Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Окислительное фосфорилирование.
После завершения цикла Кребса водород, отобранный от окисленных субстратов, находится в форме НАДН+Н+, то есть связан с коферментами дегидрогеназ. На следующем этапе происходит окисление восстановленных коферментов путем дегидрирования до воды, одновременно с этим за счет энергии окисления образуется АТФ. Эти окислительные процессы можно представить следующим образом: S*Н2 + ½ О2 → S + H2О Очевидно, что этот процесс по конечному результату сходен с реакцией горения водорода в кислороде: Н2 + ½ О2 Н2О ΔG0 = -100 кДж/моль 2Н – 2е 2Н+ О0 + 2е О-2 За счет этой энергии происходит синтез АТФ. Известно, что максимально полезная работа получается при полностью обратимом процессе, реальные же процессы всегда не обратимы, поэтому величина полезной работы будет тем больше, чем в большей степени процесс приближается к равновесному. Организм превращает в полезную работу приблизительно 40% той энергии, которая выделяется при окислении субстратов и достигается это постепенным переносом протонов и электронов от субстратов к молекулярному кислороду. Увеличение числа промежуточных стадий способствует приближению реального процесса к равновесному, весь процесс тканевого дыхания протекает в митохондриях клетки. Митохондрия имеет форму цилиндра с закругленными краями, количество митохондрий в клетках различно: от 100-2 тысяч, они имеют внутреннюю и наружную мембраны, разделенные межмембранным пространством. Внутренние мембраны образуют складки – это так называемые кристы, содержимое пространство, которое ограничено внутренней мембраной, называется матриксом. Внутренние и внешние мембраны отличаются по составу и функциям, так, внешние мембраны проницаемы для молекул с молекулярной массой до 5 тысяч, а проницаемость внутренних мембран ограничена, следовательно, состав матрикса и состав межмембранного пространства отличается. Матрикс на 50 % состоит из белков, а во внутренней мембране митохондрий встроен ферментный ансамбль дыхательной цепи, который называется цепью передачи электронов – ЦПЭ. Ансамбль состоит из трех жесткозакрепленных ферментных комплексов, первый ферментный комплекс состоит из дегидрогеназ с коферментом ФМН, который переносит водород с НАДН на ФМН и далее на кофермент Q (убихинон).
НАДН + Н+ + ФМН ФМН*Н2 + НАД+ ФМН*Н2 + Q ФМН + Q* Н2 Перенос водорода включает в себя много этапов, участвует ряд промежуточных переносчиков, разделяющих отдельно перенос электронов и протонов, в этом переносе участвуют цитохромы, представляющие собой гемопротеины. Атом железа в геммах цитохрома может менять валентность: Fe3+ + e Fe2+
Рис.: Сопряжение дыхания и синтеза АТР (окислительного фосфорилирования). I – NADH – дегидрогеназа; II – сукцинатдегидрогеназа; III – OH2 – дегидрогеназа; IV - цитохромоксидаза; V – АТР – синтаза. Наружная мембрана митохондрий Межмембранное пространство nH+ nH+ nH+
+ + ++ + + Внутренняя 2e- Q 2e- Мембрана 2e- 2e- 2e- Митохондрий NADH NAD+ Фумарат 1/2О2 Н2О Сукцинат V Оксалоацетат Малат ADP + H3PO4 H+ ATP АТР Матрикс
АDP
Присоединение электрона в такой структуре и его отдача вызывают изменение лишь электронной конфигурации атома металла, не затрагивая структуру белков. Цитохромы дыхательных путей обозначаются как: b, c1, с, a a3 и располагаются в цепи между убихиноном и кислородом: b c1 с a a3 Кроме железа, входящего в состав цитохромов, в митохондриях имеются белки, содержащие негемовое железо, их называют железосерными белками. В них атомы железа связаны с атомами серы боковых цистеиновых остатков аминокислот:
цис - S S – цис Железосерные белки входят в комплекс дыхательной цепи, выполняя роль простетической группы в процессе переноса электронов. Комплекс III, цитохромов b, c1 действует как QH2 - дегидрогеназа: QH2 + 2с (Fe3+) Q + 2Н+ + 2с (Fe2+) Электроны последовательно проходят через атомы железа цитохромов b, c1 функционируют как Q∙H2 - дегидрогеназа, а протоны высвобождаются в раствор. Стехиометрический коэффициент 2 перед цитохромом с означает, что с QH2 передается 2 электрона, а цитохромы за один цикл могут передать только 1 электрон. Комплекс IV, действует как цитохромоксидаза, он помимо гемма содержит ионы меди, которые тоже участвуют в переносе электронов с цитохрома с на кислород, при этом электроны соединяются последовательно к ионам железа а1, а3, затем к меди, затем к кислороду. Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с атомом железа в цитохроме а3 в форме молекулы кислорода в молекулярном виде. Затем каждый из атомов молекулы кислорода последовательно присоединяет по два электрона и по два протона, превращаясь в молекулу воды. В дыхательной цепи имеется комплекс II, где осуществляется перенос электронов от сукцината, образующегося в цикле Кребса, направление потока электронов в дыхательной цепи при сопряжении одной окислительно-восстановительной системы с другой определяется их стандартными окислительно-восстановительными Red/Ox потенциалами. Эти величины для компонентов цепи и субстратов приведены в таблице, их величины:
