Липиды в биологических системах

1. Функции и классификация липидов

2. Омыляемые липиды

3. Неомыляемые липиды

 

1. Липиды – соединения разнообразные по химической структуре, которым присуще 2 особенности:

· То, что они присутствуют в живых тканях

· Они не растворимы в воде и растворимы в органических растворителях.

Различают несколько классификаций. Одна из них основана на строении и способности к гидролизу. Согласно этой классификации липиды делят на:

Основные функции липидов:

ü Энергетическая. При окислении 1г жиров выделяет около 38кДж энергии.

ü Защитная. Ее выполняют воски.

ü Структурная. Липиды являются компонентами клеточных мембран

ü Регуляторная. Ее выполняют жирорастворимые витамины, ее выполняют простагландины (производные некоторых жирных кислот).

 

2. Омыляемые липиды.

Компонентами омыляемых липидов являются жирные кислоты. Жирные кислоты представляют собой длинные углеводородные цепи, несущие на одном из концов карбоксильную группу. Жирные кислоты могут быть насыщенные и ненасыщенные. В зависимости от биологии организма длина углеводородных цепей может быть .

Чаще всего встречаются жирные кислоты пальмитиновая и стеариновая . Число атомов углерода всегда четно для насыщенных жирных кислот.

Ненасыщенные жирные кислоты содержат 1 или более двойных связей, которые всегда находятся в цисс к информации.

Среди мононенасыщенных кислот чаще встречается олеиновая кислота . Среди триненасыщенных часто встречается линоленовая кислота .

Широко распространена линолевая кислота , у нее две двойные связи, она диненасыщенная кислота.

Природные жирные кислоты имеют животное или растительное происхождение. Животные жиры в основном представлены насыщенными жирными кислотами, а растительные содержат около 90% ненасыщенных жирных кислот.

Ненасыщенные жирные кислоты, линолевая и линоленовая, являются незаменимыми факторами питания и должны поступать с пищей.

Нейтральные липиды.

К ним относятся жиры и воски. Жиры иначе называют ацилглицеролы. Общая формула жиров

Если в молекуле жира все остатки одинаковы их называют простыми, если разные то смешанными.

В зависимости от жирно-кислотного состава жиры бывают жидкими и твердыми. В состав жидких в основном входят триацилглицеролы (ТАГ) – содержат ненасыщенные жирные кислоты, а в состав твердых жиров входят насыщенные жирные кислоты.

Жиры под действием фермента липаза подвергаются гидролизу и образуют глицерин и смеси жирных кислот.

Аналогичная реакция происходит при кипячении с кислотами. Реакция в щелочной среде называется реакцией омыления жиров.

Константы жиров.

1) Кислотное число – это количество мг едкого калия необходимого для нейтрализации свободных жирных кислот, содержащихся в 1г жира

2) Число омыления – количество мг едкого калия необходимого для омыления жирных кислот и для нейтрализации свободных жирных кислот в 1г исследуемого жира.

3) Йодное число – количество грамм йода эквивалентное галогену, присоединившемуся по месту двойных связей к 100г исследуемого жира.

4) Перекисное число – показатель окислительного изменения жиров, он выражается в граммах йода, который может прореагировать с перекисями, находящимися в 100г жира.

Так же существуют константы как показатель преломления, они дают информацию о непредельности жирных кислот.

Воски – представляют собой смеси высокомолекулярных липидов, жирных кислот и спиртов. В состав восков входят одноатомные высокомолекулярные спирты и высокомолекулярные жирные кислоты .

Полярные липиды

К ним относятся фосфолипиды (фосфатиды), гликолипиды.

Фосфолипиды – сложные липиды. В их формуле одна из жирных кислот замещена фосфорной кислотой с присоединенным к ней азотистым основанием.

В зависимости от вещества Х фософолипиды делят на несколько групп:

1. Холинфосфатиды (лицитины)

Лицитины различаются между собой по остаткам жирных кислот, наиболее часто в их состав входят пальметиновая, ленолевая и олеиновая кислоты. Обычно 1 спиртовой гидроксил связан с остатком насыщенной кислоты, а другой с ненасыщенной. Молекула лицитина обладает полярностью.

Холин – это гидрофильный остаток молекулы, а жирная кислота – гидрофобный. Поэтому они ориентируются определенным образом на границе раздела фаз. Играют ведущую роль в структуре протоплазмы.

