка можно судить по определению уропепсина. Но необходимо помнить, что строгой корреляции между содержанием пепсина в желудочном соке и уропепсином нет. Поэтому результаты необходимо строго сопоставлять с другими исследованиями.

Для оценки тяжести воспалительных и атрофических изменений слизистой оболочки желудка разработаны методы иммуноферментного анализа образцов сыворотки крови. Диагностическими маркерами являются пепсиногены желудка и гастрин-17. Предшественники пепсина выделяют в 2 группы: пепсиноген-1 (ПГ₁) – синтезируются исключительно в главных клетках слизистой оболочки тела желудка, пепсиноген-2 (ПГ₂) – равномерно секретируются железами всего желудка и частично железами дистального отдела двенадцатиперстной кишки. Концентрация ПГ₁ в среднем в 6 раз выше в крови, чем ПГ₂. Существует корреляция между степенью атрофии главных клеток и содержанием ПГ₁ в крови. Снижение менее 25 мкг/л указывает на наличие умеренного или тяжелого атрофического гастрита тела желудка. По мере увеличения тяжести атрофического поражения тела желудка уменьшается соотношение ПГ₁/ПГ₂. Гастрин-17 вырабатывается G-клетками антрального отдела желудка. Физиологически активным гормоном является амидированная форма (G-17). Секрецию гастрина-17 исследуют при помощи теста белковой стимуляции. Первоначально анализ крови берут натощак, после чего пациент принимает обогащенную белком пищу. Увеличение гастрина-17 наблюдается в течение 20 мин. Отсутствие увеличения гастрина-17 свидетельствует об атрофии клеток антрального отдела желудка.

Атрофический гастрит с поражением тела желудка сопровождается ростом в крови гомоцистеина. Это объясняется снижением выработки париетальными клетками внутреннего фактора Касла и гаптокоррина – веществ, необходимых для всасывания витамина В₁₂, развивается мегалобластная анемия. В₁₂ является коферментом метионинсинтазы в реакции превращения гомоцистеина в метионин. Данный процесс нарушается, в результате чего происходит рост гомоцистеина в крови. Для нервной ткани и клеток мозга такой путь превращения гомоцистеина – единственный. Поэтому атрофический гастрит может сопровождаться нарушениями функционирования периферической и центральной нервной системы. Учитывая, что высокий уровень гомоцистеина является фактором риска атеросклероза и тромбоэмболических заболеваний, исследования показателей содержания гомоцистеина в крови и витамина В₁₂ являются необходимыми.

Аутоиммунный гастрит – вариант атрофического гастрита. Его причиной является выработка собственной иммунной системой антител к париетальным клеткам слизистой оболочки  желудка и антител к внутреннему фактору Касла. Антигенами являются поверхность париетальной клетки, митохондрии и бета-субъединица Н⁺/K⁺-АТФазы. Аутоантитела к клеткам желудка, секретирующим соляную кислоту и внутренний фактор Касла, имеют патогенетическое значение в атрофии слизистой оболочки желудка, нарушении всасывания витамина В₁₂ и развитии пернициозной анемии.

У 15–20% пациентов с гастритом, язвой желудка или двенадцатиперстной кишки, аденокарциномой желудка болезнь ассоциирована с H. pylori – хеликобактериозом (H. pylori – это грамотрицательный, факультативно-анаэробный микроорганизм, способный инфицировать слизистую оболочку желудка и двенадцатиперстной кишки). После попадания в желудок хеликобактер пилори внедряется в слой слизи, покрывающий стенку желудка, и проникает в ее глубь до клеток слизистой оболочки. Бактерии начинают вырабатывать аммиак и ферменты, расщепляющие желудочную слизь. Аммиак снижает кислотность желудочного сока, что рефлекторно усиливает его образование и выделение желудком. Кроме того, хеликобактер пилори продуцирует специфические токсины, которые вызывают иммунную реакцию со стороны организма. Совокупность всех этих факторов приводит к воспалению, а в более тяжелых случаях – к язвам.

Существует несколько методов выявления H. pylori. Для прямых методов необходим образец ткани слизистой оболочки (биоптат) или содержимое желудка и двенадцатиперстной кишки (аспират). Непрямые методы выявляют не сам микроорганизм, а косвенные признаки инфекции, например специфические антитела в сыворотке крови (серологические тесты) или содержание меченого атома углерода в выдыхаемом воздухе (дыхательный уреазный тест).

Одним из самых чувствительных методов выявления H. pylori является полимеразная цепная реакция в режиме реального времени (РТ–ПЦР), позволяющая выявлять в образце фрагменты ДНК возбудителя инфекции.

