Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Изоэлектрическая точка белков.Стр 1 из 7Следующая ⇒
ЭЛЕМЕНТАРНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ. При анализе белковых веществбыли найдены в определённых соотношениях углерод, кислород, водород, азот, фосфор, сера. Так, например, в белках содержится углерода от 50,6 до 54,5%,кислорода от 21,5 до 23,5%,азота от15,0 до 17,6%,водорода от 6,5 до 7,3%,серы от 0,3 до 2,5%фосфора от 0,5 до 0,6%. Количество белков в тканях определяют по содержанию в них общего азота, умножая полученное число на коэффициент 6,25.Этим методом вычисляют содержание белка в тканях, жидкостях, препаратах и т.п. В сухом веществе мозга содержится белков почти в два раза меньше по сравнению с мышечной тканью. Наименьшее количество белков имеется в костной ткани и зубах. МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ВЕС БЕЛКОВ. Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Молекулярный вес белков колеблется в больших пределах - от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Используя метод ультрацентрифугирования, шведский физик и химик Сведберг получил данные, которые были подтверждены немецким исследователем Бергманом при помощи химического анализа продуктов гидролиза белка, т.е. аминокислот. Молекулярные веса белков различаются между собой. Наименьшим молекулярным весом обладает рибонуклеаза, а наибольшим - фибриноген крови. Цифры, характеризующие молекулярные веса белков, у различных авторов довольно близки, несмотря на то, что они определяли их различными методами. Кон определял молекулярные веса белков по содержанию серы и железа, Сведберг – методом ультрацентрифугирования, а Бергман - по аминокислотному составу. Определение молекулярного веса методом криоскопии (по температуре замерзания растворов) и эмбулиоскопии (по температуре кипения) для исследования белков не подходит, так как их растворы не дают резкого снижения температуры, а при нагревании белки разрушаются. ФОРМА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ. В природе встречаются белковые частицы, как в виде нитей - фибрилл, так и в виде шариков - глобул. Иногда фибриллярная и шаровидная форма встречаются в виде комплекса, как, например, в мышечной ткани комплекс актина с миозином. Фибриллярные белки содержатся и в крови в виде фибриногена. Глобулярными белками являются альбумин и глобулин крови. В настоящее время считают, что белковые вещества мышцы, выполняюшие сократительную функцию, имеют фибрилярную форму, а белковые вещества, выполняющие питательную функцию, - шаровидную форму.
РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ. Белковые вещества как высокомолекулярные соединения в водной среде дают коллоидные растворы. Каждая коллоидная частица вступает во взаимодействие с водой, в результате чего вокруг неё образуется водная или сольватная оболочка. В водной среде белковые соединения обладают электрическим зарядом благодаря наличию в аминокислотах полярных групп: ОСАЖДАЕМОСТЬ БЕЛКОВ. В растворах белки крайне не устойчивы и легко выпадают в осадок от прибавления различных солей и водоотнимающих средств. Белки можно осадить спиртом, ацетоном, растворами сернокислого аммония, крепкой соляной кислотой, трихлоруксусной и пикриновыми кислотами, танином и многими другими реактивами. В зависимости от задачи, которую ставит исследователь, он использует тот или иной осадитель. Если необходимо выделить из раствора белки неизменными, то используют чаще всего соли сернокислого аммония. При этом в зависимости от концентрации соли в осадок будут переходить разные белковые фракции. Так, например, альбумин крови осаждается только при полном насыщении сернокислым аммонием, а глобулин - при полунасыщении. Для выделения ферментов широко используется ацетон. Как соль сернокислого аммония, так и ацетон почти не денатурируют белковые вещества, в то время как этиловый спирт, хотя и является хорошим осадителем белков, вызывает их денатурацию. Этим пользуются исследователи тогда, когда нужно законсервировать какие-либо ткани животных и растений. Танин используется как хорошее средство при дублении кожи и предотвращения сильной интоксикации продуктами распада белков. Денатурация белка приводит к нарушению упорядоченной структуры белковой молекулы, к снижению растворимости и биологической активности, увеличению вязкости и т.п.
