Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Важнейшие коф-ты над и надф. . Их стр-ры. . Функции
КОФЕРМEНТЫ Никотинамидные коф-ты - коф-тная форма вит-а ниацина. К этой группе коф-тов, универсальных по распространению (они найдены буквально во всех живых клетках) и биол. роли, относятся НАД (ф-ла I; R=Н) и никотинамидадениндинуклеотидфосфат, или НАДФ [I; R=РО(ОН)2], а также восстановленные (по пиридиновому кольцу) формы этих соед. (соотв. НАДН и НАДФН). наиб. важная биохим. ф-ция этих коф-тов - их участие в переносе электронов и водорода от окисляющихся субстратов к кислороду в клеточном дыхании. При участии НАД или НАДФ, связанных прочно или легко диссоциирующих, ф-ты дегидрогеназы (напр., алкогольдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа) катализируют обратимое превращ. спиртов, гидроксик-т и нек-рых АМК в соотв-ующие альдегиды, кетоны или кеток-ты.. стадий, включающих обр-ние радикалов. 5. ЛИАЗЫ, класс ф-тов, катал-щих р-ции, в результате к-рых происходит разрыв связи С—С, С—О, С—N или др., сопровождающийся обр-нием двойных связей, а также обратные р-ции – присоед-ния по двойным связям. Разрыв связи в этих р-циях не сопряжен с гидролизом или с окислит.-восстановит. превращениями. В тех случ, когда преобладающей явл р-ция присоед, ф-ты наз. синтазами (в отлич от синтетаз). П/кл лиаз сформир-ны по типу расщепляемой связи, подп/клы - по природе элиминируемой в результ р-ции мол-лы (СО2, Н2О или др.). Угл-угл лиазы катал-ют расщепл связи С—С. В этот п/кл входит обширная гр карбоксилиаз, катал-щих р-цию декарбоксилирования с элиминированием СО2, напр. оксалоацетатдекарбоксилаза, фосфоенолпируват-карбоксикиназа. Для мн. карбоксилиаз кофакторы, принимающие участие в электроф. катализе декарбоксилирования, - тиаминдифосфат и пиридоксаль-5'-фосфат. Карбоксилиазы играют важную роль во мн. превращениях в-в, напр. в проц гниения. Альдегид-лиазы, или алъдолазы, катал-ют альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Эти ф-ты играют важную роль в обмене УГов. Лиазы кеток-т (напр., изоцитратлиаза) катал-ют гл. обр. синтез ди- и трикарбоновых к-т из 2 и более фрагментов. Мн. из них играют важную роль в цикле трикарбоновых к-т и в глиоксилатном цикле. Углерод-кислород лиазы кат-ют р.-ции, протекающие с расщепл связи С—О. В этот п/кл входит гр гидролиаз, напр. фумарат-гидратаза и энолаза, кат-ющие соотв. обратимые р-ции гидратации фумаровой к-ты с обр-нием яблочной к-ты и фосфоенолпировиноградной к-ты с обр-нием 2-фосфо-D-глицерина. Ф-ты этой гр с кофактором пиридоксаль-5'-фосфатом кат-ют элиминирование - и -заместителей L-АМК и замещение -заместителей. Так, L-сериндегидратаза кат-ет превращ. L-серина (с участием Н2О) в пировиноградную к-ту, NH3 и Н2О. Ф-ты этой гр кат-ют также распад полисахаридов путем р-ции элиминирования. Углерод-азот лиазы катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, напр. аспартат - аммиак-лиаза, осущ-ют дезаминированис АМК, ведущее к обр-нию ненасыщ. соед-ий. Амидин-лиазы, наоборот, кат-ют аминирование, к-рое осущ-ется взаимод. ненасыщ. к-ты с АМКой, напр. аргинина с фумаровой (ф-т - аргининосукцинат-лиаза). Углерод-сера лиазы кат-ют расщепление связи С—S. У большинства ф-тов коф-т - пиридоксаль-5'-фосфат. Эти лиазы играют существ. роль в метаболизме серосодерж АМК. Фосфор-кислород лиазы кат-ют отщепление пирофосфорной к-ты от нуклеозидтрифосфатов. Сюда входят нуклеотидил-циклазы - аденилатциклаза и гуанилатциклаза. Ф-ты важны для регуляции клет акт-сти. Сущ-ет еще неск. п/кл лиаз, к-рые представлены небольшим кол-вом ф-тов. Сюда можно отнести углерод - галоген лиазы (напр., ДДТ-дихлоргидраза), феррохелатазу, кат-ющую присоединение ионов Fe к мол-ле гема, и др.