Фосфолипиды являются структурными компонентами мембран клеток. Значительная их часть содержится в протоплазме клеток в виде липопротеидов. В нерафинированных маслах фосфолипидов содержится 0,3-4,5%. Так же они содержатся в животных клетках, особенно много их в желтке куриного яйца.

Фосфолипиды применяются в пищевой промышленности для изготовления шоколада, маргарина.

При расщеплении лицитина холин может образовывать триметиламин, обладающий рыбным вкусом и запахом.

Фосфатиды предают стойкость эмульсии жира. В молоке они входят в оболочку жировых шариков (0,1%). Различают и другие фосфатиды.

2. Коламин-фосфатиды

Вместе с лицитином образуют стойкую эмульсию с водой. Выполняют функцию смачивающего вещества, посредника растворения гидрофобных соединений. В молоке содержится 0,02%-0,05%. Кефалины принимают участие в процессах свертывания крови.

3. Гликолипиды

В их состав входит в качестве спирта сфингозин. Они содержат остатки моносахаридов и жирных кислот, но не содержат остатка фосфорной кислоты.

Гликолипиды содержатся в различных органеллах клетки, например, в хролопластах у растений, а также содержатся в головном мозге в виде цереброзидов.

 

3. Неомыляемые липиды (изопреноиды).

Неомыляемые липиды включают 2 группы соединений

ü Терпены

ü Стероиды

Структурным компонентом изопреноидов является изопрен

Молекулы терпенов могут иметь линейную или циклическую структуру, среди них встречаются летучие жидкие вещества, компоненты эфирных масел. Наиболее распростарненными являютяс компоненты, обладающие биологической активностью: витамины В, Е, К.

Дитерпеновый спирт фетол входит в состав хлорофилла.

Стероиды – это производные тетрациклических терпенов. Они имеют следующую схему строения

Наиболее распространен холестерин.

 

1. Автоокисление и термоокисление жиров

2. Термополимеризация и антиоксиданты

 

1. Жиры способны к некоторым превращениям характерным для сложных эфиров. Под действием кислот и щелочей происходит омыление.

Под действием кислорода воздуха жиры прогоркают, этот процесс называется автоокисление.

 

Механизм автоокисления.

В основе механизма лежит пероксидная теория цепных радикальных реакций. Начальная стадия автоокисления представляет собой отрыв водорода от цепочки жирной кислоты. Происходит отрыв той связи углерод-водород, где энергия связи наименьшая, т.е. в группе СН находящейся в α положении относительно двойной связи. Это является причиной, по которой жир окисляется тем легче, чем больше он ненасыщен.

Затем происходит диссоциация гидропероксида, при этом образуются следующие соединения

Двойные связи жирных кислот на этой стадии не разрушаются. Данная схема не отражает полностью химический процесс окисления жира, т.к образуются многочисленные свободные радикалы, которые могут атаковать новые молекулы жира. Взаимодействие между собой, все это может привести к образованию новых продуктов, в реакции. Могут вступать двойные связи.

На более поздних стадиях особенно при высоких температурах в жире образуются дикарбонильные соединения, имеющие дикетонную группировку. Многие из этих соединений являются канцерогенами.

 

Термоокисление

На начальных стадиях оно аналогично автоокислению, отличием является высокие температуры, поэтому скорость автоокисления возрастает особенно на стадии образования вторичных продуктов.

Термоокисление сопровождается образованием полимерных триглицеридов (термополяризации). Другим признаком термоокисления является деструкция – это процесс распада окислившихся жирно-кислотных цепочек с образованием большого количества низкомолекулярных летучих соединений.

При t>200C происходит полное разложенеие жиров, которое называется пиролиз и приводит к образованию высокотоксичных продуктов6 акролеин и бенз(а)пирен.

2. Особенностью термополяризации является получение нелетучих продуктов. Характерный признак термополяризации это снижение йодного числа и увеличение вязкости жира. Термополяризация происходит за счет сшивания жирнокислотных цепочек внутри молекулы жира или между соседними молекулами. В зависимости от характера исходных радикалов образуются различные полимеры

 

Антиоксиданты – это ингибиторы окисления жиров. Существуют синтетические антиоксиданты:

· Бутилокситолуол

· Бутиолксианизол

Их применяют в низких концентрациях не выше 0,02%. Антиоксиданты окисляются легче жиров и первыми вступают в реакцию окисления.

Существуют природные антиоксиданты. Наиболее важные среди них фософолипиды, витамины Е, С, Р, лимонные, фософорные кислоты, флавоноиды.