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ. В настоящее время в природных белках найдено 20 различных аминокислот, которые разделяются по числу аминных и карбоксильных групп на: 1.)моноаминомонокарбоновые; 2.)диаминомонокарбоновые; 3.)моноаминодикарбоновые; 4.)диаминодикарбоновые; 5.)гомоциклические; 6.)гетероциклические.
ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ) АЛЬБУМИНЫ И ГЛОБУЛИНЫ. Альбумины и глобулины широко распространены в природе. Их много в плазме крови, сыворотке молока и в тканях организмов.В сыворотке крови между альбуминами и глобулинами имеется определённое соотношение ─ альбумино-глобулиновый коэффициент (А\Г). Альбумины отличаются от глобулинов незначительным содержанием гликокола и большим количеством серусодержащих аминокислот. Альбумины легко растворяются в воде, в то время как глобулины в воде практически нерастворимы, но легко растворяются в растворах слабой солевой концентрации, чем и пользуются для отделения альбуминов от глобулинов. Альбумины находятся в более мелком дисперсном состоянии, чем глобулины, поэтому, они труднее выпадают в осадок. Их молекулярный вес меньше, чем у глобулинов. В практике получения белковых препаратов чаще используется метод высаливания сернокислым аммонием. Так, для получения антитоксичной сыворотки (противодифтерийной, против полиемилита, противококлюшной и др.) используется метод осаждения белков сернокислым аммонием, так как антитоксины по своей химической природе являются α - глобулинами крови. Опытами с меченой по сере молекулой альбумина Мюллер в 1954 г. доказал превращение альбулина в глобулин. В биологических жидкостях (кровь, спиномозговая жидкость) всегда содержится альбуминов больше, чем глобулинов.
ГИСТОНЫ. Гистоны широко распространены в природе в составе сложных белков, главным образом в ядерных белках. Молекулярный вес их значительно меньше по сравнению с альбуминами и глобулинами - около 14300.Они состоят в основном из диаминокислот: аргинина, гистидина и лизина и содержат очень мало триптофана и серусодержащих аминокислот. Благодаря содержанию диаминокислот эти белки имеют резко щелочной характер. Установлено, что гистоны ─ это белки, которые на 80% состоят из гексоновых оснований, т.е. аминокислот, содержащих 6 углеродных атомов,- аргинина, лизина и гистидина. Представителем гистонов является белок глобин, входящий в состав белка крови гемоглобина. Через молекулу гистидина этот белок соединён с гемом, образуя гемоглобин.
ПРОТАМИНЫ. Протамины были открыты в 1868 г. Мишером в сперматозоидах, а их белковая природа была расшифрована Косселем в 1886 г. Получают их в чистом виде при помощи пикратов. Молекулярный вес колеблется от 2000 до10000.Содержание азота составляет 30%,в то время как в других простых белках азота всего 16-17%.Основное ядро в этих белках составляет пептидная цепочка из аргинина, поэтому они легко вступают в реакцию с соеди- нениями кислого характера.
СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ. В группу сложных белков входят такие соединения, которые при гидролизе распадаются не только на аминокислоты, но и небелковую часть.
НУКЛЕПРОТЕИДЫ. В лаборатории Гоппе-Зейлера в Германии в конце прошлого века Мишер выделил из спермы вещество, которое он назвал нуклеином. В нуклеине основной частью являются белковые вещества. Позднее было установлено, что эти белковые вещества относятся к группе гистонов и протаминов, обладающими щелочными свойствами.
По данным современных исследований, нуклеопротеиды встречаются и в составе цитоплазмы клеток. Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся вирусы, вызывающие заболевание. Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты. В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований - аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2,6-диоксипиримидин), тимин (2,6-диокси-5-метилпиримидин).
