Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Структура, свойства, классификация и общая характеристика аминокислот. Пептидная связь. Особенности пептидные связи.Стр 1 из 9Следующая ⇒
Занятие БХ «Итоговое» 1.Общая характеристика, Элементный состав, история изучения белков. Формирование представление о белках как о классе соединений и важнейшим компоненте живых организмов. Исследования …. Белки – высокомолекулярные биологические полимеры, построенные из остатков α-аминокислот. Белки входят в состав всех живых существ и составляют основу структурной организации каждой клетки, органа и всего организма. Белки служат основой структуры тела, основой обмена веществ, выполняя в нём функцию катализаторов. Все ферменты-катализаторы являются белками, которые обеспечивают определённую направленность и высокую скорость химических реакций,взаимосвязь биохимических процессов всего организма.гормонов представляют собой белки, белковоподобные вещества – полипептиды или продукты белкового обмена. Белки выполняют защитную роль. В основе естественного и искусственного иммунитета организма животных лежат антитела, по химической природе являющиеся белками. Благодаря таким белкам, как гемоглобин и миоглобин, в организме осуществляется функция дыхания, т.е. перенос кислорода к тканям и транспорт углекислоты к лёгким. Различные белки мышц (актин, миозин, актомиозин), обеспечивающие сокращение и расслабление мышц, обусловливают все формы механического движения. Способность к росту, размножению, раздражимости и нервно-психическим функциям организмы обязаны белкам. Важным признаком белков служит наличие в них азота, который входит в белковую молекулу преимущественно как элемент аминокислот. В белках содержится из расчёта на сухую массу (%): углерода 49-55, кислорода 21-23, азота 15-17, водорода 6-8, серы 0,2-3, фосфора 1-2. История изучения. Представление о белках как о классе соединений формировалось в XVIII-XIXвв. В этот период из разнообразных объектов живого мира были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие, клейкие растворы, свертывались при нагревании, при их высушивании получалась роговидная масса, при «анализе огнем» ощущался запах паленой шерсти или рога и выделялся аммиак. В начале XIXв. появились более совершенные методы элементного анализа веществ и начались исследования элементного состава белков. В последних обнаружили углерод, водород, азот, кислород, серу и фосфор. Голландский химик и врачГ. Я. Мульдер(1802-1880) предложил первую теорию строения белков. Исходя из исследований элементного состава, Мульдер пришел к выводу, что все белки содержат одну или несколько групп (радикалов) C40H62N10O2, соединенных с серой или фосфором или с тем и другим вместе. Он предложил для обозначения этой группы термин «протеин» (от греч. протейон — первый), так как считал, что это вещество «без сомнения, важнейшее из всех известных тел органического царства, и без него, как кажется, не может быть жизни на нашей планете».
Э. Фишерпредположил, что белки построены из аминокислот. Это положение послужило основанием для его многолетних исследований химии аминокислот и белков, завершившихся созданием в началеXXв. пептидной теории строения белков. В результате работ Э. Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры а-аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера. Первые исследования белков проводились со сложными белковыми смесями, такими, как яичный белок, сыворотка крови, экстракты из растительных и животных тканей, а подчас и цельные ткани. Лишь в конце XIXв. получили распространение методы разделения белков с помощью осаждения нейтральными солями. В 30-е годыXXв. были получены первые белки в кристаллическом состоянии.После 50-х годов начали применять современные методы фракционирования — хроматографию на гидрофильных ионообменниках, гель-фильтрацию («молекулярное просеивание»), новые методы электрофореза и др. Данилевский - Он показал также обратимость этого процесса и впервые осуществил ферментативный синтез белков из пептонов; в качестве синтезирующего фактора он использовал сычужный фермент желудочного сока. Широко известны его труды в области химии белков. Данилевский разработал метод извлечения основного мышечного белка — миозина, и детально изучил его; исследовал белки печени, почек и мозга; предложил разделение белковых фракций на глобулиновую, строминовую и нуклеиновую; предложил первую научную классификацию белков мозга. В 1888 году он предложил теорию строения белковой молекулы, которая частично предвосхитила полипептидную теорию Фишера (1902).
Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействием. Специфическая узнавания как основу биологических функций всех белков. Комплиментарный структура центра связывание белка и лиганда. 1. Пластическая, строительная функция: белки – строительный материал живого, основа любой клетки, мембраны, субклеточных частиц. 2. Регуляторная функция: 1. ферменты – биокатализаторы белковой природы, регулирующие скорость химических реакций организма; 2. гормоны белковой природы – регуляторы обмена веществ организма; 3. специфические белки регуляторы, например белки тропонинового комплекса – регуляторы мышечного сокращения. 3. Транспортная функция: белки плазмы крови транспортируют липиды крови, типичным примером белка транспортера является гемоглобин, ацилпереносящий белок и т.д. 4. Защитная функция: примерами являются иммуноглобулины, белки свертывающей системы крови, интерферон и т.д. 5. белки обеспечивают видовую и индивидуальную специфичность (например: белки групп крови) 7. Резервная (овальбулин яйца – запасной материал для развивающихся клеток) 8. энергетическая (неспецифическая функция: при распаде 1г. белка выделяется 17,1 кДж энергии) Способность к специфическим взаимодействиям как основа биологической активности белков В основе функционирования белка лежит его способность к взаимодействию с каким-либо другим веществом - лигандом. Лигандом может быть как низкомолекулярное вещество, так и макромолекула, в том числе и другой белок. Лиганд присоединяется к определенному участку глобулярной молекулы - активному центру. Активный центр формируется в ходе образования третичной структуры белка, поэтому при денатурации белка (когда разрушается его третичная структура) белки теряют свою активность. Специфичность взаимодействия белка и лиганда объясняется комплиментарностью пространственной структуры активного центра и молекулы лиганда. Строение биологических мембран. Характеристика липидов и белков биологических мембран. Свойства биологических мембран (кристалличность, жидкостность, асимметричность, текучесть, температура плавления). Типы перенос веществ через BIO мембраны. Мембраны – это биологические структуры, которыми окружены все клетки, а также различные клеточные органеллы. Мембраны ответственны за выполнение многих важнейших функций клетки: -отделяют клетки от окружающей среды и делят ее на компартменты (отсеки); -регулируют транспорт веществ в клетку и органеллы или в обратном направлении; -обеспечивают специфику межклеточных контактов; -воспринимают, усиливают и передают внутрь клетки сигналы из внешней среды. Биологические мембраны построены из липидов и белков, связанных друг с другом с помощью нековалентных взаимодействий. Основу мембран составляет двойной липидный слой, в формировании которого участвуют фосфолипиды, гликолипиды и холестерин. Липиды мембран амфифильны, т.е. в молекуле одновременно есть гидрофильные группы (полярные «головки») и гидрофобные «хвосты» (алифатические радикалы), самопроизвольно формирующие бислой. В мембранах присутствуют липиды 3 главных типов: Фосфолипиды; Гликолипиды; Холестерол -содержится в мембранах клеток всех животных, придает мембранам жесткость и снижает жидкостность (текучесть) их гидрофобного слоя.
Функции липидов мембран: формируют двойной липидный слой — структурную основу мембран; обеспечивают необходимую для функционирования мембранных белков среду; участвуют в регуляции активности ферментов; служат «якорем» (местом прикрепления) для поверхностных белков; участвуют в передаче гормональных сигналов. Белки отвечают за функциональную активность мембран. Белки мембран различаются по своему положению в мембране. Интегральные белки содержат много гидрофобных аминокислот, с помощью которых они взаимодействуют с гидрофобной областью липидного бислоя мембраны. Участки белка, которые находятся в области полярных «головок», содержат много гидрофильных остатков аминокислот. Поверхностные белки разными способами прикрепляются к мембране: 3 – связанные с интегральными белками; 4 – присоединенные к полярным «головкам» липидного слоя; 5 – «заякоренные» в мембране с помощью короткого гидрофобного концевого домена; 6 – «заякоренные» в мембране с помощью ковалентно связанного остатка жирной кислоты. Занятие БХ «Итоговое» 1.Общая характеристика, Элементный состав, история изучения белков. Формирование представление о белках как о классе соединений и важнейшим компоненте живых организмов. Исследования …. Белки – высокомолекулярные биологические полимеры, построенные из остатков α-аминокислот. Белки входят в состав всех живых существ и составляют основу структурной организации каждой клетки, органа и всего организма. Белки служат основой структуры тела, основой обмена веществ, выполняя в нём функцию катализаторов. Все ферменты-катализаторы являются белками, которые обеспечивают определённую направленность и высокую скорость химических реакций,взаимосвязь биохимических процессов всего организма.гормонов представляют собой белки, белковоподобные вещества – полипептиды или продукты белкового обмена. Белки выполняют защитную роль. В основе естественного и искусственного иммунитета организма животных лежат антитела, по химической природе являющиеся белками. Благодаря таким белкам, как гемоглобин и миоглобин, в организме осуществляется функция дыхания, т.е. перенос кислорода к тканям и транспорт углекислоты к лёгким. Различные белки мышц (актин, миозин, актомиозин), обеспечивающие сокращение и расслабление мышц, обусловливают все формы механического движения. Способность к росту, размножению, раздражимости и нервно-психическим функциям организмы обязаны белкам. Важным признаком белков служит наличие в них азота, который входит в белковую молекулу преимущественно как элемент аминокислот. В белках содержится из расчёта на сухую массу (%): углерода 49-55, кислорода 21-23, азота 15-17, водорода 6-8, серы 0,2-3, фосфора 1-2.
