Количественное определение мочевины в моче (крови)

Принцип метода. Мочевина образует с диацетилмонооксимом в сильно кислой среде, в присутствии тиосемикарбазида и ионов трехвалентного железа, красный комплекс, который фотометрируется.

Ход работы. В опытную пробирку отмеряют 0,01 мл сыворотки крови или мочи разбавленной (1часть мочи и 50 частей воды) – I пробирка,

II пробирка – контрольная – отмеривают 0,01 мл дистиллированной воды.

III пробирка -0,01 мл стандартного раствора (эталон -16,65 ммоль/л).

Во все три пробирки добавляем по 2мл рабочего раствора. (Рабочий раствор содержит серную кислоту и диацетилмонооксим.) Перемешиваем и нагреваем на водяной бане в течении 10 минут, охлаждаем и через 15 минут измеряем екстинцию на ФЭКе. Длина волны 490-540 (светофильтр зеленый), кюветы 5 мл.

Количество мочевины: моль /л=

Норма мочевины в крови (1 ммоль/л) 2,5 – 8,3 ммоль/л.

Норма в моче 333-583 ммоль/л.

Клинико-диагностическое значение. Содержание мочевины в крови повышается при острой хронической почечной недостаточности, при рефлекторной анурии, камнях, опухолях мочевыводящих путей, предстательной железы, при непроходимости кишечника, перитоните, острой желчной атрофии печени, шоке, ожоге, при дезинтерии, после употреблении сульфаниламидов, левомицетина, фуросемида, тетрациклина, допинга, лазикса.

Содержание мочевины уменьшается при паранхиматозной желтухе, дистрофии печени, циррозе, отравлениях фосфором, мышьяком и другими ядовитыми веществами, нарушающими мочеобразовательную функцию печени.

Контрольные вопросы по теме

1. Пути образования аммиака в организме.

2. Механизм «временного обезвреживания аммиака».

3. Механизм окончательного обезвреживания аммиака в организме.

4. Напишите реакции синтеза мочевины.

5. Какого происхождение атомов азота и атома углерода мочевины?

6. Механизм регенерации аспарагиновой кислоты в процессе синтеза мочевины.

7. Роль дикарбоновых аминокислот в процессе обезвреживания аммиака.

8. Диагностическая роль определения содержания мочевины в крови и моче.

Итоговая работа по теме «Распад белков и обмен аминокислот»

1.

1. Выберите, чем отличается пищевая ценность белков:

1) аминокислотным составом;

2) наличием заряда белковых молекул;

3) возможностью расщепления в ЖКТ;

4) порядком чередования аминокислот в молекуле белка;

5) молекулярной массой белков.

2. Животному ввели метионин с меченой (¹⁴С) метильной группой. Через некоторое время метка была обнаружена во фракции мембран. В состав какого соединения может быть найдена метка? Напишите уравнение реакции образования этого вещества с участием SAM.

3. Выберите процессы, сопровождающиеся образованием аммиака в организме:

1) дезаминирование аминокислот;

2) обезвреживание биогенных аминов окислительным путем;

3) распад мочевины;

4) дезаминирование АМФ;

5) аминирование α-КГ.

2.

1. В состав белков пищи, которую скармливали животным, входили пептиды следующего состава:

1 2 3 4 5 6 7 8 9

ала - сер – гли – тир – гис - фен – лиз – три – вал – лей

Назовите ферменты (и номер соответствующей связи), которые расщепляют эти пептиды:

а) в желудке;

б) в просвете тонкого кишечника;

в) в слизистой тонкого кишечника (кишечной кайме).

2. Подберите ферментам, участвующим в обмене аминокислот, соответствующие коферменты:

1) Декарбоксилазы 1. ФАД

2) Аминотрансферазы 2. НАД⁺

3) Глутаматдегидрогеназа 3. фосфопиридоксаль

4) Моноаминооксидаза 4. Н₄ - фолат

5) Метилтранферазы 5. тиаминпирофосфат

6. биотин

3. При болезни Паркинсона выражен дефицит дофамина, поэтому для лечения применяют препараты ДОФА или ингибиторы МАО (ипраниазид и др.). Объясните действие названых лекарственных препаратов, написав соответствующие реакции.

3.