ХРОМОПРОТЕИДЫ. К хромопротеидам относятся сложные белковые вещества, содержащие, кроме белка, небелковый компонент─ красящее вещество ─ гем. К числу хромопротеидов относятся гемоглобин, миоглобин и геминовые ферменты ─ каталаза, пероксидаза и цитохромы. Сюда же относятся и сложные белки ─ флавопротеиды, в состав которых входят красящие вещества - флавины. Большинство сложных белков содержат в своём составе тот или иной металл. Гемоглобин крови и геминовыеферменты (каталаза, пероксидаза, цитохромоксидаза) содержат железо, а аскорбинксидаза, тирозиназа и др. - медь. Металлопротеиды и флавопртеиды играют важную роль в процессах биологического окисления в тканях.
ГЕМОГЛОБИН. Приоритет в изучении химической природы красящего вещества гемоглобина принадлежит М. В. Ненцкому. Им было установлено, что в основе красящего вещества крови содержится порфиновое кольцо, состоящее из четырёх пирроловых колец, связаных друг с другом при помощи метиновых групп (=CH-).Гемоглобин благодаря наличию в нём 4 атомов железа обладает способностью переносить кислород из лёгких к тканям, обеспечивая дыхательную функцию крови. В настоящее время доказано, что гемоглобины отдельных видов животных различаются между собой не красящим веществом, а белковыми компонентами. Имеется гемоглобин А, гемоглобин S, гемоглобин F. МИОГЛОБИН. В составе мышечной ткани имеется гемопротеид - миоглобин, который и придаёт мышцам красную окраску. Белок миоглобина хоть и близок к составу гемоглобина, но отличается от него аминокислотным составом. Кроме того, миоглобин более прочно связан с кислородом. Это имеет важное значение для мышечной ткани. В молекуле миоглобина содержится один атом железа, а значит одно порфировое кольцо. В мышцах находится в видеоксимиоглобина 14% миоглобина, что обеспечивает резерв кислорода в мышцах и предотвращает кислородное голодание. У некоторых морских животных содержание оксимиоглобина составляет более 50%,что даёт им возможность долгое время находиться под водой без кислорода воздуха (тюлени и другие морские животные).
ГЛЮКОПРОТЕИДЫ. К глюкопротеидам относятся сложные белки, в составе которых, кроме белка, имеется простетическая группа, содержащая различные производные углеводов: D-глюкозамин, D-галактозамин, D-глюкуроновая кислота, соединённых с серной и уксусной кислотами.Представителями этих белков являются муцин (слюны, желудка, слизистой кишечника, стекловидного тела глаза), гепарин, хондроитин костной ткани и групповые вещества крови и др. Глюкопротеиды в отличие от других сложных белков легко выпадают в осадок при действии крепких растворов уксусной кислоты, чем и пользуются при их разделении. При гидролизе глюкопротеидов возникают мукаполисахариды, гиалуроновая и хондротинсерная кислоты. Гиалуроновая кислота, находящееся в стенках кровеносных сосудов обеспечивает нормальную проницаемость их.
ФОСФОПРОТЕИДЫ. К фосфопртеидам относятся белки, в составе которых наряду с аминокислотами встречается фосфорная кислота. Фосфопротеиды отличаются от нуклеопротеидов тем, что в их составе нет нуклеиновых кислот, но есть фосфорная кислота, связанная с белком через гидроксильную группу аминокислот серина и треонина. К этой группе белков относятся казеинооген молока и вителлин яичного желтка. Эти белки служат питательным материалом для развития эмбрионов. Наличие фосфорной кислоты в указанных выше белках обеспечивает нормальное развитие костного скелета.
ЛИПОПРОТЕИДЫ.
