Перетравлювання і всмоктування білків

Біологічне значення процесу перетравлювання білків у шлунково-кишковому тракті дуже велике. Під впливом комплексу гідролітичних ферментів молекули білків їжі розщепляються до амінокислот, втрачаючи таким чином свою видову і тканинну специфічність, і стають доступними для клітини. Більша частина амінокислот всмоктується через мембрани клітин тонкої кишки і надходить у кров.

Складні білки (нуклеопротеїни, хромопротеїни та ін.) спочатку розщеплюються на простий білок і простетичні групи (нуклеїнові кислоти, гем та ін.).

Прості білки розщеплюються до амінокислот, а простетичні групи, в свою чергу, під впливом відповідних ферментів розкладаються на простіші сполуки.

У ротовій порожнині білки їжі піддаються тільки механічній обробці, тому що слина не містить протеолітичних ферментів. Процес хімічного перетворення білків починається в шлунку.

Усі ферменти травлення білків належать до класу гідролаз. Вони синтезуються і секретуються у формі неактивних проферментів або зимогенів, тому не пошкоджують секреторних клітин, в яких відбувається їх синтез. Активація ферментів відбувається в порожнині шлунка і просвіті кишечника.

За умов активації відбувається специфічний протеоліз у ділянці ]Ч-кінцевої частини зимогену, що призводить до утворення активного ферменту.

У шлунку прості і складні білки зазнають фізико-хімічних і ферментативних перетворень. Обгорточні клітини слизової оболонки шлунка виробляють соляну кислоту, а головні клітини виробляють і секретують пепсиноген - попередник активного пепсину.

джерелом іона С1 при утворенны соляної кислоти- є плазма. Секреція обгорточних клітин стимулюється гістаміном і групою гормонів - гастринів, які виробляються слизовою пілоричної і фундальної ділянок шлунка. Соляна кислота виконує в процесі травлення ряд важливих функцій. Вона денатурує білки тих харчових продуктів, які не зазнали термічної обробки в процесі приготування їжі, а денатуровані білки швидше розщеплюються ферментами, ніж нативні; соляна кислота сприяє їх набуханню, збільшуючи поверхню, а отже, площу контакту з ферментами. Це особливо характерно для білків шкіри, сухожиль сполучної тканини (колагену, еластину, кератину) й інших білків, які важко перетравлюються. Під впливом соляної кислоти пепсиногеньперетворюється в активний пепсин (М.м. 32700). Кисла реакція шлункового соку є оптимальною для виявлення каталітичної дії пепсину, оскільки в ферменті домінуючими є аніонні групи. І нарешті, соляна кислота має бактерицидні властивості, а також сприяє евакуації їжі зі шлунка.

Пепсин є ендопептида-зою і швидко гідролізує в білках пептидні зв'язки, утворені карбоксильними групами ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину), а також триптофану. З огляду на те, що їжа у шлунку перебуває обмежений час, вважають, що in vivo пепсин гідролізує білки їжі в основному до суміші поліпептидів різного ступеня складності, які отримали назву пептонів.

Зі слизової шлунка людини, поряд із пепсином, був виділений ще один протеолітичний фермент - гастриксин або пепсин С. Пепсин і гастриксин виявляють максимальну каталітичну активність при різних значеннях рН: пепсин - при рН = 1,5-2,0, а гастриксин - при рН = 3,0-5,0. Співвідношення між гастриксином і пепсином у шлунковому соку здорової людини складає приблизно 1:5,5, але може змінюватися при патологічних станах. Так, при гіперацидному гастриті воно складає 1:3, а при виразковій хворобі шлунка - 1:4.

Якщо ж секреція HCl не забезпечує підтримання кислотності шлункового вмісту на рівні значень рН = 2-3, перетравлювання білків у шлунку може виявитись дуже незначним, наприклад, при перні-ціозній анемії. При шлунковій ахілії перетравлювання білків у шлунку взагалі не відбувається через відсутність як пепсину, так і кислоти.

