Кинетика химических процессов.

Кинетика химических процессов.

Кинетика биологических процессов изучает поведение во времени самых разнообразных процессов, присущих различным условиям живой материи: биохимические превращения в клетке, генерацию электрического потенциала на биологических мембранах, биологические ритмы, процессы накопления биомассы или размножения вида, взаимодействия популяции живых организмов в биоценозах. В этом определении охвачен широкий спектр уровней сложности рассматриваемых систем от молекулярного до ценотического. Общим для всех процессов считается «поведение во времени».

 

ЭЛЕМЕНТАРНЫЕ КИНЕТИЧЕСКИЕ УРАВНЕНИЯ И ИХ РЕШЕНИЕ

Здесь будут рассмотрены кинетические уравнения, которые первоначально были получены в химической кинетике. Это - дифференциальные уравнения, в левой части которых стоит скорость изменения во времени концентрации какого-либо вещества. Правая часть уравнения составляется на основе закона действующих масс, согласно которому скорость элементарной стадии химической реакции при постоянной температуре пропорциональна концентрациям реагирующих веществ в степенях, равных их стехиометрическим коэффициентам в химическом уравнении этой стадии. Закон действующих масс является макроскопическим выражением статистического механизма взаимодействий на молекулярном уровне, который в упрощенном виде можно представить так. Для того, чтобы два атома или две молекулы химически прореагировали друг с другом, они должны встретиться. Скорость реакции должна быть пропорциональной числу встреч или столкновении в единицу времени. Очевидно, что чем больше концентрация каждого из реагирующих веществ, тем больше число столкновении. Следовательно, скорость химической реакции пропорциональна концентрациям реагирующих веществ.

Соотношения, подобные закону действующих масс, могут хотя бы в самом грубом приближении оказаться полезной моделью процессов, происходящих в системах, элементами которых могут быть самые разнообразные объекты органического происхождения.

Наибольшая степень, в которой концентрации входят в правую часть кинетического уравнения, определяет порядок реакции.

Реакции нулевого порядка

Если скорость реакции не зависит от концентрации участвующих в реакции реагентов, ее называют реакцией нулевого порядка.

Пусть вещество А превращается в вещество В со скоростью, не зависящей от наличной концентрации вещества А. Запишем химическое уравнение

Обозначим строчными буквами концентрации a и b, получим кинетические уравнения

 

Здесь - константа скорости реакции нулевого порядка.

Решения этих уравнений представляют собой лишенные функции от времени

и – константы интегрирования, которые можно найти, задав начальные условия (например, при и ).

Ситуацией, когда скорость реакции не зависит от концентрации реагента, являются условия, при которых количество реагента столь велико, что не лимитирует протекание процесса с максимальной скоростью, определяемой константой . В открытых системах может реализоваться случаи, когда концентрация субстрата поддерживается постоянной и параметрически задает постоянной скорость процесса. Наглядным примером такой ситуации является опыт английского исследователя Г. Дейла, в котором он получил доказательство непрямого действия ионизирующего излучения на органические соединения, т. е. опосредованного образованием продуктов радиолиза молекул воды — свободными радикалами. Альтернативой такому действию была другая возможность - прямого ионизирующего действия на облучаемые объекты. Опыт состоял в следующем.

В числе ферментов, расщепляющих в полипептидной цепочке связь между карбоксильной и аминной группой, имеется фермент карбопепсидаза. Водные растворы этого фермента разной концентрации облучали одной и той же дозой ионизирующей радиации. При прямом действии вероятность попадания ионизирующей частицы в молекулу фермента должна с увеличением концентрации фермента возрастать. При косвенном действии число инактивированных молекул фермента должно оставаться одним и тем же независимо от концентрации раствора, так как облучение одной и той же дозой ведет к образованию одинакового числа свободных радикалов, способных прореагировать только с определенным числом молекул фермента. Так оно и оказалось. В широком диапазоне изменении концентрации фермента число инактивированных молекул оставалось постоянным. Этот феномен был назван Дейлом эффектом разбавления.