Липопротеидами называются сложные белки, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты, нейтральные жиры, фосфатиды и стерины. Они являются важнейшей составной частью структурных образований клеток и жидкостей организма. Так, например, в крови липоиды связаны с альбуминами и глобулинами и дают комплексы разной устойчивости. Обычными жировыми растворителями - эфиром, хлороформом - извлекаются они с трудом, но после предварительного разрушения этих комплексов липоиды уже легко переходят в раствор. Липодопротеидные комплексы белка с холестерином и фосфатидами играют большую роль. В состав α - липротеидных комплексов входят α- глобулин крови и липоиды (холестерин и фосфатиды) в соотношении 1:1.В состав α - липопротеидных комплексов α - глобулины крови, причем соотношение между белками и липоидами 1:4. Образование комплекса белка с липоидами способствует растворимости липоидов и транспортировке в их в ткани. Большинство витаминов, растворимых в жирах (А, Е и каротины), также транспортируются в ткани при помощи белков сыворотки крови - 2-глобулинов.
ВИТАМИНЫ. Витаминами называется группа органических соединений разнообразной химической природы, крайне необходимых для нормальной жизнедеятельности животных организмов и человека в ничтожно малых количествах по сравнению с основными питательными веществами - белками, жирами и углеводами. Впервые на важную роль этих соединений указал русский учёный Н.И. Лунин. В 1881 г. в опытах на мышах он установил, что искусственно составленная для них диета из белков, жиров, углеводов и минеральных солей в тех же пропорциях, что и в естественном продукте - молоке, приводила мышей к гибели, в то время как контрольная группа мышей, питающихся молоком, развивалась нормально. Отсюда Н.И.Лунин сделал вывод, что в естественных продуктах питания содержатся какие-то дополнительные вещества, необходимые для нормальной жизни животных. Эти вещества, вначале получившие название добавочных факторов питания, позднее - витаминов. В 1896 г. голландский врач Эйкман, работавший на острове Ява, заметил у кур, питавшихся остатками пищи заключённых, появление таких же признаков болезни, которые наблюдались у людей при болезни бери-бери, широко распространённой среди жителей восточных стран, где очищенный рис является основным продуктом питания. В 1909 г. английский учёный Степп в опытах на животных показал, что кормление мышей чёрным хлебом, обработанным спиртом и эфиром, также приводило животных к гибели. Добавление спиртовых и эфирных экстрактов, полученных из чёрного хлеба, к пище другой группы мышей предохраняло их от смерти. Автор сделал вывод о том, что в спирто-эфирный экстракт вместе с жирами переходят какие-то вещества, весьма необходимые для жизни. Этот жировой фактор Степп назвал фактором А, который впоследствии получил название витамина А. В 1912 г. польский учёный Казимир Функ в опытах на голубях установил, что кормление их полированым рисом вызывало заболевание, сходное с проявлением пилонефрита у человека. Кормление голубей неочищенным рисом не вызывало этого заболевания. Следовательно, при очистке рисовых зерен удаляется вещество, предоохраняющее голубей от заболевания пилонефритом. Позднее Функу удалось получить из отрубей риса вещество, добавление к которому азотистой кислоты давало положительную реакцию,что указывало на наличие аминогруппы. Поэтому Функ назвал это вещество витамином жизненным амином (vita-жизнь). С тех пор все добавочные факторы питания и стали называть витаминами, хотя не все витамины содержат в своём составе аминогруппу. В настоящее время известно более 20 витаминов. По способности их растворяться в воде или жировых растворителях их делят на две группы - водорастворимые и жирорастворимые. Как видно из предложенных выше данных большинство витаминов растворяется в воде, что имеет важное биологическое значение. На связь витаминов с определённым заболеваниями, возникающие вследствии одностороннего питания, указывал русский патофизиолог В.В.Пашутин ещё в 1900 г. Отсутствие в пище витаминов приводит к состояниям, известным под названием авитоминоза. Ещё в 1922 г. Н.Д.