В связи с тем, что Red/Ox потенциалы определяют сродство к электрону, то для любых двух пар система с более положительным потенциалом будет стремиться принимать электроны и, как видно, в дыхательной цепи Red/Ox потенциалы переносчика электронов становятся более положительными. Поэтому, электроны передаются в дыхательной цепи внутри мембраны, а протоны высвобождаются в межмембранное пространство. Протоны необходимы для восстановления той ФМН, которая поступает из матрикса. Таким образом, ЦПЭ работает как протонный насос, перекачивая ионы водорода из матрикса на наружную сторону мембраны, в результате, по разные стороны от внутренней мембраны возникает разность концентраций ионов водорода и одновременно разность потенциалов на поверхности. Следовательно, разность окислительно-восстановительных потенциалов трансформируется в энергию ΔµН+. Электрохимический потенциал заставляет протоны двигаться с наружной поверхности во внутреннюю, однако, мембраны в обратном направлении не проницаема для них, за исключением протонных каналов (V комплекс). В области этих каналов на внутренней поверхности внутренней мембраны располагается фермент Н+ АТФ-синтетаза, катализирующая синтез АТФ. Образующиеся молекулы, которые транспортируются из матрикса на наружную сторону мембраны и попадают в цитозоль. На синтез 1-ой молекулы АТФ, Δ Е0>0,2 В, требуется энергия не менее 31 кДж/моль, то есть в дыхательной цепи имеются 3 участка (I, III, IV), где высвобождение энергии достаточно для синтеза АТФ, следовательно, перенос пары электронов от НАДН в итоге дает нам образование 3-х молекул АТФ, а ФАД – 2-х молекул АТФ. Известно, что человек за сутки из воздуха потребляет приблизительно 67 литров (27 молей) кислорода, подавляющая его часть (90%) восстанавливается до воды при участии дыхательной цепи, за это же время в митохондриях синтезируется 62 кг АТФ, однако, содержание АТФ в организме составляет около 50 грамм, вследствие того, что каждая молекула АТФ расщепляется и регенерируется 2,5 тыс. раз в сутки, средняя продолжительность ее жизни меньше 1-ой минуты.
Биосинтезы
Биосинтез ДНК. Репликация. Синтез новой дочерней цепи ДНК происходит на одной из цепей материнской ДНК как на матрице, поэтому последовательность оснований в цепи-матрице определяет последовательность оснований в новой цепи: против аденина в цепи матрицы в дочернюю цепь всегда пристраивается тимин, а против гуанина − цитозин и наоборот. В результате новая цепь ДНК является копией старой, поэтому этот процесс называется репликацией, то есть копированием. Репликация ДНК начинается с того, что её двойная спираль освобождается от гистонов, и обе цепи молекулы расходятся. После этого каждая из материнских цепей будет служить матрицей, на которой пойдёт синтез новой цепи ДНК. Раскручивание начинается в определенной точке ДНК, называемой точкой инициации. Инициация синтеза у простых организмов происходит в одной точке, а у животных в нескольких точках. Та часть молекулы ДНК, которая уже расплелась и в данный момент служит матрицей для синтеза дочерней цепи, называется репликационной вилкой. Двойная спираль в обычных условиях довольно стабильна. Спаренные основания соединены так прочно, что для разделения двух цепей ДНК в пробирке нужна температура ~90оС, а для того, чтобы спираль раскрутилась, в клетке необходимы специальные ферменты: белки ДНК – геликазы и белки, дестабилизирующие спираль (SSВ-белки). В ходе репликации ферменты перемещаются вдоль молекулы ДНК, при этом расплетаются всё новые участки родительской цепи до тех пор, пока репликационная вилка не дойдёт до точки окончания синтеза – точки терминации. Чтобы расплетённые цепи опять не соединились, каждая цепь связывается с несколькими молекулами дестабилизирующего белка, которые соединяются с одиночными цепями белка, не закрывая нуклеотидных оснований. Мономерами для новой цепи ДНК являются одиночные дизокси нуклиозидтрифосфаты. В ходе реакции от каждого из них отщепляется пирофосфатный остаток, так как включение каждого мономера в молекулу ДНК требует затраты высокоэнергетических связей. Способность азотистых оснований молекул различных нуклеиновых кислот узнавать друг друга путём нековалентного взаимодействия называется спариванием оснований. Спаривание оснований лежит в основе механизмов наследственности. Фермент, катализирующий соединения друг с другом свободных нуклеотидов с образованием новой цепи ДНК, называется ДНК-полимеразой. Она присоединяет дезоксирибонуклеозидтрифосфат к ОН-группе на 31 одной из цепей, при этом две концевые фосфатные группы (пирофосфат) отщепляются, а высвобождаемая энергия используется для связи между нуклеотидами. Так как считывание информации происходит от 31-конца цепи к ее 51-концу, то новая цепь растет в направлении 51→31 и антипараллельна цепи-матрице.
