Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Характеристика активного центра
Активный центр белка - относительно изолированный от окружающей белок среды участок, сформированный аминокислотными остатками. В этом участке каждый остаток благодаря своему индивидуальному размеру и функциональным группам формирует «рельеф» активного центра. Объединение таких аминокислот в единый функциональный комплекс изменяет реакционную способность их радикалов, подобно тому, как меняется звучание музыкального инструмента в ансамбле. Поэтому аминокислотные остатки, входящие в состав активного центра, часто называют «ансамблем» аминокислот. Уникальные свойства активного центра зависят не только от химических свойств формирующих его аминокислот, но и от их точной взаимной ориентации в пространстве. Часто активный центр формируется таким образом, что доступ воды к функциональным группам его радикалов ограничен, т.е. создаются условия для связывания лиганда с радикалами аминокислот. В некоторых случаях лиганд присоединяется только к одному из атомов, обладающему определённой реакционной способностью, например присоединение О2 к железу миоглобина или гемоглобина. Однако свойства данного атома избирательно взаимодействовать с О2 определяются свойствами радикалов, окружающих атом железа в составе гема. Гем содержится и в других белках, таких как цитохромы. Однако функция атома железа в цитохромах иная, он служит посредником для передачи электронов от одного вещества другому, при этом железо становится то двух-, то трёхвалентным. Центр связывания белка с лигандом часто располагается между доменами. Например, про-теолитический фермент трипсин, участвующий в гидролизе пептидных связей пищевых белков в кишечнике, имеет 2 домена, разделённых бороздкой. Внутренняя поверхность бороздки формируется аминокислотными радикалами этих доменов, стоящими в полипептидной цепи далеко друг от друга (Сер177, Гис40, Асп85). Разные домены в белке могут перемещаться друг относительно друга при взаимодействии с лигандом, что облегчает дальнейшее функционирование белка. В качестве примера можно рассмотреть работу гексокиназы, фермента, катализирующего перенос фосфорного остатка с АТФ на молекулу глюкозы (при её фосфорилировании). Активный центр гексокиназы располагается в расщелине между двумя доменами (рис. 1-26) При связывании гексокиназы с глюкозой окружающие её домены сближаются, и субстрат оказывается в «ловушке», что облегчает его дальнейшее фосфорилирование.
Основное свойство белков, лежащее в основе их функций, - избирательность присоединения к определённым участкам белковой молекулы специфических лигандов Многообразие лигандов • Лигандами могут быть неорганические (часто ионы металлов) и органические вещества, низкомолекулярные и высокомолекулярные вещества; • существуют лиганды, которые изменяют свою химическую структуру при присоединении к активному центру белка (изменения субстрата в активном центре фермента); • существуют лиганды, присоединяющиеся к белку только в момент функционирования (например, О2, транспортируемый гемоглобином), и лиганды, постоянно связанные с белком, выполняющие вспомогательную роль при функционировании белков (например, железо, входящее в состав гемоглобина). В тех случаях, когда аминокислотные остатки, формирующие активный центр, не могут обеспечить функционирование данного белка, к определённым участкам активного центра могут присоединяться небелковые молекулы. Так, в активном центре многих ферментов присутствует ион металла (кофактор) или органическая небелковая молекула (кофермент). Небелковую часть, прочно связанную с активным центром белка и необходимую для его функционирования, называют «простетическая группа». Миоглобин, гемоглобин и цитохромы имеют в активном центре простетическую группу - гем, содержащий железо (более подробно гемсодержащие белки описаны в разделе 4, а кофакторы и коферменты - в разделе 2). Соединение протомеров в олигомерном белке - пример взаимодействия высокомолекулярных лигандов. Каждый протомер, соединённый с другими протомерами, служит для них лигандом, так же как они для него. Иногда присоединение какого-либо лиганда изменяет конформацию белка, в результате чего формируется центр связывания с другими лигандами. Например, белок кальмодулин после связывания с четырьмя ионами Са2+ в специфических участках приобретает способность взаимодействовать с некоторыми ферментами, меняя их активность.
26) Самосборка — процесс образования упорядоченной надмолекулярной структуры или среды, в котором в практически неизменном виде принимают участие только компоненты (элементы) исходной структуры, аддитивно составляющие или «собирающие», как части целого, результирующую сложную структуру. К самосборке можно отнести формирование самособирающихся мономолекулярных слоев (например, молекул тиолов на гладкой поверхности золотой плёнки), образование плёнок Ленгмюра-Блоджетт, послойную сборку и пр [1]. Хорошо известна самосборка ряда производных олигопептидов в гидрогели при незначительном изменении условий среды (рН, ионная сила раствора температура, добавление органического растворителя и др.) [2] Так ярким примером можно отнести самосборку флуоренилдифенилаланина в нанофибрилы из которых далее формируется гидрогель, главным образом за счет: гидрофобных взаимодействий, образования водородных связей и п-п взаимодействий фенильных колец. Интересным с точки зрения применения в медицины является 3-х мерный макропористый гидрогель как биоразрушающийся и нетоксичный материал, полученный на основе флуоренилдифенилаланина в одну стадию и без применения каких либо сшивающих агентов. 27) Белки можно классифицировать: · по форме молекул (глобулярные или фибриллярные); · по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.); · по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части); · по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.); · по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.); · по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.); · по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные); · по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами); · по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).
|
||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 367; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.135.207.174 (0.008 с.) |