Зелинский высказал мысль о том, что витамины являются составной частью ферментов, играющих важную роль в биохимических процессах в клетках животных и растений, а поэтому при недостатке или отсутствии витаминов в пище не образуются ферменты, и обмен веществ нарушается. Потребность в различных витаминах в разные моменты жизни организмов неодинакова, поэтому необходимо это учитывать при составлении пищевых рационов. ОБРАЗОВАНИЕ ВИТАМИНОВ D. Как установлено, превращение стеринов в витамины группы D происходит под влиянием ультрафиолетовой области спектра с длиной волны в 255-313 m (миллимикрон). Витамин D2 устойчив в кристаллическом состоянии при отсутствии света и кислорода при температуре +2 градуса и разрушается на 90% через 6 месяцев, если он находится в виде водной эмульсии. Он устойчив к щелочам и не разрушается при омылении жиров, но не устойчив к минеральным кислотам перекиси водорода. Длительное нагревание при температуре 77- 115 градусов не разрушает витамин D2. ПРИМЕНЕНИЕ ВИТАМИНА D. В качестве лечебного препарата применяется рыбий жир, богатый витамином D3,который хорошо усваивается (холекальциферол). Натуральный рыбий жир содержит в 1 г. 30 МЕ витамина D3,а витаминизированный жир - в 5 раз больше, т.е. 150 МЕ. Используется масляный, спиртовой и водный растворы витамина D2 и D3,а также витамин D в виде драже в дозах 12,5 до 25 (гамма). АНТИВИТАМИНЫ К. В 1952 г. М.Д.Машковский обнаружил, что дикумарин понижает прочность каппиляров и вызывает мелкие кровоизлияния. Б.А.Кудряшов показал, что введение 0,5мг дикумарина снижает прочность каппиляров на 35%. Введение 15-20 мг викасола снимало это вредное действие дикумарина. Естественным антикоагулянтом, т.е. антагонистом витамина К является гепарин ─гетерополисахарид, вырабатываемый в тканях печени и лёгких, он задерживает процесс превращения протромбина в тромбин, что способствует замедлению процесса свёртывания крови. Таким образом, дикумарин и гепарин являются антикоагулянтами и находят широкое применение в практике при повышенной свёртываемости крови, которая нередко приводит к возникновению инфарктов вследствии образования тромбов. Окисляется дикумарин в тканях и выводится с мочой в виде эфиров с глюкороновой кислотой - глюкоронидов.
ПРИМЕНЕНИЕ ВИТАМИНА Е. Витамин Е находит широкое применение в лечебной практике при дегенеративных и воспалительных изменениях в сетчатке глаза. Что касается приенения этого витамина для борьбы с бесплодием у человека, то данные по этому вопросу разноречивы. Выпускается витамин Е в виде масла из зародышей пшеницы. В 1мл содержится 3г витамина. В последнее время используют как источник витамина Е масло облепихи, в котором содержится 110-165мг% витамина Е.
АНТАГОНИСТЫ ВИТАМИНА Е. К числу антагонистов витамина Е относятся химические вещества самой различной природы - пиридин, четырёххлористый углерод, сульфаниламидные препараты и насыщенные жирные кислоты. Сильное Е─витаминное действие оказывает рыбьий жир. При добавлении его в пищу у свиней наступает некроз печени и дистрофия мышц, легко предупреждаемые введением витамина Е.
ВОДОРАСТВОРИМЫЕ ВИТАМИНЫ. Как уже говорилось ранее, витамины разделяются на жирорастворимые и водорастворимые. К числу водорастворимых относятся витамины группы В (В1,В2,В6,В12,В13,В15) и витаминыС, Р, РР и др. ПРИМЕНЕНИЕ ВИТАМИНА В1. Витамин В1 в виде хлороводородной или бромистовой солей находит широкое применение при заболеваниях центральной нервной системы, но главным образом при невритах - воспаление периферических нервов. Выпускается в виде таблеток, порошка и в ампулах для внутревенных, подкожных, внутримышечных инекций.
АНТИВИТАМИНЫ В1. В 1944 г. в СССР было синтезировано соединение окситиамин, близкое по структуре к витамину В1,но отличающееся от него тем, что вместо аминогруппы в нём имеется оксигруппа. Второе вещество, обладающее антивитаминным действием было названо пиритиамином, так как в его молекуле вместо тиазолового кольца имеется пиридиновое. Оба эти соединения, имея близкое химическое строение с витамином В1,конкурируют с ним, вытесняя его из соединения с белком, благодаря чему активный фермент не образуется и обмен углеводов нарушается.