1. В состав белков пищи, которую скармливали животным, входили пептиды следующего состава:

1 2 3 4 5 6 7 8 9

ала -сер – гли – тир – гис - фен – лиз – три – вал – лей

а) назовите продукты, которые образуются в результате совместного действия ферментов, и укажите их дальнейшую судьбу;

б) Какие из поступивших в клетки кишечника аминокислот являются:

а) заменимыми в) частично заменимыми

б) незаменимыми г) условно заменимыми.

2. Сравните процессы трансаминирования и дезаминирования аминокислот:

1) является этапом катаболизма аминокислот;

2) может служить для синтеза аминокислот;

3) не приводит к изменению общего количества аминокислот;

4) приводит к увеличению общего количества аминокислот

5) сопровождается образованием аммиака.

а) дезаминирование;

б) трансаминирование;

в) оба процесса;

г) ни один из процессов.

Приведите примеры.

3. Приведите к пронумерованным реакциям обезвреживания аммиака соответствующий фермент.

1) глу – NH₃ + АТФ → глн + АДФ + Ф_н

2) α-КГ + NH₃ + HAД Н⁺ D глу + НАД⁺

3) СО₂ + NH₃ + 2АТФ → карбомоилфосфат + 2АДФ + Ф_н

А. Глутаминаза

В. Глутаминсинтетаза

С. Глутаматдегидрогеназа

Д. Карбоноилфосфатсинтетаза.

4.

1. В состав белков пищи, которую скармливали животным, входили пептиды следующего состава:

1 2 3 4 5 6 7 8 9

ала - сер – гли – тир – гис - фен – лиз – три – вал – лей

Могут ли возникнуть нарушения в развитии молодых крыс, если их долго держать на диете, в состав которой будут входить в качестве пищевого белка только перечисленные аминокислоты и почему?

2. Напишите схемы дезаминирования: а) глу-; б) сер-; в) асп-; г) гис-. Назовите вид дезаминирования. Укажите ферменты и коферменты реакций, связанные с синтезом АТФ.

3. Подберите к данным реакциям орнитинового цикла и недостающий компонент.

1)? + аспартат → аргининосукцинат

2) орнитин + карбамоилфосфат →?

3) аргинин → мочевина +?

4) аргининосукцинат → аргинин +?

а) цитруллин

б) фумарат

в) орнитин

г) аргинин

д) сукцинат

5.

1. Животных длительное время содержали на белковой диете с искусственной смесью аминокислот, в которой отсутствовали глутаминовая, аспарагиновая кислоты и серин, однако, нарушений в развитии этих животных не обнаружили. Как можно объяснить этот факт? Ответ подтвердите реакциями.

2. Пациенту с острыми болями в области сердца определяли активность аминотрасфераз в крови.

а) Активность какой из аминотрансфераз в наибольшей степени увеличится при этой патологии?

б) Напишите реакцию, катализируемую этим ферментом, укажите кофермент.

3. Известно наследственное заболевание аргининосукцинатурия, при котором суточная экскрекция аргиниосукцината достигает 3 г (в норме отсутствует). Укажите, дефект какого из перечисленных ферментов орнитинового цикла приводит к данной патологии:

1) карбомоилфосфатсинтетаза

2) орнитинкарбомоилтрансфераза

3) аргининосукцинатлиаза

4) аргининосукцинатсинтетаза

5) аргиназа

Написать соответствующие уравнение реакции.

6.

1. Крысам скармливали белковую смесь, содержащую полипептидные ферменты следующего состава:

-цис – мет – арг –гли – ала – фен – вал – сер –

а) под действием каких ферментов кишечника при переваривании данного фермента белка появятся пептиды, С-концевыми аминокислотами которых являются арг- и фен-?

б) объясните биологический смысл секреции этих ферментов в виде проферментов и механизм активации.

2. Выберите реакции и компоненты, характерные для процессов прямого и не прямого дезаминирования:

1) трансаминирование с α-кетоглутаратом

2) дезаминирование глу-

3) трансаминироание с оксалоацетатом

4) участвует фосфопиридоксаль

5) участвует НАД⁺

6) процесс не связан с трансаминированием

7) процесс сопряжен с синтезом АТФ в ЦПЭ (цепи переноса электронов–е)

а) характерно только для прямого дезаминирования

б) характерно только для не прямого дезаминирования

в) характерно для обоих процессов

г) не характерно ни для одного из названных процессов.

Ответ иллюстрируйте уравнениями реакций.

