Антигенність та імуногенність антигенів.

Антигени - речовини різного походження, що несуть ознаки генетичної чужорідність і викликаютьрозвиток імунних реакцій (гуморальних, клітинних, імунологічної толерантності, імунологічної пам'яті та ін).

Властивості антигенів, поряд із чужорідною, визначає їх імуногенність -здатність викликати імуннувідповідь і антигенність - здатність (антигену) вибірково взаємодіяти зі специфічними антитілами або антиген-розпізнають рецепторами лімфоцитів.

Антигенами можуть бути білки, полісахариди і нуклеїнові кислоти в комбінації між собою або ліпідами. Антигенами є будь-які структури, що несуть ознаки генетичної чужорідність і розпізнавані в цій якості імунною системою. Найбільшою імуногенністю володіють білкові антигени, у тому числі бактеріальні екзотоксини, вірусна нейрамінідаза.

 

Антигени розділені на повні (імуногенні), завжди проявляють імуногенні та антигенні властивості, і неповні (гаптени), не здатні самостійно викликати імунну відповідь.

Гаптени мають антигенів, що зумовлює їх специфічність, здатність вибірково взаємодіяти з антитілами або рецепторами лімфоцитів, визначатися імунологічними реакціями. Гаптени можуть стати імуногенними при зв'язуванні з імуногенні носієм (наприклад, білком), тобто стають повними.

За специфічність антигену відповідає гаптеном частина, за імуногенність-носій (частіше білок).

Імуногенність залежить від ряду причин (молекулярного ваги, рухливості молекул антигену, форми, структури, здатності до зміни). Істотне значення має ступінь гетерогенності антигену, тобто чужорідність для даного виду (макроорганізму), ступеня еволюційної дивергенції молекул, унікальності та незвичайності структури. Чужорідність визначається також молекулярної масою, розмірами і будовою біополімеру, його макромолекулярної і жорсткістю структури. Білки та інші високомолекулярні речовини з більш високим молекулярною вагою найбільш імуногенні. Велике значення має жорсткість структури, що пов'язано з наявністю ароматичних кілець в складі амінокислотних послHYPERLINK "http://ua-referat.com/%D0%9F%D0%BE%D1%81%D0%BB%D1%96%D0%B4%D0%BE%D0%B2%D0%BD%D0%BE%D1%81%D1%82%D1%96"ідовностей. Послідовність амінокислот у поліпептидних ланцюжках-генетично детермінований ознака.

Антигенність білків є проявом їх чужорідністі, а її специфічність залежить від амінокислотної послідовності білків, вторинної, третинної і четвертинної (тобто від загальної конформації білкової молекули) структури, від поверхнево розташованих детермінантних груп і кінцевих амінокислотних залишків.

 

Антигенна детермінанта

Епітоп (англ. epitope), або антигенна детермінанта - частина макромолекули антигену, яка розпізнається імунною системою (антитілами, B-лімфоцитами, T-лімфоцитами). Частина антитіла, що розпізнає епітоп, називається паратопом. Хоча зазвичай епітопи відносяться до чужорідних для даного організму молекулам (білкам, глікопротеїну, полісахаридів та ін), ділянки власних молекул, розпізнавані імунною системою, також називаються епітопами.

Більшість епітопів, які розпізнаються антитілами або B-клітинами, являють собою тривимірні структури на поверхні молекул антигенів, які точно збігаються за формою і просторовому розташуванню електричних зарядів з відповідними паратопамі антитіл. Виняток становлять лінійні епітопи, які визначаються характерною послідовністю амінокислот (первинної структурою), а не просторовою організацією. Протяжність епітопу, який здатний розпізнати B-лімфоцит, може досягати 22 амінокислотних залишків.

Епітопи для Т-клітин представлені на поверхні антігенпредставляющіх клітин, де вони пов'язані з молекулами головного комплексу гістосумісності (MHC). Епітопи, пов'язані з МНС I типу, зазвичай представляють собою пептиди, що складаються з 8-11 амінокислот, в той час як MHC II типу представляють більш довгі пептиди, а нетипові молекули MHC представляють непептідние епітопи, такі какгліколіпіди. Епітопи, які дізнаються Т-клітини, можуть бути тільки лінійними і належать антигенними молекулам, які локалізуються як на поверхні, так і всередині клітин.

Епітопи можуть визначатися такими імуноферментними методами як ELISPOT і ELISA, а також з використанням биочипов.

Молекули ДНК, які кодують епітопи, які розпізнаються відомими антитілами, можуть бути «прив'язані» до відомих генам. В результаті білковий продукт такого гена «з доважком» міститиме відповідний епітоп, що дозволяє стежити за цим білком в умовах експерименту. Для цієї мети використовуються епітопи c-myc, HA, FLAG, V5.

У деяких випадках епітопи дають перехресну реакцію. Ця властивість використовується імунною системою у регуляції антіідіотіпіческіх антитіл, існування яких було припущено нобелівським лауреатом Нільсом Кай Жернов. Якщо антитіло зв'язується з епітопом якогось антигену, його паратоп може стати епітопом (тобто набуває властивості антигену) для іншого антитіла. Якщо це друге антитіло класу IgM, то його зв'язування посилює імунну відповідь, якщо ж воно класу IgG, то послаблює.