ВИТАМИН В2 - РИБОФЛАВИН (антисеборейный). Витамин В2 является одним из витаминов группы В. Характерными признаками недостаточности витамина В2 в пище являются: ангулярный стоматит и себорея лица, интерсциальный кератит, мышечная слабость и другие симптомы. Шелушение кожи чаще всего наблюдается в углах глаз, рта и на мочках ушей. Совокупность этих симптомов называют арибофламинозом. В 1933 г. Кун выделил этот витамин из сыворотки молока и дал ему название лактофлавина, так как он жёлтого цвета (lactum - молоко,flavum - жёлтый). Несколько позже этот витамин был выделен из печени, дрожжей, цветов одуванчика, солода и др. В1935 г. Каррер синтезировал ряд производных лактофлавина, из которых 6,7-диметил-9-рибитил-изоаллоксазин вполне идентичен по своим биолгическим и физическим свойствам витамину В2,выделенному из естественных продуктов.
БИОСИНТЕЗ ВИТАМИНА В2. В настоящее время рибофлавин получают синтетически по методу, разработанному советским учёным Н.А.Преображенским. В природных условиях витамин В2 синтезируется в организме высших и низших растений, особенно интенсивно синтезируют его многочисленные виды грибов и дрожжей. Жвачные животные не нуждаются в поступлении витамина В2 с пищей, так как в их кишечнике многие микроорганизмы синтезируют этот витамин. В опытах с применением меченой глюкозы, уксусной и муравьиной кислот доказано образование меченого рибофлавина-витамина В2. ПРИМЕНЕНИЕ ВИТАМИНА В6. Витамин В6 применяется при нарушениях деятельности центральной нервной системы, при пеллагре и хорее, дерматитах, токсикозах беременных и других заболеваниях. Выпускают витамин В6 в виде 1%,2,5% и 5% растворов.
ВИТАМИН В12 - ЦИАНОКОБАЛИН. В середине XIX столетия была описана болезнь, известная под названием пернициозной анемии или болезни Аддисона-Бирмера, которая характеризовалась атрофией слизистой облочки желудка и наличием в крови незрелых, больших по размеру,красных кровяных шариков. Эту болезнь считали инфекционной и долгое время не находили эффективных средств лечения. В 1926 г. было установлено, что сырая печень, которую стали давать малокровным больным, значительно улучшила состав крови. Таким образом, оказалось что пернициозная - злокачественная - анемия вследствии недостатка в пище какого-то нового фактора. Кастл предполагал, что болезнь вызывается отсутствием двух факторов - “внешнего”, который содержится в пищевых продуктах - яйцах, мясе, печени и “внутреннего”, образующегося в слизистой оболочке желудка. В 1948 г. фактор, названный Кастлом “внешним”, был выделен из печени в кристаллическом виде; он оказался сложным соединением, близким по структуре к геминам крови содержащим кобальт. Он получил название витамина В12 или цианокобалина. Было установлено, что витамин В12 поступающий с пищевыми веществами, предохраняется от разрушения в кишечнике благодаря тому, что он соединяется с “внутренним” фактором Кастла, природа которого также была выявлена. Он оказался мукопротеином - белком, находящимся в желудочном соке здорового человека и содержащим в своём составе 11-12% гексозамина. Этот фактор был найден также в желтке яиц, в молоке и других пищевых продуктах. ПРИМЕНЕНИЕ ВИТАМИНА Р. Витамин Р (цитрин,рутин) применяют не только как средство профилактики кровоточивости каппиляров,его назначают как хорошое лечебное средство при ревматизме, воспалении почек (гломерулонефрит), при гипертонической болезни и др. Этот препарат противопоказан при повышенной свёртываемости крови, так как он будет ускорять образование тромбов, могущих закупорить сосуды сердца. ПАРААМИНОБЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА. В 1942 г. Вудсом было установлено, что сульфаниламидные препараты действуют бактериостатически на гемолитический стрептококк. Как оказалось, бактериостатическое действие сульфаниламидов обусловлено вытеснением какого-то фактора, крайне необходимого для жизни микробов. Исследования показали, что этим веществом оказалась парааминобензойная кислота, котороя широко распротранена в природе. Особено много её содержится в дрожжах, печени, молоке, яйцах, в отрубях риса и других продуктах. Парааминобензойная кислота является очень активным соединением. Одна грамм-молекула её тормозит действие 23000 грамм─молекул сульфаниламида. В опытах было показано, что недостаток парааминобензойной кислоты приводит к поседению волос ─ архомотрихии. МАЛОИЗВЕСТНЫЕ ВИТАМИНЫ. К числу малоизвестных витаминов относятся витамин В13,витамин В15,витамин В и витамин F.
