Нуклеопротеины строение, классификация, биологическая роль. Уровни упаковки ДНК в составе хроматина. 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Нуклеопротеины строение, классификация, биологическая роль. Уровни упаковки ДНК в составе хроматина.



Нуклеопротеины – это сложные белки, содержащие в качестве небольшой части нуклеиновые кислоты (до 65%). НП состоят из 2-х частей: белковой (содержит гистоны и протамины, которые являясь основными белками, придают основные свойства) и простетической, представленной НК, сообщающими кислотные свойства. Взаимодействие между этими частями по ион-ионному механизму.

Все НП по составу НК можно разделить на 2 группы: рибонуклеопротеины (РНП) и дезоксирибонуклеопротеины (ДНП).

В хромосомах нуклеиновая кислота представлена дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и связана с гистонами, формируя хроматин. В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками.

НК являются полимерными молекулами и состоят из мономеров, называемых нуклеотидами. Нуклеотид содержит фосфорную кислоту (один, два или три остатка), сахар (рибозу или дезоксирибозу), азотистое основание (аденин, гуанин, цитозин, урацил либо тимин).Связываясь через фосфатные остатки, нуклеотиды образуют длинные цепочки – нуклеиновые кислоты.Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав – рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Сахарофосфатный остов в ДНК и РНК заряжен отрицательно благодаря заряду фосфатных групп. В то же время пуриновые и пиримидиновые основания гидрофобны.

Четыре уровня упаковки ДНК

1) Нуклеосомный – на этом уровне двойная спираль ДНК наматывается на белковый комплекс, содержащий 8 молекул гистонов – белков с повышенным содержанием положительно заряженных аминокислотных остатков лизина и аргинина. Это гистоны Н2В, Н2А, Н4 и Н3. Образуется структура диаметром 11 нм, напоминающая бусы на нитке. Каждая «бусина» – нуклеосома содержит около 150 пар нуклеотидов. Нуклеосомный уровень даёт укорочение молекулы ДНК в 7 раз. При репликации этот уровень упаковки снимается, а при транскрипции нуклеосомы сохраняются.

2) На втором уровне нуклеосомы сближаются с помощью гистона Н1, в результате чего образуется фибрилла диаметром 30 нм. Сокращение линейного размера ДНК происходит в 6-10 раз. Этот уровень упаковки, как и первый, не зависит от первичной структуры ДНК.

3) Петлевой уровень. Обеспечивается негистоновыми белками. Они узнают определённые последовательности ДНК и связываются с ними и друг с другом, образуя петли по 20-80 тыс. п.н. Укорочение за счет петель проходит в 20-30 раз. Типичная хромосома млекопитающих может содержать до 250 петель.

4) Метафазная хромосома. Перед делением клетки молекулы ДНК удваиваются, петли укладываются в стопки, хромосома утолщается и видна в световой микроскоп. На этом уровне упаковки каждая хромосома состоит из двух хроматид. Каждая из хроматид содержит по одной молекуле ДНК.

4.Строение простетической группы нуклеопротеинов. Первичные и вторичные структура нуклеиновых кислот. Отличие ДНК и РНК.

1. Углеводный компонент

2. Азотистые основания (лактамная форма)

Аденин, гуанин, циозин, урацил (А, Г, Ц, У)РНК, Аденин, гуанин, цитозин, тимин (А, Г, Ц, Т)ДНК

3. Фосфорная кислота

Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные соединения, состоящие из мононуклеотидов, т.е. их структурной единицей является мононуклеотид (нуклеотид). Каждый нуклеотид включает 3 химически различных компонента: моносахарид, азотистое основание, остаток фосфорной кислоты.

Первичные структуры РНК и ДНК построены однотипно, они представляют собой линейные полимеры – полинуклеотиды, состоящие из мононуклеотидов, соединенных 3',5' – фосфодиэфирными связями. При этом сложноэфирная связь образована фосфатным остатком одного мононуклеотида и 3' – гидроксильной группой пентозного остатка другого мононуклеотида (3',5' – фосфодиэфирная связь). Концы полинуклеотидов различаются по структуре: на одном конце имеется свободная 5' – фосфатная группа (5' – конец), на другом – свободная 3' – ОН - группа (3' – конец). Уникальность структуры и функциональная индивидуальность молекул ДНК и РНК определяется их первичной структурой.

Вторичная структура ДНК. Особенностью нуклеотидного состава ДНК является то, что число адениловых нуклеотидов равно числу цитидиловых: А=Т, Г=Ц, следовательно, А+Г=Т+Ц, т.е. число пуриновых нуклеотидов равно числу пиримидиновых (правила Чаргаффа). Такие соотношения не свойственны РНК.