Инфицирование H. pylori сопровождается значительным нарастанием иммуноглобулинов класса IgG и IgA в сыворотке крови. Высокие титры антител IgG свойственны для активно-текущей инфекции, характеризуют состояние слизистой оболочки желудка и используются для диагностики гастрита, язвы желудка и двенадцатиперстной кишки, а также для контроля за их лечением. IgA ответственны за иммунную защиту непосредственно в месте инфекционного процесса (местный иммунитет). Титр антител отражает степень интенсивности инфекционного процесса. Для точной диагностики хеликобактериоза требуется сразу несколько тестов.

Функции НС1.

1. Активирует пепсиноген (механизм – ограниченный протеолиз).

2. Создает оптимум рН для работы пепсина.

3. Денатурирует пищевые белки.

4. Способствует набуханию белков, облегчая доступность пептидной связи для гидролиза пепсином.

5. Способствует всасыванию Fе²⁺.

6. Обладает бактерицидным действием.

7. Стимулирует моторику желудка.

Распад аминокислот под действием бактериальных ферментов в ротовой полости. Методы определения продуктов распада в смешанной слюне

В ротовой полости и желудке в норме отсутствуют условия для развития гнилостной микрофлоры. Однако при воспалении тканей пародонта (пародонтите) формируются патологические пародонтальные карманы, содержащие разнообразную микрофлору (зубной налет). В зубном налете из серосодержащих аминокислот в анаэробных условиях образуются неприятно пахнущие летучие соединения: сероводород, карбондисульфид, аллилмеркаптан, пропилмеркаптан, диметилсульфид, метилмеркаптан. Продукты бактериального распада серосодержащих аминокислот играют большую роль в развитии пародонтита. В результате дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот при воспалении в полости рта образуются индол, скатол, крезол, фенол, кадаверин, метиламин, путресцин, триметиламин, диметиламин, аммиак. В процессе метаболизма бактериальной микрофлоры из углеводов образуются летучие альдегиды и кетоны, а также низкомолекулярные органические кислоты. Увеличение содержания органических кислот в слюне и зубном налете способствует очаговой деминерализации эмали и развитию кариеса. Летучие метаболиты, образующиеся при распаде аминокислот и углеводов под действием бактериальных ферментов, попадают в слюну и вызывают галитоз. Сходные процессы происходят в желудке в случае ахлоргидрии. У больных пародонтитом в выдыхаемом воздухе в 30 раз повышен уровень диметилдисульфида, в 4–5 раз увеличено содержание ацетата, пропионата и бутирата.

К основным причинам галитоза можно отнести дисбаланс микрофлоры полости рта, хронические заболевания желудочно-кишечного тракта, нарушения обмена веществ и др.

Выявление серосодержащих и других летучих соединений в слюне для оценки степени галитоза. Газожидкостная хроматография и масс-спектрометрия позволяют сделать наиболее точный и полный количественный анализ содержания сероводорода, метилмеркаптана, диметилсульфида, а также аминов, начиная с минимальных (допороговых) концентраций.

Данные методы дают возможность исследовать как выдыхаемый воздух, так и биологические жидкости полости рта, содержащие растворенные газообразные вещества. Нестимулированную слюну можно использовать свежей или инкубировать в анаэробных условиях при температуре 37 °С в течение 3–6 ч. Непрямой метод, с включением в методику цистеина и метионина, позволяет оценить уровень содержания летучих сернистых соединений через 20 мин с помощью газоанализатора.

Предложен простой и высокочувствительный метод высокоэффективной жидкостной хроматографии для выявления аналитов путресцина и кадаверина в слюне. Внутренний стандарт – пентиламин. Дериватизацию, то есть химическую модификацию анализируемого вещества, обладающего лучшими для данного метода свойствами, осуществляли ортофталевым альдегидом – 2-меркаптоэтанолом. Была разработана быстрая очистка дериватов на картриджах с 10 мг сверхсшитого полистирола.

Портативный индикатор свежего дыхания (галитометр) обнаруживает и измеряет концентрацию летучих серо- и азотсодержащих соединений в выдыхаемом воздухе по пятибалльной шкале. Его применение в стоматологических клиниках позволяет не только диагностировать степень галитоза в рамках первичного осмотра, но и является первым шагом к планированию последующих манипуляций лечения.

BANA-тест (benzoyl-DL-arginine-naphthylamide) – реакция, позволяющая выявить присутствие фермента, гидролизующего синтетический пептид бензоиларгининнафтиламид. Фермент характерен для Treponema denticola, Porhyromonas gingivalia, Bacteroides forsythus, ответственных заразвитие пародонтита и галитоза. Для выполнения теста используются специальные пластмассовые полоски, на которые помещают налет, взятый из межзубного пространства. Присутствие в налете данных микроорганизмов приводит к окрашиванию полоски в темно-синий цвет. Чем интенсивней цвет полоски, тем большее количество микробов содержится в налете.

