Кининогены (вмк и нмк). Кинины, их структура и функции. Рецепторы кининов. 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Кининогены (вмк и нмк). Кинины, их структура и функции. Рецепторы кининов.



Кининогены — полифункциональные гликопротеиды, молекулы которых представлены одной полипептидной цепью, синтезируются в основном гепатоцитами и перед секретированием в кровоток подвергаются посттрансляционному гликозилированию. К. под действиемКининогенинов превращаются в кКинины. В плазме крови человека присутствуют два К.: низкомолекулярный и высокомолекулярный. Оба кининогена связываются с различными клетками крови и участвуют в регуляции артериального давления, модулируют воспалительные и антитромбические реакции, создают важную регуляторную систему взаимодействия плазменных белков с клетками крови и клетками сосудистой стенки.

Из кининогенов под действием калликреинов выщепляются биологически активные пептиды-кинины, например, брадикинин, обладающий сосудорасширяющим действием и понижающий кровяное давление. Кининогены являются полифункциональными гликопротеинами, молекулы которых представлены одной полипептидной цепью, синтезируются в основном гепатоцитами и перед секретированием в кровоток подвергаются посттрансляционному гликозилированию.

В плазме крови человека присутствуют два кининогена:

  1. ВМК (высокомолекулярный кининоген) и
  2. НМК (низкомолекулярный кининоген),

синтез которых кодируется геном кининогена, локализованным в хромосоме 3.

На основе структурной и функциональной характеристики кининогенов для этих молекул предложена доменная структура, в соответствии с которой НМК имеет пять доменов (D1 - D5), а ВМК - шесть доменов (D1 - D6). Особенности доменной структуры ВМК и НМК определяют роль этих белков в регуляции функций многих белков плазмы крови и различных клеток. Так, ВМК участвует в активации контактной фазы плазменного протеолиза, контролирует адгезию и активность тромбоцитов,ПЯЛ, эндотелиоцитов. ВМК и НМК подавляют активность цистеиновых протеиназ, препятствуя их деградирующему действию на плазменные белки при повреждении различных тканей. Оба кининогена участвуют в регуляции артериального давления, модулируют воспалительные и антитромботические реакции, создают важную регуляторную систему во взаимодействии плазменных белков с клетками крови и клетками сосудистой стенки.

32. Калликреины. Кининазы. Активация калликреин-кининовой системы. Калликреины (кининогенины, кининогеназы) - ферменты класса гидролаз, катализирующие превращение кининогенов в кинины. Обнаружены в плазме крови, в поджелудочной и слюнной железах, в почках, кишечной стенке. Участвуют в активации компонентов системы свертывания крови и фибринолиза.

Калликреины (EC З.4.21.34, EC З.4.21.35) широко распространены в тканях и биологических жидкостях организма, включая кровь. По ряду свойств калликреины напоминают трипсин.

Калликреин плазмы крови (EC 3.4.21.34B) (молекулярная масса 97 кДа) вырабатывается впечени в виде неактивного предшественника - прекалликреина.

Тканевые калликреины (EC 3.4.21.35) содержатся в секретах многих железистых органов в активной форме (поджелудочный сок, слюна, пот, слезы, моча). Молекулярные массы калликреинов мочи, поджелудочной и подчелюстной желез близки: 32, 33 и 36 кДа. Калликреины плазмы и тканей отличаются друг от друга по иммунологическим и физико-химическим свойствам.Под действием калликреина плазмы на кининогены образуется брадикинин, а продуктом действия калликреина поджелудочной железы и калликреинов других желез является декапептидкаллидин, который под действием аминопептидазы превращается в крови в брадикинин.

В результате активации калликреин-кининовой системы образуются кинины, превращающиеся под воздействим аминопептидаз в брадикинин.

Следует также обратить внимание на то, что в сердце находится «собственная» калликреин-кининовая система. В частности, в гомогенатах сердца обнаружена кининогеназа, активируемая трипсином. Существуют факты, доказывающие, что в сердце образуется калликреин и кининоген. Предполагается, что кинины облегчают локальный рилизинг норадреналина и тем самым приспосабливают деятельность сердца к стрессорным воздействиям.

