Полудесмосома, или гемидесмосома

 

Они обнаружены в тканях млекопитающих, амфибий и костистых рыб. Полудесмосома по своей структурной организации напоминает десмосому, разрезанную по межклеточной щели Но в отличие от десмосом, соединяющих мембраны соседних эпителиальных клеток, гемидесмосомы присоединяют базальную поверхность эпителиальных клеток к подлежащей базальной мембране, тем самым, однако, также, как и десмосомы, функционируя в качестве заклепок, распределяющих силы натяжения или разрыва, но уже на подлежащую эпителий соединительную ткань. В то время как промежуточные филаменты, ассоциированные с десмосомами, латерально прикрепляются к десмосомным бляшкам, многие из промежуточных филаментов, ассоциированных с гемидесмосомами, своими концами погружены в бляшку. Внутриклеточные прикрепляющие белки гемидесмосом отличны от подобных белков десмосом. Трансмембранные линкерные белки гемидесмосом принадлежат к интегриновому семейству рецепторов внеклеточного матрикса.

Как и десмосомы, гемидесмосомы прикрепляют промежуточные филаменты, однако основным адгезионным рецептором в данном случае является альфа-6 бета-4-интегрин, прикрепляющий ламинин (на ранних этапах развития базальная мембрана состоит в основном из сети ламинина и не содержит (или содержит мало) коллагена типа IV); ламинин, адгезивный гликопротеин - большой (молекулярная масса 850000) гибкий комплекс из длинных полипептидных цепей, ассоциированных в форме асимметричного креста и удерживаемых вместе при помощи дисульфидных связей. Содержит несколько функциональных доменов: связывающиеся с коллагеном типа IV, с гепаран сульфатом, с энтактином, c рецепторами ламинина на клеточной поверхности к базальной пластинке. Остальные белки, составляющие гемидесмосому, также уникальны, хотя и отчасти гомологичны десмосомальным белкам.

 

 

Рис 6. Схема строения полудесмосомы

Фокальные контакты

 

Онивстречаются у многих клеток и особенно хорошо изучены у фибробластов. Они построены по общему плану со сцепляющими лентами, но выражены в виде небольших участков - бляшек на плазмолемме. В этом случае трансмембранные линкерные белки-интегрины специфически связываются с белками внеклеточного матрикса (например с фибронектином). Со стороны цитоплазмы эти же гликопротеиды связаны с примембранными белками, куда входит и винкулин, который в свою очередь связан с пучком актиновых филаментов.

Функциональное значение фокальных контактов заключается как в закреплении клетки на внеклеточных структурах, так и создании механизма, позволяющего клеткам перемещаться.

 

Рис 7. Упрощенная схема фокального контакта клетки с внеклеточным матриксом

 

ПМК - плазматическая мембрана клетки,

И - интегриновый рецептор,

Т - талин, - FAK (протеинкиназа фокального контакта),

Р- паксиллин,

В - винкулин,

ТЗ - тензин, а - альфа-актинин,

АФ - пучки актиновых микрофиламентов

Коммуникационные соединения

 

Контакты коммуникационного типа позволяют клеткам обмениваться веществами (нексусы) или сигналами (синапсы).