Биосинтез белка Состоит из следующих этапов:1)транскрипция(переписывания наследственной информации с молекул ДНК на мРНК).2)трансляция(перевод последовательности нуклеотидов мРНК в первичную структуру белка). Транскрипция. -синтез рнк с использованием днк в качестве матрицы. Возникают 3 вида рнк этот процесс осуществляется с большим затратом энергии атф и с участием различных ферметов. тракнскрибируются только отдельные отрезки молекулы днк – транскриптоны (участок ограниченный промоторами и терминаторами)Промотор –место,к к-рому присоединяется рнк-полимераза,прежде чем начать переещаться вдоль днк, транскрибирую структурные гены в м – рнк. От промотора зависит, какая цепь 2-ой спирали днк будет служить матрицей для синтеза м-рнк. Терминатор- участок днк содержащий сигнал окончания транскрипции. состоит из 3 циклов:
1 иннициация – образование нескольких начальных звеньев рнк 2 элонгация – дальнейшее расплетение днк и синтез рнк, а направлении 5 ~3 3 терминация –полимераза достигает терминатора и рнк транспортируется из ядра в цитоплазму Далее происходит созревание рнк, т.е после трансляции они не способны функционировать. Трансляция. Информация о структуре белка, записанная в и-РНК в виде последовательности нуклеотидов, переносится далее в виде последовательности аминокислот в синтезируемой полипептидной цепи. Этот процесс называют трансляцией. Прцесс биосинтеза белка часто отождествляют с понятием трансляции, хотя эти термины далеко не равнозначны. В понятие биосинтез белка водит 3 процесса 1.Во-первых подготовка пластического материала для сборки полилептидных цепей на рибосомах (процесс рекогниции). 2.Во-вторых сборка полипептидных цепей на рибосомах в соответствии с информацией поставляемой на рибосому матричной РНК (трансляция). З.В-третих процессинг полипептидных цепей с образованием функционально полноценных . Трансляция. Сборка полипептидных цепей белков в соответствии с информацией поступающей из ядра с мРНК происходит на рибосомах. Рибосомы состоят из: 40S субъединица (малая, содержит 18SpPHK и 33 молекулы белков) и большая 60S субъединица (28SpPHK;5,BSpPHK; SSpPHK и дополнительно 45 белковых моелкул). В составе рибосомы имеются 4 функциональных центра. 1 Центр связывания ма тричной РНК (малая суб.) 2 Центр связывания тРНК. П цнтр 3 Центр связывания тРНК полилелтидной цепи - А центр 4 Т центр. Пептидилтрансферазный. Обеспечивает образование пептидных связей в синтезируемом полипептиде. Процесс трансляции принято делить на три этапа: (учебник) 1. Инициации 2. Элонгации я. Терминацим Процессинг полипептидных цепей белков. Синтезируемая в ходе трансляции полипептидная цепь должна претерпеть ряд изменений прежде чем она превратиться в функционально полноценную молекулу. Естественно что для разных белков характер процессинга будет различным Билет№7 1. МУТАРОТАЦИЯ, самопроизвольное изменение величины оптич. вращения свежеприготовленных р-ров оптически активных соед. Хар-рна для моносахаридов, восст-ющих олигосахаридов, лактонов и др. Кат-ется к-тами и основаниями. В случае глюкозы мутаротация объясняется установлением равновесия: В равновесном состоянии присутствует 38% a-формы (ф-ла I) и 62% b-формы (II). Промежут. альдегидная форма содержится в ничтожно малой конц-ции. Преимуществ, обр-ние b-формы объясняется тем, что гидроксил при С-1 занимает экваториальное положение. 2.ЖЕЛЧНЫЕ К-ТЫ, монокарбоновые гидроксик-ты, относящиеся к классу стероидов. Почти все желчные к-ты - производные прир. холановой к-ты (ф-ла Iа).
