Структурная организация мицелл слюны 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Структурная организация мицелл слюны



Почему же кальций и фосфаты не выпадают в осадок? Это обусловлено тем, что слюна является коллоидной системой, содержащей агрегаты достаточно малых нерастворимых в воде частиц (0,1-100 нм), находящихся во взвешенном состоянии. В коллоидной системе заложено две противо-положные тенденции: её неустойчивость и стремление к самоупрочению, стабилизации. Суммарная величина большой поверхности коллоидных частиц резко увеличивает её способность поглощать поверхностным слоем другие вещества, что повышает устойчивость этих частиц. В случае органических коллоидов наряду с электролитами, которые являются ионными стабилизаторами, стабилизирующую роль выполняют белки.

Вещество, находящееся в дисперсном состоянии, образует нерастворимое «ядро» коллоидной степени дисперсности. Оно вступает в

адсорбционное взаимодействие с ионами электролита (стабилизатор), находящегося в жидкой (водная) фазе. Молекулы стабилизатора диссоциируют в воде и участвуют в образовании двойного электрического слоя вокруг ядра (адсорбционный слой) и диффузного слоя вокруг такой заряженной частицы. Весь комплекс, состоящий из нерастворимого в воде ядра, дисперсной фазы и слоёв стабилизатора (диффузный и адсорбционный), охватывающих ядро, получил название мицеллы.

Какова же вероятная структурная организация мицелл в слюне? Предполагают, что нерастворимое ядро мицеллы образует фосфат кальция [Са3(РO4)2] (рис. 6.7). На поверхности ядра сорбируются находящиеся в слюне в избытке молекулы моногидрофосфата (НРO42). В адсорбционном и диффузных слоях мицеллы находятся ионы Са2+, являющиеся противоионами. Белки (в частности муцин), связывающие большое количество воды, способствуют распределению всего объёма слюны между мицеллами, в результате чего она структурируется, приобретает высокую вязкость, становится малоподвижной.

В кислой среде заряд мицеллы может уменьшиться вдвое, так как ионы моногидрофосфата связывают протоны H+. Появляются ионы дигидрофосфата - Н2РО4- вместо моногидрофосфата НРO4-. Это снижает устойчивость мицеллы, а ионы дигидрофосфата такой мицеллы не участвуют в процессе реминерализации эмали. Подщелачивание приводит к увеличению фосфат-ионов, которые соединяются с Ca2+ и образуются плохо растворимые соединения Са3(РO4)2, осаждающиеся в виде зубного камня.

Изменение структуры мицелл слюне также приводит к образованию камней в протоках слюнных желёз и развитию слюннокаменной болезни.

 

31. характеристика спец. Белков РЖ и ДЖ(лепттин,кателединит.д) Кателидины - пептиды, имеющие структуру α-спирали и не содер- жащие остатков цистеина; присутствуют в слюне, на поверхности слизистых оболочек и кожи. Кателидины способны связываться с липополисахаридами и двухвалентными катионами бактериальных мембран, что облегчает их встраивание в мембраны. В мембранах грамположительных и грамотрицательных бактерий, вирусов и паразитов каталидины формируют ионные каналы или поры. α- и ^-Дефензины - низкомолекулярные пептиды с мол. массой 3-5 кДа, имеющие (3-структуру и богатые цистеином. Источником α-дефензинов являются лейкоциты, а (3-дефензинов - кератиноциты и слюнные железы. Дефензины действуют на грамположительные и грамотрицательные бактерии, грибы (Candidaalbicans) и некоторые вирусы. Они формируют ионные каналы в зависимости от типа клеток, а также агрегируют с пептидами мембран и таким образом обеспечивают перенос ионов через мембрану. Также в бактериальных клетках дефензины подавляют синтез белков. Лептин - белок с мол.массой 16 кДа участвует в процессах регенерации слизистой оболочки. Связываясь с рецепторами кератиноцитов, вызывает экспрессию факторов роста кератиноцитов и эпителия. Через фосфорилирование сигнальных белков STAT-1 и STAT-3 эти факторы роста способствуют дифференцировке кератиноцитов.

