Хімічний склад м’язової тканини

До складу м’язової тканини входить: вода – 70-75%, білки – 18–22%, ферменти, ліпіди - -2-3%, азотисті екстрактивні речовини – 0,7- 1,35%, неорганічні солі -1 -1,5%, вуглеводи – 0,5 -3% а також вітаміни

Білки м’язової тканини є „будівельним матеріалом”. З них побудовані різні структурні компоненти клітин (саркоплазма, сарколема, міофібрили, органели).

Білки саркоплазми складають близько 20—25% усіх м'язових білків. До них відносяться міоген, міоальбумін, глобулін X і міоглобін. За винятком міоглобіну, це складні суміші білкових речовин, близьких по фізико-хімічним і біологічним властивостям. Наприклад, характеризуючи білок саркоплазми міоген, ми маємо на увазі не окремий білок, а міогенову фракцію — ряд подібних білків-міогенів (міогени А, В, С).

Важливим білковим компонентом саркоплазми є міоглобін — дихальний пігмент м'язової тканини, що забарвлює її в червоний колір. Міоглобін (Мb) —це складний білок із класу хромопротеідів. Міоглобіни різних тварин розрізняються по білковій частині — глобіну. Будова гема у різних тварин однакова. Міоглобін— білок з невеликою молекулярною масою (16800). Молекула його складається з одного поліпептидного ланцюга, повна амінокислотна послідовність якої в даний час розшифрована. Міоглобін — повноцінний білок. Ізоелектрична точка його лежить при рН 7,0.

Білки міофібрилл — міозин, актин, актоміозин, тропоміозин і деякі інші — є скорочувальними білками м'язів. Вони складають близько 80 % загального білка м'язів.

Міозин — повноцінний фібрилярний білок, що становить близько 40 % білкових волокон, добре перетравлюється. Його молекули мають виражену ферментативну активність, легко взаємодіють між собою і актином, мають високу водозв'язувальну, гелеутворювальну і емульгуючу здатності.

Здатність зв'язувати катіони металів та деякі інші фізико-хімічні властивості міозину пояснюються особливостями складу його первинної структури і будовою молекул. Близько 30% усього амінокислотного складу міозину припадає на частку дикарбонових кислот (глютамінової і аспарагінової), що надає білку кислотного характеру і зумовлює специфічну здатність зв'язувати йони калію, кальцію і магнію за рахунок великої кількості вільних карбоксильних груп. Тому ізоелектрична точка міозину лежить у кислій зоні при рН 5,4 - 5,5.

Міозин має ферментативну активність, каталізує гідролітичний розпад аденозинтрифосфорної кислоти на аденозиндифосфорну і фосфорну кислоти:

Міозин

АТФ + Н2О АДФ + Н3РО4 + 8 ккал.

Розпад АТФ під впливом міозину супроводжується відокремленням неорганічного фосфату та виділенням з високоенергетичного зв'язку нуклеотиду великої кількості енергії, яка використовується для здійснення акту м'язового скорочення. Крім того, міозин взаємодіє з іншими білками і компонентами клітин, наприклад міозин утворює міцний комплекс з актином і глікогеном.

У клітинах міозин здатний бути у комплексі з ліпідами (в складі цієї фракції є холестерин). Міозин денатурує за температури 45 - 50 °С.

Актин становить 12 - 15 % від усіх м'язових білків. Він є основним компонентом тонких ниток у структурі міофібрил м'язового волокна. Актин — повноцінний білок, що добре перетравлюється харчовими ферментами.

Актин може існувати в двох формах, різних за фізико-хімічними властивостями: Г-актин (молекули кулеподібні) і фібрилярний Ф-актин (молекули витягнуті).

У волокнах живих м'язів у стані спокою актин перебуває в глобулярній і фібрилярній формах. Фібрилярний актин може переходити у глобулярний і навпаки.