Распад тканевых белков. Белки в организме непрерывно подвергаются обновлению. Об интенсивности этого процесса судят по времени полужизни белков. Наиболее медленно (до 6 мес) обновляются мышечные белки, коллаген и другие структурные белки. Белки плазмы крови и гепатоцитов обновляются в течение 7–14 сут, а регуляторные белки – за часы и даже минуты. Тканевый протеолиз, то есть распад белков тканей и жидкостей, осуществляют ферменты класса гидролаз (протеиназы и пептидазы). По строению активного центра (АЦ) протеиназы разделяются на: 1) сериновые (в каталитическом центре есть остатки Сер, Гис, Глу); 2) цистеиновые (в АЦ – Цис); 3) аспартильные (в каталитическом центре – 2 остатка Асп); 4) матриксные металлопротеиназы (ММП, матриксины) межклеточного матрикса соединительной ткани (ММСТ), которые содержат в АЦ ионы Zn²⁺, Ca²⁺.

Распад белков в лизосомах. Белки, подвергшиеся модификации (свободнорадикальному окислению, деасилированию, дегликозилированию и другим воздействиям), поглощаются из плазмы крови гепатоцитами путем эндоцитоза. В лизосомах гепатоцитов происходит их гидролиз при участии лизосомальных пептидаз. Среди них преобладают аспартильные эндопептидазы (катепсин D) и цистеиновые эндопротеиназы (катепсины B, L, H и др.). Все эти лизосомальные ферменты активны только в кислой среде (рН 3,8–6), обладают широкой субстратной специфичностью, что приводит к образованию коротких пептидов. Затем гидролиз пептидов идет в цитоплазме под действием олиго-, ди- и экзопептидаз. Катепсины присутствуют также в гранулоцитах.

Распад белков в протеасомах. Протеасомы – это мультикаталитические надмолекулярные комплексы, расположенные в цитоплазме клеток. Они участвуют в деградации состарившихся и аномальных белков. В составе протеасомы есть эндопептидазный комплекс – полая цилиндрическая структура, внутри которой происходит расщепление белков. Протеасома поочередно отщепляет от попадающего в ее полость белка пептиды длиной от 3 до 22 аминокислотных остатков. Белки, подлежащие протеасомной деградации, предварительно связываются с небольшим белком убиквитином. Прикрепленный убиквитин является «пропуском» в полость протеасомы, а также способствует развертыванию белковой глобулы, что облегчает гидролиз внутренних пептидных связей. Убиквитированные белковые молекулы расщепляются, а убиквитин не разрушается и используется повторно.

Катаболизм белков межклеточного матрикса. В катаболизме белков клеток и ММСТ основная роль принадлежит ММП, или матриксинам. Более 20 различных ММП в соответствии с субстратной специфичностью и структурной организацией разделены на 4 основных подсемейства: 1) коллагеназы, запускающие гидролиз спиральной области коллагенов I, II, III типа; 2) желатиназы, гидролизующие коллаген базальных мембран; 3) стромелизины, расщепляющие кóровые белки протеогликанов (ПГ) и ряд адгезивных белков ММСТ; 4) металлоэластазы, расщепляющие пептидные связи в эластине.

Ограниченный протеолиз белков и апоптоз клеток. Ограниченный протеолиз – наиболее общий механизм посттрансляционной модификации белков, необходимый для их активации и выполнения функции. Таким образом активируются протеолитические ферменты ЖКТ; белки системы свертывания крови и фибринолиза; предшественники вазоактивных пептидов; белки, участвующие в процессах минерализации костной ткани и зубов и др. Ограниченный протеолиз играет важную роль в образовании различных гормонов из белков-предшествен­ников. Апоптоз клеток – запрограммированная гибель клеток, позволяющая удалить состарившиеся клетки или клетки с поврежденным геномом. Процесс запускается либо под влиянием внутренних факторов (апоптозиндуцирующего фактора – AIF и др.), либо после связывания определенных пептидов и белков (фактора некроза опухоли, фактора роста нервов и др.) с рецепторами на поверхности клетки. Апоптоз протекает с фрагментацией ядер и распадом макромолекул клетки. В этом процессе участвуют аспартатцистеиновые протеиназы, которые называются каспазами (от англ. aббревиатуры caspase – cysteine-dependent aspartate specific protease). Сигнал к апоптозу приводит к активации прокаспаз-8 и -9, а образуемые из них активные каспазы активируют эффекторные протеиназы – каспазы-3, -6, -7.