 

33. Центральная роль ККС в регуляции активности каскадных протеолитических систем плазмы крови. Одной из важнейших физиологических систем организма является калликреин-кининовая система (ККС), играющая центральную роль в регуляции активности каскадных протеолитических систем – кининогенеза, свёртывания крови, фибринолиза (см. 3.14.2.4), комплемента (см. 3.10.3), ренин-ангиотензивной системы (3.16) – и обеспечивающая процессы адаптации и защиты организма. Благодаря деятельности ККС осуществляется контроль над различными стадиями морфогенеза клеток отдельных тканей, иммунитетом, развитием воспаления, возникновением злокачественных новообразований и другими патологическими процессами.

34. Образование мочевины в организме, ее содержание в крови здоровых людей. Методы определения мочевины, клиническое значение. Заболевания, сопровожда-ющиеся снижением или увеличением содержания мочевины в крови.

Мочевая кислота - конечный продукт обмена пуриновых оснований, входящих в состав нуклеопротеидов. В сыворотке - 0,22-0,46 мМ/л. Гиперурекимия - повышение мочевой кислоты в крови (главный симптом подагры).

В крови - 3,3 - 8,3 мМ/л

Суточное выведение - 20 - 35 гр.

Синтез мочевины.

Аммиак тем или иным путем поступивший в печень или образовавшийся в гепатоцитах вступает в цикл мочевинообразования открытый в 1932 г.

Синтез мочевины начинается с образования в митохондриях печени карбомоилфосфата.

Вторая реакция мочевинообразования протекает так же в митохондриях (трансфераза обеспечивает перенос остатка карбомонила на молекулу арнитина-монокарбоновая кислота содержащая 5 углеродных атомов). Образуется аминокислота - цитрулин.

Дальнейшие реакции мочевинообразования протекают в цитозоле. В следующей реакции участвует цитрулин и аспартат (фермент - аргининосукцинатсинтетаза). В этой реакции участвуют цитрулин и аспартат. Реакция эгнергозависимая. В ходе реакции происходит расщепление АТФ до АМФ и пирофосфата и образуется аргининоянтарная кислота или аргининосукцинат.

Аспартат образуется в ходе реакций трансаминирования из оксалоацетата - промежуточного продукта цикла Кребса, который подвергается реакции взаимодействия с глутоматом и образуется аспартат.

Дальше в ходе следующего процесса происходит лиазная реакция (лиазное расщепление - расщепление не гидролитическим путем) (фермент- аргининосукцинатлиаза). Происходит расщепление и в итоге образуется аминокислота аргинин и отщепляется остаток в виде фумаровой кислоты.

Фумаровая кислота - промежуточный продукт цикла Кребса, присоединяя воду превращается в малат, малат дегидрируется и превращается в оксалоацетат, а оксалоацетат за счет трансаминирования может превращаться в аспартат, который поставляет один атом азота.

Последняя реакция мочевинообразования катализируемая ферментом обладающим абсолютной специфичностью аргиниза. Происходит расщепление аргинина, образуется полный амид угольной кислоты получивший название мочевина и регенирирует орнитин. Отсюда название цикла - орнитиновый цикл мочевинообразования.

В ходе следующей реакции арнитин вновь вступая в реакцию взаимодействия с карбомоилфосфататом может давать цитрулин и дальнейшее повторение реакций приводит к увеличению синтезированной мочевины.

Необратимой реакцией в этом процессе является реакция с участием аргининосукцинатсинтетазы - термодинамический контроль направления процесса в целом.

Суммарное уравнение мочевинообразования.

СО2 + NH3 + аспартат + 3АТФ + 2Н2О → мочевина + фумарат + 2AДФ + АМФ + 4Н3РО4

Для определения мочевины используют кровь (сыворотку или плазму) и суточную мочу. Важное внимание должно уделяться правильному сбору и хранению образцов для исследования.

Кровь для исследования берут утром натощак. При заборе крови для определения мочевины в ряде случаев нельзя использовать фторидные или аммиачные антикоагулянты, а также цитрат натрия (при использовании уреазных методов). Концентрация мочевины в сыворотке или плазме крови устойчива в течение 1 недели при хранении при 4 °C или не менее 6 месяцев при –20°C.

Нежелательно использовать гемолизированную, хилезную, липемическую или иктеричную сыворотку. Однако в ряде источников указывается, что на результаты исследований, проводимых в кинетическом варианте с большими разведениями образца, билирубин, гемоглобин или липемия, как правило, не влияют.

Мочу для определения мочевины используют суточную, собирая ее соответственно основным правилам сбора суточной мочи. Хранить мочу до анализа следует при температуре 4–8 °C.