3. а) Покажите путь азота от аминогруппы валина до азота мочевины:

1) Напишите реакцию дезаминирования этой аминокислоты;

2) Напишите схему орнитинового цикла.

б) напишите реакцию, которая будет блокирована при нарушении синтеза карбамоилфосфатсинтетазы.

 

7.

1. Подберите для каждой из перечисленных аминокислот соответствующую характеристику:

1. гли- 6. гис-

2. лей- 7. сер-

3. арг- 8. фен-

4. ала- 9. глу-

5. лиз- 10. три-

А. незаменимая аминокислота

В. заменимая аминокислота

С. частично заменимая аминокислота.

2. А. Напишите реакцию трансаминирования между аспарагиновой и α-кетоглутаровой кислотами, дайте название фермента и кофермента.

Б. выберите пункты, отражающие значение реакции трансаминироания:

1) обеспечивают образование заменимых аминокислот;

2) является этапом катаболизма аминокислот;

3) обеспечивают перераспределение аминного азота между аминокислотами в организме;

4) обеспечивают синтез незаменимых аминокислот.

3. При тяжелых вирусных гепатитах у больных может развиться печеночная кома, обусловленная, в частности, токсическим действием аммиака на клетки мозга.

А. Какова причина столь значительного накопления аммиака в крови?

Б) Как изменится концентрация мочевины в крови у данных больных?

8.

1. Подберите к каждому проферменту соответствующий активатор:

1) Пепсиноген 2. трипсиноген

3. химотрипсиноген 4. прокарбоксипептидаза

А. бикарбонат натрия В. HCl

С. трипсин D. энтеропептидаза

2. Напишите реакцию трансаминирования между глутаминовой и пировиноградной кислотами.

А. Укажите полное название фермента по прямой и обратной реакциям, назовите кофермент.

Б. для каких целей используется определение активности трансаминаз в клинической практике?

3. Известно наследственное заболевание цитруллинемия, которое проявляется у детей тяжелой рвотой, нарушением сознания судорогами. В крови обнаруживается значительное количество цитруллина.

А. Напишите схему реакций орнитинового цикла, на схеме укажите место ферментного блока.

Б. Запишите реакцию, которая будет блокирована при данной патологии.

В. Какую диету можно рекомендовать таким больным?

9.

1. Что происходит при активации протеолитических ферментов (расположите выбранные пункты в необходимом порядке)?

1) Отщепление части пептида;

2) Образование новых слабых взаимодействий;

3) Образование активного центра;

4) Изменение взаиморасположения аминокислотных остатков.

2. Напишите формулами и выучите реакции трансаминирования между следующими парами аминокислот и α-кетокислот:

а) глу + ПВК → б) глу + ЩУК → в) аси + α-кетоглутарат →

укажите название кофермента, его механизм действия.

3. Выберите ферменты, которые участвуют в реакциях иноктивации биогенных аминов:

1) декарбоксилаза;

2) моноаминооксидаза;

3) трансаминаза;

4) фосфорилаза;

5) трансметилаза.

 

 

10.

1. В организме животного осуществляется биосинтез специфического белка, содержащего тирозин, метионин и гистидин в соотношении 2:3:1. Сколько пищевого белка необходимо вводить в организм, если соотношение перечисленных аминокислот в нем равно 1:3:1? Какие аминокислоты окажутся в относительном избытке?

2. Выберите процессы, в которых участвует безазотистый остаток аминокислот:

1) синтез заменимых аминокислот;

2) окисление до СО₂ и Н₂О;

3) синтез глюкозы;

4) синтез кетоновых тел.

Приведите примеры аминокислот.

3. Накопление биогенных аминов – продуктов декарбоксилирования аминокислот – может вызвать ряд серьезных нарушений в организме, однако существуют механизмы инактивации и выведения этих соединений.

А. Напишите в общем виде реакцию инактивации биогенных аминов окислительным путем.

Б. Укажите фермент и кофермент.

11.

1. У больного плохой аппетит, тошнота, большая потеря массы. При анализе желудочного сока определено; общая кислотность 20 ед., свободной HCl нет, проба на кровь и молочную кислоту положительная, резко повышена активность ЛДГ₅. Дайте заключение по анализу.

2. При длительном голодании белки скелетных мышц используются в качестве источника энергии. Перечислите, какие превращения должны произойти с этими белками и продуктами их распада в скелетных мышцах и в печени, прежде, чем сердечная мышца и мозг смогут использовать энергию их распада. Ответ иллюстрируйте схемами реакций.