Регуляция активности протеиназ. Активность протеолитических ферментов в тканях находится под контролем регуляторных механизмов, защищающих белки от их воздействия. Например, количество протеиназ зависит от уровня экспрессии кодирующих их генов; протеиназы пространственно изолированы от тех белков, на которые могут подействовать; клеточные протеиназы и ММП синтезируются в виде проферментов; белок-субстрат защищается включением в его молекулу дополнительных групп, мешающих действию протеиназ; активность протеиназ подавляется эндогенными белковыми ингибиторами, которые присутствуют как в клетках, так и в плазме крови и других биологических жидкостях. Так, активность цистеиновых протеиназ подавляется низкомолекулярными белками семейства цистатинов, которые в клетках печени представлены стефинами, а в слюне – слюнными цистатинами. Активность ММП регулируется тканевыми ингибиторами матриксных металлопротеиназ (ТИМП), которые могут связываться как с активными, так и неактивными формами ММП. В плазме крови находятся ингибиторы сериновых протеиназ – α₁-антитрипсин, α₁-анти­химотрипсин, антитромбин и антиплазмин. Универсальным ингибитором для многих протеиназ всех четырех групп является α₂-макро­глобулин из-за способности «заманивать» протеиназы в свой АЦ, как в «ловушку». Комплекс ингибитора с ферментом поглощается макрофагами или подвергается протеолизу.

Усиленный распад белков происходит при раневых инфекциях, остеомиелите, длительно незаживающих язвах, травмах, гипоксии и других состояниях. При воспалении гранулоциты, лизосомы и другие клетки выделяют большое количество протеолитических ферментов. Это приводит к нарушению структуры и функции белков, а также незапрограммированному распаду (некрозу) клеток.

Тестовые задания

Выберите правильный ответ

1. ЗНАЧЕНИЯ рН ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА В НОРМЕ

а) 0,8–1,5

б) 1,5–4,5

в) 1,7–2,2

г) 4,5–7,5

2. ПЕПСИНОГЕН АКТИВИРУЕТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ

а) H₂CO₃

б) HCl

в) Са²⁺

г) НСО₃^–

3. АКТИВАТОРОМ ТРИПСИНОГЕНА ЯВЛЯЕТСЯ

а) фактор Касла

б) проэластаза

в) химотрипсин

г) энтерокиназа

4. АКТИВАТОРОМ ХИМОТРИПСИНОГЕНА И ПРОКАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ ПАНКРЕАТИЧЕСКОГО СОКА ЯВЛЯЕТСЯ

а) гастрин

б) гистамин

в) трипсин

г) реннин

5. СЕКРЕЦИЮ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ В ЖЕЛУДКЕ СТИМУЛИРУЕТ

а) гастриксин

б) пепсиноген

в) химозин

г) гистамин

6. МЕХАНИЗМ АКТИВАЦИИ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫХ ПРОТЕАЗ – ЭТО

а) воздействие протекторов

б) ковалентная модификация

в) ограниченный протеолиз

г) влияние катионов металлов

7. ФЕРМЕНТ ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА, РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ БЕЛКИ

а) химотрипсин

б) трипсин

в) пепсин

г) эластаза

8. ФЕРМЕНТ РЕАКЦИИ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ – ЭТО

а) гликозилтрансфераза

б) аминотрансфераза

в) метилтрансфераза

г) уридилтрансфераза

9. ФЕРМЕНТ РЕАКЦИИ ПРЯМОГО ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ – ЭТО

а) глутаматдегидрогеназа

б) оксидаза D-аминокислот

в) пируватдегидрогеназа

г) оксидаза L-аминокислот

10. ФЕРМЕНТ РЕАКЦИИ ВОССТАНОВИТЕЛЬНОГО АМИНИРОВАНИЯ АМНОКИСЛОТ – ЭТО

а) глутаминсинтетаза

б) аланинаминотрансфераза

в) гистидиндекарбоксилаза

г) глутаматдегидрогеназа

11. ФЕРМЕНТ РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ – ЭТО

а) глутаматдегидрогеназа

б) аланинаминотрансфераза

в) гистидиндекарбоксилаза

г) γ-глутамилкарбоксилаза

12. СУБСТРАТ РЕАКЦИИ ПРЯМОГО ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ – ЭТО

а) глутамат                                в) глутарат

б) гистамин              г) глутамин

13. ПРОДУКТ РЕАКЦИИ ПРЯМОГО ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ – ЭТО