У разі тривалого вживання рослинної їжі, небагатої на білки, виділяється відносно менше HCl, підвищується значення рН у шлунковому соку, що створює сприятливіші умови для дії гастриксину, ніж пепсину

Пепсин,, викликає згортання молока, тобто забезпечує першу стадію його перетравлювання. У жуйних тварин згортання молока відбувається в результаті дії хімозину, який знаходиться в си-чузі (четвертому шлуночку) молочних телят. Хімозин, або сичужний фермент, є досить активним у дітей. У дорослих людей, які звичайно вживають змішану їжу, хімозин, як правило, малоактивний або зовсім відсутній.

Вміст шлунка надходить у дванадцятипалу кишку та інші відділи тонкого кишечника, де на нього діє комплекс протеолітичних ферментів, які синтезуються у підшлунковій залозі і слизовій оболонці тонкого кишечника.

Підшлункова залоза синтезує і секретує лужну рідину, що містить неактивні попередники протеаз, а саме трипсиноген, три хімотрипсиногена, прокарбоксипептидази А і В і проеластазу.

Під впливом ферменту кишечника ентеропептидази трипсиноген специфічно і швидко перетворюється в активний трипсин. Функція ентеропептидази є вирішальною, оскільки трипсин, утворений з трипсиногену, є активатором інших неактивних проферментів (зимогенів), перетворюючи їх у відповідні активні форми.

Хімотрипсиногени внаслідок активації перетворюються в хімо-трипсини.

Лужний панкреатичний сік нейтралізує кислий вміст, що надходить зі шлунка, і забезпечує слабколужне середовище, оптимальне для гідролітичної дії панкреатичних ферментів, кожен з яких має свою специфічність. Трипсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені карбоксильними групами аргініну і лізину. Хімотрипсини найбільш активні стосовно пептидних зв'язків, утворених карбоксильними групами фенілаланіну, тирозину і триптофану. Таким чином, ці ферменти здійснюють більш глибокий гідроліз білків, у порівнянні з гідролізом у шлунку, до невеликих пептидів. Карбоксипептидаза А (цинковмісний фермент) швидко відщеплює С-кінцеві амінокислотні залишки з ароматичними або аліфатичними боковими ланцюгами.

Карбоксипептидаза В діє тільки на петиди, що мають на С-кінці залишки аргініну або лізину.

Слизова оболонка кишечника також містить ферменти, які гід-ролізують пептидні зв'язки. Хоча ці ферменти можуть секретуватися в кишковий сік, вони функціонують переважно внутрішньоклітинно.

На завершальному етапі розщеплення білків важливу роль відіграють мікроелементи Zn, Мп, М& Со, підвищуючи активність пептидаз.

Перетравлювання білків, як і вуглеводів, відбувається не тільки в порожнині кишечника а й на поверхні клітин слизової оболонки -так зване контактне, або пристінкове, перетравлювання (між мікро-ворсинками). У порожнині шлунка і кишечника розщеплюються переважно білкові молекули й великі пептиди, а об'єктом пристінкового перетравлювання є олігопептиди і дипептиди.

У нормі весь процес перетравлювання білків у травному каналі триває в середньому 8-12 годин після вживання їжі. Цей час залежить від кулінарної обробки їжі, природи білка, динаміки секреції травних соків і, особливо, від активності ферментів. Краще перетравлюються білки таких продуктів, як молоко, м'ясо, сир. Погано перетравлюються і засвоюються такі білки м'яса, як кератин, колаген та деякі інші білки сполучної тканини.

Всмоктування амінокислот відбувається, головним чином, у тонкому кишечнику. Механізм всмоктування амінокислот являє собою складний біологічний процес, в якому поєднуються фільтрація, осмос, дифузія і активна всмоктувальна дія ворсинок.