3. Биохимическое исследование крови и мочи больного показало, что концентрация мочевины в моче равна 180 ммоль/сутки, а в крови – 1,5 ммоль/л. Нарушение какого метаболического пути можно предположить? Каковы возможные причины этих нарушений?

12.

1. В чем заключается роль HCl в процессе пищеварения? Механизм образования.

2. Проследите пути превращения лей-, поступившего с пищей в организм человека. Для этого ответьте на следующие вопросы:

А. К какой группе аминокислот по возможности синтеза в организме относится лей-?

Б. Напишите реакцию дезаминирования лей-.

В. каким образом образовавшийся аммиак будет обезврежен в мышцах? Напишите реакции.

Г. К какой группе аминокислот по судьбе безазотистого остатка относится лей-?

3. При синдроме Баттлера-Олбрайте отмечаются следующие нарушения:

Снижается выделение солей аммония с мочой, повышается экскреция натрия и калия (что приводит к гипонатриемии, к гипокалиемии), возникает ацидоз.

Предположите, активность какого фермента снижена в почках?

Напишите реакцию, которую он катализирует.

Почему развивается ацидоз и увеличивается потеря калия и натрия?

13.

1. Роль белков в питании. Норма белков в питании.

2. Что такое гниение белков в кишечнике? Напишите формулы продуктов гнилостного разложения

а) лизина; б) орнитина, в) тирозина, г) триптофана.

3. При титровании 5 мл желудочного сока в присутствии пара-диметиламиноазобензола израсходовано 0,1 мл NaOH, а в присутствии фенолфталеина – 0,5 мл. Дайте заключение о кислотности желудочного сока и его способности гидролизовать белок.

14.

1. Объясните динамическое состояние белков в организме.

2. Приведите общую схему обмена ароматических аминокислот и образование из них биологически важных соединений.

3. Из биологической лаборатории поступили 2 анализа на содержание мочевины в сыворотке крови двух больных. Один больной страдает заболеванием почек, второй – заболеванием печени. Анализы показали, что содержание мочевины в сыворотке крови одного из больных составляет 90 мг% (14,9 ммоль/л). А в сыворотке другого 7 мг% (1,1 ммоль/л) Укажите больных, которым принадлежат эти анализы. Объясните возможные причины наблюдаемых сдвигов (N мочевины?).

15.

1. У больного наблюдается боли в области желудка, малокровие. При анализе желудочного сока установлено: общая кислотность равна 120 ед., свободная соляная кислота 90 ед., связанная 30 ед. Бензидиновая проба на кровь положительная. Количество мукопротеидов снижено. Дайте заключение по анализу.

2. Написать реакции образования:

а) гистамина,

б) серотонина;

в) γ-аминомасляной кислоты.

3. Взаимосвязь двух циклов Кребса (орнитинового и ЦТК).

 

Гормоны

I. Цель изучения: знать классификацию, строение, свойства и механизм действия гормонов в организме и их применение в клинической практике.

II. Уметь: проводить качественные реакции на инсулин, окситоцин, адреналин, тироксин и фолликулин, с целью их идентификации в биологических объектах.

III. Ответить на контрольные вопросы к теме (приложение к лабораторной работе).

IV. Подготовить и огласить реферат по заданному гормону.

V. Содержание темы:

1. Системы регуляции, осуществляющие взаимосвязь между отдельными клетками, тканями и органами и обеспечивающие нормальное функционирование всего организма являются, во-первых, ЦНС, получающая афферентные сигналы от органов чувств, мышц, кровеносных сосудов и т.д. и посылающая сформированные эфферентные сигналы, регулирующие функции органов; во-вторых – эндокринная система, синтезирующая гормоны и освобождающая их в кровь к определенным тканям; в-третьих- внутриклеточный уровень, где изменяется активность ферментов или их количество, а также изменение скорости транспорта веществ через клеточные мембраны.

2. Регуляторы, связывающие вышеуказанные системы являются гормоны. Они представляют собой химические вещества, которые выделяются железами внутренней секреции в кровь и воздействуют на скорость метаболических процессов в клетках – мишенях.

3. Эндокринная система включает в себя эпифиз, гипоталамус, гипофиз, щитовидную и паращитовидную железы, тимус, поджелудочную железу, надпочечники и половые железы; пара – и аутокринная системы секретируют различные соединения в межклеточное пространство и взаимодействуют с рецепторами близлежащих, либо тех же клеток (гормоны ЖКТ, гистамин, простагландины).