 

Азотосодержащие соединения.

1. Аминокислоты как мономеры белков

2. Классификация и функции белков

3. Связи в белковой молекуле

4. Пространственная структура белковой молекулы

5. Физико-химические свойства белков

1. Аминокислоты – это структурные компоненты белков, их мономеры.

В результате гидролиза белковые вещества расщепляются до аминокислот. Аминокислоты являются органическими соединениями, содержащими аминогруппу и карбоксильную группу.

Наличием этих двух функциональных групп объясняется разнообразие физико-химических свойств аминокислот и разнообразие реакций в которых они участвуют. В природных соединениях встречаются α-аминокислоты. 23 аминокислоты входят в состав белков и называются протеиногенными.

Другое свойство аминокислот входящих в состав белков связано сих оптической активностью. Все они являются L-изомерами. Название аминокислот сохраняются традиционные, часто ионии называются по источнику из которого были выделены. Первые аминокислоты были получены в 19веке. В настоящее время общеупотребительными являются их краткие названия.

Аминокислоты – это твердые вещества, выделяемые в виде белого порошка, хорошо растворимы вводе и полярных растворителях.

Аминокислоты отличаются большим структурным разнообразием, содержат различные функциональные группы, поэтому способны образовывать самые разные химические связи в молекуле.

Аминокислоты обладают кислотно-основными свойствами и в зависимости от рН среды имеют положительный или отрицательный заряд, или же являются амфотерными соединениями.

Основные химические свойства аминокислот.

1) Образование солей

2) Реакция со спиртами с образованием эфиров

3) Реакция с азотистой кислотой

По количеству выделившегося азота определяют содержание аминокислоты в растворе. Эта реакция лежит в основе количественного определения аминокислот по методу Ван-Сляйка.

4) Реакция с формальдегидом

В результате образуется кислота которую можно оттитровать щелочью.

По количеству щелочи, пошедшей на титрование, судят о количестве аминокислот в растворе. Эта реакция лежит в основе количественного определения аминокислот по методу Зёренсена.

 

Классификация аминокислот

Аминокислоты, входящие в состав белков делят на 6 групп:

1. Моноаминомонокарбоновые кислоты

В водяной среде эти кислоты электронейтральны, т.к образуют внутренние соли.

2. Диаминомонокарбоновые кислоты

Содержат 2 амино группы и 1 карбоксильную. В водной среде проявляют основные свойства

3. Моноаминодикарбоновытые кислоты

В водных растворах проявляют кислые свойства.

4. Диаминодикарбоновые кислоты

В водной среде электронейтральны

5. Гомоциклические (ароматические)

Имеют в своем составе фенильную группу

6. Гетероциклические аминокислоты

Являются производными гетероциклических соединений

 

В качестве функциональных групп входящих в состав радикалов аминокислот могут быть представлены: гидроксильные группы, сульфгидрильные.

Аминокислоты обладают очень важной биологической функцией, они способны поддерживать определенные буферные свойства клеточного содержимого, т.к. содержат функциональные группы, ионизирующиеся при различных значениях рН.

Чтобы рассчитать значения буферов образуемых аминокислотами и их солями необходимо знать функциональные группы этих аминокислот.

При определенном значении рН суммарный заряд аминокислот может равняться 0, такое состояние аминокислот называется изоэлектрической точкой.

Важнейшая роль аминокислот в том, что они предшественники многих предшествующих молекул белков, пептидов, углеводов, липидных компонентов, гетероциклов и многих молекул биорегуляторов.

Некоторые аминокислоты не способны синтезироваться в организме человека и должны поступать с пищей, такие аминокислоты называют незаменимыми: валин, лейцин, излейцин, триптофан, фенилаланин, лизин, аргенин, метеанин и треонин.

2. Белки – это высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислот, соединенных пептидными связями.

Пептиды с низким молекулярным весом и с содержанием аминокислот менее 50% известны под названием просто пептидов. Юолее длинные пептиды – это белки.

Пептиды являются биологически активными соединениями, среди них имеются антибиотики, гормоны, нейромедиаторы, токсины и различные яды.

Размеры белковых молекул в среднем составляют 5-6 нанометров, а молекулярная масса 5000-500000 Да (дальтон).

Белки в воде образуют коллоидные растворы, на поверхности коллоидных мицелл образуется гидратная оболочка, состоящая из молекул воды.

В зависимости от аминокислотного состава белки несут определенный состав, и при определенном значении рН, их заряд становится равен 0, этот заряд соответствует изоэлектрической точке. В этой точке белки неустойчивы и выпадают в осадок.