3.ТРАНСФЕРАЗЫ, класс ф-тов, кат-ющих перенос фрагментов мол-л (напр., метила, ацетила, гликозила) с одного соед. (донора) на др. соед. (акцептор). Во мн. случ промежут. донором явл коф-т, присоед-ющий группу, подлежащую переносу. П/классы трансфераз различают по хар-ру групп, переносимых на акцептор. К п/кл трансфераз, кат-ющих перенос одноуглеродных фрагментов, относятся метил-трансферазы, трансферазы гидроксиметильных, карбоксил- и карбамоилтрансферазы и др. Перенос группы СН3 осуществляется, напр., с 5-метил-тетрагидрофолиевой к-ты на гомоцистеин HSCH2CH2CH(NH2)COOH на последней стадии биосинтеза метионина. Универсальный донор групп СН3 при трансметилировании - S-аденозилметионин - субстрат метил-трансфераз, модифицирующих нуклеиновые к-ты; эти ф-ты играют важную роль в функционировании генетич. аппарата клетки. Известны также трансферазы, кат-ющие метилирование ЖК, ненасыщ. фосфолипидов, полисахаридов и др. Многие трансферазы, кат-ющие перенос гидроксиметильных и формильных остатков (напр., серин-гидрокси-метилтрансфераза), содержат в качестве коф-та пирид-оксальфосфат. Универс доноры в этих р-циях- 5,10-метилен- или 5-формилтетрагидрофо-лиевая к-та. Донор карбамоильного остатка для многих трансфераз -карбамоилфосфат (HO)2P(O)OC(O)NH2 (метаболит в биосинтезе уридиновой к-ты и аргинина). Наиб. исследованный ф-т этого п/кла - аспартат-карбамоилтрансфера-за, кат-ющая биосинтез К-карбамоил-L-аспарагино-вой к-ты (осн. метаболита в синтезе пиримидиновых оснований).
В отдельный п/кл объединяют трансферазы, кат-ющие перенос альдегидных и кетонных групп (фрагментов мол-л УГов). В него входит, напр., транскетолаза, переносящая фрагмент НОСН2С(О) в пентозофосфатном цикле. П/кл трансфераз сост ацилтрансферазы, кат-ющие перенос ацильной гр с обр-нием эфиров и амидов. Донором в этих р-циях обычно явл ацилкофер-мент А (см. Пантотеновая к-та). Р-ции, катализируемые этими трансферазами, наиб. хар-рны для метаболизма жирных к-т. Акцепторами ацетила (донор ацетилкоф-т А) м. б. АМКы, глюкозамин, остаток фосфорной к-ты и др. Нек-рые трансферазы этого п/кла при трансляции в качестве донора используют аминоацил-транспортную РНК. Пример трансфераз этого п/кла-фосфатацетилтрансфераза, кат-ющая перенос ацетила на фосфорную к-ту с обр-нием ацетилфосфорной к-ты. К отдельному п/клу относят трансферазы, кат-ющие перенос гликозильных остатков (гликозилтрансферазы). Нек-рые из этих трансфераз обладают также гидролитич. активностью, к-рая может рассматриваться как перенос глико-зильного остатка на мол-лу воды. Акцептором может служить также Н3РО4 в случае фосфорилаз. Наиб. распространен перенос остатка УГа от олигосахарида или богатого энергией метаболита на др. мол-лу УГа. К наиб. изученным трансферазам этого п/кла можно отнести ф-ты синтеза гликогена. В отдельный п/кл объединяют трансферазы, кат-ющие перенос алкильных групп (отличающихся от СН3), как замещенных, так и не замещенных. Отдельно рассм п/кл трансфераз, кат-ющих перенос групп, содержащих атом N. Трансферазы этого п/кл ответственны за перенос аминогрупп. Аминотрансферазы катализируют перенос аминогруппы с АМК на 2-оксок-ты. Эта р-ция явл, по существу, окислит.-восстановительной. Однако из-за того, что осн. ф-цией этих ф-тов считается перенос групп NH2, они классифицируются как трансферазы, а не как оксидоредуктазы. Наиб. изученный ф-т этого п/кла-аспартатаминотрансфераза, содержащая в качестве коф-та пиридоксальфосфат. Важный п/кл трансфераз- ф-ты, кат-ющие перенос групп, содержащ атом P (этот п/кл наз. киназами). Больш-во ф-тов этого п/кл относятся к фос-фотрансферазам, кат-ющим перенос остатка фосфорной к-ты на разл. акцепторы. Так, гексокиназа кат-рует перенос остатка фосфорной к-ты с АТФ на группу ОН D-гексозы, 3-фосфоглицераткиназа-с АТФ на карбоксильную группу 3-фосфо-D-глицериновой к-ты. Трансферазы этого п/кл кат-руют также перенос нуклеотидных фрагментов; напр., РНК-полимеразы осущ-ют перенос остатков рибонуклеотидов при синтезе РНК. Среди трансфераз этого п/кл известны также ф-ты, кат-ющие перенос остатка Н3РО4 с регенерацией донора (р-ции кажущегося внутримол. переноса); напр., фосфоглюкомутаза переносит остаток этой к-ты с -D-глюкозо-1,6-дифосфата на -D-глюкозу-1-фосфат с обр-нием -D-глюкозо-6-фосфата и мол-лы исходн донора.