4. Синтез и секреция гормонов стимулируется сигналами, поступающими в ЦНС. Сигналы по нейронам поступает в гипоталамус, где стимулируют синтез и секрецию либеринов и статинов. Они стимулируют или ингибируют синтез тропных гормонов гипофиза; тропные гормоны стимулируют синтез и секрецию гормонов периферических эндокринных желез, которые поступают в кровоток и взаимодействуют с клетками – мишенями.

Гормоны гипофиза

Гормоны передней доли	Химическая природа	Объект воздействия	Биологический эффект, гормон стимулирует
Гормон роста (соматотропный гормон СТГ, соматотропин)	Белок	Весь организм	Рост костей, все виды обмена
Адренокортикотропный гормон (АКТГ)	Полипептид М.В.=4500- 5400	Надпочечники (кора)	Секрецию кортикостероидов
Лактогенный гормон (лактикотропный гормон)	Белок М.В. = 27000-35000	Молочные железы	Выработка молока
Тиротропный гормон (тиреотропин)	Белок М.В. =10000	Щитовидная железа	Секрецию гормонов щитовидной железы
Гонадотропные гормоны (фулликулостимулирующие ФСГ)	Белок М.В.=67000	Яичники, семенники	Сперматогенез, образование прогестерона, созревание фолликулов, яичников
Лютеинизирующий гормон (интерстициальные клетки- стимулирующий)	Белок М.В. =40000 - 100000	Яичники, семенники	Созревание желтого тела или секрецию прогестерона у женщин, андрогенов у мужчин

 

5. Клетки – мишени – это клетки, которые содержат белки – рецепторы для специфического связывания определенного гормона.

6. Гормоны классифицируются по химическому строению, биологическим функциям, по способу передачи сигнала в клетку. Все гормоны являются биологическими высокоактивными веществами, действующими в очень низких концентрациях, которые влияют на синтез и активность ферментов.

7. По структуре гормоны: а) производные тирозина (норадреналин, адреналин, трийодтиронин –Т₃, тироксин-Т₄;б) стероиды (альдостерол, кортизол, кальцитриол, тестостерон, эстрадиол, прогестерон); в) пептидные гормоны: кортикотропин (АКТГ), соматотропин (СТГ), тиреотропин (ТТГ), пролактин (ЛТГ) лютропин (ЛГ), фолликулостимулирующий гормон (ФСГ), меланостимулирующий гормон (МСГ), гонадотропин (ХГ), вазопрессин (АДГ), окситоцин, паратгормон (ПТГ), кальцитонин, инсулин, глюкагон.

Гормоны мозгового слоя надпочечников (схема образования катехоламинов)

Гормоны щитовидной железы

· Йодирование тирозина

· Синтез дийодтирозина из 2-х молекул монойодтирозина

· Синтез трийодтиронина

· Синтез тетрайодтиронина

Гормоны коры надпочечников

В основе структуры гормонов коры надпочечников лежит структура циклопентанопергидрофенантрена:

· Глюкокорикоиды

 

· Минералкортикоид

· Глюко- и минералкортикоид

 

 

Половые гормоны

Женские половые гормоны

В основе структуры женских половых гормонов лежит кольцо эстрана:

 

Мужские половые гормоны

В основе структуры мужских половых гормонов лежит углеводород андростан:

8. Гормоны можно разделить на следующие группы:

А) регулирующие обмен основных энергоносителей (белков, жиров и углеводов): инсулин, глюкагон, адреналин, глюкокортикоиды (кортизол);

В) регулирующие водно-солевой обмен: минералкортикоиды (альдостерон), антидиуретический гормон (вазопрессин);

Г) регулирующие обмен кальция и фосфатов: паратгормон, кальцитонин, кальцитриол (производное витамина Д₃);

Д) регулирующие репродуктивную функцию (половые гормоны): эстрадиол, прогестерон, тестотерон;

Е) регулирующие функции эндокринных желез (тропные гормоны): кортикотропин, тиротропин, гонадотропин.

9. По влиянию на метаболизм они могут быть анаболическими: соматотропин (гормон роста), инсулин, тироксин, половые гормоны и катаболическими: глюкагон, норадреналин, адреналин, кортизол.