Встановлено наявність п'яти або більше специфічних транспортних систем, кожна з яких функціонує при транспорті певної групи близьких за будовою амінокислот: 1) нейтральних аліфатичних амінокислот; 2) циклічних амінокислот; 3) основних амінокислот; 4) кислих амінокислот і 5) проліну.

Ключовий фермент у-глутамільного циклу виявлено у високих концентраціях, окрім епітелію ворсинок кишечника, у нирках, слинних залозах, жовчній протоці, сім'яниках та інших тканинах.

З кишечника в незначній кількості можуть всмоктуватися невеликі пептиди.

Проникність слизової оболонки кишечника у немовлят вища, ніж у дорослих, тому у кров малюків можуть надходити антитіла молозива. Цьому сприяє наявність у молозиві інгібітора трипсину. Через це, а також через низьку концентрацію протеолітичних ферментів у кишечнику немовлят може відбуватися всмоктування деякої кількості нативних білків, які зумовлюють сенсибілізацію організму. Це, можливо, є причиною ідіосинкразії до білків їжі у дітей.

Гниття білків у кишечнику

У процесі перетравлювання у шлунку і тонкому кишечнику основна маса білків розщеплюється і всмоктується переважно у вигляді амінокислот. Проте частина білків сухожиль, апоневрозів шкіри, які важко перетравлюються, і деяка кількість вільних амінокислот надходять у товсту кишку.

Товстий кишечник населений мікроорганізмами, які використовують харчові амінокислоти для свого росту. Вони мають ферментні системи, що каталізують різноманітні перетворення харчових білків і вільних амінокислот (гідроліз, окислення, відновлення, дезамінування, декарбоксилювання, деметилювання).

У процесі поступового і глибокого розпаду сірковмісних амінокислот (цистину, цистеїну і метіоніну) в кишечнику утворюються сірководень (H2S) і метилмеркаптан (CH3SH).

Диамінокислоти зазнають процесу декарбоксилювання з утворенням амінів. Два з них - путресцин і кадаверин - давно відомі через їх неприємний запах. Путресцин (putrificatio - гниття, лат.) - утворюється при декарбоксилюванні орнітину, а кадаверин (cadaver - труп, лат.) - при декарбоксилюванні лізину.

Путресцин і кадаверин, знешкоджуються в клітинах слизової оболонки кишечника під впливом специфічних диаміно-оксидаз, після чого легко всмоктуються в кров і виділяються з сечею.

Із циклічних амінокислот тирозину і триптофану за послідовного руйнування їх бічного ланцюга в результаті реакції декарбок-силювання, дезамінування, а потім і деметилювання утворюються токсичні продукти: крезол і фенол - із тирозину, скатол та індол - із триптофану.

Після всмоктування ці продукти через ворітну вену надходять у печінку, де знешкоджуються

індол зв'язується у вигляді ефіру сірчаної кислоти, калієва або натрієва сіль якої отримала назву тваринного індикану.

За кількістю індикану в сечі у людини роблять висновки про інтенсивність процесів гниття білків у кишечнику, а також про функціональний стан печінки.

Джерелом ендогенної бензойної кислоти може стати амінокислота фенілаланін. Під час її дезамінування утворюється фенілпіро-виноградна кислота, яка, декарбоксилюючись, перетворюється на фенілоцтову. Фенілоцтова кислота далі декарбоксилюється і перетворюється на толуол, а останній окислюється в бензойну кислоту.

Джерелом екзогенної бензойної кислоти можуть бути харчові продукти, зокрема, багаті на неї зелені частини рослин (салат, шпі-нат тощо), а також деякі лікарські речовини.

Бензойна кислота є менш отруйною речовиною, ніж зазначені вище сполуки, але має певну токсичність і знешкоджується (головним чином у печінці) шляхом сполучення з гліцином і утворення нетоксичної парної сполуки - гіпурової кислоти.

Реакція потребує доставки енергії і присутності КоА.