Использовать для анализа мутные образцы крайне нежелательно. Для устранения мутности образцы желательно отцентрифугировать при 1500-3000 об/мин. При мутности мочи, связанной с бактериальным загрязнением образца или денатурацией белковых компонентов вследствие нарушения условий хранения, от анализа следует отказаться.

Следует помнить, что концентрация мочевины в моче высокая, а потому образцы мочи необходимо разводить перед исследованием (обычно используется разведение в 20 — 50 раз), а после определения мочевины результат умножить на коэффициент разведения.

При оценке результатов исследования следует учитывать, что в ряде случаев на определение уровня мочевины в материале in vitro могут влиять некоторые лекарственные препараты, применяемые пациентом, что в свою очередь может приводить к ложному занижению или завышению результатов (химическое влияние).

Показаниями для выполнения данного лабораторного теста являются:

o все формы ишемической болезни сердца;

o системные заболевания соединительной ткани;

o артериальная гипертензия (независимо от длительности ее существования);

o выявление отклонений в общем анализе мочи при скрининговом исследовании;

o болезни печени, сопровождающиеся нарушением ее функции (гепатит, цирроз);

o подозрение на воспалительные или инфекционные заболевания почек;

o заболевания желудочно-кишечного тракта, которые характеризуются снижением абсорбции пищевых ингредиентов (целиакия).

35. Биологическая роль цикла мочевинообразования. Врожденные дефекты фер-ментов орнитинового цикла. Локализация ферментов и основные клинические про-явления.

Ферменты по локализации делят на 3 группы:

I– общие ферменты (универсальные)

II- органоспецифические

III- органеллоспецифические

Общие ферменты обнаруживаются практически во всех клетках, обеспечивают жизнедеятельность клетки, катализируя реакции биосинтеза белка и нуклеиновых кислот, образование биомембран и основных клеточных органелл, энергообмен. Общие ферменты разных тканей и органов, тем не менее, отличаются по активности.

Органоспецифичные ферменты свойственны только определенному органу или ткани. Например: Для печени – аргиназа. Для почек и костной ткани – щелочная фосфатаза. Для предстательной железы – КФ (кислая фосфатаза). Для поджелудочной железы – α-амилаза, липаза. Для миокарда – КФК (креатинфосфокиназа), ЛДГ, АсТ и т.д.

Внутри клеток ферменты также распределены неравномерно. Одни ферменты находятся в коллоидно-растворенном состоянии в цитозоле, другие вмонтированы в клеточных органеллах (структурированное состояние).

Органеллоспецифические ферменты. Разным органеллам присущ специфический набор ферментов, который определяет их функции.

Органеллоспецифические ферменты это маркеры внутриклеточных образований, органелл:

  1. Клеточная мембрана: ЩФ (щелочная фосфатаза), АЦ (аденилатциклаза), К-Nа-АТФаза
  2. Цитоплазма: ферменты гликолиза, пентозного цикла.
  3. Микросомы: ферменты обеспечивающие гидроксилирование.
  4. Рибосомы: ферменты обеспечивающие синтез белка.
  5. Лизосомы: содержат гидролитические ферменты, КФ (кислая фосфатаза).
  6. Митохондрии: ферменты окислительного фосфорилирования и ЦТК (цитохромоксидаза, сукцинатдегидрогеназа)
  7. Ядро клетки: ферменты обеспечивающие синтез РНК,ДНК (РНК-полимераза, НАД-синтетаза).
  8. Ядрышко: ДНК-зависимая-РНК-полимераза

В результате в клетке образуются отсеки (компартменты), которые отличаются набором ферментов и метаболизмом (компартментализация метаболизма).

Среди ферментов выделяется немногочисленная группа регуляторных ферментов, которые способны отвечать на специфические регуляторные воздействия изменением активности. Эти ферменты имеются во всех органах и тканях и локализуются в начале или в местах разветвления метаболических путей.

Строгая локализация всех ферментов закодирована в генах.

Определение в плазме или сыворотке крови активности органо- органеллоспецифических ферментов широко используется в клинической диагностике.

 

Орнитиновый цикл в печени выполняет 2 функции: 1) превращение азота аминокислот в мочевину, которая экскретируется и предотвращает накопление токсичных продуктов, главным образом аммиака; 2) синтез аргинина и пополнение его фонда в организме.