10. Общие свойства гормонов: а) концентрация их в крови очень мала (10^-6 – 10^-12 М/л) и, тем не менее, они проявляют высокую биоактивность; б)дистантность действия гормонов объясняется взаимодействием гормонов со специфическими белками-рецепторами клеток-мишений, что приводит оределенный химический ответ внутри клетки; в) гормоны не являются ферментами, коферментами, витаминами, однако их действие специфично изменяет ферментативные процессы, т.е. гормоны не взаимозаменяемы; г) эндокринные железы, гормоны составляют единую систему, контролируемую ЦНС.

11. Передача химического сигнала в клетку гормонами осуществляется по: а) мембранному механизму, когда рецептор клетки мишени работает фермент-киназа; б) мемранно-цитозольному механизму, когда гормон-рецепторный комплекс стимулирует образование внутри клеток вторичных переносчиков –Са²⁺, ц-АМФ, ц-ГМФ, и т.д.; в) цитозольному механизму, когда липофильный гормон, проникая через клеточную и ядерную мембраны, активирует гены, продуцирующие определенные белки.

12. Этапы передачи гормональных сигналов по мембранному механизму: а) присоединение гормона к мембранному рецептору; б) аутофосфорилирование рецептора; в) каскад фосфорилированых белков; г) активация ферментов и факторов транскрипции; д) изменение количества белков (ферментов); е) изменение скорости метаболизма. По такой схеме работают инсулин, гормон роста, пролактин.

13. По мембранно-цитозольному механизму гормоны взаимодействуют с мембранными рецепторами и вызывает активацию G-белков; которые в свою очередь действуют на специфические мембранные ферменты (аденилатциклазу гуанилатциклазу - она может быть частью рецептора), фосфолипазу С). Эти ферменты синтезируют вторичные посредники: ц-АМФ, ц-ГМФ, Са²⁺, ИФ₃, ДАГ, NО. Каждый из них активируют определенную протеинкиназу (А, G), которые фосфорилируют белки-ферменты или белки-активаторы транскрипции, в результате чего изменяется активность или количество ферментов метаболизма. По таким схемам «работают» адреналин (α и β -рецепторы ведут к синтезу разных посредников), глюкагон, натрийуретический фермент, АДГ, ангиотензин II и др.

14. По цитозольному механизму действуют липофильные гормоны, которые проникая через клеточную и ядерные мембраны, образуя гормон-рецепторный комплекс, взаимодействуя определенным доменом с областью энхансера или сайленсера ДНК, вызывая индукцию или репрессию синтеза белков-ферментов, влияя на скорость метаболизма. Так действуют минерал- и гликокортикоиды, альдостерон, тироксин и др.

15. Синтез гормонов идет в специализированных клетках (адреналин из тирозина) синтезируется в хромаффинных клетках мозгового слоя надпочечников (см. обмен тирозина), а в фолликулах щитовидной железы – йодтиронины. В коре надпочечников из холестерина под влиянием АКТГ идет разрушение боковой цепи холестерина под действием гидроксилаз и дегидрогеназ. Первый кортикоид – прегненолон в клетках Лейдига семенников дает андрогены, а из них в яичниках в результате действия ароматазы синтезируются эстрогены. Белковые гормоны синтезируются на рибосомах специализированных желез в виде препрогормонов (инсулин, паратгормон) и после частичного протеолиза превращаются в активные формы. Особое значение имеет частичный протеолиз пропиомеланокортина в гипофизе, являющегося общим предшественником адренокортикотропина, дающего меланостимулирующий гормон, и β-липотропина распадающегося на ряд эндорфинов и меланостимулирующий гормон.

16. При подготовке реферата по определенному гормону отметьте патологии при гипо- или –гиперфункции эндокринной системы выражающиеся в таких заболеваниях как сахарный, стероидный и несахарный диабет, синдром Иценко-Кушинга, Аддисона, эндемический зоб, микседема, критинизм, феохромоцитома, гипертония, гигантизм, атрофия матки, молочных желез. Из физиологии (раздел 9) отметьте биологические функции основных гормонов ЖКТ.

17. В клинической практике имеет особое значение заместительная терапия (инсулин при диабете, эутирокс при гипотиреозе, кальцитонин и паратгормон при остепорозе). Для подавления собственных гормонов: контрацептивы, глюкокортикоиды при астме, при лечении рака молочной железы-эстрогены.

Лабораторная работа