Классификация белков.

По составу различают белки простые, которые состоят только из аминокислот и сложные, в состав которых входят и другие компоненты.

Сложные белки делят на группы в зависимости от небелкового компонента, называемого простетической группой.

1. Липопротеиды – белки, образующие комплекс с жироподобными веществами. Это нестойкие вещества, легко разрушаются при замораживании и оттаивании.

2. Гликопротеиды – белковый компонент, связанный с кислым полисахаридом ионной связью. Плохо растворимы в воде, встречаются в опорных тканях.

3. Металлопротеиды –в состав молекулы входит металл, связанный непосредственно с белковым компонентом. В основном относятся ферменты.

4. Нуклепротеиды – в состав входят нуклеиновые вещества. Эти белки находятся в клеточном ядре.

5. Хромопротеиды – объединяют все окрашенные белки. В ней выделяют 2 подгруппы:

1) гомопротеиды – входят белки, содержащие группу гемм. К ним относится гемоглобин, миоглобин, окислительно-восстановительные ферменты: пероксидаза, каталазе. Группа гемм представляет собой производные протопорферина с атомами железа в центре молекулы.

2) флавопротеиды – белки ферменты, окрашенные в желтый цвет. В качестве простетической группы, они содержат витамин В2 (рибофлавин).

По строению белковые молекулы делят на группы:

· Глобулярные (ферменты, гемоглобин)

· Фибриллярные (коллаген, кератин)

Простые белки классифицируются по растворимости:

1. Альбумины (водорастворимые белки)

2. Глобулины (солерастворимые белки)

3. Проламины (растворимы в 60-70% растворе этилового спирта)

4. Глютелины (растворимы в 0,2% растворе NaOH)

5. Гистоны и протамины (белки с небольшой молекулярной массы, они щелочные и локализованы в ядрах клеток и рибосомах)

3. В состав белков входит большое количество аминокислот с различными функциональными группами, поэтому внутри нативной молекулы белки образуют ряд связей. Эти связи соответствуют двум типам: прочным и слабым.

Прочная связь не может быть нарушена при беспорядочном тепловом движении. Скелет молекулы белка скреплен такими связями. К числу прочных связей относятся ковалентная связь, в том числе пептидная. Ее частота соответствует числу молекулярных остатков.

Пептидная связь образуется при взаимодействии аминогрупп одной аминокислоты с кислотным остатком другой. Доказательством существования в белках пептидной связи является биуретовая реакция.

Следующая прочная связь: дисульфидная. АК цистеин выполняет особую роль, т.к. при ее окислении боковые цепи молекулы белка соединяются и образуется дисульфидная связь.

Для многих белков эта связь является решающим структурным фактором. Расщипление этой связи возможно только при восстановлении сульфгидрильных групп, но при этом белки теряют свои нативные свойства. Значение этой связи заключается в том, что она фиксирует пространственную конфигурацию в полипептидной цепи.

Эта связь может образовываться между полипептидными цепями между разных молекул.

Слабые связи.

Среди них наибольшее значение имеет водородная связь. Природа этой связи проста. Группа ковалентно связанных атомов –ОН, -NH имеют большие дипольные моменты. В области ядра водорода находится избыточный положительный заряд. Так как плотности электрона вокруг ядра выше и так как водород имеет только один электрон, отрицательно заряженные группы других молекул могут приблизиться к протону вплотную при этом возникает электростатическое взаимодействие называемое водородной связью.

Биологическое значение этой связи заключается в том что в больших молекулах содержится большое количество групп способных образовывать водородную связь, в этом случае она обладает большой силой. Водородные связи обладают вторичной и третичной структурой.

Ионная связь. Молекула белка находясь в растворе содержит большое количество ионизированных групп . В каждой определенный момент времени часть этих групп полностью ионизирована, поэтому протоны переходят от одной группы к другой что приводит к флуатации дипольного момента, который индуцирует диполи в соседних молекулах. Электростатические силы, возникшие при этом, называют ионными силами.

Гидрофобные взаимодействия аминокислот имеющие гидрофобные боковые цепи находятся большей частью внутри молекулы белка, в то время как полярные аминокислоты находятся на поверхности. Такое расположение гидрофобных групп обусловлено силами Вандервальса. Гидрофобные группы сближаясь могут образовывать такую фазу молекулярного масштаба, в которой молекулы воды совершенно не могут проникнуть. За счет гидрофобных взаимодействий происходит искажение и других связей: тиоэфирные и др.