ВИТАМИН F. Такое название этот витамин получил потому, что является соединением, имеющим отношение к жирным кислотам, которые по-английски называются fatty acids. Витамин F является комплексом витаминов, представляющих собой ненасыщенные жирные кислоты, в молекуле которых имеются по две, три и четыре двойных связи. Сюда относятся: линолевая, линоленовая и арахидоновоя кислоты и др. В лечебной практике применяется препарат линол, представляющий собой прозрачную жидкость светло-жёлтого цвета. В химическом отношении линол является смесью метиловых эфиров линоловой, линоленовой и олеиновой кислот. Используется этот препарат для лечения повреждённой кожи после лучевых поражений. Витамин F играет большую роль в обмене веществ - он препятствует образованию холестерина и отложению его в сосудистых стенках, способствует заживлению ран. Вот почему широко рекомендуется вводить в состав пищевого рациона растительные масла: подсолнечное, кукурузное, хлопковое, льняное, конопляное, содержащие указанные выше непредельные кислоты. Заканчивая рассмотрение вопроса о витаминах, необходимо ещё раз указать на их важную биологическую роль. Витамины нужны организму для нормального течения обмена веществ, т.е. превращение белков, жиров и углеводов, а также для осуществления взаимодействия эндокринных желез. В нормальных условиях витамины в тканях и клетках, соединяясь со специфическими белками, образуют ферменты - биокатализаторы, т.е. ускорители химических реакций. Исследованиями было установлено, что нарушение в обмене веществ могут быть вызваны как отсутствием тех или иных витаминов в пище, так и введением веществ, близких по структуре к витаминам, но не обладающими витаминными свойствами. Эти вещества стали называть антивитаминами. Многие лекарственные препараты, применяемые в медицине при различных инфекционных заболеваниях, являются антивитаминами. Антивитамины образуют с белками комплексы, которые биологически неактивны, вследствии чего и наступает нарушение нормального хода обмена веществ у микроорганизмов.
ЭЛЕМЕНТАРНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ. При анализе белковых веществбыли найдены в определённых соотношениях углерод, кислород, водород, азот, фосфор, сера. Так, например, в белках содержится углерода от 50,6 до 54,5%,кислорода от 21,5 до 23,5%,азота от15,0 до 17,6%,водорода от 6,5 до 7,3%,серы от 0,3 до 2,5%фосфора от 0,5 до 0,6%. Количество белков в тканях определяют по содержанию в них общего азота, умножая полученное число на коэффициент 6,25.Этим методом вычисляют содержание белка в тканях, жидкостях, препаратах и т.п. В сухом веществе мозга содержится белков почти в два раза меньше по сравнению с мышечной тканью. Наименьшее количество белков имеется в костной ткани и зубах. МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ВЕС БЕЛКОВ. Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Молекулярный вес белков колеблется в больших пределах - от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Используя метод ультрацентрифугирования, шведский физик и химик Сведберг получил данные, которые были подтверждены немецким исследователем Бергманом при помощи химического анализа продуктов гидролиза белка, т.е. аминокислот. Молекулярные веса белков различаются между собой. Наименьшим молекулярным весом обладает рибонуклеаза, а наибольшим - фибриноген крови. Цифры, характеризующие молекулярные веса белков, у различных авторов довольно близки, несмотря на то, что они определяли их различными методами. Кон определял молекулярные веса белков по содержанию серы и железа, Сведберг – методом ультрацентрифугирования, а Бергман - по аминокислотному составу. Определение молекулярного веса методом криоскопии (по температуре замерзания растворов) и эмбулиоскопии (по температуре кипения) для исследования белков не подходит, так как их растворы не дают резкого снижения температуры, а при нагревании белки разрушаются. ФОРМА БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ. В природе встречаются белковые частицы, как в виде нитей - фибрилл, так и в виде шариков - глобул. Иногда фибриллярная и шаровидная форма встречаются в виде комплекса, как, например, в мышечной ткани комплекс актина с миозином. Фибриллярные белки содержатся и в крови в виде фибриногена. Глобулярными белками являются альбумин и глобулин крови. В настоящее время считают, что белковые вещества мышцы, выполняюшие сократительную функцию, имеют фибрилярную форму, а белковые вещества, выполняющие питательную функцию, - шаровидную форму. РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ. Белковые вещества как высокомолекулярные соединения в водной среде дают коллоидные растворы. Каждая коллоидная частица вступает во взаимодействие с водой, в результате чего вокруг неё образуется водная или сольватная оболочка. В водной среде белковые соединения обладают электрическим зарядом благодаря наличию в аминокислотах полярных групп: ОСАЖДАЕМОСТЬ БЕЛКОВ. В растворах белки крайне не устойчивы и легко выпадают в осадок от прибавления различных солей и водоотнимающих средств. Белки можно осадить спиртом, ацетоном, растворами сернокислого аммония, крепкой соляной кислотой, трихлоруксусной и пикриновыми кислотами, танином и многими другими реактивами. В зависимости от задачи, которую ставит исследователь, он использует тот или иной осадитель. Если необходимо выделить из раствора белки неизменными, то используют чаще всего соли сернокислого аммония. При этом в зависимости от концентрации соли в осадок будут переходить разные белковые фракции. Так, например, альбумин крови осаждается только при полном насыщении сернокислым аммонием, а глобулин - при полунасыщении. Для выделения ферментов широко используется ацетон. Как соль сернокислого аммония, так и ацетон почти не денатурируют белковые вещества, в то время как этиловый спирт, хотя и является хорошим осадителем белков, вызывает их денатурацию. Этим пользуются исследователи тогда, когда нужно законсервировать какие-либо ткани животных и растений. Танин используется как хорошее средство при дублении кожи и предотвращения сильной интоксикации продуктами распада белков. Денатурация белка приводит к нарушению упорядоченной структуры белковой молекулы, к снижению растворимости и биологической активности, увеличению вязкости и т.п.
ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА БЕЛКОВ. Изоэлектрической точкой называют такую концентрацию водородных ионов, т.е. такое значение , при котором имеется равновесная концентрация положительных и отрицательных зарядов у белковой молекулы. При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле. В таком состоянии молекулы белка легко могут выпасть в осадок, чем и пользуются при разделении белковых веществ при их совместном присутствии. Большинство белков имеют изоэлектрическую точку при от 4 до 8.Изоэлектрическая точка фермента желудочного сока пепсина находятся в резко кислой среде,=1,0,а цитохрома - в резко щелочной среде,=10,65. Белковые вещества в водной среде проявляют свойства амфотерности, т.е. они ведут себя и как кислоты, имея карбоксильные группы, и как основания, благодаря наличию аминных групп. Но если раствор белка подкислять, то его кислотная диссоциация будет подавляться, и белок будет заряжаться положительно - образуется катион белка. Если добавлять щёлочь, то щёлочная диссоциация белка будет подавляться, белок будет заряжаться отрицательно, появится анион белка.
|
|||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2020-03-14; просмотров: 505; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.133.157.12 (0.098 с.) |