Дефекты ферментов орнитинового цикла характеризуются гипераммониемией в условиях катаболизма или белковой нагрузки.Первичные нарушения орнитинового цикла включают дефицит карбамоил-фосфатсинтетазы (КФС), дефицит орнитин-транскарбамилазы (ОТК), дефицит аргинин-сукцинатсинтетазы (цитруллинемия), дефицит аргининосукцинатлиазы (аргинин-янтарная ацидурия) и дефицит аргиназы (аргининемия). Также есть сообщения о дефиците Nацетилглютаматсинтетазы (НАГС). Чем выше находится дефектный фермент, тем более выражена гипераммониемия; поэтому заболевания в порядке убывания тяжести располагаются следующим образом: дефицит НАГС, дефицит КФС, ОТК, цитруллинемия, аргинин-янтарная ацидурия и аргининемия.

Тип наследования всех нарушений орнитинового цикла аутосомно-рецессивный, за исключением дефицита ОТК, который является Х-сцепленным.

 

36. Роль в организме креатинфосфата. Образование креатинина в организме, ме-тоды определения. Диагностическое значение определения содержания креатинина в крови. "Нормальные величины " кретинина в крови. Среди высокоэнергетических фосфорилированных соединений имеется одно, играющее особую роль в энергетике возбудимых тканей, таких, как мышечная и нервная. Это соединение, креатинфосфат, или фосфокреатин, служит резервуаром высокоэнергетических фосфатных групп. гидролиза креатинфосфата несколько превышает гидролиза АТР. Креатинфосфат может передавать свою фосфатную группу на ADP в реакции, катализируемой креатинкиназой:

Благодаря креатинфосфату концентрация АТР в мышечных клетках поддерживается на постоянном и притом довольно высоком уровне. Особенно это существенно для скелетных мышц, работающих с перерывами, но иногда очень напряженно с большой скоростью. Всякий раз, когда часть АТР мышечной клетки расходуется на сокращение, в результате гидролиза АТР образуется ADP. Креатинфосфат при участии креатинкиназы быстро передает свою фосфатную группу молекулам ADP, и нормальный уровень АТР восстанавливается. Содержание креатинфосфата в мышцах в 3-4 раза превышает содержание АТР; поэтому в форме креатинфосфата может храниться достаточное количество фосфатных групп, полностью обеспечивающее поддержание постоянного уровня АТР в короткие периоды усиленной мышечной активности. Креатин необходим для образования в мышцах высокоэнергетического соединения креатинфосфата. Синтех креатина идет в 2 стадии с участием 3 АК – аргинина, глицина, метионина. Начинается в почках, аргинин взаимодействует с глицином с образованием орнитина и гуанидинацетата, ф-т глицинамидинотрасфераза. Образовавшийся гуанидинацетат поступает в печень, где под влиянием гуанидинацетатметилтрансферазы происходит его метилирование с образованием креатина. Источником метильной группы является метионин.Образовавшийся креатин с кровью поступает в мышцы и клетки мозга, где из него образуется креатинфосфат. Ф-т креатинкиназа. КФ обеспечивает энергией работающей мышце в начальный период. В результате неферментативногног дефосфорилирования креатинфосфат превращается в креатинин, который выводится с мочой. При заболеваниях почек параллельно с нарушением выделения клубочками других азотистых продуктов обмена нарушается выделение креатинина и наступает задержка его в крови.

Креатининемия (гиперкреатининемия) – это повышение уровня креатинина в крови.

Увеличение уровня креатинина в сыворотке (плазме) крови обусловлено как усиленным образованием (продукцией), так и задержкой (ретенцией) этого метаболита в организме.

Продукционная креатининемия (гиперкреатининемия) – отмечается при кишечной непроходимости, острой жёлтой атрофии печени, хлоропривной азотемии (т.е. гиперазотемии вследствие уменьшения содержания осмотически активных ионов хлора), декомпенсации сердечно-сосудистой системы, пневмонии, лихорадочных состояния, мышечной дистрофии. Возрастание содержания креатинина в сыворотке (плазме) крови может быть вызвано изменением эндокринного баланса: при сахарном диабете, гипертиреозе, гипофункции надпочечников, акромегалии и гигантизме.

Ретенционная креатининемия (гиперкреатининемия) – обусловлена нарушением (острым и хроническим) функции почек любого происхождения и обычно наблюдается при уменьшении клубочковой фильтрации, поражении воспалительным процессом паренхимы почек, обтурации мочевых путей ниже уровня почек.

