Первичная структура белковой молекулы

· представляет линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями (линейный биополимер)

· каждый вид белка характеризуется строго определённой последовательностью и количеством аминокислотных остатков

· поддерживается пептидными связями ковалентного типа, обеспечивающих высокую относительную стабильность первичной структуры

· передаётся по наследству от материнской клетки к дочерней с помощью генетического кода нуклеиновых кислот -ДНК, РНК

· «главная» структура, определяет все последующие структуры белковой молекулы и её биологические функции

q расшифрована для небольшого числа индивидуальных белков (инсулин, рибонуклеаза, миоглобин, гемоглобин и др.)

q в настоящее время работы по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована и теперь первичная структура известна уже для нескольких сотен белков

Вторичная структура

· представляет определённый характер спирализации полипептидной цепи (первичной структуры)

· поддерживается за счёт водородных связей, образующихся между кислородомкарбонильной группы (СО =) одного остатка аминокислоты и водородом иминогруппы (- NH) другого остатка на расстоянии четырёх аминокислотных остатков (очень слабые связи, но в силу их большого количества дающих большую суммарную энергию взаимодействия - стабильность вторичной структуры)

· термодинамически наиболее устойчивое состояние полипептидной цепи

· характерны две формы вторичной структуры - спирального (α - структура) или складчатого (ß - конформация) типа

α - структура: § в виде спирали

§ имеет вертикальное расположение водородных связей

§ обладает большей прочностью

§ чаще встречается в природе

§ может переходить в ß - конформацию и обратно

ß - структура: § в виде гармошки складчатого типа

§ имеет горизонтальное расположение водородных связей

§ обладает меньшей прочностью

§ редко встречается в природе

§ переходит в α - структуру при перестройке Н - связей

· несколько α - спиралей или ß - структур могут скручиваться вместе в параллельные цепи, скреплённые поперечными - S - S - связями, образуя класс фибриллярных белков (имеют большую механическую прочность, нерастворимы в воде, образуют длинные волокна или слоистые структуры - белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов - кератин, коллаген сухожилий и костной ткани, актин и миозин мышц, фиброин шёлка и паутины, фибрин крови, эластин соединительной ткани)

Третичная структура

· Представляет пространственную укладку спиральной полипептидной цепи (свертывание вторичной спиральной структуры в клубок) за счёт её гибкости и сильного взаимодействия определённых её участков

· Имеет форму глобулы (клубка) - трёхмерное, сферовидное образование

· Наиболее сложная, тонкая и часто встречающаяся пространственная структура белковой молекулы (характерна для большинства ферментов, составляющих около 90 % всех клеточных белков)

· функционально глобулярная структура сокращает общую длину белковой молекулы в 10 раз и сообщает определённое распределение функциональных групп белка в пространстве

q поддерживается за счёт слабых:

- ионных связей (электростатических)

- полярных водородных связей

- неполярных гидрофобных связей

§ гидрофобные связи слабее водородных

§ образуются между неполярными радикалами аминокислот

§ количественно наиболее важные для поддержания третичной структуры

§ белок при их образовании свёртывается гидрофобными боковыми цепями внутрь глобулы (защищены от взаимо....действия с водой), а гидрофильными боковыми цепями - снаружи

q прочных ковалентных:

- дисульфидных связей (- S - S -), возникающих междуатомами серы в удалённых радикалах цистеина

- пептидных связей

· фактором образования третичной структуры является аминокислота пролин, местоположение которой детерминирует место изгиба (складки), определяющей пространственную конфигурацию глобулы

· третичная структура нестабильна в силу небольшого количества и слабости поддерживающих связей (лабильна, мало устойчива к действию денатурирующих факторов)

· мало энергоёмка (затрачивает меньшее количество энергии, чем на образование первичной структуры)

· основная структурная единица глобулы - домен - небольшая, плотно упакованная (α - и ß - спиральные структуры) часть полипептидной цепи

· между доменами располагаются неспирализованные участки из линейно связанных аминокислот (функционально они обеспечивают лабильность - способность к изменению конфигурации глобулы, расположения доменов и способствуют ещё большей компактизации белковой цепи)

· третичная структура - комплекс доменов, соединённых короткими свободными участками из аминокислотных остатков

· обеспечивает ферментативную активность белков, которая проявляется на свободных участках глобулы между доменами

· белки третичной структуры образуют класс глобулярных белко (свыше 1000 известных в настоящее время ферментов антитела - глобулины сыворотки крови, определяющие иммунную активность, некоторые гормоны, например - инсулин, мембранные белки-переносчики, транспортные белки)

· глобулярные белки легко растворимы в воде