В п/кл трансфераз объединены также ф-ты, кат-ющие перенос фрагментов, содержащих атом S (напр., арилсульфотрансфераза катализирует перенос сульфогруп-пы на производные фенола). Коф-ты ФМН и ФАД Среди оксидоредуктаз дыхательной цепи, участвующих в переносе электронов и водорода, большое значение имеют флавопротеиды-ф-ты, содержащие в качестве простетич. групп флавинмононуклеотид (ФМН; IIа) и флавинадениндинуклеотид (ФАД; IIб). В нек-рых ф-тах (напр., в сукцинатдегидрогеназе) ковалентная связь ФАД с апоф-том обр-на пирофосфатной группой коф-та и атомом N имадазольного кольца гистидина. Восстановление флавиновых коф-тов осуществляется через ряд промежут. стадий, включающих обр-ние радикалов. 5. Цикл трикарбоновых к-т был открыт англ биохим Г. Кребсом.Он первым постулировал значение данного цикла для полного сгорания пирувата, главным источником к-рого явл гликолитическое превращение УГов. было показано, что цикл трикарбоновых к-т явл тем центром, в к-ром сходятся практич все метаболические пути. Т.об., цикл Кребса – общий конечный путь окисления ацетильных групп (в виде ацетил-КоА), в к-рые превращается в проц катаболизма большая часть орг-ких мол-л, играющих роль «клеточ топлива»: УГов, ЖК и АМК. Обр-шийся в результ окислит декарбоксилирования пирувата в митох ацетил-КоА вступает в цикл Кребса. Данный цикл происходит в матриксе митох и сост из 8 послед-ых р-ций. Нач-ся цикл с присоед-ия ацетил-КоА к оксалоацетату и обр-ния лимонной к-ты (цитрата). Затем лимонная к-та (6-углеродное соед) путем ряда дегидрирований (отнятие водорода) и 2 декарбоксилирований (отщепление СО2) теряет 2 углеродных атома и снова в цикле Кребса превращается в оксалоацетат (4-углеродное соед), т.е. в результате полного оборота цикла одна мол-ла ацетил-КоА сгорает до СО2 и Н2О, а мол-ла оксалоацетата регенерируется. · Первая р-ция кат-ется ф-том цитратсинтазой, при этом ацетильная группа ацетил-КоА конденсируется с оксалоацетатом, в результ чего обр-ется лимонная к-та: По-видимому, в данной р-ции в качестве промежуточного продукта обр-ется связанный с ф-том цитрил-КоА. Затем последний самопроизвольно и необратимо гидролизуется с обр-нием цитрата и HS-KoA. · В результате второй р-ции образовавшаяся лимонная к-та подвергается дегидратированию с обр-нием цис-аконитовой к-ты, к-рая, присоединяя мол-лу воды, переходит в изолимонную к-ту (изоцитрат). Катализирует эти обратимые р-ции гидратации–дегидратации ф-т аконитатгидратаза (аконитаза). В результате происходит взаимоперемещение Н и ОН в мол-ле цитрата: · Третья р-ция лимитирует скорость цикла Кребса. Изолимонная к-та дегидрируется в присутствии НАД-зависимой изо-цитратдегидрогеназы. В ходе изоцитратдегидрогеназной р-ции изолимонная к-та одновременно декарбоксилируется. НАД-зависимая изоцитратдегидрогеназа явл аллостерическим ф-том, к-рому в качестве специфического активатора необходим АДФ. Кроме того, ф-т для проявления своей активности нуждается в ионах Mg2+или Мn2+. · Во время четвертой р-ции происходит окислительное декарбоксилирование α-кетоглутаровой к-ты с обр-нием высокоэнергетичо соед сукцинил-КоА. Мех-м этой р-ции сходен с таковым р-ции окисл-ного декарбоксилирования