Поскольку две цепи родительской ДНК антипараллельны, то только одна из новых цепей может синтезироваться в направлении 51→31. На второй цепи-матрице синтез новой цепи должен был бы идти в направлении 31→51, однако, поскольку не существует фермента, катализирующего полимеризацию нуклеотидов в этом направлении, то и вторая цепь также синтезируется в напрвлении 51→31, но короткими фрагментами, называемыми фрагментами Оказаки по имени ученого, открывшего их. У бактериальной клетки число этих фрагментов достигае 1-2 тысяч, а у клеток эукариот – всего 100-200. Фрагменты потом сшиваются с помощью фермента ДНК-лигазы путем связывания 51-фосфата одного фрагмента с 31-ОН-группой другого, в результате чего образуется непрерывная вторая цепь ДНК. Цепь ДНК, синтезируется непрерывно и называется лидирующей, а другая, синтезируемая короткими фрагментами − отстающей. Ведущая цепь растёт непрерывно, так как непрерывно работает ДНК-полимераза, а на отстающей цепи этот фермент работает через определенные промежутки времени, когда начинает действоваь РНК-затравка. Она синтезируется из рибонуклеозидтрифосфатов с помощью фермента ДНК-праймазы и состоит у эукариотов из 10 нуклеотидов. РНК-праймазы синтезируются с определенными интервалами на матрице и являются точками инициации синтеза фрагментов Оказаки, предоставляя свою свободную 31-ОН-группу для присоединения первого нуклеотида ДНК. ДНК-полимераза присоединяет один нуклеотид за другим до тех пор, пока не достигнет РНК-затравки, присоединенной к 51-концу предыдущего фрагмента ДНК. Итак, в результате синтеза новой цепи ДНК происходит репликация (копирование), материнской цепи ДНК и ее удвоение, при этом каждая новая молекула состоит из одной «старой» и одной «новой» полинуклеотидной цепи. Т акая репликация называется полуконсервативной. Периодичность репликации ДНК совпадает с периодичностью митоза, то есть процесса деления клеток, при котором каждая из вновь возникающих клеток получает генетический материал, идентичный исходной клетке.
Биосинтез РНК Синтез РНК на ДНК-матрице называется транскрипцией (переписыванием), происходит в ядре клеток с помощью РНК-полимерозы. Рибонуклеиновые кислоты содержатся во всех живых клетках виде одноцепочных молекул, которые, как и ДНК, состоят из нуклеотидов, однако в состав нуклеотидов РНК место дезоксирибозы входит рибоза, а вместо тимина − другое пиримидиновое основание − урацил. Отдельные участки нуклеотидной цепи РНК связываются водородными связями. Синтез белков, информация о строении которых зашифрована в последовательности расположения нуклеотидов в цепи ДНК, происходит на рибосомах, расположенных в цитоплазме. Следовательно, для осуществления этого синтеза необходимо перенести генетическую информацию из ядра в цитоплазму. Таким посредником в синтезе белка является одна из рибонуклеиновых кислот − информационная РНК (иРНК), называемая также матричной РНК (мРНК). В синтезе белка участвуют также транспортные тРНК и рибосомные рРНК.
Нуклеотиды, из которых синтезируются РНК, присоединяются к лидирующей цепи по принципу комплементарности, который имеет место при репликации ДНК, и с помощью РНК-полимеразы соединяются между собой, образуя полинуклеотидную цепь РНК. Количество РНК в каждой клетке зависит от количества синтезируемого белка. Молекулы РНК менее стабильны, чем молекулы ДНК, поэтому именно ДНК используется в качестве хранилища генетической информации. Информационные РНК На долю иРНК приходиться 3-5% всех, они имеет самое простое строение − одноцепочная молекула, состоящая из 70-10000 нуклеотидов. При синтезе иРНК на одной из цепей ДНК происходит спаривание оснований так же, как и при воспроизводжстве самой ДНК: присутствие аденина в матричной цени ДНК определяет присоединение урацила к образующейся цепи РНК, а цитозина − присоединение гистидина.
