Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
История развития представлений о структуре белков. Принципы классификации белков. Сходства и отличия белков и пептидов.
(историю опускаю сознательно, но я бы назвал дату выделения первого белка, упомянул модель Поллинга и еще что-нибудь) Классификация по функции В соответствии с биологическими функциями выделяют: - структурные белки (коллаген, кератин), - ферментативные (пепсин, амилаза), - транспортные (трансферрин, альбумин, гемоглобин), - резервно-пищевые (белки яиц и злаков), - сократительные и двигательные (актин, миозин, тубулин), - защитные (иммуноглобулины, тромбин, фибриноген), - регуляторные (соматотропный гормон, адренокортикотропный гормон, инсулин). Классификация по строению Сравнение формы глобул и фибрилл зависимости от формы молекулы выделяют глобулярные и фибриллярные белки. В глобулярных белках соотношение продольной и поперечной осей составляет менее 10 и в большинстве случаев не более 3-4. Эти белки характеризуются компактной трехмерной укладкой полипептидных цепей. Например: инсулин, альбумин, глобулины плазмы крови. Фибриллярные белки имеют соотношение осей более 10. Они состоят из пучков полипептидных цепей, спиралью навитых друг на друга и связанные между собой поперечными ковалентными и водородными связями. Выполняют защитную и структурную функции. Например: кератин, миозин, коллаген. По количеству белковых цепей в одной молекуле выделяют мономерные белки, которые имеют одну субъединицу (протомер) и полимерные белки, имеющие несколько субъединиц. Например, к мономерным белкам относятся альбумины, миоглобин, к полимерным - гемоглобин (4 субъединицы), ферменты лактатдегидрогеназа и креатинкиназа (4 и 2 субъединицы, соответственно), гексокиназа (2 субъединицы). Субъединицы в белке могут быть как одинакового, так и различного строения. По химическому составу все белки подразделяют на простые и сложные. Простые белки содержат в структуре только аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Сложные белки, кроме аминокислот, имеют небелковые компоненты: - нуклеопротеины, - фосфопротеины, - металлопротеины, - липопротеины, - хромопротеины, - гликопротеины. Основное различие между Пептидом и Белком состоит в том, что Пептид представляет собой короткую последовательность аминокислот с первичной структурой, тогда как Белок представляет собой полипептид, с гораздо большей структурой, имеющей различные уровни организации, такими как вторичная, третичная и четвертичная структура. Кроме того, пептидные связи возникают между аминокислотами в полипептидной цепи, в то время как различные полипептидные цепи белка связаны водородными связями и дисульфидными мостиками.
--- Физико-химические свойства белков. Растворимость белков в воде. Факторы устойчивости белковых растворов. Общие реакции на белки: цветные и осаждения. Использование этих реакций в медицинской практике. К физико-химическим свойствам белков относят амфотерность, растворимость, способность к денатурации, коллоидные свойства. Амфотерность Так как белки содержат кислые и основные аминокислоты, то в их составе всегда имеются свободные кислые (СОО–) и основные (NH3+) группы. Заряд белка зависит от соотношения количества кислых и основных аминокислот. Поэтому, аналогично аминокислотам, белки заряжаются положительно при уменьшении рН, и отрицательно при его увеличении. Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке белка, то заряд белка равен 0. Если в пептиде или белке преобладают основные аминокислоты (лизин и аргинин), то при нейтральных рН заряд белка положительный, т.к. обусловлен положительным зарядом радикала этих аминокислот. Если в белке преобладают кислые аминокислоты (глутамат и аспартат), то белок кислый, при нейтральных рН заряд белка отрицательный и изоэлектрическая точка находится в кислой среде. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в диапазоне рН 4,8-5,4, что свидетельствует о преобладании в их составе глутаминовой и аспарагиновой аминокислот. Растворимость Так как большинство белков несет много заряженных групп, то в целом они водорастворимы. Растворимость объясняется: - наличием заряда и взаимоотталкиванием заряженных молекул белка, - наличием гидратной оболочки – окружение молекулы диполями воды и взаимодействие их с полярными и заряженными группами на поверхности глобулы белка. Чем больше полярных и/или заряженных аминокислот в белке, тем больше гидратная оболочка.
