Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Молекулярный механизм мышечного сокращения
Как показали Хаксли и Хансон, во время мышечного сокращения молекулы актина и миозина не изменяют своей длины. Они лишь перемещаются друг вдоль друга, в результате чего длина отдельных миофибрилл и мышцы в целом уменьшается (теория″скользящих нитей″). Сокращению мышцы предшествует ряд событий, происходящих в её мышечных волокнах и запускающих процесс сокращения. 1. Мышечное волокно активируется импульсами, приходящими по нервному волокну. 2. При возбуждении мышечного волокна в его плазматической мембране возникает потенциал действия. 3. Потенциал действия деполяризует мембрану мышцы и перемещается вдоль неё так же, как потенциал действия перемещается вдоль мембраны нервного волокна. 4. Деполяризация мембраны перемещается вглубь мышечного волокна по канальцам Т-системы и саркоплазматического ретикулума. Это вызывает высвобождение из саркоплазматического ретикулума через потенциал-зависимые кальциевые каналы большого количества ионов кальция в саркоплазму. 5. Ионы кальция инициируют взаимодействие между актиновыми и миозиновыми филаментами, заставляя их скользить друг относительно друга, что и вызывает процесс сокращения мышцы. 6. Через короткое время ионы кальция откачиваются из саркоплазмы в саркоплазматический ретикулум путём активного транспорта (работы кальциевого насоса). Удаление ионов кальция из саркоплазмы приводит к прекращению сокращения. В состоянии покоя актиновые филаменты каждого саркомера, прикрепленные концами к Z-пластинкам, немного перекрывают лежащие смежно миозиновые филаменты. При сокращении мышечного волокна актиновые филаменты подтягиваются в промежутки между миозиновыми филаментами так, что начинают перекрывать их практически на всем протяжении саркомера. Z-мембраны подтягиваются актиновыми филаментами к концам миозиновых филаментов. Таким образом, сокращение мышцы осуществляется по механизму ″скользящих нитей″(рис. 2). В результате длина каждого саркомера и мышцы в целом уменьшается. Скольжение актиновых филаментов вызывается механическими силами, возникающими при взаимодействии поперечных мостиков миозиновых филаментов с молекулами актина (рис. 3). В состоянии покоя эти силы отсутствуют, но появляются при поступлении в саркоплазму ионов кальция во время возбуждения мышечного волокна. Кроме того, для процесса сокращения необходима энергия, которая высвобождается при гидролизе АТФ с помощью ферментов.
Молекулярная структура миозиновых и актиновых филаментов в настоящее время детально изучена. Миозиновый филамент состоит из молекул миозина (белок с М=500000). Каждая из этих молекул сформирована шестью полипептидными цепями: двумя тяжёлыми и четырьмя легкими. Две тяжёлые цепи свернуты вокруг друг друга, формируя двойную спираль. Один конец каждой из тяжёлых цепей свернут в грушевидную глобулярную структуру, называемую головкой миозина. Их составными частями являются также четыре легкие цепи миозина. Головки миозина способны в присутствие актина катализировать реакцию гидролиза АТФ. Удлиненная часть спирали называется хвостом. Часть спирали каждой молекулы миозина вместе с головкой формирует поперечный мостик(рис. 3).
Рис. 2. Положение актиновых и миозиновых филаментов в расслабленной миофибрилле (А) и в ходе её последовательного сокращения (Б-Г)
Рис. 3. Молекула миозина (А); комбинация множества миозиновых молекул, формирующих миозиновый филамент (Б) Двести или более молекул миозина, связанные вместе, формируют структуру миозинового филамента, причем хвосты миозиновых молекул направлены к середине саркомера, а головки ориентированы так, что могут способствовать движению актиновых нитей, соединенных с последовательными Z-пластинками, в противоположных направлениях. Более тонкие актиновые филаменты также имеют сложное строение. Они сформированы из трёх белковых компонентов: актина (белок с М=42000) и двух кальций-чувствительных регуляторных белков: тропомиозина и тропонина. В каждом актиновом филаменте две молекулы актина свернуты, формируя спираль (так же как молекулы миозина в миозиновом филаменте). На поверхности спирали расположены активные центры – участки, к которым могут прикрепляться поперечные мостики молекул миозина при сокращении мышцы. Молекулы тропомиозина расположены в желобке, образованном спирально закрученными молекулами актина (рис. 4а) и в состоянии покоя прикрывают активные центры актиновых молекул, предотвращая взаимодействие между ними и поперечными мостиками миозина.
Молекулы тропонина прилегают к поверхности молекул тропомиозина и имеют большое сродство к ионам кальция. При взаимодействии тропонина с ионами кальция его молекула изменяет свою конформацию так, что как бы заталкивает тропомиозин глубже в желобок между двумя актиновыми молекулами. При этом открываются активные центры актиновых филаментов, и происходит прикрепление к ним поперечных мостиков миозина, что приводит к сокращению мышцы (рис. 4б).
|
|||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-02-17; просмотров: 238; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.118.100.48 (0.004 с.) |