Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Уровни структурной организации белковых молекул
Пептидные цепи содержат десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, соединенных прочными пептидными связями. За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру, называемую "конформация “белков. Структура белковых молекул отличается значительной сложностью и своеобразной организацией. Различают 4 уровня структурной организации белка: первичную, вторичную, третичную и четвертичную. Первичная структура – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями. К настоящему времени полностью расшифрована первичная структура многих белков: инсулина, гемоглобина, миоглобина, трипсиногена, лизоцима и др. Установлены не только межвидовые, но и выявляются индивидуальные особенности первичной структуры отдельных белков. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет последующие уровни структурной организации белка, его важнейшие физико-химические, биологические свойства и является уникальной в каждом отдельном случае (закрепленной генетически). Вторичная структура – это конфигурация полипептидной цепи в пространстве, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.
Вторичная структура белков (a-спираль). Полипептидная цепь образует спираль вращением вокруг воображаемого цилиндра.
Вид с торца a-спирали – проекции боковых групп ориентированы произвольно. Отдельные участки полипептидной цепи существуют в виде a -спирали, бета- структуры (складчатого листа), нерегулярные вторичные структуры (кольца, изгибы, петли). Вторичная структура характеризует организацию полипептидного скелета. Внешне альфа-спираль похожа на слегка растянутую спираль телефонного шнура. Термин “альфа-спираль” предложил Л. Полинг, открывший такую укладку в кератине. На один виток спирали в среднем приходится 3,6 аминокислотных остатка, а шаг спирали составляет 0,54 нм. альфаспираль стабилизируется (т.е. удерживается) с помощью большого количества водородных связей, которые образуются между атомами водорода и атомами более электоотрицательного кислорода - атомов, входящих в состав пептидных групп.
Это означает, что группа >С=О одной пептидной связи образует водородную связь с группой -N-Н другой пептидной связи, отстающей от первой на четыре аминокислотных остатка. Водородные связи между >С=О и - N-H направлены параллельно оси спирали. Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии. Некоторые аминокислоты в силу строения их боковых групп препятствуют спирализации цепи. Например, пролин или оксипролин не содержат атома водорода в пептидной группе и, следовательно, не могут образовывать водородные связи. Поэтому участки полипептидной цепи, где есть пролин или оксипролин не способны к спирализации и полипептидная цепь делает изгиб “шпильку”. Структура бета - складчатого листа. Эта структура напоминает меха аккордеона.
Структура складчатого листа
бета – структура формируется между линейными участками одной полипептидной цепи, образуя при этом складки или между разными полипептидными цепями. Полипептидые цепи или их части могут формировать параллельные и антипараллельные альфа-структуры. Структура складчатого листа характерна для фибриллярных белков (нитевидных). Соединительные петли - это участки полипептидной цепи, которые по конформации нельзя отнести ни к a-спирали, ни к b-складчатому листу. В соединительных петлях не все пептидные группы участвуют в образовании водородных связей и такие участки чаще находятся на поверхности белковой глобулы, в области ее контакта с водой. Во многих белках одновременно имеются a-спиральные участки, b-структуры и соединительные петли. Природных белков, состоящих на 100% из a-спирали практически нет. Белки имеют неодинаковую степень спирализации. Высокая степень альфа-спирализации характерна для белков миоглобина, гемоглобина. Напротив, белки опорных тканей кератин, коллаген (белок сухожилий, кожи) имеют в основном b-структуру. Определенные сочетания альфа-спиралей и бета-структур в некоторых белках называют супервторичной структурой белков. Они имеют специфические названия: структура «бета-бочонка», «цинковый палец» и др.