Устойчивость белковым растворам придают два фактора: заряд белковой молекулы и гидратная оболочка. Заряд белковой молекулы. Появление заряда на молекулах белков связано с его амфотерными свойствами (наличием кислотных и основных свойств). Группы, способные приобретать заряды, называются ионогенными. К ним относятся - СООН группы глютамата, аспартата, -NH2 группы лизина, аргинина, азот имидазольного кольца гистидина. В очень незначительной степени ионизируются -SH группы цистеина и -OH группы тирозина. Ионизация различных функциональных групп белка групп определяется рН среды. Формирование гидратной (водной) оболочки Белки обычно имеют такую пространственную укладку, при которой гидрофобные группы «прячутся» в глубине белковой молекулы, а гидрофильные находятся на поверхности молекулы. К гидрофильным группам относятся - СООН, -NH2, -SH, -ОН, пептидная связь, карбонильная группа. К гидрофильным группам притягиваются диполи Н2О, в результате чего вокруг белковой молекулы формируется защитная водная «шуба», которая препятствует склеиванию белковых молекул и осаждению их из растворов. Вода, входящая в состав гидратных оболочек, называется связанной водой. Она отличается по физическим свойствам и определяет биологическую активность биополимеров. Колориметрические методы определения, основанные на цветных реакциях белков: - методы, основанные на неспецифическом связывании красителя (простой абсорбции), достаточно чувствительны, но степень связывания красителя зависит от индивидуальных свойств белка (метод с кумасси бриллиантовым голубым). - биуретовый метод — наиболее широко применяется в настоящее время, основан на специфической реакции пептидной связи с ионами меди в щелочной среде с образованием продукта фиолетового цвета. Существуют разные модификации этого метода с целью увеличения интенсивности окраски и ее стабильности, повышения устойчивости реактива. Например, тартрат добавляют как стабилизатор, который при комплексировании с ионами меди предотвращает их осаждение в щелочной среде, KJ предотвращает спонтанное восстановление щелочного тартрата меди и осаждение оксида меди и, следовательно, повышает устойчивость реактива. Чувствительность и специфичность метода зависит от используемой длины волны: 540-580 нм, 263 нм или 310 нм. Метод считается самым специфичным и точным, так как присутствие ароматических аминокислот, фенолов, мочевой кислоты не влияет на биуретовую реакцию. - метод Лоури — основан на образовании вольфрамового синего и молибденового синего из фосфорномолибденовой и фосфорновольфрамовой солей реактива Фолина-Чикольте при взаимодействии их с ароматическими аминокислотами, в основном остатками тирозина, но определенный вклад дают триптофан, гистидин, цистеин. Максимум поглощения находится в диапазоне 745-750 нм. В составе рабочего реактива имеется биуретовый реактив, что позволяет определять также пептидные связи. К недостатку метода относится: во-первых, отрицательное влияние на развитие окраски веществ, используемых для выделения, очистки и солюбилизации белков (детергентов, компонентов буферных систем, сульфгидрильных и других восстанавливающих агентов, пуринов, глицина, сахарозы, сернокислого аммония и др); во-вторых, отсутствие линейной зависимости интенсивности окраски от количества белка-стандарта. Метод более чувствителен по сравнению с биуретовым, но специфичность его ниже, так как интенсивность окраски зависит от аминокислотного состава белка, а также от последовательности расположения аминокислот и степени экранирования функциональных групп. ---
|
||||||
Последнее изменение этой страницы: 2021-06-14; просмотров: 119; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.136.22.50 (0.007 с.) |