пирувата до ацетил-КоА, α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс напоминает по своей стр-ре пируватдегидрогеназный комплекс. Как в одном, так и в другом случае в р-ции принимают участие 5 коф-тов: ТПФ, амид липоевой к-ты, HS-KoA, ФАД и НАД+. · Пятая р-ция кат-ется ф-том сукцинил-КоА-синтета-зой. В ходе этой р-ции сукцинил-КоА при участии ГТФ и неорг-го фосфата превращ-ся в янтарную к-ту (сукцинат). Одновременно происходит обр-ние высокоэргической фосфатной связи ГТФ за счет высокоэргич тиоэфирной связи сукцинил-КоА: · В результате шестой р-ции сукцинат дегидрируется в фумаровую к-ту. Окисление сукцината кат-ется сукцинатдегидрогеназой, в мол-ле к-рой с белком прочно (ковалентно) связан коф-т ФАД. В свою очередь сукцинатдегидрогеназа прочно связана с внутренней митохондр мембраной: · Седьмая р-ция осущ-ется под влиянием ф-та фумаратгидратазы (фумаразы). Обр-шаяся при этом фумаровая к-та гидратируется, продуктом р-ции явл яблочная к-та (малат). Фумаратгидратаза обладает стереоспецифичностью – в ходе р-ции обр-ется L-яблочная к-та: · В ходе восьмой р-ции под влиянием митохондриальной НАД-зависимой малатдегидрогеназы происходит окисление L-малата в оксалоацетат: За один оборот цикла происходит полное окисление одной мол-лы ацетил-КоА. Для непрерывной работы цикла необходимо поступление в с-му ацетил-КоА, а коф-ты (НАД+ и ФАД), перешедшие в восст-ное состояние, должны снова и снова окисляться. Это окисление осущ-ся в с-ме переносчиков электронов в дых цепи, локализ-ной в мембране митох. Обр-шийся ФАДН2 прочно связан с СДГ, поэтому он передает атомы водорода через KoQ. Освобождающаяся в результате окисления ацетил-КоА энергия в значительной мере сосредоточивается в макроэргических фосфатных связях АТФ. Из 4 пар атомов водорода 3 пары переносят НАДН на систему транспорта электронов; при этом в расчете на каждую пару в системе биологического окисления обр-ется 3 мол-лы АТФ (в процессе сопряженного окислительного фосфорилирования), а всего, след, 9 мол-л АТФ. Одна пара атомов от сукцинатдегидрогеназы-ФАДН2 попадает в систему транспорта электронов через KoQ, в результате обр-ется только 2 мол-лы АТФ. В ходе цикла Кребса синтезируется также одна мол-ла ГТФ (субстратное фосфорилирование), что равносильно одной мол-ле АТФ. Итак, при окислении одной мол-лы ацетил-КоА в цикле Кребса и системе окислительного фосфорилирования может образоваться 12 мол-л АТФ. Как отмечалось, одна мол-ла НАДН (3 мол-лы АТФ) обр-ется при окислительном декарбоксилировании пирувата в ацетил-КоА. При расщеплении одной мол-лы глюкозы обр-ется 2 мол-лы пирувата, а при окислении их до 2 мол-л ацетил-КоА и последующих 2 оборотов цикла трикарбоновых к-т синтезируется 30 мол-л АТФ (след окисление мол-лы пирувата до СО2 и Н2О дает 15 мол-л АТФ). К этому количеству надо добавить 2 мол-лы АТФ, образующиеся при аэробном гликолизе, и 6 мол-л АТФ, синтезирующихся за счет окисления 2 мол-л внемитохондриального НАДН, к-рые обр-ются при окислении 2 мол-л глицеральдегид-3-фосфата в дегидрогеназной р-ции гликолиза. след, при расщеплении в тканях одной мол-лы глюкозы по ур-нию С6Н12О6 + 6О2 —> 6СО2 + 6Н2О синтезируется 38 мол-л