Фрагмент ДНК-связывающего белка в форме «цинкового пальца»
«Цинковый палец» - фрагмент белка, содержащий около 20 аминокислотных остатков, в котором атом цинка связан с боковыми группами 4 аминокислот: с двумя остатками цистеина и двумя гистидина. Два близко лежащих остатка цистеина отделены от 2 других остатков гистидина аминокислотной последовательностью состоящей из 12 аминокислотных остатков. Этот участок белка образует? – спираль, которая может специфически связываться с регуляторными участками ДНК. Третичная структура - это способ укладки полипептидной цепи в пространстве в виде компактной упаковки, за счет связей между радикалами. Эти взаимодействия могут возникать между группами, расположенными на значительном расстоянии друг от друга и полипептидная цепь, многократно изгибаясь, складываясь, образует глобулы или фибриллы, В поддержании третичной структуры важную роль играют слабые, но многочисленные водородные связи, ионные и гидрофобные взаимодействия, а также сильные дисульфидные связи. а ) Дисульфидные связи возникают между молекулами цистеина, расположенными на различных участках полипептидной цепи (идет окислительно-восстановительный процесс). б) Ионные взаимодействия возможны между различными участками полипептидной цепи, имеющими разноименно заряженные группы. Этот вид взаимодействия возможен между моноаминодикарбоновыми кислотами (асп, глу), боковые цепи которых имеют отрицательный заряд и диаминомонокарбоновыми аминокислотами (лизин, аргинин), боковые цепи которых имеют положительный заряд. в) Гидрофобные взаимодействия Полипептидная цепь укладывается таким образом, что гидрофильные боковые группы (R- группы) аминокислот обращены наружу, а гидрофобные располагаются внутри. Гидрофобные группировки, испытывая отвращение к воде, стремясь избежать соприкосновения с ней, теснее сближаются друг с другом и взаимодействуют между собой. Третичная структура - уникальное для каждого белка расположение в пространстве полипептидной цепи, зависящее от количества и чередования аминокислот, т.е. предопределенное первичной структурой. Благодаря наличию третичной структуры определяется форма белковой молекулы, характерная для каждого белка и необходимая для проявления его специфических, биологических свойств. По форме белковых молекул белки бывают двух типов: фибриллярные (нитевидные) полипептидные цепи, они расположены параллельно друг другу, глобулярные, в которых полипептидные цепи плотно свернуты и образуют компактные структуры округлой формы - глобулы. Примером фибриллярных белков являются белки соединительных тканей коллаген, эластин. Типичными глобулярными белками являются гемоглобин, миоглобин. Некоторые белки могут существовать как в глобулярной, так и в фибриллярной форме. Например, сократительный белок мышц актин. Характерным глобулярным белком является миоглобин, содержащийся в мышцах. В молекуле миоглобина имеется одна полипептидная цепь, состоящая из 153 аминокислотных остатков и ядра гема. Эта полипептидная цепь очень компактно упаковывается, образуя глобулу. Основная функция миоглобина - связывание кислорода, в отличие от гемоглобина он в 5 раз быстрее связывает кислород. В этом кроется большой биологический смысл, поскольку миоглобин находится в глубине мышечной ткани (где низкое парциальное давление кислорода). Жадно связывая кислород, миоглобин создает кислородный резерв, который расходуется по мере необходимости, восполняя временный недостаток кислорода.
Типы связей, участвующих в стабилизации третичной структуры. Белковые модули (домены) Обычно белки, образованные одной полипептидной цепью, представляют собой компактное образование, каждая часть которого не может функционировать и существовать отдельно, сохраняя прежнюю структуру. Однако, в некоторых случаях, при большом содержании аминокислотных остатков (более 200), в трехмерной структуре обнаруживается не одна, а несколько независимых компактных областей одной полипептидной цепи. Эти фрагменты полипептидной цепи, сходные по свойствам с самостоятельными глобулярными белками, называются модулями или доменами. Например, в дегидрогеназах два домена, один связывает НАД+ и этот домен сходен по строению у всех НАД-зависимых дегидрогеназ, а другой домен связывает субстрат и отличается по структуре у разных дегидрогеназ. Синтаза жирных кислот, представляющая одну полипептидную цепь, имеет 7 доменов, для катализа 7 реакций. Предполагается, что домены синтазы некогда объединились в один белок в результате слияния генов. Соединение модулей (доменов) в один белок способствует быстрому появлению и эволюции новых функциональных белков.
|
|||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-02-17; просмотров: 1474; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.12.41.106 (0.013 с.) |