Тест 5. Никотинамидные дегидрогеназы используют в качестве кофермента:???

а) гем

б) кофермент А

в) НАД

г) ФМН

 

Тест 6. Наименьшую величину редокс-потенциала имеет:

а) кислород

б) НАД

в) окисляемое вещество

г) ФМН

 

Тест 7. В дыхательной цепи митохондрий ферменты и коферменты располагаются:

а) в алфавитном порядке

б) по мере увеличения их редокс- потенциалов

в) по мере уменьшения их редокс- потенциалов

г) в произвольном порядке

 

 

Тест 8. В процессе тканевого дыхания образуется:

а) аммиак

б) вода

в) мочевина

г) углекислый газ

 

Тест 9. Образование одной молекулы воды в процессе тканевого дыхания сопровождается синтезом:

а) одной молекулы АТФ

б) трех молекул АТФ

в) пяти молекул АТФ

г) десяти молекул АТФ

 

Тест 10. В клетке анаэробное окисление протекает в:

а) митохондриях

б) рибосомах

в) цитоплазме

г) ядре

Тест 11. Наибольшую величину редокс-потенциала имеет:

а) кислород

б) НАД

в) окисляемое вещество

г) ФМН

Тест 12. Чрезмерному росту скорости свободнорадикального окисления препятствуют:

а) антивитамины

б) антикоагулянты

в) антиоксиданты

г) антитела

Тест 13. Основной источник АТФ в организме:

а) анаэробное окисление

б) микросомальное окисление

в) митохондриальное окисление

г) свободнорадикальное окисление

 

 

Ферментивный катализ

 

Тест 1. Ферменты в организме выполняют функцию:

а) каталитическую

б) структурную

в) транспортную

г) энергетическую

 

Тест 2. Ферменты проявляют оптимальную активность при температуре:

а) 0-10 ̊̊̊С

б) 35-40 ̊̊̊С

в) 55-75 ̊̊̊С

г) 90-100 ̊̊̊С

 

Тест 3. Первой стадией ферментативного катализа является:

а) возвращение фермента в исходное состояние

б) образование фермент-субстратного комплекса

в) освобождение продукта реакции

г) химическое преобразование фермент-субстратного комплекса

 

Тест 4. Ферменты обладают наибольшей активностью:

а) в кислой среде

б) в нейтральной среде

в) в щелочной среде

г) при строго определенном для каждого фермента значении рН

Тест 5. Скорость ферментативной реакции зависит от:

а) аминокислотного состава фермента

б) концентрации фермента

в) молекулярной массы фермента

г) молекулярной массы субстрата

 

Тест 6. Конкурентные ингибиторы снижают скорость ферментативных реакций вследствие:

а) присоединения к активному центру фермента

б) присоединения к аллостерическому центру фермента

в) увеличения количества фермента

г) уменьшения количества фермента

 

Тест 7. Неконкурентные ингибиторы снижают скорость ферментативных реакций

вследствие:

а) изменения конформации фермента

б) изменения химического состава фермента

в) увеличения количества фермента

г) уменьшения количества фермента

 

Тест 8. В состав коферментов входят:

а) a-аминокислоты

б) витамины

в) гормоны

г) жирные кислоты

 

Тест 9. Название класса ферментов указывает на:

а) конформацию фермента

б) молекулярную массу фермента

в) тип кофермента

г) тип химической реакции

 

Тест 10. Ферменты, катализирующие реакции расщепления с участием воды, относятся к классу:

а) гидролаз

б) изомераз

в) оксидоредуктаз

г) трансфераз

Тест 11. Ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярного переноса, относятся к классу:

а) гидролаз

б) изомераз

в) оксидоредуктаз

г) трансфераз

 

Тест 12. Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса, относятся к классу:

а) гидролаз

б) изомераз

в) оксидоредуктаз

г) трансфераз

 

Тест 13. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, относятся к классу:

а) гидролаз

б) изомераз

в) оксидоредуктаз

г) трансфераз

 

Тест 14. Каждый фермент имеет индекс:

а) двухзначный

б) трехзначный

в) четырехзначный

г) пятизначный

 

Тест 15. Фермент с индексом 1.1.1.27 относится к классу:

а) гидролаз

б) изомераз

в) оксидоредуктаз

г) трансфераз

 

Тест 16. Фермент с индексом 3.1.1.7 относится к классу:

а) гидролаз

б) изомераз

в) оксидоредуктаз

г) трансфераз

 

 

Тест 17. Фермент лактатдегидрогеназа имеет индекс:

а) 1.1.1.1

б) 2.1.1.10

в) 3.1.1.3

г) 5.4.1.1

Тест 18. Фермент аланинаминотрансаминаза имеет индекс:

а) 1.1.1.1

б) 2.6.1.2

в) 3.1.1.3

г) 5.4.1.1