АТФ. Несомненно, что в энергетическом отношении полное расщепление глюкозы явл более эффективным процессом, чем анаэробный гликолиз. Билет 8 1. КОФЕРМEНТЫ (коэнзимы), орг. прир. соед., необход для осущ-ния каталитич. действия ф-тов. Эти в-ва, в отличие от белкового компонента ф-та (апоф-та), имеют сравнительно небольшую мол. массу и термостабильны. Иногда под коф-тами подразумевают любые низкомол. в-ва, участие к-рых необходимо для проявления каталитич. действия ф-та, в т. ч. и ионы, напр. К+, Mg2+ и Мn2+. Располаг коф-ты в актив центре ф-та и вместе с субстратом и функц. гр актив центра обр-ют активир. комплекс. Коф-ты должны обладать по крайней мере 2 функц-ми участками или группировками, ответств за специфич. связывание с апоф-том и субстратом. Часто коф-ты прочно связаны с апоф-том - обр-ют с ним трудно диссоциирующие или недис-щие комплексы либо соединены с полипептидной цепью ковалентной связью (такие коф-ты наз. простетич. гр). В этом случае коф-ты обычно ост-ся в сост ф-та на всех стадиях каталитич. р-ции. Примеры таких коф-тов - флавиновые коф-ты и пиридоксаль-5'-фосфат. Легко диссоц-щие коф-ты-обычно коф-ты- переносчики, действие к-рых связано с переходом от одной мол-лы ф-та к другой. Многие коф-ты включают в качестве стр-рного компонента остаток мол-лы вит-а. Различают 2 гр коф-тов. Относящиеся к первой группе коф-ты участвуют в р-циях, в к-рых превращ. субстрата кат-ется одним ф-том. При этом коф-т может регенерироваться после каждого каталитич. акта в составе ф-та, кат-ющего превращ. субстрата. Коф-ты второй гр уч-ют в активации и переносе мол-л субстрата от одного ф-та к др. В этом случае первоначально субстрат реагирует с коф-том в актив центре ф-та с обр-нием достаточно устойч соед., к-рое может в неизменном виде переноситься в клетке к др. ф-ту, в актив центре к-рого осущ-ются каталитич. превращ. субстрата и одноврем. регенерация коф-та. Обр-ние комплекса апоф-та с коф-том - один из способов регуляции активности ф-та в орг-ме Общая хар-ристика лигаз ЛИГАЗЫ (синтетазы), класс ф-тов, кат-ющих присоед др к др 2 мол-л; р-ция сопряжена с расщепл пирофосфатной связи в мол-ле нуклеозидтрифосфата (НТФ) - обычно АТФ, реже гуанозин- или цитозинтрифосфата. П/кл лигаз (их 5) сформир-ны по типам связей, к-рые обр-ются в результате р-ции, а подп/кл - по типам субстратов. К лигазам, кат-ющим р-ции, в к-рых обр-ются связи С—О, относ аминоацил-тРНК-синтетазы, кат-ющие ацилирование транспортных РНК соотв-ующими АМКами. Обр-ние связи С—S кат-руют ф-ты, уч-ющие в синтезе ацильных производн коф-та А. К ф-там, уч-ющим в обр-нии связи С—N, относ амидсинтетазы (кат-ют обр-ние амидов из к-т и NH3 или аминов, напр. глутаминсинтетаза), пептидсинтетазы (кат-ют обр-ние пептидной связи), циклолигазы (кат-уют обр-ние гетероциклов, содержащ в кольце атом N) и нек-рые другие. Р-ции, в результате к-рых обр-ется связь С—С, кат-ют карбоксилирующие ф-ты, содержащие в кач-ве кофактора биотин, напр. пируваткарбоксилаза. Ряд лигаз кат-ет обр-ние фосфодиэфирных связей в НК. Биосинтез РНК
|
|||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 193; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.89.72.221 (0.039 с.) |