 

Молекула ДНК представляет собой двойную спираль, образованную двумя полинуклеотидными цепями, закрученными относительно друг друга и вокруг общей оси. Двойная спираль правозакрученная, полинуклеотидные цепи в ней антипараллельны, т.е. если одна из них ориентирована в направлении 3' 5', то вторая – в направлении 5' 3'. Поэтому на каждом из концов молекулы ДНК расположены 5' – конец одной цепи и 3' – конец другой цепи.

Все основания цепей ДНК (гидрофобные по свойствам) расположены внутри двойной спирали, а пентозы и остатки фосфорной кислоты – снаружи. Полинуклеотидные цепи удерживаются относительно друг друга за счет водородных связей, образующихся за счет специфического взаимодействия между парами комплементарных оснований. Комплементарными являются А и Т, они образуют двеводородные связи, а также Г и Ц образуют три водородные связи. Кроме водородных связей в стабилизации вторичной структуры ДНК участвуют гидрофобные взаимодействия возникающие за счет гидрофобных азотистых оснований, обращенных внутрь спирали. Гидрофобные взаимодействия вносят основной вклад в стабилизацию двойной спирали, больший, чем водородные связи между цепями. Рибозофосфатные связи располагаются по периферии, образуя ковалентный остов спирали.

20.Глюкоконъюгаты. Классификация. Гликопротеины. Характеристика простетической группы глюкопротеинов классификация, структура, химический состава углеводов. Гликопротеины слизей.

Гликоконъюгаты представляют собой общий термин для углеводов, ковалентно связанных с другими молекулами. Гликоконъюгаты являются очень важными соединениями в биологии и состоят из множества различных категорий, таких как гликопротеины, гликопептиды, пептидогликаны, гликолипиды и липополисахариды. Они принимают участие в межклеточных взаимодействиях, включая межклеточное распознавание и взаимодействие клеток с внеклеточным матриксом.

Углеводные компоненты гликоконъюгатов обеспечивают также формирование антигенов и рецепторов, защиту слизистых оболочек от повреждений, транспорт витаминов (гликопротеин — внутренний фактор Кастла обеспечивает транспорт витамина В12) и микроэлементов. Существуют нарушения обмена гликоконъюгатов. Это — гликозидозы (лизосомальные болезни), наследственные заболевания недостаточности ферментов расщепления гликопротеинов (мукополисахаридозы) или гликолипидов (гликолипидозы). Причиной гликозидозов является дефект ферментов гликозидаз лизосом, что производит к накапливанию в этих органеллах гликолипидов или гликопротеинов. Они откладываются чаще всего в головном мозге, костях, суставах, печени и селезёнке, что приводит к увеличению органов в размерах и нарушения их функций.

Основной структурный и функциональный компонент слизи – особый подкласс гликопротеинов. До последнего времени их называли гликопротеинами слизи. Однако и сейчас за ними закрепилось название муцинов (от англ. mucus – слизь). Муцины выделены в отдельный подкласс гликопротеинов, поскольку обладают свойствами, сочетание которых присуще только этому подклассу. Среди этих свойств – огромная молекулярная масса (тысячи кДа), высокое содержание углеводов (50-80% от массы молекулы), образующих разветвленные олигосахаридные цепочки, которые связаны О-гликозидной связью с белком, и, наконец, большое количество тандемных повторов как в нуклеотидной последовательности генов, так и в кодируемой ими полипептидной цепи.

21.Гликопротеины плазмы крови. Методы их исследования. Биологическая роль отдельных представителей. Урогликопротеины.

Гликопротеины плазмы крови. Плазма крови представляет собой вязкий водный раствор (90%-ный), содержащий целый ряд соединений (глобулинов), которые являются гликопротеинами. Углевод-белковые соединения плазмы крови обусловливают такие функции плазмы, как регулирование осмотического давления, транспорт водонерастворимых веществ, иммунохимические свойства, свертываемость.

Современные методы исследования:

Гистохимический, иммунолю-минесцентный и ультраструктурный анализ.

-Трансферрин представляет собой гликопротеин плазмы крови. Он имеет два центра связывания железа железо в составе трансферрина находится в трехвалентном состоянии в форме Ре СО. Трансферрин, содержаш ий железо, эндоцитируется клетками при участии мембранных рецепторов. Главная функция трансферрина — перенос железа с током крови к местам депонирования и использования.

-Гаптоглобин: связывает гемоглобин, который попадает в кровь при повреждении эритроцитов, свободный гемоглобин. При связывании гемоглобина гаптоглобином образуется комплекс гемоглобин-гаптоглобин, который поглощается клетками печени и утилизируется ими. Это физиологический процесс, в ходе которого печень возвращает организму аминокислоты глобина и железо гема.

-церрулоплазмин(ферроксидаза): катализирует окисление полифенолов и полиаминов в плазме

-Транскортин - глобулин, связывающий кортикостероиды



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2019-11-02; просмотров: 2821; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 35.172.110.179 (0.007 с.)