4. Белки способны самопроизвольно формировать и удерживать определенную пространственную структуру.

Обычно рассматривают 4 организации структуры молекулы:

vПервичная – представляет собой последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка. Она иодируется структурным геном белка.

vВторичная – представляет собой пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка на отдельных ее участках. Существует два вида вторичной структуры:

1. α-спираль – при ее образовании пептидная цепь закручивается вокруг оси. Стабилизация спирали обеспечивается водородной связью.

2. β-структура (складчатый слой) – пептидные цепи располагаются параллельно друг другу образуя пространственную структуру напоминающий складчатый лист гармошкой. Иногда встречается третий тип: беспорядочный клубок, он представляет собой чередование α и β структур.

vТретичная структура – под ней понимают распределение в пространстве всех атомов в белковой молекуле и не учитывается взаимодействие этой молекулы с соседними. Третичная структура основа функциональности белка. Она зависит от всей суммы ковалентных и нековалентных связей белковой молекулы.

vЧетвертичная – это ассоциация нескольких полипептидных цепей, которая образуется посредством нековалентных связей. Каждая полипептидная связь образованная четвертичной структурой называется субъединицей.

 

5. Физико-химические свойства белков

1. Денатурация (свертывание) – это существенное изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка сопровождающиеся нарушением системы нековалентных взаимодействий.

При денатурации первичная структура белка не изменяется. Денатурация может быть вызвана различными факторами:

ü Высокая температура. Белки животного происхождения имеют температуру денатурации t=40-50C, растительного 50-60С, микробного происхождения выше 70С. Температура денатурации зависит от присутствии в среде других веществ, например, многие белки стабилизируются ионами Ca.

ü рН среды

ü механическое воздействие (перемешивание, встряхивание)

ü различного рода излучения, токи высокой частоты, высокое давление

ü из химических факторов денатурацию вызывают соли тяжелых металлов, ПАВ обладающие полярными молекулами.

В результате денатурации белки утрачивают функциональные свойства.

2. Гидрофильность белков. Белки как и аминокислоты являются амфотерными электролитами, т.е. они могут иметь определенный суммарный заряд при определенном рН среды. Для каждого белка существует такое значение рН среды, при котором его молекула электронейтральна, такое состояние называется изоэлектрической точкой и зависит от числа и природы заряженных групп в молекуле.

В изоэлектрической точке белок обладает наименьшей растворимостью и наибольшей вязкостью. Изоэлектрическая точка одна из характерных констант белка. Если довести раствор до изоэлектрической точки то сам по себе белок не выпадает в осадок, это объясняется гидрофильностью белковой молекулы.

Если удалить эту оболочку, то молекулы начинают агрегировать под действием собственной силы тяжести и выпадают в виде осадка.

Удалить водную оболочку можно с помощью солей щелочных, щелочноземельных металлов и органических растворителей.

 

Ферменты

1. Механизм действия и особенности ферментов как биологических катализаторов

2. Строение ферментов

3. Влияние различных факторов среды на ферментативную активность

4. Классификация и номенклатура

1. Ферменты – это биологические катализаторы, имеющие белковую природу.

Они обладают белковыми свойствами:

· Это самые эффективные из всех известных катализаторов. В присутствии ферментов реакции в клетке протекают в миллион раз быстрее.

· Большинство ферментов обладает специфичностью действия. Различают специфичность субстрата и реакции. Специфичность бывает абсолютная, групповая и оптическая (стереохимическая)

· Действие большинства ферментов регулируются, т.е. они способны переходить из состояния с низкой активность к состоянию с высокой и обратно.

Механизм действия.

Общие черты ферментативного катализа можно представить в рамках теории индуцированного соответствия, разработанная Кошландом.

Основные стадии ферментативной реакции можно записать в виде схемы.

Е – энзим (фермент)

S – субстрат

ES – ферментсубстратный комплекс

Р – продукт реакции

В 60-е годы XX века общераспространенной теорией описывающей механизм действия ферментов была теория Фишера, в которой фермент подходит субстрату как ключ к замку. Кошланд усовершенствовал эту теорию, в современной теории говорится о том, что фермент в момент взаимодействия индуцируется субстратом, т.е изменяется таким образом что его активный центр соответствует по его пространственной структуре субстрату.

Энергия активации – это количество энергии, которое необходимо сообщить молекулам реагирующих веществ, чтобы перевести их в активное состояние соответствующее вершине активационного барьера.