Креатининемия является как ранним показателем развивающейся недостаточности почек. Устойчивое повышение уровня креатинина в крови, как и возрастание концентрации в ней, указывает на нарушение функции почечного фильтра.

Снижение уровня креатинина в сыворотке (плазме) крови (гипокреатининемия) коррелирует с уменьшением мышечной массы (мышечные дистрофии и атрофии, параличи, парезы и др.), оно наблюдается при беременности, достигая наибольшей выраженности в первом и втором триместре.

В моче помимо эндогенного креатинина содержится экзогенный, поступающий в организм с мясной пищей. Поэтому уровень экскреции креатинина с мочой несколько зависит от характера питания.

Увеличение выведения креатинина с мочой отмечается при большой физической нагрузке (мышечной работе), лихорадочных состояниях, острых инфекционных заболеваниях (при которых происходит усиления цитолиза, т.е. повышение распада белков клеток), пневмонии, выраженной недостаточности функции печени. Увеличение секреции креатинина с мочой происходит при ряде эндокринных расстройств (акромегалии, гигантизме, сахарном диабете).

Уменьшение выведения креатинина с мочой наблюдается при голодании, длительном обездвижении больных (мышечная дистрофия), параличах, анемии, лейкозах, гипертиреозе, хронических заболеваниях почек, амилоидозе почек, голодании.

Параллельное определение концентрации креатинина в крови и моче значительно расширяет диагностические возможности оценки функционального состояния почек, поскольку позволяет получить информацию об интенсивности основных функций нефрона: фильтрации, реабсорбции, секреции, а также почечного кровообращения.

Концентрация креатинина зависит от общего объема мышечной ткани, поэтому содержание этого вещества в крови у мужчин больше, чем у женщин. У детей этот показатель будет намного ниже, чем у взрослых. Во время беременности, особенно во втором и третьем триместре, концентрация креатинина в плазме крови снижается. Это связано с физиологическими причинами: увеличением общего объема крови и повышением фильтрации плазмы в почках.

Показатели креатинина в крови у здоровых людей:

· У женщин — от 53 до 97 мкмоль/л (микромоль на один литр плазмы);

· У мужчин — от 55 до 115 мкмоль/л;

· У детей в возрасте до года — от 18 до 35 мкмоль/л;

· У детей в возрасте от года до четырнадцати лет — от 27 до 62 мкмоль/л.

 

Биосинтез и распад пуриновых нуклеотидов. Исходные субстраты синтеза. Регуляция синтеза. Конечный продукт распада пуринов в организме. Роль продуктов распада пуринов в инициации перекисных процессов.

Рибонуклеозид- и дезоксирибонуклеозидфосфаты - существеннейшие компоненты клеток.

• Нуклеозидтрифосфаты (НТФ) используются в качестве субстратов синтеза ДНК и РНК, без которых невозможны образование белков и клеточная пролиферация.

• Природа выбрала цикл АДФ-АТФ в качестве универсального механизма трансформации энергии окисления в энергию биосинтетических процессов. В некоторых биологических процессах и другие НТФ используются в качестве источника энергии.

• Производные нуклеотидов служат донорами активных субстратов в синтезе гомо- и гетерополисахаридов, липидов и белков. Например: УДФ-глюкоза, УДФ-галактоза, ГДФ-манноза, УДФ-N-ацетилглюкозамин или ЦМФ-ацетилнейраминовая кислота принимают участие в синтезе гликогена и гликозаминогликанов; ЦДФ-холин - в синтезе фосфолипидов.

• УДФ-глюкуроновая кислота, ФАФС, S-аде-нозилметионин - наиболее частые участники универсальной системы детоксикации, обеспечивающей последующее выведение ксенобиотиков (чужеродных веществ) и некоторых собственных метаболитов из организма.

• АМФ входит в состав коферментов дегидрогеназ (NAD+, NADP+, FAD) и ацилирования (KoA).

• С помощью циклических форм нуклеотидов (цAMФ, цГМФ) осуществляется передача в клетку сигналов гормонов, факторов роста, нейромедиаторов и некоторых других регуляторных молекул.

