Энергией активации называют дополнительное количество кинетической энергии, необходимое молекулам вещества, чтобы они вступили в реакцию.

При достижении этого энергетического барьера в молекуле происходят изменения, вызывающие перераспределение химических связей и образование новых соединений. Говорят, что молекулы, обладающие Е_а, находятся в переходном состоянии. Разницу энергий между исходным реагентом Н₂СО₃ и конечными соединениями Н₂О и СО₂ называют изменением свободной

В механизме ферментативного катализа решающее значение имеет образование нестойких промежуточных соединений - фермент-субстратный комплекс ES, подвергающийся превращению в нестабильный переходный комплекс ЕР, который почти мгновенно распадается на свободный фермент и продукт реакции.

Таким образом, биологические катализаторы (ферменты) не изменяют свободную энергию

субстратов и продуктов и поэтому не меняют равновесие реакции (рис. 2-11).

Фермент, выполняя функцию катализатора химической реакции, подчиняется общим законам катализа и обладает всеми свойствами, характерными для небиологических катализаторов, однако имеет и отличительные свойства, связанные с особенностями строения ферментов.

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:

ферменты катализируют энергетически возможные реакции;

энергия химической системы остаётся постоянной;

в ходе катализа направление реакции не изменяется;

Ферменты не расходуются в процессе реакции.

Отличия ферментов от небиологических катализаторов заключаются в том, что:

скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами;

ферменты обладают высокой специфичностью;

ферментативная реакция проходит в клетке, т.е. при температуре 37 °С, постоянном атмосферном давлении и физиологическом значении рН;

Скорость ферментативной реакции может регулироваться.

Молекулярные механизмы ферментативного катализа

1.стадия-образование ферментного комплекса

E+S↔[ES]

Стадия активации субстрата в ферм. – субстр. комлексе

[ES] ↔ [ES]’

3. стадия-образование ферментного комплекса

[ES]’ ↔ [EP]

Стадия-разложения ферм. Комплекса на ферм-е продукты

[EP] ↔ E+P

Продукты реакции образуются только при распаде фермент-субстратного комплекса. Необходимо отметить, что в образовании фермент-субстратного комплекса участвует несколько функциональных групп фермента, но только некоторые пары из них (субстрата и фермента) ответственны за ферментативный катализ, а другие группы служат для создания связи фермента с субстратом.

28.Уравнение скорости ферментативной реакции Михаэлиса и Ментен. Константа Михаэлиса (К_м), определение, характеристика.

Уравне́ние Михаэ́лиса — Ме́нтен — основное уравнение ферментативнойкинетики, описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата и фермента. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса:

,

Где

— максимальная скорость реакции, равная ;

— константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;

— концентрация субстрата.

Константа Михаэлиса, Км - кинетический параметр ферментативной реакции, численно равный
концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину
максимальной; К.М. характеризует сродство фермента к субстрату:
чем меньше значение К.М., тем сильнее связывание фермента с
субстратом. Такие ферменты, как карбоангидраза и каталаза, требуют
относительно высокой концентрации субстрата для достижения скорости, равной
половине максимальной. Другие же ферменты, напр. гексокиназа мозга,
катализирующая перенос фосфатной группы от АТФ (см. Аденозинтрифосфат, АТФ) на глюкозу, достигают
скорости, равной половине максимальной, при очень низкой концентрации
субстрата. Ферменты, имеющие два или более субстрата, такие как гексокиназа
или аспартатамино-трансфераза, могут иметь различные значения Км
для разных субстратов. Если фермент, напр. химотрипсин, действует на
несколько разных субстратов, имеющих какую-то общую структурную
особенность, то величины Км для всех этих субстратов могут
значительно различаться.