Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке.

Характерные признаки белков, отличающие их от других органических соединений клетки:

1.Белки являются азотсодержащими соединениями, как многие другие компоненты клетки (нуклеиновые кислоты, некоторые липиды, углеводы), но в отличии от других органических вещества, содержание азота значительно больше – в среднем16 грамм на 100 грамм белка.

2.Структурной единицей белков являются альфа аминокислоты L-ряда.

3.Аминокислоты связаны в белках с помощью пептидных связей, образуя полипептидную цепь.

4.Белки имеют большую молекулярную массу (от 20000 до нескольких миллионов дальтон).

5.Отличаются белки сложной структурной организацией (имеют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру).

МНОГООБРАЗНЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ:

1.Каталитическая. Многие белки являются ферментами

2.Регуляторная. Некоторые гормоны являются белками

3.Структурная. Во все структуры живой клетки входят белки.

4.Рецепторная. Белки являются обязательным компонентом рецепторов, способны узнавать другие молекулы.

5.Транпортная. Они транспортируют жиры, пигменты, гормоны, лекарственные вещества, различные гидрофобные соединения и др.

6.Опорная. Коллаген, белки костной ткани.

7.Энергетическая. Окисление 1 г белка сопровождается выделением 17,6 кДЖ энергии. В сутки 15% энергии образуется за счёт распада белков.

8.Сократительная. Эту функцию выполняют белки мышечной ткани - актин, миозин.

9.Генно-регуляторная функция гистонов.

10.Иммунологическая. Антитела являются белками.

11.Гемостатическая. Фибриноген и другие белки плазмы крови участвуют в процессах свертывания крови.

 

1.1.Аминокислоты -- Структурные компоненты белков

Аминокислоты - гетерофункциональные соединения. Они представляют собой производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в альфа-положении замещен на аминогруп­пу.

 

Все аминокислоты, входящие в состав белков, характеризуются следующими особенностями:

а) по положению аминогруппы они являются a-аминокислотами (аминогруппа стоит рядом с карбоксильной группой).

б) все они относятся к L-ряду, так как аминогруппа у асимметричного (хирального) атома углерода записывается слева. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного атома углерода, его боковая цепь представлена атомом водорода.

в) имеют одинаковый общий фрагмент и отличаются только строением боковой цепи (R), свойства которой во многом определяют свойства самих аминокислот и белков, в состав которых они входят. Именно различия в форме, размерах и полярности позволяют аминокислотам быть теми строительными блоками, которые использует эволюция, чтобы удовлетворить жесткие требования к структуре белков.

г) в растворах при нейтральных значениях рН альфа-аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей. В сильно кислой среде преобладает катионная форма, в сильно щелочной – анионная. (

 

рис.1)

 

В разных организмах было обнаружено множество аминокислот, не входящих в состав белков (т.н. небелковые аминокислоты). Однако все известные организмы для строительства своих белков используют одни и те же 20 аминокислот, Ф.Крик назвал их “магической двадцаткой”. Только они шифруются генетическим кодом.

 

?

Предыдущий раздел

Раздел верхнего уровня

Следующий раздел