Практически все клетки организма способны к синтезу нуклеотидов (исключение составляют некоторые клетки крови). Другим источником этих молекул могут быть нуклеиновые кислоты собственных тканей и пищи, однако эти источники имеют лишь второстепенное, вспомогательное значение. Первая специфическая реакция образования пуриновых нуклеотидов - перенос амидной группы Глн на ФРДФ с образованием 5-фосфорибозил-1-амина (рис.). Эту реакцию катализирует фермент амидофосфорибозилтрансфераза. При этом формируется β-Ν-гликозидная связь.

Затем к аминогруппе 5-фосфорибозил-1-амина присоединяются остаток глицина, N5, N10-мете-нил-Н4-фолата ещё одна амидная группа глута-мина, диоксид углерода, аминогруппа аспартата и формильный остаток N10-формил Н4-фолата.

Результатом этой десятистадийной серии реакций является образование первого пуринового нуклеотида - инозин-5'-монофосфата (ИМФ), на синтез которого затрачивается не менее шести молекул АТФ. В отличие от прокариотов, у которых каждую стадию этого процесса катализирует отдельный фермент, у эукариотов за счёт слияния генов возникли полифункциональные ферменты, каждый из которых катализирует несколько реакций Аденинфосфорибозилтрансфераза, ответственная за образование АМФ Гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансфераза, катализирующая образование ИМФ и ГМФ из гипоксантина и гуанина соответственно Однако в организме при любых ситуациях этот путь синтеза пуриновых нуклеотидов, получивший название «путь спасения», имеет вспомогательное значение.

 

38. Нарушения обмена пуринов. Образование мочевой кислоты. Значение опреде-ления содержания мочевой кислоты в крови и в моче в клинической практике. "Нормальные величины" мочевой кислоты в крови мужчин и женщин. Гиперури-кемия.

Ураты значительно более растворимы, чем мочевая кислота: так, в моче с рН 5,0, когда

мочевая кислота не диссоциирована, ее растворимость в 10 раз меньше, чем в моче с рН 7,0, при котором основная часть мочевой кислоты представлена солями. Реакция мочи зависит от состава пищи, но, как правило, она слабокислая, поэтому большинство камней в мочевыводящей системе - кристаллы мочевой кислоты. Мочевая кислота производится в человеческом организме в результате переваривания определенных продуктов, которые богаты белком и физиологически не предназначены для жизнедеятельности человека. Эти продукты используются в пищу в силу привычек, которые укоренились в результате социальных катаклизмов (революции, войны, стихийные бедствия). Речь идет о мясе, яйцах, икре рыб, рыбе. Рекомендуется есть эти продукты, во-первых, в небольшом количестве, во-вторых, раздельно друг от друга (или рыба, или мясо), а в-третьих, обязательно в сочетании со свежими и, главное, сырыми овощами, которых должно быть приблизительно в три раза больше. Именно это создаст нормальное кислотно-щелочное равновесие в человеческом организме. Однако не стоит забывать о том, что еще более токсичными, по сравнению с мясом, рыбой, яйцами, икрой рыб, считаются следующие продукты питания, которые некоторым людям могут показаться абсолютно безвредными: это кофе, чай (не цветочный), шоколад и какао.

Не забывайте о том, что каждый из этих продуктов представляет собой стимулятор, подстегивающий нервную систему. Дополнительно они еще включают опасное вещество, которое называется ксантин – именно он превращается в человеческом организме в мочевую кислоту. Если Вы по-прежнему задумываетесь о необходимости отказа от этих продуктов, то учтите и ещё один факт - ксантин способствует развитию некоторых хронических заболеваний: мигрени, астмы, подагры, заболевания почек, крови, кожи, ревматизма, запоров или артритов. Каждое из перечисленных заболеваний грозит человеку, который легкомысленно не считает необходимым отказаться от шоколада и кофе и прочих любимых блюд. Если Вы периодически употребляете кофе, для того чтобы уменьшить головную боль или чтобы оказать определенное воздействие на функционирование собственного желудка, то это только ухудшит Ваше положение и, хотя, возможно, Вы и получаете сиюминутный, временный эффект – Вы подвергаете свой организм огромной опасности, связанной с повышенным содержанием в крови мочевой кислоты. Помимо того, уровень этой кислоты в крови увеличивается в результате значительных физических нагрузок, употребления алкоголя и чрезмерно продолжительного голодания. Увеличение содержания мочевой кислоты также может наблюдаться у людей, чья пища богата углеводами и жирами.

 



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2017-01-27; просмотров: 837; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.94.102.228 (0.035 с.)