Сущность действия ферментов заключается в том, что биологический катализатор, снижая энергию активации направляя реакцию обходным путем, что позволяет молекулам преодолевать активационный барьер на более низком уровне.

2. Ферменты могут представлять собой простые или сложные белки. В каждом ферменте имеется особый участок молекулы белка, с которым может связываться субстрат или несколько с образованием субстрат-ферментного комплекса.

Этот участок называется активным центром ферментов. Активный центр построен из нескольких аминокислотных остатков. Эти остатки сближены, но часто в белковой молекуле они далеко отстоят друг от друга.

Многие ферменты для проявления каталитической активности нуждаются в присутствии некоторых органических веществ небелковой природы а так же ионом металлов.

Ферменты делят на однокомпонентные и двухкомпонентные, в состав которых входит небелковая часть. Небелковые компоненты ферментов называют коферментами или кофакторами.

Коферменты – органические соединения, чаще всего витамины, участвуют в переносе функциональных групп субстрата, входят в состав активного центра ферментов.

У ряда ферментов коферментами являются витамины: В1, В2, В6, В12, РР, пантотеновая кислота.

Кофакторы – чаще всего неорганические вещества, обычно металлы. Многие металлы оказывают на ферменты активирующее действие. 1/3 фермента или содержит ионы металлов или активируется ими.

Активный центр фермента имеет сложное строение, состоит из каталитического центра и пространственно ограниченного центра связывания. Каталитический центр отвечает за природу катализируемой реакции, а центр связывания за сродство субстрату. В состав центра входят карбоксильные, аминные и сульфгидрильные группы аминокислот.

Ферменты в состав которых входит сульфгидрильная группа – тиоловые ферменты.

3. Единица активности фермента – это такая активность, при которой 1 мкмоль субстрата превращается в продукт в единицу времени.

Скорость ферментативной реакции зависит от температуры среды и от концентрации реагирующих веществ.

Эти факторы приводят к увеличению частоты и энергии реагирующих молекул. Для ферментов белков характерна предельная температура выше которой они денатурируют. Оптимальная температура действия фермента зависит от природы фермента.

Температура, при которой происходит денатурация фермента называется инактивацией.

Следующий фактор рН среды. Для большинства ферментов оптимальный рН находится в нейтральной и слабокислой областях.

Давление оказывает незначительное влияние на скорость ферментативной реакции.

Ингибиторы и активаторы. Некоторые катионы и анионы могут активировать ферменты, но особая роль в регуляции ферментативной активности принадлежит ингибиторам.

Ингибиторы – молекулы, которые связываясь с ферментом блокируют какую-либо стадию ферментативной реакции, они бывают обратимыми и необратимыми. Необратимые связываются с ферментом необратимо и действие их не регулируется. Обратимые ингибиторы делят на конкурентные, неконкурентные и бесконкурентные.

Конкурентный ингибитор – молекула на столько похожа по своей структуре на субстрат, что фермент не может их различить, в результате связывания конкурентного ингибитора с активным центром фермента, падает концентрация ферментсубстратных комплексов и следовательно, уменьшается скорость реакции.

Неконкурентный ингибитор – молекула связывающаяся не с активным центром фермента а с каким-либо другим его участком. Такой тип реакции называется аллостерическая регуляция.

Бесконкурентный ингибитор – молекула, которая связывается только с ферментсубстратным комплексом и не может связываться со свободным ферментом.

4. Традиционно все названия ферментов отражают их функцию и фермент называют или по субстрату или по реакции добавляя окончание –аза (гидролаза, декарбоксилаза).

Современная номенклатура и классификация ферментов основана на типах реакции, которые они катализируют.

Все ферменты делят на 6 классов:

1) Оксидоредуктазы – катализируют о.в. реакции. К ним относятся оксидазы, редуктазы, дегидрогиназы.

2) Трансферазы – катализируют перенос групп (например метильных, аминных, фосфатных) от одного соединения к другому.

3) Гидролазы – ферменты катализирующие гидролиз химических связей (эфирных, пептидных). Пример: амилазы, липазы.

4) Лиазы – катализируют отщепление групп от субстрата с образованием двойных связей или наоборот присоединение групп по двойным связям.

5) Изомиразы – катализируют взаимное превращение изомеров.

6) Лигазы (синтетазы) – катализируют синтез молекул, сопряженный с гидролизом пирофосфатных связей в молекулах АТФ.