Линейные цепи реакций

Множество метаболических процессов и процессов более высокого уровня биологической организации представляют цепи последовательных превращений, которые можно упрощенно представить в виде трехзвенной цепи: субстрат - промежуточный продукт – конечный продукт:

(8)

Оговорим вновь условия протекания процесса. При и . Система закрытая, так что в любой момент времени. Запишем систему уравнений:

(9)

Решение первого из уравнений (9) можно записать сразу:

Из условия постоянства массы вещества в системе имеем:

Подставляя это выражение в последнее из уравнении (9), получим

(10)

Общее решение этого уравнения с правой частью, отличной от нуля, как известно, складывается из решения однородного уравнения

и частного решения неоднородного уравнения. Это частное решение будем искать в виде

где и - искомые постоянные. Подставляя это выражение в уравнение (10), получим

Приравнивая свободные члены и коэффициенты при экспонентах, найдем

Полное решение уравнения (10) выглядит с учетом общего решения однородного уравнения так:

Из начальных условий найдем константу интегрирования :

В окончательном виде решение для с запишется:

Выражение для находится без труда из условия сохранения количеств вещества. После несложных преобразовании оно приводится к виду:

 

Частным случаем трехзвенной цепи является также последовательность превращений первого и пулевого порядков

В этом случае кинетические уравнения упрощаются:

и дают такие решения (при сохранении указанных условий):

Характерными примерами подобных цепей являются многие ферментативные реакции при высоких концентрациях субстрата, некоторые стадии всасывания аминокислот, условия размножения насекомых и др.

Разветвленные цепи реакций

В процессах превращения веществ (и во многих биологических процессах более высокого уровня) нередко их развитие может происходить двумя альтернативными путями (возможно и большее ветвление процесса). Рассмотрим простейший случай, когда вещество А может превращаться либо в В, либо в С, но с разными в общем случае константами скоростей:

 

 

 

Считаем систему закрытой и в начальный момент времени и . Кинетические уравнения запишутся следующим образом:

(11)

Решая эти уравнения, получим:

Нетрудно видеть, что , т. е. количества конечных продуктов gо каждому направлению относятся как константы скоростей но этим направлениям.

Конкурентное ингибирование

Более сложный пример кинетики ферментативного катализа имеет место, когда в системе существует фактор, ингибирующих ферментативный процесс. Ингибирование может быть конкурентным и неконкурентным. Здесь мы рассмотрим случай конкурентного ингибирования, когда ингибитор фермента объединяется с последним и образует комплекс , что в свою очередь исключает возможность образования фермент-субстратного комплекса . Ингибитор, таким образом, конкурирует с субстратом за взаимодействие с ферментом. При этом наряду с процессом

(14)

имеется еще обратимая реакция

(15)

для которой константа диссоциации определяется выражением

(16)

Здесь - концентрация фермент-ингибиторного комплекса. Из равенства (16) с учетом условия (14) следует, что

Но в случае существования наряду с комплексом комплекса концентрация свободных молекул фермента будет

и предыдущее равенство можно расписать как

Чтобы избавиться от величин в правой части этого уравнения, которые нельзя рассчитать, воспользуемся таким рассуждением, опирающимся на закон действующих масс. Если бы все молекулы фермента были задействованы в реакции, скорость ее была бы максимальной , а концентрация фермент-субстратного комплекса равнялась бы . При наличии ингибитора отношение действительной скорости к максимальной должно быть пропорционально реальной концентрации фермент-субстратного комплекса, отнесенной к максимально возможной, т. е.

Из выражений для и следует, что

Откуда

отсюда получим

После несложных алгебраических преобразований получаем уравнение, аналогичное уравнению Лайнуивсра—Бэрка, но уже с учетом конкурентного ингибирования:

(17)

Кинетика химических процессов.

