Декарбоксилювання амінокислот

Декарбоксилювання - реакція, що лежить в основі перетворення ряду амінокислот у біологічно активні сполуки. Декарбоксилази амінокислот каталізують відщеплення карбоксильної групи у вигляді СО2. Коферментом декарбоксилаз є піридоксальфосфат.

Продуктами декарбоксилювання є аміни, які мають високу біологічну активність, тому їх називають біогенними амінами.

Ця реакція найактивніше протікає у гальмівних синапсах нервової системи.

Із амінокислоти гістидину під впливом специфічного ферменту гістидиндекарбоксилази утворюється гістамін.

Знешкодження біогенних амінів відбувається шляхом окислювального дезамінування за участю ферментів амінооксидаз, які бувають двох типів - моноамінооксидази (МАО) і диамінооксидази (ДАО).

Коферментом МАО служить ФАД, а ДАО - піридоксальфосфат (для реакцій необхідні іони Си2+). МАО зв'язаний з мітохондріями клітин, а ДАО знаходиться у цитоплазмі.

Продукти дезамінування біогенних амінів - альдегіди - окислюються за допомогою альдегіддегідрогеназ до органічних кислот.безазотисті залишки більшості амінокислот у разі катаболізму проходять стадію утворення піровиноградної кислоти. При цьому деякі амінокислоти перетворюються у піруват безпосередньо (аланін, цистеїн, серин). Інші амінокислоти проходять більш тривалий метаболічний шлях до пірувату

Синтез амінокислот

Будь-яка із замінних амінокислот може синтезуватися в організмі у необхідних кількостях. При цьому вуглецева частина амінокислоти утворюється з глюкози, а аміногрупа вводиться з інших амінокислот шляхом трансамінування.

Центральне місце в біосинтезі амінокислот займають глутама-тдегідрогеназа, глутамінсинтетаза та трансамінази. Завдяки сумісній дії цих ферментів каталізується включення неорганічного іону амонію до амінокислоти.

Аланін, аспартат, глутамат утворюються із пірувату, оксалоаце-тату й а-кетоглутарату - відповідно.

Глутамін утворюється з глутамінової кислоти під час дії глута-мінсинтетази.

Аспарагін синтезується із аспарагінової кислоти й глутаміну, який служить донором амідної групи; реакцію каталізує аспарагінсинтетаза.Аспарагінсинтетаза ссавців як джерело азоту використовує не іон амонію, а глутамін і, таким чином, не фіксує неорганічний азот.

Серин утворюється з гліколітичного проміжного продукту 3-фосфогліцерату.

Синтез гліцину в тканинах здійснюється В цитозолі печінки міститься гліцинтрансаміназа, що каталізує синтез гліцину з гліоксилату й глутамату (або аланіну) шляхом переаміну-вання.

Цистеїн утворюється з метіоніну (донор сірки) та серину (вуглецевий ланцюг та аміногрупа). Як результат ряду реакцій відбувається заміна ОН-групи серину на сульфгідрильну групу гомоцистеїну, який утворюється з метіоніну.

Тирозин утворюється з незамінного фенілаланіну за участю ферменту фенілаланінгідроксилази. Реакція необоротна, у зв'язку з чим тирозин не може замінити харчовий фенілаланін.

Пролін та гідроксипролін. У ссавців пролін утворюється з глу-тамату шляхом обертання реакції катаболізму проліну.

Гідроксипролін міститься в тканинах практично тільки в складі колагену, на частку якого припадає значна частина білка в організмі ссавців.

Відмінною особливістю метаболізму гідроксипроліну є те, що гідроксипролін, який входить до складу їжі, не включається у колаген.

Гістидин - це так звана «напівзамінна» амінокислота, В організмі гістидин може синтезуватися з АТФ і рибози:

Незамінні амінокислоти, за винятком лізину й треоніну, беруть участь у реакціях трансамінування. Таким чином, за наявності відповідних а-кетокислот вони також могли б синтезуватися в організмі (окрім лізину і треоніну). Незамінні, по суті, а-кетокислоти, котрі відповідають незамінним амінокислотам. Проте їжа людини не містить скільки-небудь помітних кількостей таких кетокислот, тому їх єдиним джерелом є незамінні амінокислоти їжі. З цього випливає, що трансамінування незамінних амінокислот служить етапом тільки їх катаболізму, а не синтезу, на відміну від замінних амінокислот, для яких трансамінування може бути початковою стадією катаболізму або кінцевою стадією синтезу.