История изучения. Представление о белках как о классе соединений формировалось в XVIII-XIXвв. В этот период из разнообразных объектов живого мира были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие, клейкие растворы, свертывались при нагревании, при их высушивании получалась роговидная масса, при «анализе огнем» ощущался запах паленой шерсти или рога и выделялся аммиак. В начале XIXв. появились более совершенные методы элементного анализа веществ и начались исследования элементного состава белков. В последних обнаружили углерод, водород, азот, кислород, серу и фосфор. Голландский химик и врачГ. Я. Мульдер(1802-1880) предложил первую теорию строения белков. Исходя из исследований элементного состава, Мульдер пришел к выводу, что все белки содержат одну или несколько групп (радикалов) C40H62N10O2, соединенных с серой или фосфором или с тем и другим вместе. Он предложил для обозначения этой группы термин «протеин» (от греч. протейон — первый), так как считал, что это вещество «без сомнения, важнейшее из всех известных тел органического царства, и без него, как кажется, не может быть жизни на нашей планете». Э. Фишерпредположил, что белки построены из аминокислот. Это положение послужило основанием для его многолетних исследований химии аминокислот и белков, завершившихся созданием в началеXXв. пептидной теории строения белков. В результате работ Э. Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры а-аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера. Первые исследования белков проводились со сложными белковыми смесями, такими, как яичный белок, сыворотка крови, экстракты из растительных и животных тканей, а подчас и цельные ткани. Лишь в конце XIXв. получили распространение методы разделения белков с помощью осаждения нейтральными солями. В 30-е годыXXв. были получены первые белки в кристаллическом состоянии.После 50-х годов начали применять современные методы фракционирования — хроматографию на гидрофильных ионообменниках, гель-фильтрацию («молекулярное просеивание»), новые методы электрофореза и др.
Данилевский - Он показал также обратимость этого процесса и впервые осуществил ферментативный синтез белков из пептонов; в качестве синтезирующего фактора он использовал сычужный фермент желудочного сока. Широко известны его труды в области химии белков. Данилевский разработал метод извлечения основного мышечного белка — миозина, и детально изучил его; исследовал белки печени, почек и мозга; предложил разделение белковых фракций на глобулиновую, строминовую и нуклеиновую; предложил первую научную классификацию белков мозга. В 1888 году он предложил теорию строения белковой молекулы, которая частично предвосхитила полипептидную теорию Фишера (1902). Структура, свойства, классификация и общая характеристика аминокислот. Пептидная связь. Особенности пептидные связи. Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции Классификация протеиногенных аминокислот Существует несколько классификаций протеиногенных аминокислот, в основу которых положены разные критерии. Рассмотрим лишь некоторые из них: 1. Классификация по электрохимической природе радикала (R): а) неполярные аминокислоты (их 8) – гидрофобные (нерастворимые в воде): аланин (ала); валин (вал); лейцин (лей); изолейцин (иле); пролин (про); фенилаланин (фен); триптофан (три); метионин (мет); б) полярные аминокислоты (их 12) – растворяются в воде; в свою очередь они делятся на: - незаряженные (их 7): глицин (гли); серин (сер); треонин (тре); цистеин (цис); тирозин (тир); аспарагин (асп); глутамин (глн); - заряженные отрицательно (их 2): аспарагиновая кислота (асп); глутаминовая кислота (глу); - заряженные положительно (их 3): лизин (лиз); гистидин (гис); аргинин (арг). 2. Классификация по способности синтезироваться в организме человека и животных: а) незаменимые (не синтезируются в организме, поэтому должны поступать с пищей, их 8): валин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, метионин, треонин, лизин); б) заменимые (синтезируются в организме) – их 12. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды
|
|||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2019-11-02; просмотров: 2050; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.135.246.193 (0.03 с.) |