 

32.характеристика секреторных белков…….. Ряд белков слюны синтезируются слюнными железами и представлены муцином (две изоформы М-1, М-2), белками, богатыми пролином, иммуноглобулинами (IgA, IgG, IgM),

Белки, богатые пролином (ББП). Впервые об этих белках в 1971 г. сообщил Оппенхеймер. Они были открыты в слюне околоушных желёз и составляют до 70% от общего количества всех белков в этом секрете. Мол.масса ББП колеблется от 6 до 12 кДа. Исследование аминокислотного состава выявило, что 75% от общего числа аминокислот приходится на пролин, глицин, глутаминовую и аспарагиновую кислоты. Это семейство объединяют несколько белков, которые по свойствам делят на 3 группы: кислые ББП; основные ББП; гликозилированные ББП.Гистатины (белки, богатые гистидином). Из секретов околоушных и подчелюстных слюнных желёз человека выделено семейство основных олиго- и полипептидов, отличающихся большим содержанием гистидина. Исследование первичной структуры гистатинов показало, что они состоят из 7-38 аминокислотных остатков и имеют большую степень сходства между собой. Семейство гистатиновпредставлено 12 пептидами с разной мол.массой. Считают, что отдельные пептиды этого семейства образуются в реакциях ограниченного протеолиза, либо в секреторных везикулах, либо при прохождении белков через железистые протоки. Гистатины -1 и -2 значительно отличаются от других членов этого семейства белков. Установлено, что гистатин-2 является фрагментом гистатина-1, а гистатины-4-12 образуются при гидролизе гистатина-3 при участии ряда протеиназ, в частности, калликреина.Статерины (белки, богатые тирозином). Из секрета околоушных слюнных желёз выделены фосфопротеины, содержащие до 15% пролина и 25% кислых аминокислот, мол.масса которого равна 5,38 кДа. Они вместе с другими секреторными белками ингибирует спонтанную преципитацию фосфорнокальциевых солей на поверхности зуба, в ротовой полости и в слюнных железах. Статерины связывают Ca2+, ингибируя его осаждение и образование гидроксиапатитов в слюне. Также эти белки обладают способностью не только тормозить рост кристаллов, но и фазу нуклеации (образование затравки будущего кристалла). Определяются в эмалевой пелликуле и связываются N- концевой областью с гидроксиапатитами эмали. Статерины совместно с гистатинами ингибируют рост аэробных и анаэробных бактерий.

Лактоферрин - гликопротеин, содержащийся во многих секретах. Особенно его много в молозиве и слюне. Он связывает железо (Fe3+) бактерий и нарушает окислительно-восстановительные процессы в бактериальных клетках, оказывая тем самым бактериостатическое действие

 

 

33.роль кальций связывающих белков в минерализации………. Костная ткань – особый вид соединительной ткани, включающий компоненты органической и неорганической природы, выполняющий функцию депо Са (99%), состоящая из клеток и костного матрикса (межклеточного вещества). Костный матрикс составляет 50% сухого веса и состоит из неорганической (50%) и органической (25%) частей и Н2О (25%).

Огромную роль играют кальций-связывающие белки костной ткани:

Остеонектин – поддерживает в присутствие коллагена осаждение Са2+, (РО4)3,

имеет кальций-связывающие участки, образованные сиаловыми кислотами и ортофосфатом.

Остеопонтин – богат дикарбоновыми кислотами, фосфосерином, содержит до 30 остатков моносахаридов, до 10 остатков сиаловых кислот. Он способен фиксировать остеобласты в участках физиологического и репаративного костеобразования. Его синтез резко возрастает во время трансформации вирусов.

Остеокальцин – это гла-содержащий протеин (γ–карбоксиглутаминовую кислоту). Именно эта аминокислота придает белку способность связывать Са2+ с помощью расположенных по соседству карбоксильных групп. Огромную роль играют также гла – протеин матрикса (связывает минеральные кристаллы и легко растворимый в воде костный морфогенетический белок, доставляет его к клеткам мишеням).

Протеин S – при его дефиците наблюдаются изменения скелета.

Протеогликаны: хондроитинсульфат – содержащий, он «захватывает пространство», которое должно стать костью.

Декорин и бигликан в их составе один или два гликозамингликана. Они отличаются по локализации. Декорин с коллагеном регулирует диаметр фибрилл и «отдельные» молекулы коллагена, бигликан – в матриксе.