Кинетика биологических процессов изучает поведение во времени самых разнообразных процессов, присущих различным условиям живой материи: биохимические превращения в клетке, генерацию электрического потенциала на биологических мембранах, биологические ритмы, процессы накопления биомассы или размножения вида, взаимодействия популяции живых организмов в биоценозах. В этом определении охвачен широкий спектр уровней сложности рассматриваемых систем от молекулярного до ценотического. Общим для всех процессов считается «поведение во времени».

 

ЭЛЕМЕНТАРНЫЕ КИНЕТИЧЕСКИЕ УРАВНЕНИЯ И ИХ РЕШЕНИЕ

Здесь будут рассмотрены кинетические уравнения, которые первоначально были получены в химической кинетике. Это - дифференциальные уравнения, в левой части которых стоит скорость изменения во времени концентрации какого-либо вещества. Правая часть уравнения составляется на основе закона действующих масс, согласно которому скорость элементарной стадии химической реакции при постоянной температуре пропорциональна концентрациям реагирующих веществ в степенях, равных их стехиометрическим коэффициентам в химическом уравнении этой стадии. Закон действующих масс является макроскопическим выражением статистического механизма взаимодействий на молекулярном уровне, который в упрощенном виде можно представить так. Для того, чтобы два атома или две молекулы химически прореагировали друг с другом, они должны встретиться. Скорость реакции должна быть пропорциональной числу встреч или столкновении в единицу времени. Очевидно, что чем больше концентрация каждого из реагирующих веществ, тем больше число столкновении. Следовательно, скорость химической реакции пропорциональна концентрациям реагирующих веществ.

Соотношения, подобные закону действующих масс, могут хотя бы в самом грубом приближении оказаться полезной моделью процессов, происходящих в системах, элементами которых могут быть самые разнообразные объекты органического происхождения.

Наибольшая степень, в которой концентрации входят в правую часть кинетического уравнения, определяет порядок реакции.

Реакции нулевого порядка

Если скорость реакции не зависит от концентрации участвующих в реакции реагентов, ее называют реакцией нулевого порядка.

Пусть вещество А превращается в вещество В со скоростью, не зависящей от наличной концентрации вещества А. Запишем химическое уравнение

Обозначим строчными буквами концентрации a и b, получим кинетические уравнения

 

Здесь - константа скорости реакции нулевого порядка.

Решения этих уравнений представляют собой лишенные функции от времени

и – константы интегрирования, которые можно найти, задав начальные условия (например, при и ).

Ситуацией, когда скорость реакции не зависит от концентрации реагента, являются условия, при которых количество реагента столь велико, что не лимитирует протекание процесса с максимальной скоростью, определяемой константой . В открытых системах может реализоваться случаи, когда концентрация субстрата поддерживается постоянной и параметрически задает постоянной скорость процесса. Наглядным примером такой ситуации является опыт английского исследователя Г. Дейла, в котором он получил доказательство непрямого действия ионизирующего излучения на органические соединения, т. е. опосредованного образованием продуктов радиолиза молекул воды — свободными радикалами. Альтернативой такому действию была другая возможность - прямого ионизирующего действия на облучаемые объекты. Опыт состоял в следующем.

В числе ферментов, расщепляющих в полипептидной цепочке связь между карбоксильной и аминной группой, имеется фермент карбопепсидаза. Водные растворы этого фермента разной концентрации облучали одной и той же дозой ионизирующей радиации. При прямом действии вероятность попадания ионизирующей частицы в молекулу фермента должна с увеличением концентрации фермента возрастать. При косвенном действии число инактивированных молекул фермента должно оставаться одним и тем же независимо от концентрации раствора, так как облучение одной и той же дозой ведет к образованию одинакового числа свободных радикалов, способных прореагировать только с определенным числом молекул фермента. Так оно и оказалось. В широком диапазоне изменении концентрации фермента число инактивированных молекул оставалось постоянным. Этот феномен был назван Дейлом эффектом разбавления.