Так, під впливом розчинних солей лужних і лужноземельних металів у певних концентраціях актин переходить у фібрилярну форму в результаті лінійної агрегації молекул. При видаленні цих солей він знову перетворюється на глобулярний актин. Фібрилярний актин утворюється також при заморожуванні м'язів, унаслідок підвищення концентрації в них солей.

Актоміозин — комплексний білок. Він складається з двох білків актину і міозину. За певних умов міозин SН-групами здатний взаємодіяти з оксигрупами фібрилярного актину, утворюючи актоміозин. Співвідношення актину і міозину в м'язах 1: 3. Актоміозин має інші властивості, ніж актин і міозин. Скорочуючись, він зумовлює скорочення м'язів за життя тварин та при посмертному задубінні. Істотну роль у цьому процесі відіграє АТФ. За наявності аденозинтрифосфорної кислоти і залежно від її концентрації актоміозин частково або повністю дисоціює на актин та міозин. У складі м'язової тканини актоміозин залежно від умов може перебувати в асоційованій або частково дисоційованій формі, що вміщує незначну кількість актину. Дисоціація актоміозину на вихідні компоненти відбувається при підвищеній концентрації солі. При розведенні актоміозин випадає в осад. Температура денатурації актоміозину 42 - 48 °С. Актоміозин не розчиняється у воді.

Тропоміозин — структурний білок міофібрил. Він становить 4-7% міофібрилярних білків. За амінокислотним складом тропоміозин відрізняється від міозину: в його молекулі немає триптофану. Водночас він має високий вміст дикарбонових і основних амінокислот. Характерною особливістю білка є стійкість до денатурації. В 0,1 М сольовому розчині тропоміозин не осаджується при нагріванні до 100°С при рН 6,3. Тропоміозин міститься в міофібрилах, в яких він зосереджений в ізоторопних дисках в зоні Z-мембран. Тропоміозин є складним комплексом з двох білків: тропоміозину Б і тропіну. Перший збільшує чутливість актоміозину до Са²⁺ й ініціює АТФ-активність міозину.

У процесі скорочення м'язів тропоміозин виконує функцію, пов'язану з передачею кальцію.

Крім перелічених білків у міофібрилах вміщуються інші білки (водорозчинні), функції яких ще до кінця не виявлені. Серед них можна виділити а-актинін, який сильно активує взаємодію Ф-актину з тропоміозином. Інший білок, виділений з міофібрил ф-актинін), оточує нитки Ф-актину в дисках. Десмін-білок бере участь у побудові Z-ліній міофібрил.

Білки строми входять до складу сарколеми і пухкої сполучної тканини, що поєднує м'язові волокна в пучки, і білків ядер гістони. Ці білки не розчиняються у водно-сольових розчинах. До них відносяться білки: колаген, еластин і ретикулін, і глюкопротеїді — муцини. Останні являють собою слизуваті білки, що виконують захисні функції і полегшують ковзання м'язових пучків. Ці білки вилучаються лужними розчинами.

Ліпіди представлені жирами, фосфоліпідами, а із стеридів – вільним і зв’язаним холестерином.

М’язова тканина містить також вуглеводи: глікоген 0,3-2%, глюкоза – 0,5%, та мінеральні речовини. При обробці тканини водою з неї екстрагуються ряд органічних речовин, окрім білків і ліпідів.

Питання для самоконтролю

1. порушення нативної конформації білкової молекули, яке супроводжується втратою характерних ознак (порушення структур білкової молекули) називається

2. Білок, що становить 12 - 15 % від усіх м'язових білків, є основним компонентом тонких ниток у структурі міофібрил м'язового волокна називається ______________.

3. повноцінний фібрилярний білок, що становить близько 40 % білкових волокон, добре перетравлюється; його молекули мають виражену ферментативну активність, мають високу водозв'язувальну, гелеутворювальну і емульгуючу здатності називається ___________.

4. Який з білків м’язового волокна має ферментативну активність, каталізує гідролітичний розпад аденозинтрифосфорної кислоти на аденозиндифосфорну і фосфорну кислоти