а) γ-аминобутират

б) α-кетопропионат

в) α-кетоглутарат

г) β-кетобутират

14. ПРОДУКТ РЕАКЦИИ ВОССТАНОВИТЕЛЬНОГО АМИНИРОВАНИЯ – ЭТО КИСЛОТА

а) β-оксомасляная

б) L-глутаминовая

в) α-кетоглутаровая

г) L-аспарагиновая

15. ПРОДУКТ РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ 5-ГИДРОКСИТРИП­ТОФАНА

а) триптамин

б) серотонин

в) дофамин

г) гистамин

16. ПРОДУКТ РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ГИСТИДИНА – ЭТО

а) триптамин

б) серотонин

в) дофамин

г) гистамин

17. ПРОДУКТ РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ

а) ГАМК

б) серотонин

в) дофамин

г) гистамин

18. РЕАКЦИЯ ПЕРЕНОСА АМИНОГРУППЫ С АК НА α-КЕТОКИСЛОТУ С ОБРАЗОВАНИЕМ НОВОЙ КЕТОКИСЛОТЫ И НОВОЙ АК НАЗЫВАЕТСЯ

а) трансаминирование

б) дезаминирование

в) декарбоксилирование

г) гидроксилирование

19. МЕХАНИЗМ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ЗА СЧЕТ УЧАСТИЯ В РЕАКЦИИ КОФЕРМЕНТА

а) тиаминдифосфата

б) пиридоксальфосфата

в) метилкобаламина

г) тетрагидрофолата

20. РЕАКЦИЯ ОТЩЕПЛЕНИИЯ α-АМИНОГРУППЫ ОТ АК В ВИДЕ NH₃ С ОБРАЗОВАНИЕМ α-КЕТОКИСЛОТЫ НАЗЫВАЕТСЯ

а) декарбоксилирование

б) трансаминирование

в) дезаминирование

г) гидроксилирование

21. ПРЯМОЕ ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ В КЛЕТКЕ ВОЗМОЖНО ТОЛЬКО ДЛЯ АК

а) Гли

б) Глн

в) Гис

г) Глу

22. КОФЕРМЕНТ ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ В РЕАКЦИИ ПРЯМОГО ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ

а) НАД⁺

б) ФАД

в) ТДФ

г) ФМН

23. НЕОБРАТИМАЯ РЕАКЦИЯ ОТЩЕПЛЕНИИЯ ОТ АК α-КАРБОКСИЛЬ­НОЙ ГРУППЫ В ВИДЕ СО₂ НАЗЫВАЕТСЯ

а) дезаминирование

б) декарбоксилирование

в) переаминирование

г) трансметилирование

24. ГИСТАМИНОВАЯ ПРОБА ПРИ АНАЛИЗЕ ЖЕЛУДОЧНОГО СОКА ПРОВОДИТСЯ ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ (ОЦЕНКИ)

а) концентрации фактора Касла

б) функции добавочных клеток

в) количества главных клеток

г) работы обкладочных клеток

25. ПРЕВРАЩЕНИЕ ДОФАМИНА В НОРАДРЕНАЛИН ТРЕБУЕТ НАЛИЧИЯ ВИТАМИНА

а) В₉                  в) В₁

б) В₁₂                г) С

26. ИНАКТИВАЦИЮ БИОГЕННЫХ АМИНОВ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ ФЕРМЕНТ

а) аланинаминотрансфераза

б) моноаминоксидаза

в) гистидиндекарбоксилаза

г) глутаматдегидрогеназа

27. ТИРОЗИН ОБРАЗУЕТСЯ ИЗ ФЕНИЛАЛАНИНА В ХОДЕ РЕАКЦИИ

а) гидроксилирования

б) трансметилирования

в) дегидратирования

г) декарбоксилирования

28. УСИЛЕННЫЙ БАКТЕРИАЛЬНЫЙ РАСПАД АМИНОКИСЛОТ В РОТОВОЙ ПОЛОСТИ ПРИВОДИТ К

а) цианозу

б) птиализму

в) галитозу

г) гипосиалии

29. ТКАНЕВЫЙ ПРОТЕОЛИЗ ОСУЩЕСТВЛЯЮТ ФЕРМЕНТЫ КЛАССА

а) трансфераз

б) гидролаз

в) изомераз

г) синтетаз

30. МАТРИКСИНЫ, РАСЩЕПЛЯЮЩИЕ БЕЛКИ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ, СОДЕРЖАТ В АЦ ИОНЫ

а) Zn²⁺, Ca²⁺

б) K⁺, Na⁺

в) Mn²⁺, Cu²⁺

г) Zn²⁺, Fe²⁺

Ответы на тестовые задания