Поскольку иРНК образуются непосредственно на цепи ДНК и являются её копией, то информация о последовательности аминокислотных остатков, записанная с помощью нуклеотидных оснований в ДНК превращается в последовательность комплиментарных оснований на молекуле РНК. В этом генетическом коде одной аминокислоте белка соответствует набор 3-х оснований – триплет, расположенных в определённой последовательности. Этот триплет оснований называется кодоном. Четыре основания аденин A, урацил U,гуанин G и цитозин С можно комбинировать 64 способами, и, поскольку эти 64 комбинации используются для кодировки 21-ой аминокислоты, то генетический код является вырожденным, то есть одна аминокислота кодируется несколькими различными комбинациями. Генетические коды для различных аминокислот приведены на рисунке… Три триплета (UUA, UAG, UGA) кодируют окончание синтеза – терминацию (стоп-кодоны), о один (AUG) кодирует начало синтеза белковой молекулы с метионина. Длина иРНК зависит от длины полипептидной цепи, которую она кодирует. Поскольку иРНК служит для синтеза белка, то она существует пока идёт синтез (от нескольких минут у бактерий до нескольких дней у млекопитающих).
Рибосомные РНК Рибосомы сами являются белками и содержат 70-80 различных белков. Функции рРНК сводятся к способствованию присоединения иРНК к ферментам, катализирующим процесс образования полипептидной цепи. Количество рибосом в клетках колеблется от нескольких десятков тысяч у бактерий до миллиона и больше у эукариотов. Гены, кодирующие структуру рРНК, находятся в ядрышке. Все рибосомы состоят из двух фрагментов большого и маленького. Маленький состоит из 21-ого белка разной структуры и одной молекулы РНК массой около миллиона, а большой из 35 различных белков и знчительно большей молекулы рРНК (молекулярная масса ~1000 000). Большой и маленький фрагмент могут легко отщепляться друг от друга(диссоциировать) и соединяться во время синтеза белка в одну большую частицу (рекомбинировать). Транспортные РНК Транспортные РНК участвуют в процессе трансляции в качестве промежуточного звена между нуклеиновыми кислотами и белками. Их функция заключается в том, что они переносят аминокислоты на рибосомы, где идёт синтез белка. Так как многие аминокислоты кодируются несколькими триплетами, то число известных тРНК больше 21-ой, их известно около 60-ти. тРНК самые короткие из рибонуклеиновых кислот. Они состоят примерно из 80 нуклеотидов, их молекулярная масса сравнительно низка − 25-30 тысяч. Молекулы всех тРНК имеют сходную форму, их цепь изгибается так, что напоминает лист клевера или клена (рисунок). Эта форма поддерживаются водородными связями, возникающими между комплементарными нуклеотидными основаниями цепи. На 51-конце молекулы всегда находится гуанин, а на 31-конце группа ССА, к которой присоединяется аминокислота. Последовательность нуклеотидов в цепи остальной части молекулы разная. Транспортные РНК должны выбрать из 21-ой аминокислоты свою, перенести ее к рибосоме и расположить в синтезируемой полипептидной цепи в той последовательности, которая закодирована в иРНК. Связывание тРНК со своей аминокислотой происходит с помощью фермента аминоацил-тРНК-лигазы. Этот процесс является активацией аминокислот и происходит в две стадии. Сначала аминокислота реагирует с АТФ, образуя соединение с макроэргической связью − аминоациладенилат. С него аминокислотный остаток переносится на 31-ОН-группу рибозы концевого остатка ССА тРНК, который у всех тРНК одинаков, и при этом отщепляется нуклеотид АМФ и образуется комплекс аминоацил-тРНК (аа-тРНК). Суммарная реакция образования аа-тРНК может быть записана следующим образом: АМК + тРНК +АТФ → аа-тРНК +Н4Р2О7 + АМФ
В вершине листа молекулы тРНК находится участок, состоящий из 3-х нуклеотидов, последовательность которых строго соответствует коду переносимой кислоты. Этот участок является антикодоном кодону в молекуле иРНК, который он узнает за счет спаривания оснований путем образования между ними водородных связей при условии, что полинуклеотидные цепи ТРНК и иРНК антипараллельны: иРНК 51 – U U C – 31 (кодон) тРНК 31 –А А G – 51 (антикодон) За счет этих водородных связей тРНК прикрепляется к иРНК.
Трансляция (биосинтез белка)
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-02-07; просмотров: 231; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.118.184.237 (0.036 с.) |