Занятие 40. Коллоквиум по модулю

«Обмен аминокислот, белков и нуклеопротеинов».

Цель занятия. Закрепить знания основных путей обмена аминокислот, биосинтеза и распада нуклеиновых кислот и белков, механизмы регуляции у про- и эукариотов. Выявить степень усвоения студентами изучаемого материала.

Содержание занятия. В начале занятия все студенты проходят тестирование на компьютере. Далее студенты должны ответить на контрольные вопросы из раздела: «Обмен аминокислот, белков и нуклеопротеинов».

Методические указания к самоподготовке

 

При подготовке к итоговому занятию рекомендуется просмотреть указания к предыдущим занятиям по пройденным темам. Желательно вспомнить и выписать формулы циклических аминокислот, моноаминодикарбоновых и диаминомонокарбоновых аминокислот для облегчения запоминания химизма их обменных превращений. Не забудьте просмотреть лабораторные работы, относящиеся к данной теме.

Контрольные вопросы к коллоквиуму

 

1. Биологическая роль белков. Нормы белка в питании в зависимости от возраста. Белковый минимум. Азотистый баланс.

2. Переваривание белков. Ферменты переваривания. Продукты переваривания, их структура и дальнейшая судьба.

3. Представление о механизме активации протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта.

4. Назовите протеолитические ферменты поджелудочной железы и кишечного сока, напишите химизм ферментативного расщепления карбокси- и аминопептидазой выбранного вами пентапептида.

5. С помощью какой лабораторной работы можно определить протеолитическую активность пепсина? В каких единицах выражается активность пепсина?

6. Понятие о клеточном метаболическом пуле аминокислот. Пути образования и использования аминокислот в тканях.

7. Синтез незаменимых для человека аминокислот у микроорганизмов.

8. Остаточный азот крови. Компоненты. Суть метода определения остаточного азота.

9. Тканевый распад белков. Роль лизосомальных ферментов в этих процессах.

10. Типы дезаминирования аминокислот.

11. Непрямое окислительное дезаминирование аминокислот: этапы, ферменты.

12. Механизм трансаминирования (переаминирования). Какой витамин участвует в этом процессе? Биологическое значение переаминирования. Определение трансаминаз в сыворотке крови с диагностической целью.

13. Роль a-кетоглутаровой и глутаминовой кислот в дезаминировании и переаминировании аминокислот.

14. Гликогенные и кетогенные аминокислоты.

15.Декарбоксилирование аминокислот Ферменты декарбоксилирования, характер простетической группы. Декарбоксилазы микроорганизмов.

16. Образование биогенных аминов. Влияние их на метаболизм и физиологические функции. Роль аминооксидаз.

17. Особенности обмена фенилаланина и тирозина. Биологическая роль указанных аминокислот. Врожденные нарушения обмена, ферментные блоки. Фенилетонурия, фенилпировиноградная олигофрения, альбинизм, алкаптонурия.

18. Особенности обмена серосодержащих аминокислот. S-аденозилметионин и его роль в процессах метилирования.

19. Особенности обмена глицина и аргинина. Их роль в образовании креатина и креатинфосфата.

20. Особенности обмена дикарбоновых аминокислот. Участие в обезвреживании аммиака.

21. Пути обезвреживания аммиака в тканях: синтез глутамина, восстановительное аминирование аминокислот. Глутаминаза почек. Образование и выведение солей аммония в почках, физиологическая роль этих процессов.

22. Биосинтез мочевины как основной путь обезвреживания аммиака. Объясните механизм включения двух атомов азота в молекулу мочевины. Энергетическая обеспеченность процесса. Количественное определение мочевины.

23. Структура и биосинтез ДНК. Современные представления о репликации ДНК. Роль отдельных ферментов в процессе репликации.

24. Структура и биосинтез РНК. Характеристика РНК-полимеразы и этапов транскрипции: инициации, элонгации, терминации и процессинга РНК.

25. Генетический код и его свойства. Концепция: один ген - один белок, один цистрон - одна подипептидная цепь. Строение информационной РНК.

26. Строение транспортной РНК. Адапторная функция тРНК. Взаимодействие кодон-антикодон. Строение и роль рибосом в синтезе белка.

27. Биосинтез белка. Этапы матричного синтеза белка: рекогниция, инициирующий комплекс и инициация, элонгация, терминация, посттрансляционные изменения белка.

28. Регуляция действия генов и биосинтеза белка. Схема Жакоба и Моно. Биохимические механизмы клеточной дифференцировки и онтогенеза.

29. Биохимические основы биологической эволюции, наследственности и изменчивости.

30. Молекулярные механизмы мутаций и их последствия. Мутагенные агенты. Система биохимического контроля структуры ДНК.

31. Распад ДНК и РНК в желудочно-кишечном тракте, ферменты распада. Тканевой распад ДНК и РНК, химизм деградации, ферменты деградации.

32. Обмен нуклеопротеинов. Переваривание и всасывание нуклеопротеинов. Ферменты переваривания. Конечные продукты переваривания.

33. Представьте схему основного и дополнительного путей синтеза пуриновых нуклеотидов.

34. Основной и дополнительные пути тканевого синтеза пиримидиновых нуклеотидов.

35. Особенность и химизм тканевого распада пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Конечные продукты. Нарушение обмена пуриновых оснований.