 

34. Саливодиагностика и энзимотерапия….. Исследование слюны относится к неинвазивазивным методам и проводится для оценки возрастного и физиологического статуса, выявления соматических заболеваний, патологии слюнных желёз и тканей полости рта, генетических маркёров, мониторинга лекарственных средств.

С появлением новых количественных методик для лабораторных

исследований всё чаще используют смешанную слюну. Преимуществом

таких методов по сравнению с исследованием плазмы крови являются:

Для оценки функционального состояния слюнных желёз обязательно измеряют количество выделившейся стимулированной и нестимулированной слюны за определённое время; затем рассчитывают скорость секреции в мл/мин. Уменьшение количества выделяемой слюнысопровождается изменением её состава и наблюдается при стрессе, обезвоживании, во время сна, наркоза, в пожилом возрасте, при почечной недостаточности, сахарном диабете, гипотиреозе, психических нарушениях, болезни Шёгрена, слюннокаменной болезни. Значительное уменьшение количества слюны приводит к развитию сухости в полости рта - ксеростомии. Повышенная секреция (гиперсаливация) наблюдается при беременности, гипертиреозе, воспалительных заболеваниях слизистой оболочки полости рта.

Количественный и качественный состав слюны зависит от физиологического статуса и возраста; например, в слюне грудных детей до 6 мес содержится в 2 раза больше ионов Na+ по сравнению со слюной взрослого, что связано с процессами реабсорбции в слюнных железах. С возрастом в слюне увеличивается количество IgА, тиоцианатов, быстро мигрирующих форм изоферментов амилазы.

Слюна является источником генетических маркёров. По лиморфизм белков, наличие водорастворимых гликопротеинов, обла- дающих антигенной специфичностью, отражает число локусов и аллелей, а также частоту аллелей у различных человеческих рас, что имеет большое значение в антропологии, популяционной генетике, судебной медицине.

Измерение концентрации гормонов в слюне позволяет оценить состояние надпочечников, гонадотропную функцию, ритмы образо-вания и выделения гормонов. Слюну исследуют для оценки метаболизма лекарственных веществ, например, этанола, фенобарбитала, препаратов лития, салицилатов, диазепама и др. Вместе с тем корреляционная связь между количественным рядом лекарств в крови и слюне существует не всегда, что и затрудняет использование слюны в мониторинге лекарственных средств.

 

35. ферменты слюны…… Гликозидазы. В слюне определяется активность эндо- и экзогликози- даз. К эндогликозидазам в первую очередь относится а-амилаза слюны.

α-Амилаза. Слюнная а-амилаза расщепляет а(1-4)-гликозидные связи в крахмале и гликогене. По своим иммунохимическим свойствам и аминокислотному составу слюнная а-амилаза идентична панкреатической амилазе. Лизоцим - белок с мол.массой около 14 кДа, полипептидная цепь которого состоит из 129 аминокислотных остатков и свёрнута в компактную глобулу. Трёхмернаяконформация полипептидной цепи поддерживают 4 дисульфидные связи. Глобула лизоцима состоит из двух частей: в одной содержатся аминокислоты, имеющие гидрофобные группы (лейцин, изолейцин, триптофан), в другой части преобладают аминокислоты с полярными группами (лизин, аргинин, аспарагиновая кислота).арбоангидраза - фермент, относящийся к классу лиаз. Катализирует расщепление связи С-О в угольной кислоте, что приводит к образованию молекул СО2 и Н2О.

В ацинарных клетках околоушных и поднижнечелюстных слюнных желёз синтезируется карбоангидраза VI типа и в составе секреторных гранул секретируется в слюну. Это белок с мол.массой 42 кДа и составляет около 3% от общего количества всех белков в паротидной слюне.

Секреция карбоангидразы VI в слюну подчиняется циркадным ритмам: её концентрация очень низкая во время сна и растёт в дневное время после пробуждения и завтрака. Эта циркадная зависимость очень схожа.Пероксидазы относятся к классу оксидоредуктаз и катализируют окис- ление донора H2O2. Последняя в полости рта образуется микроорганиз-

мами и её количество зависит от метаболизма сахарозы и аминосахаров. Катализирует образование H2O2 фермент супероксиддисмутаза.



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2016-04-18; просмотров: 736; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 34.229.173.107 (0.015 с.)